Le proteine sono macronutrienti essenziali che svolgono un'infinità di funzioni nel nostro organismo. Hanno attività enzimatica, permettono cioè le reazioni e le conversioni anche dei vari macronutrienti; fungono da trasportatori, pensiamo alle lipoproteine che veicolano i grassi nel sangue o all’emoglobina che trasporta l’ossigeno tra i tessuti e alla mioglobina che consente di ossigenare i muscoli.
In generale, le proteine sono costituite da piccoli mattoni chiamati aminoacidi, alcuni di essi sono detti essenziali, in quanto l’organismo non è in grado di produrli ed è fondamentale assumerli con la dieta. Il termine essenziali sta ad indicare l'incapacità dell'organismo di sintetizzare questi aminoacidi a partire da altri aminoacidi tramite trasformazioni biochimiche. Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB).
Poiché il Dna è presente nel nucleo della cellula e non è possibile farlo uscire, ci vuole un messaggero che trascriva l’informazione riportata nel DNA e la porti fuori dal nucleo, nella cellula. Perché il tutto avvenga correttamente è necessario anche possedere il pool completo dei 20 aminoacidi, di essi 9 sono detti essenziali perché non possono essere costituiti dall’organismo ma solo assunti dall’esterno. 6 sono condizionatamente essenziali, cioè possono divenire essenziali in determinate circostanze. 5 sono invece formati dall’organismo stesso anche a partire da altri substrati.
La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due AA con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA ed il gruppo amminico (-NH2) dell'AA adiacente nella catena peptidica in crescita. In realtà gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica). Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali. Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
Fonti Proteiche: Animali vs. Vegetali
Gli alimenti di origine animale hanno il profilo amminoacidico migliore perché generalmente presentano tutti gli aminoacidi essenziali in buone quantità e nel rapporto più simile alle proteine umane. Il criterio usato per valutare la "qualità" delle proteine è detto Valore Biologico. Gli alimenti animali offrono un profilo amminoacidico più completo rispetto a quelli vegetali.
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A differenza di questi, gli alimenti di origine vegetale presentano solitamente carenze di uno o più aminoacidi essenziali. Tuttavia queste mancanze possono essere superate attraverso giuste alternanze alimentari, ad esempio cereali e leguminose - un tempo si credeva che fosse necessario associarli nello stesso pasto; oggi sappiamo che è sufficiente alternarli con regolarità. Il binomio pasta e legumi, come pasta e ceci, rappresenta un ottimo abbinamento di complementazione proteica, poiché gli aminoacidi di cui è carente la pasta vengono forniti dai ceci e viceversa. In particolare, la pasta è carente di lisina che è presente nei ceci, mentre nei ceci è presente la metionina che è carente nella pasta.
Proteine animali vs. Proteine vegetali
Oggi sempre più persone si approcciano ad una dieta vegetariana o vegana per mangiare meno carne, di contro gli onnivori mangiano sempre più carne, formaggi, salumi e sempre meno pesce e legumi. Ma a livello nutrizionale le proteine animali e vegetali sono uguali? Quali proteine preferire? Le proteine animali sono definite “NOBILI o COMPLETE” poiché contengono tutti gli aminoacidi essenziali in quantità e in rapporti equilibrati. Le proteine vegetali, a causa della loro carenza in aminoacidi essenziali, non sono da preferire poiché non rappresentano un’alternativa corrispondente a quelle animali.
Allo stesso modo, le proteine animali non sono da preferire a quelle vegetali poiché hanno un alto potere acidificante, e se da un lato è vero che il nostro organismo combatte l’acidosi attraverso i “sistemi tampone”, dall’altro, a lungo andare, gli stessi sistemi possono determinare una “decalcificazione delle ossa”. Per quel che riguarda la digeribilità, le proteine vegetali presentano una digeribilità inferiore (ciò vale soprattutto per i cereali). Il Coefficiente di digeribilità, parametro che indica la percentuale di cibo che effettivamente viene assorbita, è quindi decisamente più elevato nella carne e nelle uova, mentre è più basso nei legumi. È evidente che a livello nutrizionale la quantità di proteine non è l’unico parametro da considerare; affinché l’alimentazione possa ritenersi equilibrata occorre considerare la qualità proteica intesa in termini di composizione amminoacidica.
Fabbisogno Proteico
I nutrizionisti consigliano ai soggetti adulti sedentari di assumere una quantità di proteine pari a 0,8-1,2 g di proteine per kg di peso corporeo fisiologico. In adolescenza sono indispensabili 1,5 g / kg. Le gravide richiedono poco più del normale. Per gli atleti di forza, questa raccomandazione può raggiungere il doppio - mentre gli sportivi di endurance hanno un fabbisogno vicino (o poco superiore) al limite massimo per le persone comuni. Esistono casi particolari, come il malassorbimento cronico in terza età, nei quali può essere necessario aumentare la dose normale. Queste proteine dovrebbero derivare per i 2/3 da prodotti di origine animale e per 1/3 da prodotti di origine vegetale. In termini quantitativi, l’apporto proteico giornaliero raccomandato deve corrispondere, salvo diversa indicazione medica, a 0,8-0,9 gr per kg di peso desiderabile.
Le proteine hanno in particolari condizioni anche funzione energetica, ma in un'alimentazione bilanciata questo ruolo è secondario. Ossidando un grammo di proteine si sviluppa un calore medio di 5,65 kcal. Normalmente viene assorbito il 92 % delle proteine introdotte con la dieta (il 97 % di quelle animali ed il 78 % di quelle vegetali).
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Sintesi Proteica e Turnover
Le proteine giornalmente sono soggette ad un continuo turnover, processo di demolizione e di sintesi che determina una perdita di proteine che ammonta a 20-80 gr al giorno. Inoltre tale processo permette all'organismo di rimpiazzare gli aminoacidi utilizzati a scopo energetico e di depositarne eventualmente di nuovi per rinforzare determinati tessuti (ad esempio in seguito ad esercizio fisico).
La sintesi proteica si adegua a seconda delle necessità rimpiazzando le proteine “vecchie” o danneggiate. L’effetto anabolico dei nutrienti in acuto dipende dalla incorporazione degli aminoacidi provenienti dalla dieta nelle proteine muscolari, questo andrebbe a compensare “la perdita” delle proteine muscolari della fase di digiuno assicurando così che la massa muscolare resti invariata. Le componenti anaboliche principali sono gli aminoacidi essenziali (EAA).
30 minuti dopo la somministrazione di proteine, c’è un aumento di 3 volte della MPS con un picco a 1 ora e mezza, prima di tornare a livelli basali entro le 2 ore seppur vi sia ancora disponibilità di aminoacidi in circolo e una “segnalazione di tipo anabolica”. Il muscolo infatti diventa refrattario ad inglobare ulteriori proteine e questo fenomeno è stato giustificato da Millward nel 1994 con la teoria del sacco pieno in cui il muscolo ha un limite nella capacità di inglobare proteine postprandiali data dall’inelasticità del tessuto connettivo che attornia le fibre muscolari. Ancora non è chiaro per quanto tempo il muscolo resti refrattario.
La sintesi proteica è influenzata anche dall’esercizio fisico, in particolare, l’MPS raddoppia o triplica quando sono effettuati esercizi con intensità maggiore del 60% del 1RM. Questo non vuol dire che al di sotto non venga innescata la sintesi proteica, ma bisognerebbe stimolare maggiormente il muscolo fino ad arrivare all’affaticamento. Anche in questo caso inoltre vi è un limite di durata all’innesco della sintesi proteica. Dopo il periodo di latenza, l’MPS aumenta fortemente dopo 45-150 minuti e resta ad un elevato tasso fino a 4h in stato di digiuno. Il maggiore effetto in acuto si ottiene associando l’allenamento alla supplementazione con EAA, la cui disponibilità aumenta sia la durata che l’effetto dell’MPS.
Quanto descritto, ci indica quindi che la sintesi proteica muscolare aumenta a seguito dell’allenamento soprattutto se in circolo vi sono aminoacidi a disposizione. Alcuni studi misurano L’MPS mista che include tutte le proteine cellulari, altre solo la sintesi delle proteine miofibrillari (MyoPS), che formano il 60% delle proteine muscolari.
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Riferimenti
- Muscle protein synthesis in response to nutrition and exercise. Atherton P.J., Smith K. s.l. : J Physiol, 2012, Vol.
- A review of resistance training-induced changes in skeletal muscle protein synthesis and their contribution to hypertrophy. Damas F., Phillips S., et al. s.l. : Sports Med., 2015, Vol.