Le proteine sono tra le molecole più importanti della materia vivente. Sin dai primi dell’Ottocento si era intuito il loro primato nella struttura chimica di animali e piante. Prime, dunque, le proteine: perché? Si tratta, in effetti, di fondamentali costituenti del citoplasma e del nucleo della cellula, la vita non si può svolgere in assenza di proteine.
Le proteine sono macromolecole costituite da una, o più, lunghe catene polipeptidiche (dette anche protidi). Le proteine costituiscono la classe di molecole organiche più abbondanti in tutti gli organismi viventi; si trovano in tutte le cellule e costituiscono il 50% o più del loro peso secco.
L'importanza di queste molecole dipende dalle loro numerose funzioni. Le p. sono essenziali per tutti i processi biologici legati alla vita, svolgendo un ruolo fondamentale per la struttura e la funzione cellulare, come nei processi di catalisi enzimatiche, di trasporto e deposito, di supporto meccanico, di protezione immunitaria, di generazione e trasmissione dell’impulso nervoso, di controllo della crescita e della differenziazione.
Mentre nel mondo vegetale troviamo riserve di proteine in alcuni organi, come per esempio i semi, in tutti gli animali e nell’uomo, a differenza degli zuccheri e dei grassi, le proteine non si trovano mai come sostanze d’accumulo, per cui occorre rifornirsene in continuazione attraverso il cibo. Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB).
Funzioni delle Proteine
L’importanza di queste molecole dipende dalle loro numerose funzioni. Esistono proteine con funzioni di protezione (la cheratina delle unghie o dei peli), di sostegno (il collagene del tessuto connettivo) e proteine specifiche, che svolgono attività fondamentali per la vita.
Leggi anche: Proteine delle Uova in Polvere
- Funzioni enzimatiche: Gli enzimi rappresentano la classe più grande delle proteine.
- Funzioni di trasporto: Alcune proteine hanno una funzione di trasporto; infatti esse sono in grado di legare e trasportare nel sangue ioni o molecole più complesse, permettendone il trasferimento da un organo a un altro.
- Funzioni strutturali: Un’ulteriore classe di p. comprende quelle che servono da elementi strutturali, ovvero come filamenti di supporto, cavi o lamine per dare ai sistemi biologici robustezza e protezione.
- Funzioni di difesa: Alcune p. hanno una funzione protettiva o difensiva, come le p. del sistema di coagulazione del sangue, trombina e fibrinogeno, che impediscono la perdita di sangue in caso di danni al sistema vascolare.
- Funzioni di riserva: Un’altra classe di p. ha la funzione di materiale di riserva, che serve da sostanza nutritiva e da materiale costruttivo per la crescita embrionale.
- Funzioni di regolazione: Una simile funzione è svolta anche da varie p. che aiutano a regolare l’attività cellulare fisiologica, come, per es., gli ormoni.
Tale, per esempio, è l’emoglobina dei globuli rossi del sangue, che serve per fissare l’ossigeno dell’aria che respiriamo e portarlo alle cellule di tutto il corpo. Altre proteine specifiche sono alcuni ormoni, come l’insulina, o come l’ormone ipofisario della crescita oppure quello della tiroide, tutti regolatori di processi metabolici vitali (metabolismo). Esistono poi proteine di difesa, come il fibrinogeno del sangue che ne permette la coagulazione, o gli anticorpi che l’organismo produce (immunitario, sistema) per difendersi dagli antigeni (batteri, virus, cellule estranee).
Proposto da J.J. Berzelius e adottato per la prima volta dal chimico olandese G.J. Mulder nel 1838, il termine "proteina" deriva dalla parola greca "proteios", che significa "di primaria importanza". Queste macromolecole ubiquitarie costituiscono circa i tre quarti del peso secco della maggior parte dei tessuti animali e di conseguenza sono coinvolte nella struttura e nelle funzioni di ciascun organismo vivente. Altre proteine hanno una funzione di regolazione (ormoni) e poche altre partecipano al sistema immunologico che difende l'organismo (anticorpi). Anche altre specie di animali superiori hanno un analogo numero di proteine e la maggior parte di queste differisce da una specie all'altra; alcune fra esse differiscono anche da individuo ad individuo della stessa specie.
Struttura delle Proteine
Le proteine sono molecole composte a loro volta di altre molecole più semplici, che si chiamano amminoacidi. Le differenze tra una proteina e l’altra dipendono dalla loro struttura, che è organizzata su quattro livelli:
- La struttura primaria, determinata dal tipo e dalla sequenza degli amminoacidi.
- La struttura secondaria, cioè la forma della molecola che può essere distesa o a spirale.
- La struttura terziaria, che dipende dal ripiegamento della catena proteica su sé stessa (a gomitolo o a elica).
- Infine, la struttura quaternaria, presente in alcune proteine complesse formate da subunità unite tra loro in svariati modi (come nell’emoglobina).
Struttura Primaria
La struttura primaria, detta anche struttura covalente, è determinata dalla sequenza dei diversi amminoacidi costituenti la catena polipeptidica, senza alcun riferimento al suo arrangiamento spaziale; questa struttura riguarda l’insieme dei legami covalenti della molecola, sia il legame peptidico che unisce i singoli residui amminoacidici, sia gli eventuali legami disolfuro che possono stabilirsi tra residui di cisteina, anche distanti, all’interno della stessa catena polipeptidica.
La composizione amminoacidica di una data p. viene determinata idrolizzando la p. in esame, in modo da rompere i singoli legami peptidici e ottenere una miscela contenente tutti gli amminoacidi liberi. Più complessa è la determinazione della successione dei residui amminoacidici nella catena, anche se ormai esistono metodi sperimentali molto affidabili e precisi.
Leggi anche: Cause dell'Aumento di Proteine nelle Urine
Oggi sono note le sequenze primarie di numerose p.; questo ha permesso di evidenziare come p. Detta anche struttura covalente, è determinata dalla sequenza dei diversi amminoacidi costituenti la catena polipeptidica, senza alcun riferimento al suo arrangiamento spaziale; questa struttura riguarda l’insieme dei legami covalenti della molecola, sia il legame peptidico che unisce i singoli residui amminoacidici, sia gli eventuali legami disolfuro che possono stabilirsi tra residui di cisteina, anche distanti, all’interno della stessa catena polipeptidica.
Struttura Secondaria
La struttura secondaria è determinata dalla disposizione strutturale, cioè dalle relazioni steriche, degli amminoacidi che si trovano vicini nella sequenza lineare e permettono alla p. di ripiegarsi a formare una struttura ripetitiva regolare. Sono state determinate due forme conformazionali più comuni: l’α-elica (elica destrogira) e la struttura β (a foglietto ripiegato).
A grandi linee, l’α-elica è una struttura che si riscontra più frequentemente nelle p. globulari, mentre la struttura β a foglietto ripiegato è caratteristica delle p. fibrose. Entrambi i tipi di struttura sono generalmente presenti solo per alcuni tratti della molecola proteica e possono essere presenti contemporaneamente in punti diversi della stessa proteina.
Struttura Terziaria
La struttura terziaria riguarda la disposizione spaziale delle p. ed è il prodotto dell’interazione tra le catene laterali degli amminoacidi costituenti la p. che assume, così, una ben definita conformazione tridimensionale. La carica positiva o negativa posseduta dalle catene laterali permette l’attrazione o la repulsione fra loro.
La formazione di queste interazioni dipende esclusivamente dai residui amminoacidici presenti; quindi è la struttura primaria che determina la conformazione tridimensionale della p.; ovvero, l’informazione necessaria a specificare la complessa struttura spaziale della p. è contenuta nella sequenza dei suoi amminoacidi (fig. 4). La struttura terziaria definisce l’attività di una p.; infatti, se una p.
Leggi anche: Le Migliori Proteine Prozis
Struttura Quaternaria
Le p. che sono costituite da più di una catena polipeptidica possiedono un ulteriore livello di organizzazione strutturale, la struttura quaternaria, che si riferisce al modo in cui le catene si associano tramite interazioni non covalenti o legami covalenti trasversali. Ogni catena polipeptidica di queste p., dette oligomeriche o polimeriche a seconda del numero complessivo di catene che le compongono, costituisce una subunità.
La p. oligomerica più conosciuta, e una tra le più semplici, è l’emoglobina, costituita da 4 subunità, uguali 2 a 2, legate tra loro da legami idrogeno e da interazioni idrofobiche. Sebbene sia un tetramero, le 4 subunità sono così strettamente legate tra loro da far definire l’emoglobina come una molecola, anche se non esistono legami covalenti tra le 4 catene polipeptidiche.
Classificazione delle Proteine
Le p. sono classificate tenendo conto fondamentalmente di quattro parametri: la composizione chimica, la forma delle molecole, la solubilità in acqua e la funzione biologica. La composizione chimica permette di distinguerle in p. semplici e p. coniugate e la forma delle molecole in p. globulari e p. fibrose.
Tabella Riassuntiva delle Classificazioni Proteiche
| Parametro | Classificazione | Descrizione |
|---|---|---|
| Composizione Chimica | Proteine Semplici | Costituite solo da amminoacidi. |
| Proteine Coniugate | Costituite da amminoacidi e altri gruppi chimici (es. metallo, lipidi). | |
| Forma delle Molecole | Proteine Globulari | Forma sferica, spesso solubili in acqua. |
| Proteine Fibrose | Forma allungata, spesso insolubili in acqua. | |
| Funzione Biologica | Enzimi, Ormoni, Anticorpi, etc. | Classificazione basata sull'attività biologica svolta. |
La solubilità in acqua costituisce un criterio che, anche se non del tutto caduto in disuso, è attualmente considerato poco soddisfacente, dato che p. con struttura e funzioni diverse possono presentare simile solubilità e, al contrario, p. simili per funzione e struttura presentano solubilità molto diversa. Infine, la classificazione in base alle funzioni biologiche è quella più utilizzata e anche la più soddisfacente, anche se si deve ricordare che molte p. possono avere più di una sola funzione.
Proprietà delle Proteine
Estratte dalle cellule ed essiccate, le proteine si presentano in genere come polveri bianche o giallo chiaro, insapori, inodori. Si sciolgono bene in acqua con cui formano una soluzione colloidale, diversa da una soluzione (solventi e soluzioni) vera e propria, come quella di acqua e sale per esempio, perché leggermente vischiosa e poco stabile alle alte temperature o in presenza di acidi e di basi forti.
Le proteine possono alterarsi molto facilmente a causa di modificazioni di pH, per effetto di radiazioni U.V., del calore, o per azione di solventi organici. Tali alterazioni vengono comunemente denominate come denaturazione delle proteine. Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali.
Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
Il peso molecolare delle proteine varia da 6000 per l'insulina a 41 000 000 per la porzione proteica del virus del mosaico del tabacco. I polipeptidi naturali possiedono la capacità di condurre le loro funzioni biologiche in virtù delle sequenze specifiche e della esatta disposizione tridimensionale dei loro amminoacidi.
tags: #le #proteine #chimica #organica #definizione