Le proteine sono nutrienti indispensabili nella dieta. Ma perché sono così importanti? Sono formate da una o più catene peptidiche a loro volta costituite da amminoacidi legati tra loro. Le proteine possono essere classificate in diversi modi, in base alla funzione, alla forma o alla composizione.
Quando si parla di proteine, l’associazione con la carne è quasi immediata, ma le proteine sono presenti quasi in tutti i cibi e bevande. Gli alimenti più ricchi di proteine sono però indubbiamente quelli di origine animale come carne e pesce, che ne contengono circa il 20%, oltre alle uova che ne hanno circa il 13% e ai formaggi che possono arrivare al 30-35%. Tra gli alimenti di origine vegetale più ricchi di proteine troviamo i legumi e i cereali.
Come abbiamo visto, difficilmente la nostra dieta scarseggia in proteine e non è necessario aumentare l’apporto di proteine se non in casi particolari. La nostra dieta difficilmente è povera di proteine: al contrario, si stima che nei Paesi occidentali l’apporto medio proteico sia il doppio rispetto al fabbisogno. Ma a cosa servono le proteine che mangiamo?
Le proteine sono spesso definite i mattoni che compongono l'organismo, richiamando anzitutto la loro importante funzione strutturale. Questa funzione è fondamentale per la costruzione di cellule e tessuti. Le proteine svolgono diverse funzioni vitali all'interno dell'organismo, tra cui:
- Funzione strutturale: Componenti essenziali di cellule, tessuti, fibre e fibrille.
- Difesa immunitaria: Gli anticorpi, importanti per la difesa dalle infezioni, sono proteine.
- Trasporto: Svolgono una funzione di trasporto di diverse sostanze, inclusi alcuni ormoni, grassi e molti farmaci, per trasportarle al suo interno e il sodio, il calcio, ecc.
- Regolazione: Svolgono una funzione regolatoria, ostacolandole a seconda delle necessità.
- Enzimatica: Sono enzimi che favoriscono la sintesi delle molecole.
- Energetica: Creazione di energia (ATP).
- Recettoriale: Svolgono un'azione recettoriale; ad ogni serratura corrisponde una chiave specifica, che è appunto il ligando, che da il via al cambiamento conformazionale.
Mioglobina: La Proteina Muscolare Essenziale
Una proteina particolarmente importante presente nelle fibre muscolari dei Mammiferi e dei Vertebrati è la mioglobina. Il suo compito è sia di immagazzinare ossigeno, sia di aumentare la sua velocità di diffusione nelle cellule muscolari.
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È una proteina globulare coniugata a un gruppo eme, identico, quindi, a quello presente nell’emoglobina. Il gruppo eme, contenente l’atomo di ferro ferroso, è situato in una tasca della molecola di mioglobina; il resto dell’eme è dentro la molecola, circondato da residui non polari, tranne le 2 istidine, a una delle quali (detta residuo F8) è legato direttamente. L’atomo di ferro si trova circa 0,3Å fuori dal piano dell’eme stesso, spostato verso l’istidina F8; l’altra istidina (detta residuo E7) si trova molto vicina, ma non è legata al gruppo eme. Il sito che si combina con l’ossigeno è dall’altra parte del piano dell’eme e occupa solo una piccola parte del volume della mioglobina; infatti, l’ossigeno si lega direttamente solo all’atomo di ferro dell’eme. Il suo sito di legame ha una spiccata caratteristica non polare, che esclude l’acqua dall’ambiente interno della molecola e protegge il Fe2+ dell’eme dall’ossidazione.
La mioglobina è una proteina globulare costituita da una singola catena di circa centocinquanta amminoacidi (dipende dall'organismo) ed il suo peso molecolare è di circa 18 Kd. L'eme è un anello tetrapirrolico (protoporfirina): presenta quattro anelli pirrolici tenuti insieme da gruppi metilenici (-CH=); a completare la struttura ci sono due gruppi vinilici (CH2=CH-), quattro gruppi metilici (-CH3) e due propionici (-CH2-CH2-COO-).
Il legame tra protoporfirina e ferro è un legame tipico dei composti detti di coordinazione che sono composti chimici in cui un atomo (o ione) centrale, forma dei legami con altre specie chimiche in numero superiore al suo numero di ossidazione (carica elettrica). Il numero di coordinazione (numero di legami di coordinazione) del ferro è sei: ci possono essere sei molecole attorno al ferro che mettono in condivisione gli elettroni di legame.
Quando il ferro è sotto forma di ione libero, i suoi orbitali di tipo d hanno tutti la stessa energia; nella mioglobina, lo ione ferro è legato alla protoporfirina e all'istidina: tali specie perturbano magneticamente gli orbitali d del ferro; l'entità della perturbazione sarà diversa per i vari orbitali d a seconda della loro orientazione spaziale e di quella delle specie perturbanti.
Rispetto all’emoglobina, la mioglobina non è una proteina allosterica, presenta un’affinità per l’O2 indipendente dal pH e maggiore di quella dell’emoglobina. La conseguenza diretta di questa diversa affinità per l’O2 è che la mioglobina è in grado di accettare ossigeno dall’emoglobina e immagazzinarlo nelle cellule muscolari. Infatti, durante la contrazione muscolare, quando la richiesta di ossigeno è massima e la pressione parziale di ossigeno intracellulare diminuisce, l’O2 si dissocia dalla mioglobina. Nell’uomo, la mioglobina è particolarmente abbondante nei muscoli scheletrici e nel muscolo cardiaco.
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Per poter parlare in modo comprensibile dell'emoglobina (Hb), è utile occuparsi prima della mioglobina (Mb) che è molto simile all'emoglobina ma è molto più semplice. Tra emoglobina e mioglobina ci sono stringenti relazioni di parentela: entrambe sono proteine coniugate ed il loro gruppo prostetico (parte non proteica) è il gruppo eme. La mioglobina è una proteina presente nei muscoli, la cui funzione è proprio quella di "serbatoio" di ossigeno.
L'emoglobina è un tetrametro cioè è costituita da quattro catene polipeptidiche ciascuna dotata di un gruppo eme ed identiche a due a due (in un essere umano si hanno due catene alfa e due catene beta). La funzione principale dell'emoglobina è il trasporto di ossigeno; un'altra funzione del sangue in cui è coinvolta l'emoglobina, è il trasporto di sostanze ai tessuti.
Una spiegazione della presenza di più catene diverse è la seguente: nel corso del processo evolutivo degli organismi, anche l'emoglobina si è evoluta specializzandosi nel trasporto di ossigeno da zone che ne sono ricche a zone carenti. La mioglobina, lega l'ossigeno anche a pressioni modeste; nei tessuti periferici si ha una pressione (PO2) di circa 30 mmHg: la mioglobina a tale pressione non rilascia ossigeno, quindi sarebbe inefficace come trasportatrice di ossigeno. L'emoglobina, invece, ha un comportamento più elastico: lega l'ossigeno ad alte pressioni e lo rilascia quando la pressione diminuisce.
Quando una proteina è funzionalmente attiva, essa può mutare un po' la sua forma; ad esempio la mioglobina ossigenata ha una forma diversa dalla mioglobina non ossigenata e questa mutazione non influisce su quelle vicine. Il discorso è diverso nel caso di proteine associate come l'emoglobina: quando una catena si ossigena è indotta a cambiare la sua forma ma tale modificazione è tridimensionale perciò ne risentono anche le altre catene del tetrametro. Il fatto che le catene siano tra loro associate, induce a pensare che la modifica di una si ripercuota sulle altre vicine anche se in misura diversa; quando una catena si ossigena, le altre catene del tetrametro assumono un "atteggiamento meno ostile" nei riguardi dell'ossigeno: la difficoltà con cui una catena si ossigena diminuisce man mano che le catene ad essa vicine si ossigenano a loro volta.
La struttura quaternaria della deossiemoglobina prende il nome di forma T (tesa) mentre quella della ossiemoglobina viene chiamata forma R (rilasciata); nello stato teso vi sono una serie di interazioni elettrostatiche piuttosto forti tra amminoacidi acidi e amminoacidi basici che portano ad una struttura rigida della deossiemoglobina (ecco il perché del "forma tesa"), mentre quando si lega l'ossigeno, l'entità di queste interazioni diminuisce (ecco il perché del "forma rilasciata"). Inoltre, in assenza di ossigeno, la carica dell'istidina (vedi struttura) viene stabilizzata dalla carica opposta dell'acido aspartico mentre, in presenza di ossigeno, c'è la tendenza da parte della proteina, a perdere un protone; tutto ciò comporta che l'emoglobina ossigenata sia un acido più forte dell'emoglobia deossigenata: effetto bohr.
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Ogni emoglobina rilascia 0,7 protoni per mole di ossigeno (O2) entrante. A pH fisiologico, il 2,3 bisfosfoglicerato è deprotonato ed ha su di sé cinque cariche negative; si va ad incuneare tra le due catene beta dell'emoglobina perché tali catene presentano un'elevata concentrazione di cariche positive.
Un altro fenomeno che si verifica quando un eritrocita raggiunge un tessuto è il seguente: per gradiente, l'HCO3- (derivato dell'anidride carbonica) esce dall'eritrocita e, per bilanciare l'uscita di una carica negativa, si ha l'ingresso di cloruri che determina un aumento della pressione osmotica: per bilanciare questa variazione si verifica anche l'ingresso di acqua che causa un rigonfiamento dell'eritrocita (effetto HAMBURGER). Il fenomeno opposto si verifica quando un eritrocita raggiunge gli alveoli polmonari: si ha uno sgonfiamento degli eritrociti (effetto HALDANE).
La presenza di mioglobina nel sangue è detta mioglobinemia.
Struttura del Tessuto Muscolare
Quando si parla di fibra muscolare, in realtà si parla di cellula muscolare. La membrana si chiama sarcolemma, il citoplasma → sarcoplasma etc. La caratteristica del tessuto muscolare è la presenza di cellule multinucleate, i nuclei si trovano alla periferira della cellula perché l’interno è occupato dalle fibre contrattili.
Ogni fibra contiene degli organelli la cui funzione è la contrazione. Primi fra tutti abbiamo i mitocondri, per la produzione di energia; poi la mioglobina, affine all’O2 più che l’emoglobina (infatti le sottrae l’ossigeno). Le miofibrille, di forma bastoncellare, contengono al loro interno l’apparato contrattile vero e proprio.
Un’altra struttura fondamentale è il reticolo sarcoplasmatico, esso è una forma elaborata del reticolo plasmatico liscio, che circondano ogni miofibrilla e terminano nelle cisterne terminali. Poi abbiamo i tuboli T, invaginazioni della membrana all’interno della cellula. Il reticolo contiene elevate concentrazioni di Ca++, fondamentale per la contrazione. I tubuli T (o trasversi) sono fatti di sarcolemma, la loro funzione è quella di portare dei segnali elettrochimici in prossimità delle parti più profonde della cellula muscolare.
Il complesso formato da reticolo sarcoplasmatico e tubuli T ha la funzione di attivare i muscoli scheletrici, quando questi sono stimolati dal motoneurone. Questo processo avviene con la massima velocità e il minimo dispendio di energia.
La struttura contrattile molecolare della fibra muscolare è il Sarcomero, la cui struttura è formata da bande alternate di zone chiare e scure che determinano la posizione topografica di actina e miosina. Le linee Z delimitano i confini del sarcomero. A livello di queste linee avviene l’ancoraggio dei filamenti sottili di actina. La linea M, a metà del sarcomero, funge da ancoraggio per i miofilamenti spessi di Miosina.
La banda A è lunga quanto la miosina, e rappresenta la zona scura dove actina e miosina si sovrappongono. La zona H, oltre a contenere la banda A, contiene anche la banda H, che si trova al centro di quest’ultima e che contiene solo miosina senza la sovrapposizione di actina, rappresentando quindi, la zona chiara.
Componenti del Sarcomero
- Actina: Formata da tanti piccoli monomeri di Actina G (G sta per globulare), immaginata come una collana di perle: il filo è l’actina F, le perle sono l’actina G. Un miofilamento di actina è formato da due filamenti di actina F avvolti a doppia elica.
- Troponina: Formata da tre proteine globulari che si legano a tre strutture diverse, una per l’actina, una per la tropomiosina e una per il Ca++ (questo legame con il calcio sarà quello che darà il via alla contrazione).
- Miosina: Formata invece da dei filamenti, due sub-unità attorcigliate fra loro dotate ciascuna di una coda e una testa (come due mazze da golf attorcigliate). Le due teste globulari sono disposte speculari su due direzioni opposte. Le teste della miosina, dette anche ponti trasversali, contengono i siti di legame per l’ATP e l’actina. All’interno della cellula sarà presente l’enzima ATP-asi per la demolizione dell’ATP.
Meccanismo di Contrazione Muscolare
Il meccanismo della contrazione muscolare si basa sullo scorrimento delle fibre di actina sulla miosina, determinando macroscopicamente l’accorciamento del muscolo, e quindi il movimento. Ci sarà una variazione delle dimensioni di alcune bande. Le bande H e I diventano più piccole, mentre la banda A rimane invariata e le linee Z nel complesso si avvicinano. Tutto questo si basa su un modello fisiologico basato sullo “scorrimento dei miofilamenti” (quindi l’accorciamento non è dovuto alla loro modificazione strutturale).
Quando arriva lo stimolo alla testa della miosina il gruppo P (fosfato) si libera dalla miosina, si genera energia e si crea il “colpo di forza”, cioè la remata. Questo colpo di forza è quindi l’evento in cui la testa della miosina si sposta verso l’interno del sarcomero. Si riferisce a quel fenomeno che associa l’eccitazione di una fibra muscolare alla sua automatica contrazione.
Nei primi 6 secondi utilizziamo tutta la prima fonte. La fosfocreatina invece serve a formare ATP all’interno della cellula, poiché libera un gruppo P per darlo all’ADP, che diventa ATP. Questa fornisce energia per circa 20 sec.
Turnover Proteico e Fonti Alimentari
Le proteine all’interno del corpo sono continuamente soggette a demolizione e ricostruzione e questo procedimento è detto turnover proteico: grazie a queste reazioni l’organismo rinnova costantemente le proteine usurate e ricicla gli aminoacidi ancora integri. Di conseguenza, le proteine perse devono essere reintrodotte attraverso la dieta. Per poter sintetizzare nuove proteine a partire da quelle alimentari, però, il nostro organismo ha bisogno che siano presenti contemporaneamente tutti i venti amminoacidi.
La quantità di proteine soggetta a turnover proteico ogni giorno è pari a circa 4 g per ogni Kg di peso corporeo. Di questi soltanto una piccola parte viene persa ed è necessario recuperarla attraverso l’alimentazione: questa quantità, nell’adulto, è pari a circa 30-40 g di proteine al giorno, un valore che sembra minimo, ma che se non ripristinato può avere gravi conseguenze sulla composizione corporea e sulla salute. In carenza proteica, infatti, l’organismo andrà a intaccare le riserve presenti nei muscoli, con diminuzione della massa muscolare e riduzione della forza e della performance fisica: se questo processo poi si mantiene nel tempo, il rischio è quello di deperimento e malnutrizione.
L’introduzione di proteine con l’alimentazione è inoltre necessaria perché l’organismo non riesce a sintetizzare 8 dei 20 aminoacidi di cui ha bisogno per costruire le proteine: questi sono detti aminoacidi essenziali.
Le fonti alimentari di proteine possono essere di origine animale o vegetale: la carne, il pesce, le uova e i latticini contengono tutti gli aminoacidi essenziali; i cereali e i legumi sono carenti di alcuni aminoacidi essenziali, ma la combinazione nel piatto di questi due prodotti (es. pasta e fagioli, riso e piselli etc.) è in grado di sopperire a questa carenza; un’altra buona fonte di proteine è rappresentata dalla frutta secca (noci, mandorle, nocciole…).
Le linee guida per una sana alimentazione italiana (INRAN, 2003) suggeriscono di consumare almeno una fonte proteica al giorno, preferendo le fonti alimentari magre e povere di sodio (es. carne bianca, pesce, albume d’uovo, formaggio fresco magro), ricordandosi di sostituire le fonti di proteine animali con i legumi almeno 2 volte a settimana.
Livello di Assunzione Raccomandato delle Proteine
I LARN (livelli di assunzione di riferimento per la popolazione italiana, SINU 2014) stabiliscono un introito proteico pari a 0,9 g/Kg di peso corporeo ideale, negli adulti. Ad esempio un ragazzo di 24 anni, del peso di 75 Kg, dovrà introdurre circa 68 g di proteine al giorno.
È importante ricordare che a comporre la quota proteica giornaliera non concorrono solamente la carne, il pesce, l’uovo, il formaggio, i legumi e la frutta secca, ma anche tutti i cereali e gli sfarinati, come il pane, la pasta, le fette biscottate, e molto altro.
In presenza di alcune patologie, come l’insufficienza renale cronica o l’insufficienza epatica, è consigliabile ridurre l’introito proteico. L’assunzione proteica raccomandata è invece leggermente più alta nei lattanti, nei bambini e negli adolescenti, oltre che nella gravidanza (soprattutto ultimo trimestre).
Alcune condizioni, come la presenza di patologie che aumentano il dispendio energetico e il turnover proteico (es. insufficienza respiratoria, patologie tumorali, la sepsi…) necessitano di un maggiore introito proteico. Inoltre, durante un regime di dieta ipocalorica per la perdita di peso, parte delle proteine introdotte saranno utilizzate per fornire energia all’organismo ed è dunque opportuno aumentare l’introito proteico per sopperire a tali mancanze ed evitare il più possibile la perdita di massa muscolare scheletrica.
Anche nelle persone che svolgono un’attività fisica a intensità elevata e prolungata nel tempo l’introito può essere aumentato: il Ministero della Salute e il Dipartimento del Farmaco nel fascicolo L’alimentazione nella pratica motoria e sportiva raccomandano comunque di non superare la quota proteica di 1,5-2 g/ Kg di peso corporeo. Tale quota è sufficiente sia per ricostruire le proteine “consumate” durante l’allenamento, sia per fornire un adeguato apporto energetico.
Un apporto proteico esagerato non solo è inutile ai fini di costruire le masse muscolari, ma può anche risultare dannoso, in quanto sovraccarica il sistema renale.