Le proteine sono i costituenti organici più caratteristici del protoplasma vivente, rivestendo un'importanza straordinaria. Non solo conferiscono particolari proprietà chimiche e fisico-chimiche, ma anche la specificità biologica ai vari tipi di cellule.
Lipidi e glucidi chimicamente identici si possono riscontrare in cellule del regno animale e vegetale e in varietà molto grandi di specie, mentre le proteine sono generalmente strettamente caratteristiche di una determinata specie di pianta o di animale, non solo, ma spesso anche di un determinato organo.
Composizione e Idrolisi delle Proteine
L'idrolisi delle proteine negli amminoacidi che le costituiscono può essere ottenuta:
- Facendole bollire con acidi o alcali forti.
- Per trattamento con acidi sulfonici a lunga catena, ad esempio acido acetilsulfonico.
- Per digestione con enzimi proteolitici.
Quest'ultimo metodo è stato molto usato recentemente per ottenere degli idrolisati proteici, perché, per quanto abbia l'inconveniente di non condurre a fondo l'idrolisi, è l'unico che non distrugga alcuni amminoacidi.
Negli ultimi vent'anni sono stati scoperti alcuni nuovi amminoacidi costitutivi, quali la treonina (acido α-ammino β-idrossibutirrico), un amminoacido solforato, la metionina (acido γ-metiltiol α-amminobutirrico) e la citrullina (acido δ-ureo α-amminovalerianico).
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Struttura delle Proteine
Nel capello queste lunghe catene molecolari sono poste a fascio, col loro asse maggiore parallelo all'asse del capello: tale struttura architettonica è mantenuta da occasionali legami tra una catena molecolare e quella contigua, attraverso gli atomi di zolfo di due molecole di cisteina, che si trasformano così in una molecola di cistina, che sta a cavallo di due molecole di proteina.
In altre strutture proteiche queste lunghe molecole si possono raggomitolare su sé stesse, ed anche formare delle maglie, per formazione di legami chimici fra un punto e l'altro della molecola: queste proteine sono per lo più solubili.
In realtà gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica).
Peso Molecolare e Stabilità
Il peso molecolare delle proteine può venire determinato partendo:
- Da determinazioni di pressione osmotica di soluzioni proteiche.
- Dalla velocità di sedimentazione e di diffusione di soluzioni proteiche sottoposte alla ultracentrifugazione (Svedberg).
- Da determinazioni di diffusione.
- Di viscosità delle soluzioni.
- Dall'analisi della grandezza molecolare ai raggi X.
La stabilità delle molecole proteiche in soluzione è dovuta a due fattori:
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- Alla presenza di una carica elettrica.
- All'idratazione, cioè all'accollamento di gran numero di molecole di acqua alla periferia della particella colloidale.
La carica elettrica è dovuta generalmente alla dissociazione elettrolitica della particella, sia come acido (carica negativa), sia come base (carica positiva). Portando la proteina al punto isoelettrico, la carica elettrica scompare, e la proteina avrà perciò un minimo di solubilità.
Alcune volte questo si traduce in una precipitazione della proteina, e ciò avviene per le proteine, che, come ad es. la caseina, hanno scarso potere di idratazione.
Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali. Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
Classificazione delle Proteine
Le proteine semplici si distinguono in: albumine, globuline, gluteline, prolamine, albuminoidi o scleroproteine; le proteine coniugate in: glicoproteine, composti proteici coniugati con un glucide, di solito la glucosamina (mucine, mucoidi, solfomucine); fosfoproteine, quali la caseina del latte e la ovovitellina del tuorlo d'uovo, nelle quali una grande quantità di acido fosforico è legato in forma di estere con gli idrossidoamminoacidi serina e treonina; cromoproteine, composti di una molecola proteica con delle metalloporfirine o sostanze simili colorate: le più importanti sono l'emoglobina del sangue, la clorofilla delle piante e l'emocianina.
Per scissione idrolitica della emoglobina si ottiene una proteina, la globina, ed una sostanza colorante contenente ferro, detta eme; la clorofilla contiene invece del magnesio; l'emocianina, a seconda dell'animale dal quale viene ottenuta, può contenere rame, manganese o zinco; lipoproteine, costituite da proteine legate con lecitina, colesterolo o altri lipidi; questo legame è molto labile, tanto che viene facilmente rotto dai comuni processi di purificazione o di preparazione delle proteine.
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Esse sono molto più diffuse di quanto si creda: sono lipoproteine probabilmente una gran parte delle proteine che costituiscono le membrane cellulari, tanto è vero che penetrano facilmente nelle cellule soltanto quelle sostanze che sono molto solubili nei lipidi, quali il CO2, l'etere, ecc.
Altre Molecole Biologiche e Proteine
L'acido nucleinico a sua volta è un tetranucleotide, composto cioè di 4 molecole di nucleotidi; il nucleotide è un composto di acido fosforico, desossiribosio, o rispettivamente ribosio, e di una base purinica o pirimidinica.
Le proteine sono generalmente di natura basica, poiché contengono in prevalenza aminoacidi diaminici quale è l'arginina.
La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due AA con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA ed il gruppo amminico (-NH2) dell'AA adiacente nella catena peptidica in crescita.
Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB).