Le proteine rientrano nel gruppo dei macronutrienti fondamentali per il corretto funzionamento dell’organismo, insieme ai carboidrati e ai grassi. Le proteine sono (dopo l’acqua) le molecole biologiche più abbondanti nel corpo umano e in tutti gli organismi viventi; si trovano in tutte le cellule e costituiscono almeno il 50% del loro peso secco.
Cosa sono le Proteine?
Le proteine, o protidi (dal greco proteios, "primario"), sono il componente principale di tutte le cellule dei viventi. Secondo alcune stime, nell'uomo ci sono circa 100.000 proteine diverse, delle quali solo il 2% è stato finora descritto adeguatamente. Ma cosa sono esattamente le proteine? Come sono fatte? E come fanno ad eseguire le loro funzioni?
Una proteina è una catena costituita da molecole organiche di piccole dimensioni chiamate aminoacidi. Tutte le proteine conosciute sono formate dalla combinazione di soli 20 tipi di aminoacidi.
Ogni aminoacido ha un atomo centrale di carbonio, che è conosciuto come carbonio alfa, o Ca. All'atomo Ca sono legati un atomo di idrogeno, un gruppo amminico (NH2), un gruppo carbossilico (COOH), e una catena laterale. E' la catena laterale che distingue un aminoacido da un altro.
In una proteina, gli aminoacidi sono legati attraverso il legame peptidico. Per questa ragione, le proteine sono catene polipeptidiche. In un legame peptidico, l'atomo di carbonio appartenente al gruppo carbossilico dell'aminoacido Ai si lega all'atomo di azoto appartenente al gruppo amminico dell'aminoacido Ai+1. In un legame del genere, una molecola d'acqua viene liberata, perchè l'ossigeno e l'idrogeno del gruppo carbossilico si legano ad uno di idrogeno del gruppo amminico. Perciò, quello che troviamo, in realtà, all'interno di una catena polipeptidica è un residuo dell'aminoacido originale. Così, in generale, parliamo di una proteina avente 100 residui, piuttosto che 100 aminoacidi.
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Struttura delle Proteine
La precisa sequenza degli amminoacidi nelle catene determina la forma e la funzione della proteina. Le proteine possono essere formate da una catena unica, oppure da due o più catene strettamente associate tra loro, e spesso unite da legami trasversali. Ciascuna catena ha una struttura e una disposizione tridimensionale che rappresenta la sua forma specifica: come un "nastro" assume certe “pieghe” o conformazioni (ad elica, a globo, a foglietto ripiegato) e, combinandosi con altre catene, può generare strutture più elaborate.
Con il termine "struttura primaria" si indicano gli aminoacidi che formano una determinata proteina e la loro sequenza. Le caratteristiche chimico-fisiche di questa molecola, però, sono influenzate anche da come la sua struttura primaria si dispone nello spazio. Infatti, le interazioni tra i gruppi molecolari di una proteina fanno sì che la catena lineare di aminoacidi (a sinistra) si ripieghi in una struttura tridimensionale, come quella rappresentata al centro.
La sequenza specifica degli aminoacidi determina la struttura primaria di una proteina e contribuisce alla sua forma tridimensionale. Tale conformazione spesso comprende anche una struttura quaternaria, che risulta dall'aggregazione di più catene polipeptidiche formanti una proteina.
Struttura Secondaria
È determinata dalla disposizione strutturale, cioè dalle relazioni steriche, degli amminoacidi che si trovano vicini nella sequenza lineare e permettono alla p. di ripiegarsi a formare una struttura ripetitiva regolare. Sono state determinate due forme conformazionali più comuni: l’α-elica (elica destrogira) e la struttura β (a foglietto ripiegato). A grandi linee, l’α-elica è una struttura che si riscontra più frequentemente nelle p. globulari, mentre la struttura β a foglietto ripiegato è caratteristica delle p. fibrose.
Struttura Terziaria
Riguarda la disposizione spaziale delle p. ed è il prodotto dell’interazione tra le catene laterali degli amminoacidi costituenti la p. che assume, così, una ben definita conformazione tridimensionale. La carica positiva o negativa posseduta dalle catene laterali permette l’attrazione o la repulsione fra loro. I legami tra le catene laterali possono essere sia legami idrogeno, sia i cosiddetti ponti salini, che si stabiliscono tra residui di acido aspartico, o glutammico, e lisina, o arginina.
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Struttura Quaternaria
Le p. che sono costituite da più di una catena polipeptidica possiedono un ulteriore livello di organizzazione strutturale, la struttura quaternaria, che si riferisce al modo in cui le catene si associano tramite interazioni non covalenti o legami covalenti trasversali. Ogni catena polipeptidica di queste p., dette oligomeriche o polimeriche a seconda del numero complessivo di catene che le compongono, costituisce una subunità.
Funzioni delle Proteine
Ma forse la funzione più importante delle proteine è quella regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi, che agiscono accelerando le reazioni biologiche e trasformando reazioni lente in processi più veloci, con richieste energetiche più basse: agiscono quindi da catalizzatori. Gli enzimi si combinano con una sostanza specifica (detta substrato) che possiede una forma esattamente complementare alla parte di enzima in cui avvengono le reazioni (sito attivo).
Le proteine sono fondamentali per il nostro corpo perché svolgono numerose funzioni vitali. Di seguito un breve accenno e dettaglio:
- Hanno principalmente una funzione strutturale, costituiscono i bioelementi fondamentali di organi, tessuti.
- Funzione regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi.
Le p. sono essenziali per tutti i processi biologici legati alla vita, svolgendo un ruolo fondamentale per la struttura e la funzione cellulare, come nei processi di catalisi enzimatiche, di trasporto e deposito, di supporto meccanico, di protezione immunitaria, di generazione e trasmissione dell’impulso nervoso, di controllo della crescita e della differenziazione.
Nonostante la funzione specifica di molte p. Gli enzimi rappresentano la classe più grande delle proteine. Alcuni enzimi, detti regolatori, sono in grado, attraverso la modulazione della loro attività catalitica, in risposta a vari tipi di segnali molecolari, di influenzare la velocità di un intero ciclo metabolico. Una simile funzione è svolta anche da varie p. che aiutano a regolare l’attività cellulare fisiologica, come, per es., gli ormoni.
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Un’altra classe di p. ha la funzione di materiale di riserva, che serve da sostanza nutritiva e da materiale costruttivo per la crescita embrionale; ne sono un esempio l’albumina dell’uovo, la caseina del latte e la ferritina, che è una p. di deposito del ferro nella milza. Anche nei semi delle piante troviamo p.
Alcune p. hanno una funzione di trasporto; infatti esse sono in grado di legare e trasportare nel sangue ioni o molecole più complesse, permettendone il trasferimento da un organo a un altro. Per es., l’emoglobina degli eritrociti trasporta ossigeno dai polmoni ai tessuti periferici, dove viene rilasciato e utilizzato dalle cellule per le ossidazioni di sostanze che producono energia. La mioglobina, presente nel tessuto muscolare, ha invece la funzione di legare l’O2 nei miociti.
Esistono, poi, p. Un’ulteriore classe di p. comprende quelle che servono da elementi strutturali, ovvero come filamenti di supporto, cavi o lamine per dare ai sistemi biologici robustezza e protezione. Per es., il maggiore componente dei tendini e delle cartilagini è il collagene, p. fibrosa con un’elevatissima capacità elastica.
Alcune p. hanno una funzione protettiva o difensiva, come le p. del sistema di coagulazione del sangue, trombina e fibrinogeno, che impediscono la perdita di sangue in caso di danni al sistema vascolare; la catalasi, la glutationeperossidasi e la superossidodismutasi, che proteggono le cellule dalla tossicità delle specie radicaliche dell’ossigeno (➔ radicale); la glutationetransferasi e la NADPH-citocromo-P450-reduttasi, coinvolte nella detossificazione degli xenobiotici, sostanze naturali o sintetiche normalmente estranee alla nutrizione e al metabolismo dell’organismo.
Fonti di Proteine
La qualità delle proteine dipende dalla loro composizione in aminoacidi essenziali e dalla loro biodisponibilità, ossia la capacità del corpo di digerire e assorbire gli aminoacidi. Le proteine vegetali, invece, si trovano nei cereali, legumi, frutta secca e nelle alghe. I cereali (compresi gli pseudocereali come quinoa, amaranto e grano saraceno) forniscono proteine di buona qualità, mentre i legumi come fagioli, lenticchie, ceci e soia sono particolarmente ricchi di proteine.
Gli alimenti animali offrono un profilo amminoacidico più completo rispetto a quelli vegetali, ma la loro combinazione (es. cereali e legumi) può compensare eventuali carenze. Gli alimenti di origine animale hanno il profilo amminoacidico migliore perché generalmente presentano tutti gli aminoacidi essenziali in buone quantità e nel rapporto più simile alle proteine umane.
A differenza di questi, gli alimenti di origine vegetale presentano solitamente carenze di uno o più aminoacidi essenziali. Tuttavia queste mancanze possono essere superate attraverso giuste alternanze alimentari, ad esempio cereali e leguminose - un tempo si credeva che fosse necessario associarli nello stesso pasto; oggi sappiamo che è sufficiente alternarli con regolarità.
Fabbisogno Giornaliero di Proteine
La quantità giornaliera di proteine che bisogna assumere varia a seconda dell’età e dello stato fisiologico della persona. Secondo la Società Italiana di Nutrizione Umana (SINU), le persone adulte, compresi gli anziani, dovrebbero consumare circa 0.80-0,90 grammi di proteine per ogni chilo di peso corporeo al giorno. In situazioni particolari come la gravidanza, è necessario aumentare l’apporto proteico: durante il primo trimestre si consiglia di aggiungere 1 grammo di proteine al giorno, mentre nel secondo e terzo trimestre si raccomandano, rispettivamente, 8 grammi e 26 grammi aggiuntivi al giorno.
Secondo i LARN, dalla prima infanzia alla terza età, si potrebbe applicare un range compreso tra 0,71 e 1,11 g/kg. I protidi sono sottoposti ad un continuo processo dinamico di demolizione e sintesi, che richiede energia e prende il nome di turnover proteico.
I nutrizionisti consigliano ai soggetti adulti sedentari di assumere una quantità di proteine pari a 0,8-1,2 g di proteine per kg di peso corporeo fisiologico. In adolescenza sono indispensabili 1,5 g / kg. Le gravide richiedono poco più del normale. Per gli atleti di forza, questa raccomandazione può raggiungere il doppio - mentre gli sportivi di endurance hanno un fabbisogno vicino (o poco superiore) al limite massimo per le persone comuni.
Vegetariani e vegani hanno lo stesso fabbisogno proteico degli onnivori, anche se l’apporto consigliato può essere leggermente superiore. Per i latto-ovo-vegetariani il rischio è invece inferiore, a patto ovviamente che si scelgano i prodotti giusti, la frequenza e le porzioni adeguate.
La distribuzione di proteine alimentari nell’arco della giornata ha un ruolo secondario rispetto alla quantità. Questo perché l’organismo è, fortunatamente, abbastanza “intelligente” nella gestione dei substrati a disposizione. Ricorda comunque che anche l’eccesso proteico può determinare liposintesi e deposito adiposo; meglio dunque non concentrarle eccessivamente, distribuendole uniformemente nell’arco delle 24 ore in misura di 20-40 g per volta.
Tabella del Fabbisogno Proteico Raccomandato
| Gruppo di Popolazione | Fabbisogno Proteico (g/kg/die) |
|---|---|
| Adulti (SINU) | 0.80-0.90 |
| Gravidanza (1° trimestre) | +1g |
| Gravidanza (2° trimestre) | +8g |
| Gravidanza (3° trimestre) | +26g |
| Neonati (0-6 mesi) | 1.52 |
| Bambini (7-12 mesi) | 1.6 |
| Adulti > 50 anni | 0.8 (1.2-1.5 consigliato) |
| Donne Incinte | 1.66 (settimane 11-20)1.77 (settimane 32-38) |
| Nutrici | 1.3 |
| Atleti | 1.4-2.0 |