Amminoacidi: Scopri i Segreti dei Mattoni Fondamentali delle Proteine!

Gli amminoacidi sono i mattoni che costituiscono le proteine, grandi molecole la cui struttura e le cui funzioni sono dovute proprio alla sequenza degli amminoacidi che le compongono. Gli aminoacidi sono dei composti del carbonio caratterizzati, a differenza di grassi e zuccheri, dalla presenza di atomi di azoto nella loro molecola.

Struttura degli Amminoacidi

La struttura è semplice: un atomo di carbonio centrale lega un gruppo amminico -NH2, un gruppo carbossilico -COOH, un atomo di idrogeno e una catena laterale - indicata con la lettera R - che è diversa in ognuno degli aminoacidi noti. Il gruppo amminico impartisce proprietà basiche alla molecola, mentre quello carbossilico determina proprietà acide, per cui gli aminoacidi sono molecole anfotere, che hanno un comportamento sia acido che basico: al pH fisiologico - compreso tra 7,3 e 7,4 - entrambe i gruppi sono ionizzati, cioè dotati di carica.

Classificazione degli Amminoacidi

Gli aminoacidi posso essere classificati in molti modi diversi, a seconda delle caratteristiche che vengono prese in esame. Per chi si interessa di nutrizione sono decisamente più utili classificazione che si basano sul destino degli aminoacidi presenti negli alimenti.

Amminoacidi Essenziali e Non Essenziali

Sono definiti essenziali quegli aminoacidi che l'organismo umano non riesce a sintetizzare in quantità sufficiente a far fronte ai propri bisogni. A differenza dei precedenti, possono essere ricavati in modo endogeno tramite processi metabolici.

Gli aminoacidi essenziali sono 9 in totale e devono essere assunti tramite l’alimentazione, poiché il nostro corpo non è in grado di produrli. Gli aminoacidi non essenziali, invece, vengono prodotti autonomamente dal nostro corpo, partendo da altri nutrienti.

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Sono definiti aminoacidi condizionatamente essenziali (L-arginina, L-glicina, L-glutammina, L-prolina e L-taurina) quegli aminoacidi che ricoprono un ruolo fondamentale nel mantenimento dell'omeostasi e delle funzioni dell'organismo in determinate situazioni fisiologiche.

Importanza Nutrizionale degli Amminoacidi

La disponibilità degli aminoacidi è un fattore limitante per i processi di sintesi proteica che possono essere bloccati a causa della carenza di un singolo aminoacido essenziale. Abbiamo visto che non tutti gli aminoacidi sono uguali: alcuni, gli essenziali, per il nostro organismo sono decisamente più preziosi di altri.

Anche alimenti che presentano proteine carenti di uno o più aminoacidi essenziali quando combinati in maniera attenta possono sopperire in maniera completa al fabbisogno giornaliero. Una combinazione vincente è quella tra cereali, carenti di lisina, e legumi, carenti di metionina, che assieme compensano le loro mancanze.

Non è difficile riconoscere tra queste combinazioni piatti popolari della nostra tradizione: riso e biso o pasta e fagioli, ad esempio, scelte che accanto al gusto andavano a soddisfare i bisogni fisiologici del nostro organismo, facendo di necessità virtù.

Ricordiamolo quando si parla di valore biologico delle proteine, senza fare costantemente riferimento alla carne o alle proteine del latte, che sono semplicemente alcune delle tante scelte possibili, non sempre le migliori.

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Valore Biologico e Indice Chimico

Misura la quantità di proteine presenti nel cibo consumato che viene assorbita e incorporata nelle proteine del soggetto che consuma quel cibo. È un indicatore complesso da misurare ma molto pratico e ampiamente utilizzato in ambiti diversi.

Tuttavia ha dei limiti, è infatti fortemente dipendente dalla composizione in aminoacidi della proteina e soprattutto dalla carenza di aminoacidi essenziali che sono ovviamente fattori limitanti per i processi di sintesi proteica. Inoltre è influenzato anche dalla modalità di cottura e dalla presenza di vitamine e minerali che possono alterare disponibilità e assorbimento degli aminoacidi presenti.

Introdotto dall’Organizzazione Mondiale della Sanità nel 1993, si basa sulla comparazione del profilo aminoacidico della proteina in esame con un profilo aminoacidico di riferimento: il punteggio massimo è 1 e indica che la proteina studiata fornisce il 100% della quantità necessaria dell’aminoacido essenziale considerato.

L'indice chimico è dato dal rapporto tra la quantità di un dato aminoacido in un grammo della proteina in esame e la quantità dello stesso aminoacido in un grammo della proteina di riferimento biologica (dell'uovo). Ognuno di questi metodi ha dei pregi e dei difetti.

Funzioni Biologiche degli Amminoacidi

Oltre a quelli coinvolti nella sintesi delle proteine, molti altri aminoacidi svolgono funzioni molto importanti.

Aminoacido non essenziale, presente soprattutto nella carne (la quota assunta con l'alimentazione potrebbe pertanto risultare insufficiente in un alimentazione strettamente vegetariana). E' coinvolto nel ciclo dell'urea, nella gluconeogenesi e nella sintesi di un importante neurotrasmettitore che migliora le funzionalità cerebrali.
Aminoacido importante per le funzioni nervose e cerebrali in quanto neurotrasmettitore eccitatorio e precursore naturale del GABA. All'interno del sistema nervoso centrale regola la sintesi proteica e per questo motivo viene utilizzato in caso di affaticamento cronico e nel miglioramento delle funzioni cerebrali (apprendimento, memoria ecc.).
Presente negli alimenti vegetali ed in particolare nei semi germogliati è un aminoacido importante nell'eliminazione dell'ammoniaca, sostanza tossica per l'organismo che può causare disordini cerebrali.
Importante amminoacido precursore dell'ossido nitrico (NO). Questa molecola è responsabile dell'effetto vaso-dilatante ed è quindi utile come riduttore della pressione sanguigna, miglioramento della circolazione a fini sportivi e migliorativa sul meccanismo di eccitazione. Assunta ad alte dosi per infusione endovenosa, favorisce la produzione dell'ormone della crescita (GH). Questo importante ormone favorisce il mantenimento del trofismo muscolare, accelera la guarigione dalle ferite, favorisce l'utilizzo di grassi a scopo energetico, migliora l'attività cerebrale e le difese immunitarie, partecipa alla sintesi del collagene. E' indicata nella terapia dell'HIV e per il recupero da importanti ustioni e traumi.
Facilita il trasporto degli acidi grassi a media e lunga catena nel mitocondrio dove verranno ossidati per produrre energia. Particolarmente concentrata nel muscolo scheletrico e nel cuore viene sintetizzata a partire da lisina e metionina in presenza di ferro, vitamina C, B1 e B6. L'eventuale utilità del supplemento potrebbe essere utile per la salute del cuore, soprattutto in età avanzata.
Questi amminoacidi si convertono a vicenda in caso di necessità. Sono coinvolti nella produzione di collagene e sostengono la salute di capelli e cute. Supplementi di questi aminoacidi vengono utilizzati per il recupero da ustioni e nel trattamento dell'artrite reumatoide. La cisteina combatte i radicali liberi (precursore del glutatione) e contribuisce a proteggere il corpo dai danni delle radiazioni ionizzanti (utilizzata in associazione ad alcuni trattamenti anti-cancro) e dell'invecchiamento cellulare. Espleta le sue funzioni soprattutto nel fegato.
Come altri amminoacidi, la citrullina è coinvolta nel ciclo dell'urea, favorisce l'eliminazione di ammoniaca ed è coinvolta nella funzionalità delle difese immunitarie. Viene utilizzata dal cervello per produrre alcuni importanti neurotrasmettitori che, oltre a migliorare l'umore, alleviare il dolore e migliorare la funzionalità cerebrale, riducono la fame e l'appetito favorendo il senso di sazietà.
Sono due aminoacidi importanti nella sintesi di collagene, insieme alla vitamina C o acido ascorbico. Ha funzioni simili all'acido glutammico, dal quale viene sintetizzata.
Uno dei tre aminoacidi a catena ramificata (gli altri sono leucina e valina), aumenta la resistenza muscolare, rallenta la decomposizione delle proteine strutturali e favorisce il recupero da uno sforzo prolungato. Partecipa alla formazione di emoglobina e alla sintesi dell'ormone della crescita.
Aminoacido abbondantemente presente nei globuli bianchi e rossi di cui regola la sintesi. Partecipa alla formazione della guaina mielinica che protegge le cellule nervose e garantisce l'ottimale conduzione dello stimolo nervoso.
Precursore dell'istamina, questo importante aminoacido collabora alla funzionalità del sistema immune e all'insorgenza del desiderio sessuale. Nei bambini è considerato essenziale.
Aminoacido di cui sono carenti i cereali. Grazie alla presenza di zolfo combatte i radicali liberi. E' implicata nel controllo del colesterolo sanguigno poiché favorisce la sintesi epatica di lecitina. Supporta la sintesi dell'ormone della crescita ed interviene nella disintossicazione da ammoniaca. E' un aminoacido importante per la rigenerazione dei muscoli e delle strutture tendinee. Contrasta il processo di invecchiamento grazie alla sua azione anti-radicali liberi. Una carenza di zinco e di taurina può alterare la visione. E' importante nella funzionalità cardiaca ed è usata nella terapia di ipertensione, aritmie cardiache, epilessia e distrofia muscolare. La taurina è presente in uova, pesci, carne e latte, ma non negli alimenti di origine vegetale.
Deriva dalla fenilalanina e promuove il corretto funzionamento delle tiroide e delle ghiandole adrenergiche.
Aminoacido precursore di serotonina e melatonina, usato per alleviare in modo naturale l'insonnia, l'ansia e la depressione.

Amminoacidi e Performance Sportiva

Gli aminoacidi essenziali servono al sistema immunitario, alla sintesi delle proteine e alla riparazione e crescita muscolare, dopo l’attività sportiva (o nei periodi di crescita). Gli aminoacidi non essenziali, invece, servono al metabolismo energetico e alla produzione di altre molecole importanti per la salute.

Gli aminoacidi ramificati (BCAA) sono tendenzialmente ricavati dalle proteine del cibo e servono soprattutto per migliorare le performance sportive, riducendo la perdita della massa muscolare durante l’esercizio e per contrastare l’affaticamento fisico.

Gli aminoacidi BCAA, oltre alla loro struttura ramificata, sono assimilati direttamente dall'intestino e non passano dal fegato, che, quindi, non viene affaticato.

Struttura delle Proteine

Le proteine sono formate da lunghe sequenze di amminoacidi (l'unità costitutiva della proteina), che si uniscono l'uno all'altro attraverso particolari legami, detti peptidici, a formare delle lunghe catene (catene polipeptidiche). La precisa sequenza degli amminoacidi nelle catene determina la forma e la funzione della proteina.

Le proteine possono essere formate da una catena unica, oppure da due o più catene strettamente associate tra loro, e spesso unite da legami trasversali. Ciascuna catena ha una struttura e una disposizione tridimensionale che rappresenta la sua forma specifica: come un "nastro" assume certe “pieghe” o conformazioni (ad elica, a globo, a foglietto ripiegato) e, combinandosi con altre catene, può generare strutture più elaborate.

La sequenza di reazioni (che, per altro, non sono in realtà così semplici) può continuare all'infinito: sino ad aversi un polimero detto polipeptide o proteina.

Struttura Secondaria

La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà. La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.

Struttura Terziaria e Quaternaria

Le proteine assumono la struttura terziaria quando la loro catena, pur sempre flessibile nonostante la piegatura della struttura secondaria, si ripiega in modo da originare una contorta disposizione tridimensionale a forma di corpo solido. La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da due o più subunità.

L'elica si dice di mano destra se, seguendo lo scheletro principale (orientato dal basso verso l'alto), si effettua un movimento analogo all'avvitamento di una vite destrorsa; mentre l'elica è di mano sinistra se il movimento è analogo all'avvitamento di una vite sinistrorsa.

Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico.

Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele.

Collagene

Una delle proprietà più curiose del collagene è la sua semplicità costitutiva: è formato per circa il 30% da prolina e per circa il 30% da glicina; gli altri 18 amminoacidi si devono spartire solamente il restante 40% della struttura proteica. La sua struttura gli conferisce particolari capacità meccaniche; ha grande resistenza meccanica associata a elevata elasticità (es. nei tendini) oppure elevata rigidità (es.

La prolina è un amminoacido ciclico in cui il gruppo R si lega all'azoto α-amminico e ciò conferisce una certa rigidità. La struttura finale è una catena ripetitiva avente la forma di un'elica; all'interno della catena di collageno, sono assenti legami a idrogeno.

Dopo il coagulo si deve proseguire con la riparazione del tessuto; le cellule vicine alla ferita producono anche collagene. Per far ciò, per prima cosa viene indotta l'espressione di un gene cioè entrano in funzione organismi che partendo dall'informazione di un gene, sono in grado di produrre la proteina (l'informazione genetica viene trascritta sull'mRNA il quale esce dal nucleo e raggiunge i ribosomi nel citoplasma dove l'informazione genetica viene tradotta in proteina).

Successivamente, per azione di altri enzimi, si verificano altre modificazioni che consistono nella glicosidazione dei gruppi ossidrili di prolina e lisina (all'ossigeno dell'OH si lega uno zucchero); tali enzimi si trovano in zone diverse dal lume perciò, la proteina, mentre subisce le modificazioni, migra all'interno del reticolo endoplasmatico per finire in sacche (vescicole) che si richiudono su se stesse e si staccano dal reticolo: al loro interno è contenuto il monomero del pro-collagene glicosidato; quest'ultimo raggiunge l'apparato del Golgi dove particolari enzimi riconoscono la cisteina presente nella parte carbossi terminale del pro-collagene glicosidato e fanno sì che le diverse catene si avvicinino tra loro e formino dei ponti disolfuro: si ottengono così tre catene di pro-collagene glicosidato legate tra loro ed è questo il punto di partenza del quale le tre catene, compenetrando, poi, spontaneamente, danno origine alla tripla elica.

Funzioni delle Proteine

Ma forse la funzione più importante delle proteine è quella regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi, che agiscono accelerando le reazioni biologiche e trasformando reazioni lente in processi più veloci, con richieste energetiche più basse: agiscono quindi da catalizzatori. L'attività enzimatica può essere influenzata da altre molecole. Esistono, infatti, sostanze in grado di inibirla e anche molecole in grado di attivare un enzima, aumentandone l'attività (molti farmaci e sostanze tossiche sono inibitori o attivatori enzimatici).

Un esempio tipico sono i gas nervini, che inibiscono un enzima, l'acetilcolinesterasi, che non rimuove più l’acetilcolina, una sostanza che permette la trasmissione degli impulsi dal sistema nervoso al muscolo.

Proiezione di Fisher

Per disegnare una molecola con la proiezione di Fischer, la catena principale va disegnata verticale, con il gruppo più ossidato in alto. Il carbonio alfa (C2) è il cuore della struttura degli amminoacidi. Dato che gli amminoacidi si legano tra loro per formare catene lineari (chiamate peptidi se sono corte o proteine se superano le 50 unità), è più conveniente disegnarli con una proiezione di Fischer modificata ponendo a sinistra il gruppo amminico e a destra il gruppo carbossilico. In questo modo la catena laterale R si trova in alto e l'idrogeno in basso.

Non esiste una vera ragione per cui gli amminoacidi naturali debbano appartenere alla serie L piuttosto che alla serie D. La cosa fondamentale è che abbiano tutti la stessa configurazione perché così possono costruire proteine con una struttura ben definita. In natura gli amminoacidi D si incontrano molto raramente.

Esempi di Amminoacidi

Glicina: è l'amminoacido più piccolo, l'unico non chirale dato che ha due atomi di idrogeno sul carbonio alfa.
L-alanina: è l'amminoacido con la più piccola catena laterale alchilica che, infatti, è costituita da un solo carbonio.
L-valina: come catena laterale, ha un gruppo isopropilico.
L-leucina e L-isoleucina: sono gli amminoacidi alchilici più apolari. La loro catena laterale è un isobutile e un secbutile rispettivamente. La loro struttura può essere ricordata osservando che il sec butile ha la forma di una L che sembrerebbe logico associare a Leucina, invece l'associazione è opposta. La forma ad L è di isoleucina, il gruppo isobutile è di leucina.
L-triptofano: (si pronuncia triptòfano) ha un indolo legato alla catena laterale di un'alanina. E' l'amminoacido con il più forte assorbimento UV a 270 nm.
L-prolina: è l'unico amminoacido che non ha un gruppo amminico primario in alfa, dato che la sua catena laterale chiude un anello a cinque termini che incorpora l'azoto (pirrolidina) e forma un'ammina secondaria.
L-metionina: Metionina ha un gruppo CH3S- che però è legato ad una catenella di due carboni e non di uno solo come in fenilalanina.
L-treonina è un amminoacido alcolico con un carbonio in più della serina. Il suo nome ha la radice treo del D-treosio, lo zucchero di quattro carboni con due centri chirali diversi (2S,3R). Anche la treonina ha quattro carboni e due centri chirali diversi (2S,3R). La treonina è l'unico amminoacido profumato, ha un deciso aroma di liquirizia.
L-tirosina: è un amminoacido alcolico aromatico. Dopo il triptofano, è quello che assorbe di più all'UV, mentre gli altri amminoacidi, a parte fenilalanina, non assorbono a 270 nm. Nel nostro corpo, la tirosina è sintetizzata a partire dalla fenilalanina. Se l'enzima che fa questa conversione è difettoso, la fenilalanina si può accumulare e diventa tossica per il sistema nervoso provocando ritardi mentali irreversibili fin dai primi mesi di vita. Questa sindrome è chiamata fenilchetonuria e i suoi effetti tossici possono essere prevenuti solo con una dieta povera di fenilalanina. Per questo, nelle bevande addolcite con aspartame, un dipeptide formato da acido aspartico e fenilalanina, è riportata l'avvertenza: contiene una fonte di fenilalanina. La tirosina può essere polimerizzata da un enzima chiamato tirosinasi per formare un pigmento scuro. Tutti abbiamo osservato questo fenomeno in alcuni vegetali, come patate, mele e banane, che, una volta tagliati ed esposti all'aria, si scuriscono in modo evidente.
L-cisteina: è un amminoacido tioalcolico. Il fatto che lo zolfo pesi più dell'ossigeno, cambia la priorità secondo le regole CIP e quindi la sua configurazione sul C2 è R invece di S come negli altri amminoacidi. In realtà la sua stereochimica è in linea con quella degli altri L-amminoacidi, questo è un esempio di come la nomenclatura storica DL per gli amminoacidi sia più affidabile della moderna RS. La cisteina, nelle proteine, è importante perché, per ossidazione, può legarsi ad un'altra cisteina formando un ponte disolfuro. Questo è il solo legame covalente che si può formare tra punti diversi di una proteina ed è importante per mantenere stabile la struttura tridimensionale (terziaria) delle proteine.
A pH fisiologico si presenta come glutammato, con il carbossile in alfa sotto forma di sale carbossilato. Una variante dell'acido glutammico, l'acido γ-carbossi-glutammico, possiede nella catena laterale due gruppi carbossilici vicini che sono ideali per legare ioni calcio. Il fattore VII di coagulazione e la protrombina hanno schiere di acidi γ-carbossi-glutammici con i quali si ancorano alla superficie interna dei vasi sanguigni dove vi sono molti ioni calcio legati ai gruppi fosfato delle membrane cellulari.
L-istidina: ha un anello imidazolico legato ad una catenella di un solo carbonio.

Proteina Ideale

Il concetto di Proteina Ideale è stato proposto più di 50 anni fa da Mitchell (1964) ed è ancora valido.

La massima efficienza di utilizzazione metabolica delle proteine e degli AA essenziali sarà ottenuta quando l'amminogramma (quantità relativa dei diversi AA essenziali) assorbito, e nel sangue, sarà il più simile possibile all'amminogramma trattenuto o richiesto dall'animale.

Pertanto, il valore biologico delle proteine assorbite e di ciascun AA essenziale sarà presumibilmente ottimale.

E' fondamentale che il contenuto di aminoacidi del mangime sia espresso in AA digeribili, più specificamente in AA digeribili standardizzati nell'ileo (DIS). In queste condizioni, il fabbisogno di AA in termini di proteine ideali è espresso in relazione al fabbisogno di Lys (prendendo il fabbisogno di Lys DIS = 100%).

Amminoacido Limitante

Quando un Amminoacido Essenziale non viene fornito in quantità adeguate nella dieta, la sintesi proteica è limitata alla disponibilità di quell’AA. Un modo per descrivere un Amminoacido Limitante è utilizzare il concetto di "barile di Liebig" basato su una funzione minima di Michaelis-Menten (Figura 1).

Quando una doga è più corta delle altre, la botte può essere riempita solo fino al livello della doga più corta. In altre parole, quando un amminoacido essenziale è carente, le proteine possono essere sintetizzate solo al livello di disponibilità di quell’Amminoacido Limitante, il primo che limita l’utilizzo del resto.

Gli aminoacidi somministrati in eccesso verranno deaminati e l'urea risultante verrà escreta nelle urine (con un dispendio energetico legato al processo di deaminazione).

Trovare un buon equilibrio tra l’offerta di AA e i fabbisogni o le raccomandazioni degli AA è importante per ragioni fisiologiche, metaboliche e produttive. Le proteine sono un nutriente relativamente costoso e molti paesi dipendono da fonti proteiche importate per l’alimentazione degli animali (questo è molto diffuso nella UE).

Isomeria Ottica

Gli amminoacidi sono molecole semplici a basso peso molecolare, costituite da catene idrocarburiche con un gruppo amminico (NH2) e un gruppo acido (COOH). Tutti gli amminoacidi, ad eccezione della glicina, presentano isomeria ottica e, pertanto, possono presentarsi nelle loro due forme stereoisomeriche: D e L.

Nelle proteine di origine animale, tuttavia, in alcuni casi si presenta solo la forma L e dopo la trasformazione nella corrispondente forma L, l'animale possiede enzimi capaci di utilizzare la forma D. Pertanto, per la metionina (Met), entrambe le forme sono ugualmente disponibili. Per il triptofano (Trp), l'equivalenza è elevata nei suini (90-100%) ma solo dal 55 all'85% nei volatili. Al contrario, gli isomeri D della lisina e della treonina (Thr) non sono biologicamente attivi, quindi non hanno alcun valore nutritivo per l'animale.

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