Le proteine sono nutrienti indispensabili nella dieta, ma perché sono così importanti? Le proteine, o protidi, sono il componente principale di tutte le cellule dei viventi.
Cosa Sono le Proteine?
Le proteine sono (dopo l’acqua) le molecole biologiche più abbondanti nel corpo umano e in tutti gli organismi viventi; si trovano in tutte le cellule e costituiscono almeno il 50% del loro peso secco. Ma cosa sono esattamente le proteine? Come sono fatte?
Le proteine sono formate da una o più catene peptidiche a loro volta costituite da amminoacidi legati tra loro. Sono formate da lunghe sequenze di amminoacidi (l'unità costitutiva della proteina), che si uniscono l'uno all'altro attraverso particolari legami, detti peptidici, a formare delle lunghe catene (catene polipeptidiche).
Ogni proteina è una catena costituita da molecole organiche di piccole dimensioni chiamate aminoacidi. Tutte le proteine conosciute sono formate dalla combinazione di soli 20 tipi di aminoacidi. Ogni aminoacido ha un atomo centrale di carbonio, che è conosciuto come carbonio alfa, o Ca. All'atomo Ca sono legati un atomo di idrogeno, un gruppo amminico (NH2), un gruppo carbossilico (COOH), e una catena laterale. E' la catena laterale che distingue un aminoacido da un altro.
In una proteina, gli aminoacidi sono legati attraverso il legame peptidico. Per questa ragione, le proteine sono catene polipeptidiche. In un legame peptidico, l'atomo di carbonio appartenente al gruppo carbossilico dell'aminoacido Ai si lega all'atomo di azoto appartenente al gruppo amminico dell'aminoacido Ai+1 . In un legame del genere, una molecola d'acqua viene liberata, perchè l'ossigeno e l'idrogeno del gruppo carbossilico si legano ad uno di idrogeno del gruppo amminico. Perciò, quello che troviamo, in realtà, all'interno di una catena polipeptidica è un residuo dell'aminoacido originale. Così, in generale, parliamo di una proteina avente 100 residui, piuttosto che 100 aminoacidi.
Leggi anche: Differenze tra Proteine e Aminoacidi
La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due AA con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA ed il gruppo amminico (-NH2) dell'AA adiacente nella catena peptidica in crescita.
La precisa sequenza degli amminoacidi nelle catene determina la forma e la funzione della proteina. Le proteine possono essere formate da una catena unica, oppure da due o più catene strettamente associate tra loro, e spesso unite da legami trasversali. Ciascuna catena ha una struttura e una disposizione tridimensionale che rappresenta la sua forma specifica: come un "nastro" assume certe “pieghe” o conformazioni (ad elica, a globo, a foglietto ripiegato) e, combinandosi con altre catene, può generare strutture più elaborate.
La sequenza specifica degli aminoacidi determina la struttura primaria di una proteina e contribuisce alla sua forma tridimensionale. Tale conformazione spesso comprende anche una struttura quaternaria, che risulta dall'aggregazione di più catene polipeptidiche formanti una proteina.
Con il termine "struttura primaria" si indicano gli aminoacidi che formano una determinata proteina e la loro sequenza. Le caratteristiche chimico-fisiche di questa molecola, però, sono influenzate anche da come la sua struttura primaria si dispone nello spazio. Infatti, le interazioni tra i gruppi molecolari di una proteina fanno sì che la catena lineare di aminoacidi (a sinistra) si ripieghi in una struttura tridimensionale, come quella rappresentata al centro.
In realtà gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica).
Leggi anche: Gestire il Calore nei Gatti
Ma come otteniamo le nostre proteine? Le proteine sono prodotte in una struttura cellulare chiamata ribosoma. I ribosomi sono dei piccoli organuli costituiti da RNA e proteine. Svolgono l'importante funzione di assemblare le proteine, secondo le istruzioni contenute in una importante molecola chiamata acido ribonucleico messaggero o RNA messaggero.
Strutture delle Proteine
Le p. sono costituite da numerose molecole di α-amminoacidi (detti anche residui amminoacidici), legate fra loro mediante legami peptidici tra il gruppo carbossilico di una molecola e il gruppo amminico della successiva, costituendo nel loro insieme una catena polipeptidica.
Le proteine possono essere classificate in diversi modi, in base alla funzione, alla forma o alla composizione.
Struttura Primaria
Detta anche struttura covalente, è determinata dalla sequenza dei diversi amminoacidi costituenti la catena polipeptidica, senza alcun riferimento al suo arrangiamento spaziale; questa struttura riguarda l’insieme dei legami covalenti della molecola, sia il legame peptidico che unisce i singoli residui amminoacidici, sia gli eventuali legami disolfuro che possono stabilirsi tra residui di cisteina, anche distanti, all’interno della stessa catena polipeptidica.
Struttura Secondaria
È determinata dalla disposizione strutturale, cioè dalle relazioni steriche, degli amminoacidi che si trovano vicini nella sequenza lineare e permettono alla p. di ripiegarsi a formare una struttura ripetitiva regolare. Sono state determinate due forme conformazionali più comuni: l’α-elica (elica destrogira) e la struttura β (a foglietto ripiegato). A grandi linee, l’α-elica è una struttura che si riscontra più frequentemente nelle p. globulari, mentre la struttura β a foglietto ripiegato è caratteristica delle p. fibrose.
Leggi anche: Cosa Mangiare Prima della Colonscopia
Come per l’α-elica, la conformazione del foglietto ripiegato β cade nelle regioni permesse dal diagramma di Ramachandran e utilizza completamente la capacità dello scheletro polipeptidico di formare legami idrogeno, che si generano tra catene polipeptidiche vicine o tra i residui amminoacidici appartenenti a tratti differenti della stessa catena.
Le strutture secondarie regolari, le α-eliche e i β-foglietti, rappresentano solo la metà della struttura di una p. media.
Struttura Terziaria
Riguarda la disposizione spaziale delle p. ed è il prodotto dell’interazione tra le catene laterali degli amminoacidi costituenti la p. che assume, così, una ben definita conformazione tridimensionale. La carica positiva o negativa posseduta dalle catene laterali permette l’attrazione o la repulsione fra loro.
La formazione di queste interazioni dipende esclusivamente dai residui amminoacidici presenti; quindi è la struttura primaria che determina la conformazione tridimensionale della p.; ovvero, l’informazione necessaria a specificare la complessa struttura spaziale della p. è contenuta nella sequenza dei suoi amminoacidi.
La struttura terziaria definisce l’attività di una p.; infatti, se una p. perde la sua conformazione nativa, perde anche la sua attività biologica:
Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali.
Struttura Quaternaria
Le p. che sono costituite da più di una catena polipeptidica possiedono un ulteriore livello di organizzazione strutturale, la struttura quaternaria, che si riferisce al modo in cui le catene si associano tramite interazioni non covalenti o legami covalenti trasversali. Ogni catena polipeptidica di queste p., dette oligomeriche o polimeriche a seconda del numero complessivo di catene che le compongono, costituisce una subunità.
Funzioni delle Proteine
Le p. sono essenziali per tutti i processi biologici legati alla vita, svolgendo un ruolo fondamentale per la struttura e la funzione cellulare, come nei processi di catalisi enzimatiche, di trasporto e deposito, di supporto meccanico, di protezione immunitaria, di generazione e trasmissione dell’impulso nervoso, di controllo della crescita e della differenziazione.
Ma forse la funzione più importante delle proteine è quella regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi, che agiscono accelerando le reazioni biologiche e trasformando reazioni lente in processi più veloci, con richieste energetiche più basse: agiscono quindi da catalizzatori.
Nell’organismo le proteine svolgono numerose funzioni. Esse, infatti:
- sono necessarie per il mantenimento e la riparazione delle cellule e dei tessuti e, insieme ai lipidi, per la costituzione di tutte le membrane cellulari;
- sono indispensabili per la sintesi e la deposizione di nuovi tessuti e quindi nel processo di accrescimento (infanzia e adolescenza) e durante la gravidanza;
- costituiscono gli ormoni e, insieme alle vitamine, gli enzimi indispensabili per la regolazione dei processi metabolici;
- sono costituenti fondamentali per la produzione di muco, del latte materno, del liquido seminale;
- le proteine presenti nel sangue, in particolare l’albumina, sono importanti nel mantenimento delle normali relazioni osmotiche con gli altri fluidi corporei;
- le proteine ematiche sono utilizzate per il trasporto di altre sostanze (lipidi, trigliceridi, colesterolo, vitamine liposolubili, ferro, calcio, rame etc.);
- sotto forma di immunoglobuline (anticorpi) esplicano importanti funzioni nell’attività immunitaria;
- i costituenti fondamentali delle proteine (gli aminoacidi) possono essere trasformati in lipidi (grassi) o in glucidi (zuccheri).
Classificazione delle Proteine
Le p. sono classificate tenendo conto fondamentalmente di quattro parametri: la composizione chimica, la forma delle molecole, la solubilità in acqua e la funzione biologica. La composizione chimica permette di distinguerle in p. semplici e p. coniugate e la forma delle molecole in p. globulari e p. fibrose.
Infine, la classificazione in base alle funzioni biologiche è quella più utilizzata e anche la più soddisfacente, anche se si deve ricordare che molte p. possono avere più di una sola funzione.
Proteine ed Enzimi
Gli enzimi rappresentano la classe più grande delle proteine. Alcuni enzimi, detti regolatori, sono in grado, attraverso la modulazione della loro attività catalitica, in risposta a vari tipi di segnali molecolari, di influenzare la velocità di un intero ciclo metabolico.
Gli enzimi si combinano con una sostanza specifica (detta substrato) che possiede una forma esattamente complementare alla parte di enzima in cui avvengono le reazioni (sito attivo). L'enzima non viene modificato né consumato dalla reazione, per cui alla fine di una reazione è pronto per la molecola di substrato successiva. Ne bastano, quindi, piccole quantità per controllare reazioni di un gran numero di molecole.
L'attività enzimatica può essere influenzata da altre molecole. Esistono, infatti, sostanze in grado di inibirla e anche molecole in grado di attivare un enzima, aumentandone l'attività (molti farmaci e sostanze tossiche sono inibitori o attivatori enzimatici).
Proteine Ormonali
Una simile funzione è svolta anche da varie p. che aiutano a regolare l’attività cellulare fisiologica, come, per es., gli ormoni. Tra questi sono compresi, per es.: l’adrenalina, che media la trasmissione dell’impulso nervoso; la tiroxina, che accelera le ossidazioni intracellulari delle p., dei carboidrati e dei lipidi; l’insulina, che regola il metabolismo glicidico; l’ormone somatotropo, che regola la crescita dell’organismo; l’ormone paratiroideo, che influisce direttamente sul trasporto del Ca++ e del fosfato.
Proteine di Riserva
Un’altra classe di p. ha la funzione di materiale di riserva, che serve da sostanza nutritiva e da materiale costruttivo per la crescita embrionale; ne sono un esempio l’albumina dell’uovo, la caseina del latte e la ferritina, che è una p. di deposito del ferro nella milza. Anche nei semi delle piante troviamo p.
Proteine di Trasporto
Alcune p. hanno una funzione di trasporto; infatti esse sono in grado di legare e trasportare nel sangue ioni o molecole più complesse, permettendone il trasferimento da un organo a un altro. Per es., l’emoglobina degli eritrociti trasporta ossigeno dai polmoni ai tessuti periferici, dove viene rilasciato e utilizzato dalle cellule per le ossidazioni di sostanze che producono energia. La mioglobina, presente nel tessuto muscolare, ha invece la funzione di legare l’O2 nei miociti.
Proteine Strutturali
Un’ulteriore classe di p. comprende quelle che servono da elementi strutturali, ovvero come filamenti di supporto, cavi o lamine per dare ai sistemi biologici robustezza e protezione. Per es., il maggiore componente dei tendini e delle cartilagini è il collagene, p. fibrosa con un’elevatissima capacità elastica.
Proteine Protettive
Alcune p. hanno una funzione protettiva o difensiva, come le p. del sistema di coagulazione del sangue, trombina e fibrinogeno, che impediscono la perdita di sangue in caso di danni al sistema vascolare; la catalasi, la glutationeperossidasi e la superossidodismutasi, che proteggono le cellule dalla tossicità delle specie radicaliche dell’ossigeno. Tra le p. protettive più importanti bisogna ricordare le immunoglobuline, o anticorpi, prodotte dai linfociti; infatti, esse sono in grado di riconoscere e precipitare, o neutralizzare, batteri, virus, tossine o elementi estranei all’organismo.
Aminoacidi Essenziali e Valore Biologico delle Proteine
Le proteine sono formate da catene di Aminoacidi (AA) uniti fra loro da legame peptidico. L’organismo umano è in grado di sintetizzare le proteine, pertanto non ha bisogno di proteine in quanto tali ma di aminoacidi con i quali costruirsele. Gli AA di cui ha bisogno l’organismo umano sono venti. La sintesi avviene all’interno della cellula dove i 20 AA devono essere contemporaneamente presenti.
Dei venti AA, nove sono essenziali per l’organismo umano che non è in grado di sintetizzarli. Il termine essenziali sta ad indicare l'incapacità dell'organismo di sintetizzare questi aminoacidi a partire da altri aminoacidi tramite trasformazioni biochimiche. Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB). La presenza e la quantità di questi AA essenziali determina la qualità delle proteine e la capacità di sintesi.
Il criterio usato per valutare la "qualità" delle proteine è detto Valore Biologico.
Valore Biologico delle Proteine di Origine Animale e Vegetale
La maggior parte delle proteine di origine animale, come quelle della carne, del pesce, del latte, dei formaggi, delle uova, contengono tutti gli AA essenziali e sono perciò classificabili come proteine ad “alto valore biologico”. Gli alimenti di origine animale hanno il profilo amminoacidico migliore perché generalmente presentano tutti gli aminoacidi essenziali in buone quantità e nel rapporto più simile alle proteine umane.
Le proteine di origine vegetale, poiché spesso contengono quantità insufficienti o nulle di uno o più AA essenziali, sono considerate parzialmente incomplete e definite proteine a “basso valore biologico”. A differenza di questi, gli alimenti di origine vegetale presentano solitamente carenze di uno o più aminoacidi essenziali. Tuttavia queste mancanze possono essere superate attraverso giuste alternanze alimentari, ad esempio cereali e leguminose - un tempo si credeva che fosse necessario associarli nello stesso pasto; oggi sappiamo che è sufficiente alternarli con regolarità.
I legumi forniscono proteine a “medio valore biologico” poiché contengono tutti gli AA essenziali ma alcuni di loro, quelli detti solforati perché contengono zolfo, sono presenti in piccole quantità. Anche i cereali hanno molte proteine ma a “basso valore biologico” poiché contengono alcuni AA essenziali in piccola quantità (la lisina in particolare), essi comunque hanno un alto contenuto di AA solforati. Quando consumiamo insieme legumi e cereali (pasta e fagioli per intenderci, o con le lenticchie) le proteine si complementano e forniscono tutti gli AA essenziali nelle giuste quantità al pari delle proteine animali e raggiungono così un “alto valore biologico”.
Proteine del Latte
Il latte è un alimento ricco di proteine: ne contiene da 3,2 a 3,6 g per 100 g. Le proteine del latte sono di due tipi: le caseine, il costituente proteico principale (circa l’80% delle proteine totali) e le sieroproteine (il restante 20%), rappresentate prevalentemente dalla β-lattoglobulina (45%) e da α-lattalbumina, immunoglobuline, sieroalbumina e proteoso-peptoni (peptidi della caseina).
Inoltre, la β-lattoglobulina che nel latte bovino è il costituente principale delle sieroproteine, è assente nel latte umano. Le differenze nella composizione proteica sono responsabili di un differente potenziale allergenico del latte di specie diverse: ad esempio, i bambini allergici al latte vaccino spesso tollerano bene il latte di asina, molto simile nella composizione a quello umano.
Le proteine del latte sono di alto valore biologico poiché contengono tutti i nove aminoacidi essenziali con una composizione paragonabile alla proteina di riferimento; non solo, le quantità di ciascun aminoacido sono presenti in un litro di latte mediamente in quantità doppia rispetto al fabbisogno giornaliero di un adulto.
Fabbisogno Giornaliero di Proteine
I nutrizionisti consigliano ai soggetti adulti sedentari di assumere una quantità di proteine pari a 0,8-1,2 g di proteine per kg di peso corporeo fisiologico. In adolescenza sono indispensabili 1,5 g / kg. Le gravide richiedono poco più del normale. Per gli atleti di forza, questa raccomandazione può raggiungere il doppio - mentre gli sportivi di endurance hanno un fabbisogno vicino (o poco superiore) al limite massimo per le persone comuni.
Esistono casi particolari, come il malassorbimento cronico in terza età, nei quali può essere necessario aumentare la dose normale. Queste proteine dovrebbero derivare per i 2/3 da prodotti di origine animale e per 1/3 da prodotti di origine vegetale.
I fabbisogni di proteine variano in funzione dell’età e del momento fisiologico, cioè l’accrescimento, il mantenimento (adulto), la gravidanza, l’allattamento, la senescenza. I fabbisogni di proteine si esprimono come g per kg di peso corporeo per giorno (g/kg p.c./die). Nell’adulto e nell’anziano il livello raccomandato, tenuto conto della qualità delle proteine mediamente consumate dalla popolazione italiana, è di 0.95 g/ kg p.c./die. Nel bambino alla nascita è di 2.09 g/kg p.c./die, a 10 anni è di 1.25 g/kg p.c./die e si riduce progressivamente a 1 g/kg p.c./die a 18 anni. Nelle diete equilibrate il contributo delle proteine al valore energetico è tra il 10-15% del totale e raramente eccede il 20%.
Proteine e Apporto Energetico
Le proteine hanno in particolari condizioni anche funzione energetica, ma in un'alimentazione bilanciata questo ruolo è secondario. N.B. Ossidando un grammo di proteine si sviluppa un calore medio di 5,65 kcal. Normalmente viene assorbito il 92 % delle proteine introdotte con la dieta (il 97 % di quelle animali ed il 78 % di quelle vegetali). Un grammo di proteine fornisce all’organismo 4 kcal (16.7 kj).
Il potere termogenico delle proteine è di ben il 25%, che è il più alto in assoluto.
Proteine nell'Alimentazione
Quando si parla di proteine, l’associazione con la carne è quasi immediata, ma le proteine sono presenti quasi in tutti i cibi e bevande. Gli alimenti più ricchi di proteine sono però indubbiamente quelli di origine animale come carne e pesce, che ne contengono circa il 20%, oltre alle uova che ne hanno circa il 13% e ai formaggi che possono arrivare al 30-35%. Tra gli alimenti di origine vegetale più ricchi di proteine troviamo i legumi e i cereali.