Gli enzimi sono proteine prodotte nelle cellule vegetali e animali, che agiscono come catalizzatori accelerando le reazioni biologiche senza venire modificati. Essenziali per il benessere dell'organismo, la carenza, anche di un singolo enzima, può provocare gravi disturbi. Quando si parla di enzimi non è corretto parlare di reazioni di equilibrio, si parla, invece, di stato stazionario (stato in cui un certo metabolita si forma e si consuma continuamente, mantenendo la sua concentrazione pressoché costante nel tempo).
Come Funzionano gli Enzimi?
Gli enzimi operano combinandosi con una sostanza specifica per trasformarla in una sostanza diversa. Un enzima generico (E) si combina con il substrato (S) per formare l'addotto (ES) con una costante di velocità K1; esso può dissociare di nuovo in E + S, con una costante di velocità K2, oppure, (se "vive" abbastanza a lungo) può procedere per formare P con una costante di velocità K3. Successivamente l'enzima agisce sul substrato e viene rilasciato il prodotto.
Attraverso la costante di Michaelis-Menten abbiamo un'indicazione dell'affinità tra enzima e substrato: se la KM è piccola c'è un'elevata affinità tra enzima e substrato, quindi l'addotto ES è stabile.
Si parla di inibizione competitiva quando una molecola (inibitore) è in grado di competere con il substrato. Per similitudine strutturale, l'inibitore, può reagire al posto del substrato; ecco da cosa deriva la terminologia "inibizione competitiva". La costante di Michaelis Menten diminuisce all'aumentare della concentrazione di inibitore: apparentemente, quindi, l'affinità dell'enzima per il substrato aumenta.
Esempi classici sono dati dagli enzimi digestivi presenti nella saliva, nello stomaco, nel pancreas e nell'intestino tenue, che esplicano una funzione essenziale nella digestione e contribuiscono a scindere gli alimenti nei costituenti di base, che possono quindi essere assorbiti e utilizzati dall'organismo, elaborati da altri enzimi o espulsi come rifiuti. Ogni enzima ha un ruolo specifico: quello che scinde i grassi, per esempio, non agisce sulle proteine o sui carboidrati.
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Enzimi Proteolitici Chiave
Sono una famiglia di enzimi alla quale appartengono chimotripsina e tripsina. Il prodotto del gene che codifica per la chimotripsina non è attivo (si attiva con un comando); la forma non attiva della chimotripsina è rappresentata da una catena polipeptidica di 245 amminoacidi. La chimotripsina è prodotta dalle cellule chimose del pancreas dove è contenuta in apposite membrane ed espulsa attraverso il dotto pancreatico nell'intestino, al momento della digestione del cibo: la chimotripsina è infatti un'enzima digestivo.
Gli enzimi vengono prodotti in una forma non attiva e vengono attivati solo quando raggiungono la "sede in cui devono operare"; terminata la loro azione, vengono disattivate. Un enzima, una volta disattivato, non può essere riattivato: per avere un'ulteriore azione catalitica, deve essere sostituito da un'altra molecola di enzima.
Una sottofamiglia delle serin proteasi è quella degli enzimi coinvolti nella coagulazione (che consiste nella trasformazione di proteina, dalla loro forma inattiva ad un'altra forma che è attiva). Tali enzimi fanno sì che la coagulazione sia il più efficace possibile e sia circoscritta nello spazio e nel tempo (la coagulazione deve avvenire velocemente e deve verificarsi solo in vicinanza della zona lesa).
Esistono enzimi modulatori (regolatori) ed enzimi inibitori per altri enzimi: interagendo con quest'ultimo ne regolano o ne inibiscono l'attività; anche il prodotto di un enzima può essere inibitore per l'enzima.
Lisozima: Un Enzima Antibatterico
Il lisozima è in grado di rompere la parete cellulare dei batteri. I batteri, e, in generale, gli organismi unicellulari, hanno bisogno di strutture meccanicamente resistenti che ne limitino la forma; all'interno dei batteri c'è una pressione osmotica molto alta perciò richiamano acqua. Il lisozima è un antibiotico (uccide i batteri): agisce facendo una crepa nella parete batterica; quando si rompe questa struttura (che è meccanicamente resistente) il batterio richiama acqua fino a scoppiare. Il pH ottimale per il funzionamento del lisozima è cinque.
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Durante la gravidanza, vengono sintetizzate le glicoproteine dalle cellule della ghiandola mammaria per azione della galatosil-tranferasi (ha un'omologia di sequenza del 40% con il lisozima): questo enzima è in grado di trasferire un gruppo galattosile da una struttura ad alta energia ad una struttura glicoproteica. Durante il parto, viene prodotta l'α-lattalalbumina che è una proteina regolatrice: è in grado di regolare la capacità catalitica della galattosil-transferasi (per discriminazione del substrato).
Proteasi del Tubo Digerente
Le proteasi del tubo digerente, sintetizzate a livello dello stomaco, del pancreas e della mucosa intestinale, si dividono in endopeptidasi ed esopeptidasi. Alcuni esempi includono:
- Pepsina: Prodotta dalle cellule peptiche dello stomaco in forma inattiva (pepsinogeno). Attivata dall'acido cloridrico.
- Tripsina: Prodotta dal pancreas esocrino in forma inattiva (tripsinogeno). Attivata dall'enteropeptidasi duodenale.
- Chimotripsina: Prodotta dal pancreas esocrino in forma inattiva (chimotripsinogeno). Attivata dalla tripsina.
- Elastasi: Prodotta dal pancreas esocrino in forma inattiva (pre-pro-elastasi). Attivata dalla tripsina. Unico enzima capace di attaccare l'elastina e come tale importantissimo per la digestione degli alimenti carnei.
- Carbossipeptidasi: Prodotte e secrete dal pancreas esocrino in parte in forma attiva ed in parte in forma inattiva. Intervengono sui legami peptidici posti all'estremità carbossilica della catena amminoacidica.
- Amminopeptidasi: Prodotte e secrete dalla mucosa duodenale. Intervengono sui legami peptidici posti all'estremità carbossilica della catena amminoacidica.
Le proteasi adibite alla digestione delle proteine di origine alimentare rappresentano soltanto una piccola parte della grande famiglia a cui appartengono. Se pensiamo che gli enzimi, al pari di molti ormoni, sono molecole di natura proteica, ci rendiamo conto di quanto importante sia il ruolo svolto dalle proteasi.
L'azione modulatoria delle proteasi risulta quindi fondamentale nella regolazione delle varie funzioni corporee; se dalla sintesi proteica originano delle proteine anomale, ad esempio, è molto importante che vengano degradate al più presto. Similmente, nella guarigione delle ferite il tessuto cicatriziale non può crescere all'infinito, ma dev'essere limitato da proteasi specifiche.
Anche le proteasi vegetali sono sintetizzate dalle piante allo scopo di difendersi da patogeni, degradare peptidi e modificare struttura e funzione di altre proteine. Ne sono ricchi in modo particolare il gambo d'ananas (bromelina), la papaya (papaina) ed i semi germogliati (malto d'orzo).
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Il processo digestivo prevede una parte “meccanica” e una parte “chimica”. La pepsina gastrica, così come la tripsina, la chimotripsina e l’elastasi pancreatiche, sono necessarie per la digestione dei diversi tipi di proteine di origine animale (presenti in carne, pesce, uova, latte e derivati ecc.) e vegetale (di cui sono ricchi soprattutto legumi come le lenticchie, la soia e i suoi derivati, i piselli, i ceci ecc.).
Altri Enzimi Digestivi
- Lipasi pancreatiche: Essenziali per digerire i lipidi.
- Lattasi: Necessaria per scindere il lattosio in glucosio e galattosio.
Relativamente al pancreas, va sottolineato che la funzionalità di questo organo può essere compromessa dalla carenza di zinco, un elemento essenziale per supportare anche il sistema immunitario.
Tra gli enzimi digestivi ottenuti da estratti vegetali i più usati sono generalmente la bromelina, la papaina e la ficina. Se si ipotizza di utilizzare enzimi digestivi ottenuti da estratti vegetali di questo tipo è importante chiedere prima il parere del medico.
Enzimi nell'Industria Alimentare
Sotto il nome di amilasi ci sono diversi enzimi che come substrato hanno l’amido. Vengono utilizzati ad esempio per liquefare matrici amilacee trasformandole in sciroppi densi ricchi in zuccheri più o meno semplici. Nell’industria della birra per accelerare e migliorare la degradazione dell’amido.
Le alfa-amilasi, attivate in maniera significativa dagli ioni calcio, idrolizzano l’amido in maniera più o meno casuale agendo direttamente dall’interno del polimero e sui legami alfa-1,4 glucosidici per dare origine a maltodestrine a basso peso molecolare (oligosaccaridi con 6-8 unità di glucosio). Le beta-amilasi originano invece beta-destrine e beta-maltosio dalle catene lineari del polimero. La glucoamilasi liberano glucosio partendo invece dalle estremità non-riducenti agendo sia sui legami 1,4 che 1,6 glucosidici.
Altra importante categoria di enzimi è quella dei pectolitici o pectinolitici. Questi enzimi, particolari idrolasi, sono gli stessi responsabili del “rammollimento” dei frutti durante il ciclo di maturazione. Sfruttando alcune loro proprietà l’industria ha saputo trovare delle efficienti applicazioni quali ad esempio la chiarificazione dei succhi e la pelatura di alcuni frutti.
Esistono poi una serie di altri enzimi che assolvono in maniera mirata ad altrettante funzioni: deamarizzanti (ramnosidasi,…), chiarificanti (cellulasi, emicellulasi,…), dealcolanti (alcol deidrogenasi,…), detannizzanti (tannasi,…), adesivanti (transglutaminasi,…), ecc.
Esempi di Utilizzo degli Enzimi nell'Industria Alimentare
- Beta-galattosidasi: Scindono il lattosio in glucosio e galattosio, rendendo il latte più digeribile.
- Amilasi: Utilizzate per liquefare matrici amilacee e nella produzione di birra.
- Proteasi/peptidasi: Usate nel settore bakery per migliorare le caratteristiche reologiche delle miscele e la shelf-life dei prodotti.
- Lipasi: Impiegate nel settore degli aromi e nella produzione di formaggi.
Classificazione degli Enzimi
Gli enzimi sono classificati in diverse categorie in base al tipo di reazione che catalizzano:
- Ossidoreduttasi: Catalizzano i processi di ossido-riduzione.
- Transferasi: Catalizzano il trasferimento di un gruppo da una molecola (donatore) a un'altra (accettore).
- Idrolasi: Scindono i legami fra carbonio e carbonio (R-C-C-R) e fra carbonio e altri elementi.
- Liasi e sintetasi: Le liasi scindono i legami fra carbonio e carbonio (R-C-C-R) e fra carbonio e altri elementi. Le sintetasi catalizzano varî processi di concatenamento delle molecole fra loro.
- Isomerasi e racemasi: Catalizzano l'isomerizzazione di molecole.
Nomenclatura degli Enzimi
Il nome dell'enzima deve contenere l'indicazione del substrato attaccato e del tipo di azione catalizzata. Così, per es., l'e. che ossida la tirosina dovrebbe chiamarsi tirosinaossidasi e non semplicemente tirosinasi; l'e. che decarbossila l'acido piruvico: piruvico-decarbossilasi, ecc.
Il mondo degli enzimi è tanto vario quanto complesso e affascinante.