Gli alimenti ingeriti con la dieta devono essere digeriti nell'intestino, cioè scomposti nei loro costituenti a minor peso molecolare, prima di essere assorbiti, trasferiti dal lume intestinale al sangue. I processi digestivi sono dovuti ad enzimi specializzati prodotti dalle ghiandole esocrine annesse all'intestino (ghiandole salivari, cellule specializzate della mucosa gastrica, pancreas).
La digestione degli alimenti assolve due funzioni:
- in primo luogo l'organismo non può usare le macromolecole esterne introdotte con la dieta, ma deve sintetizzare le proprie a partire dai monomeri che le costituiscono;
- i processi digestivi assolvono questa funzione convertendo macromolecole in monomeri.
Digestione delle Proteine: Un Processo Essenziale
Parlare di nutrizione ci porta a conoscere e parlare di come il corpo riesce a digerire e ad utilizzare il materiale introdotto con gli alimenti. La digestione delle proteine, così come di ogni nutriente, è complesso e coinvolge diversi enzimi ed ormoni che controllano finemente l’intero processo.
Le proteine sono formate da amminoacidi, i “mattoni” di base di queste molecole. Il corpo non vede proteine, ma amminoacidi. Per permettere di trasformare le proteine nei loro costituenti di base subentrano diversi enzimi. Al contrario di quanto avviene per la digestione dei carboidrati che inizia dalla bocca, la digestione delle proteine inizia dallo stomaco.
Il meccanismo che controlla la digestione di questo nutriente è talmente efficiente che soltanto 1/10 delle proteine introdotte viene eliminato attraverso le feci.
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Gli Enzimi Coinvolti nel Metabolismo Proteico
Per spezzare i legami e permettere ai singoli amminoacidi di essere successivamente assorbiti, c’è bisogno di molecole che si occupino di “tagliare” i legami peptidici. Queste molecole sono gli enzimi. La maggior parte di questi enzimi viene sintetizzato in forma inattiva di proenzimi e zimogeni, per evitare che digeriscano gli stessi organi dai quali vengono prodotti.
Endopeptidasi: I Protagonisti della Digestione Proteica
La digestione delle proteine avviene ad opera di enzimi chiamati endopeptidasi (proteasi) ed esopeptidasi, essenzialmente in due sedi: lo stomaco ed l'intestino tenue.
Tra le endopeptidasi troviamo: la tripsina, la pepsina e la chimotripsina. Le conosciamo in breve per avere una panoramica di quanto sia complessa la digestione delle proteine e finemente regolata. Questi tre enzimi vengono chiamati enzimi serinici, perché possiedono un sito attivo di un residuo di serina.
Pepsina
La mucosa dello stomaco secerne una proteasi principale, la pepsina, e alcune proteasi accessorie specifiche per proteine particolari (ad es. la chimosina o rennina, specifica per la digestione della caseina del latte). Questi enzimi frammentano le proteine in polipeptidi a peso molecolare più basso e funzionano a pH fortemente acido; infatti l'acidità del succo gastrico svolge la funzione essenziale di denaturare le proteine rendendole più sensibili alla digestione (e inoltre ha una efficace azione battericida).
La digestione delle proteine però comincia più in alto, nello stomaco, grazie all’acido cloridrico. Questo acido permette la produzione di gastrina dall’antro pilorico e la liberazione del pepsinogeno, attivato dallo stesso acido cloridrico. La pepsina viene inibita da un suo stesso prodotto, distaccato dal pepsinogeno: la pepstatina.
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Tripsina
I polipeptidi così prodotti passano dallo stomaco al duodeno dove incontrano altre endopeptidasi prodotte dal pancreas (tripsina, chimotripsina, elastasi ed altre ancora) che li frammentano ulteriormente.
La tripsina viene sintetizzata nella sua forma inattiva, il tripsinogeno, nel pancreas. Per tale ragione è una proteasi pancreatica. Una volta che le proteine subentrano nel duodeno, la mucosa duodenale si occupa di produrre un’enteropeptidasi che si occupa di convertire il tripsinogeno in tripsina, la sua forma attiva. La tripsina ha una particolare specificità per l’arginina e la lisina, idrolizzando i legami carboammidici.
Chimotripsina ed Elastasi
Il chimotripsinogeno è la forma inattiva della chimotripsina, attivato dalla tripsina stessa e prodotto dalle cellule acinose del pancreas. La chimotripsina agisce su legami carboammidici degli amminoacidi aromatici, tra cui: fenilalanina, tirosina e triptofano.
Infine troviamo l’elastasi, sempre prodotta dal pancreas. Questo enzima agisce sui legami di amminoacidi neutri, come la glicina, la serina, la valina e l’alanina.
Esopeptidasi: Rifinitura della Digestione Proteica
I piccoli polipeptidi così prodotti vengono infine idrolizzati a singoli aminoacidi dalle esopeptidasi (chiamati aminopeptidasi se idrolizzano il polipeptide a partire dall'estremità -NH2, carbossipeptidasi se lo idrolizzano a partire dall'estremità -COOH). Le aminopeptidasi sono associate alla membrana delle cellule intestinali; le carbossipeptidasi sono presenti nel succo pancreatico.
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Carbossipeptidasi A e B
Le cabossipeptidasi A e B sono enzimi zinco-dipendenti, prodotti dal pancreas. Qual è la differenza tra la carbossipeptidasi A e la carbossipeptidasi B? La carbossipeptidasi A ha affinità principalmente per i residui aromatici, al contrario della carbossipeptidasi B che ha affinità per i residui basici.
Regolazione degli Enzimi Pancreatici
Tutti questi enzimi sono regolati finemente nel nostro corpo dagli ormoni. Nell’intestino viene prodotto un ormone, la pancreozimina, il cui nome è preso dal pancreas, perché inibisce la produzione degli enzimi pancreatici.
La digestione delle proteine è molto complessa e fa comprendere come il nostro corpo abbia meccanismi di regolazione finemente strutturati.
Tabella Riassuntiva degli Enzimi per la Digestione delle Proteine
| Enzima | Prodotto da | Forma Attiva/Inattiva | Funzione | Specificità |
|---|---|---|---|---|
| Pepsina | Stomaco | Attivata da HCl | Frammenta le proteine in polipeptidi | Proteine denaturate |
| Tripsina | Pancreas | Attivata da enteropeptidasi | Frammenta i polipeptidi | Arginina e lisina |
| Chimotripsina | Pancreas | Attivata da tripsina | Frammenta i polipeptidi | Amminoacidi aromatici |
| Elastasi | Pancreas | Attivata da tripsina | Frammenta i polipeptidi | Amminoacidi neutri |
| Carbossipeptidasi A | Pancreas | Attiva | Idrolizza i polipeptidi | Residui aromatici |
| Carbossipeptidasi B | Pancreas | Attiva | Idrolizza i polipeptidi | Residui basici |
| Amminopeptidasi | Mucosa duodenale | Attiva | Idrolizza i polipeptidi | Estremità -NH2 |