Gli aminoacidi (o amminoacidi) sono l'unità strutturale primaria delle proteine. Gli aminoacidi sono dei composti del carbonio caratterizzati, a differenza di grassi e zuccheri, dalla presenza di atomi di azoto nella loro molecola. La funzione primaria degli aminoacidi è quella di intervenire nella sintesi proteica, necessaria per far fronte ai processi di rinnovamento cellulare dell'organismo.
Cosa Sono gli Amminoacidi?
Dal punto di vista chimico l'aminoacido è un composto organico contenente un gruppo carbossilico (COOH) ed un gruppo aminico (NH2). La struttura è semplice: un atomo di carbonio centrale lega un gruppo amminico -NH2, un gruppo carbossilico -COOH, un atomo di idrogeno e una catena laterale - indicata con la lettera R - che è diversa in ognuno degli aminoacidi noti. Oltre a questi due gruppi ogni aminoacido si contraddistingue dagli altri per la presenza di un residuo (R) conosciuto anche con il nome di catena laterale dell'aminoacido.
Il gruppo amminico impartisce proprietà basiche alla molecola, mentre quello carbossilico determina proprietà acide, per cui gli aminoacidi sono molecole anfotere, che hanno un comportamento sia acido che basico: al pH fisiologico - compreso tra 7,3 e 7,4 - entrambe i gruppi sono ionizzati, cioè dotati di carica.
Nella sintesi proteica intervengono solo venti dei diversi aminoacidi esistenti in natura (attualmente oltre cinquecento). Dal punto di vista nutrizionale questi aminoacidi possono essere a loro volta divisi in due grandi gruppi: quello degli aminoacidi essenziali e quello degli aminoacidi non essenziali.
Amminoacidi Essenziali e Non Essenziali
Sono definiti essenziali quegli aminoacidi che l'organismo umano non riesce a sintetizzare in quantità sufficiente a far fronte ai propri bisogni. Per l'adulto sono otto e più precisamente: fenilalanina, isoleucina, lisina, leucina, metionina, treonina, triptofano e valina. Sono considerati aminoacidi semiessenziali la cisteina e la tirosina, in quanto l'organismo li può sintetizzare a partire da metionina e fenilalanina.
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Sono definiti aminoacidi condizionatamente essenziali (arginina, glicina, glutammina, prolina e taurina) quegli aminoacidi che ricoprono un ruolo fondamentale nel mantenimento dell'omeostasi e delle funzioni dell'organismo in determinate situazioni fisiologiche.
Contenuto di Amminoacidi Essenziali nelle Proteine
Si possono definire complete o nobili quelle proteine che contengono tutti gli AA essenziali in quantità e in rapporti equilibrati. In generale le proteine animali sono complete e quelle vegetali sono incomplete. La dicitura nobili associata alle proteine vegetali non è corretta ed è stata introdotta per contrastare il detto secondo il quale "i legumi sono la carne dei poveri". In realtà assumere una discreta fonte di proteine vegetali nella dieta è importantissimo e per valorizzarle ulteriormente questo concetto è stato introdotto impropriamente il termine "nobili".
In ogni caso queste carenze possono essere superate semplicemente utilizzando appropriate associazioni alimentari ad esempio PASTA e FAGIOLI.
Amminoacido Limitante
Di una proteina o di una miscela proteica è l'aminoacido essenziale carente o del tutto assente che limita l'utilizzo di tutti gli altri aminoacidi anche se presenti in eccesso rispetto ai bisogni. Come abbiamo visto nelle proteine di origine vegetale questo aminoacido non è in genere sufficiente a garantire il fabbisogno e dev'essere introdotto tramite l'abbinamento con altri cibi.
Indice Chimico
È dato dal rapporto tra la quantità di un dato aminoacido in un grammo della proteina in esame e la quantità dello stesso aminoacido in un grammo della proteina di riferimento biologica (dell'uovo). Più è alto questo indice e maggiore sarà la percentuale di aminoacidi essenziali.
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Altre Funzioni degli Amminoacidi
Oltre a quelli coinvolti nella sintesi delle proteine, molti altri aminoacidi svolgono funzioni molto importanti (creatina (utile per incrementare capacità e potenza anaerobica alattacida e lattacida) e la carnitina che facilita il trasporto dei lipidi all'interno del mitocondrio).
Il Legame Peptidico
All'interno dello stomaco e del duodeno questi legami vengono rotti ed i singoli aminoacidi giungono sino all'intestino tenue dove vengono assorbiti come tali ed utilizzati dall'organismo. La sequenza di reazioni (che, per altro, non sono in realtà così semplici) può continuare all'infinito: sino ad aversi un polimero detto polipeptide o proteina.
Quello ottenuto è un dipeptide perché è formato da due amminoacidi.
Struttura delle Proteine
Le proteine assumono la struttura terziaria quando la loro catena, pur sempre flessibile nonostante la piegatura della struttura secondaria, si ripiega in modo da originare una contorta disposizione tridimensionale a forma di corpo solido. La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da due o più subunità.
La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà. La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.
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α-eliche
L'elica si dice di mano destra se, seguendo lo scheletro principale (orientato dal basso verso l'alto), si effettua un movimento analogo all'avvitamento di una vite destrorsa; mentre l'elica è di mano sinistra se il movimento è analogo all'avvitamento di una vite sinistrorsa.
Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico.
β-foglietto
Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele.
Collagene
Una delle proprietà più curiose del collagene è la sua semplicità costitutiva: è formato per circa il 30% da prolina e per circa il 30% da glicina; gli altri 18 amminoacidi si devono spartire solamente il restante 40% della struttura proteica. La prolina è un amminoacido ciclico in cui il gruppo R si lega all'azoto α-amminico e ciò conferisce una certa rigidità.La struttura finale è una catena ripetitiva avente la forma di un'elica; all'interno della catena di collageno, sono assenti legami a idrogeno. La sua struttura gli conferisce particolari capacità meccaniche; ha grande resistenza meccanica associata a elevata elasticità (es. nei tendini) oppure elevata rigidità.
Dopo il coagulo si deve proseguire con la riparazione del tessuto; le cellule vicine alla ferita producono anche collagene. Per far ciò, per prima cosa viene indotta l'espressione di un gene cioè entrano in funzione organismi che partendo dall'informazione di un gene, sono in grado di produrre la proteina (l'informazione genetica viene trascritta sull'mRNA il quale esce dal nucleo e raggiunge i ribosomi nel citoplasma dove l'informazione genetica viene tradotta in proteina).
Successivamente, per azione di altri enzimi, si verificano altre modificazioni che consistono nella glicosidazione dei gruppi ossidrili di prolina e lisina (all'ossigeno dell'OH si lega uno zucchero); tali enzimi si trovano in zone diverse dal lume perciò, la proteina, mentre subisce le modificazioni, migra all'interno del reticolo endoplasmatico per finire in sacche (vescicole) che si richiudono su se stesse e si staccano dal reticolo: al loro interno è contenuto il monomero del pro-collagene glicosidato; quest'ultimo raggiunge l'apparato del Golgi dove particolari enzimi riconoscono la cisteina presente nella parte carbossi terminale del pro-collagene glicosidato e fanno sì che le diverse catene si avvicinino tra loro e formino dei ponti disolfuro: si ottengono così tre catene di pro-collagene glicosidato legate tra loro ed è questo il punto di partenza del quale le tre catene, compenetrando, poi, spontaneamente, danno origine alla tripla elica.
Classificazione e Disponibilità degli Amminoacidi
Gli aminoacidi posso essere classificati in molti modi diversi, a seconda delle caratteristiche che vengono prese in esame. Per chi si interessa di nutrizione sono decisamente più utili classificazione che si basano sul destino degli aminoacidi presenti negli alimenti.
La disponibilità degli aminoacidi è un fattore limitante per i processi di sintesi proteica che possono essere bloccati a causa della carenza di un singolo aminoacido essenziale. Anche alimenti che presentano proteine carenti di uno o più aminoacidi essenziali quando combinati in maniera attenta possono sopperire in maniera completa al fabbisogno giornaliero. Una combinazione vincente è quella tra cereali, carenti di lisina, e legumi, carenti di metionina, che assieme compensano le loro mancanze.
Abbiamo visto che non tutti gli aminoacidi sono uguali: alcuni, gli essenziali, per il nostro organismo sono decisamente più preziosi di altri.
Valutazione delle Proteine
Misura la quantità di proteine presenti nel cibo consumato che viene assorbita e incorporata nelle proteine del soggetto che consuma quel cibo. È un indicatore complesso da misurare ma molto pratico e ampiamente utilizzato in ambiti diversi. Tuttavia ha dei limiti, è infatti fortemente dipendente dalla composizione in aminoacidi della proteina e soprattutto dalla carenza di aminoacidi essenziali che sono ovviamente fattori limitanti per i processi di sintesi proteica.
Inoltre è influenzato anche dalla modalità di cottura e dalla presenza di vitamine e minerali che possono alterare disponibilità e assorbimento degli aminoacidi presenti.
Introdotto dall’Organizzazione Mondiale della Sanità nel 1993, si basa sulla comparazione del profilo aminoacidico della proteina in esame con un profilo aminoacidico di riferimento: il punteggio massimo è 1 e indica che la proteina studiata fornisce il 100% della quantità necessaria dell’aminoacido essenziale considerato.
Ognuno di questi metodi ha dei pregi e dei difetti.
Non è difficile riconoscere tra queste combinazioni piatti popolari della nostra tradizione: riso e biso o pasta e fagioli, ad esempio, scelte che accanto al gusto andavano a soddisfare i bisogni fisiologici del nostro organismo, facendo di necessità virtù. Ricordiamolo quando si parla di valore biologico delle proteine, senza fare costantemente riferimento alla carne o alle proteine del latte, che sono semplicemente alcune delle tante scelte possibili, non sempre le migliori.