Le proteine, responsabili di funzioni biologiche fondamentali come la catalisi delle reazioni metaboliche, il trasporto molecolare e la replicazione del DNA, iniziano il loro percorso attraverso il legame peptidico. Il legame peptidico è una tipologia di legame chimico covalente nel quale due amminoacidi si legano tra loro formando, dalla reazione di scarto, una molecola di acqua.
Quest’ultima reazione, detta reazione di condensazione, è dovuta al fatto che i due amminoacidi perdono un atomo di idrogeno e uno di ossigeno e l’altro un atomo di idrogeno, nel legame tra il gruppo amminico ed il gruppo carbossilico.
Formazione e Struttura del Legame Peptidico
Solitamente, il legame peptidico si forma tra due amminoacidi, originando un dipeptide. Dal momento che nella sua molecola un dipeptide comprende ancora un gruppo amminico ed uno carbossilico, può formare un legame peptidico con un terzo aminoacido originando un tripeptide, e via discorrendo. Quando il numero di aminoacidi è relativamente piccolo si parla di oligopeptide, mentre se il numero di aminoacidi aumenta si parla di polipeptide o proteina.
Generalmente un amminoacido è formato da un atomo di carbonio centrale legato ad un idrogeno, ad un gruppo carbossilico, ad un gruppo amminico e ad una catena laterale (R-CHNH2COOH). La glicina è altresì un amminoacido dove vi è la presenza di un gruppo carbossilico e di un gruppo amminico ma con la presenza sulla catena laterale di un atomo di idrogeno.
Importanza del Legame Peptidico nella Sintesi Proteica
Lo specifico legame che si instaura tra gli amminoacidi è unico nel rappresentare una singola proteina. Ogni catena di polipeptidi, difatti, presenta caratteristiche differenti in base a come si struttura il legame peptidico. Il posizionamento errato di un singolo polipeptide determina l’inutilità biologica della proteina formata. Il perno della catalizzazione che dà vita alle proteine è la peptidiltransferasi. Le istruzioni per costruire la catena aminoacidica corretta sono racchiuse nel genoma dell'individuo.
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È stato stimato che esistano 1.27 x 10130 possibili catene polipeptidiche.
Il Ruolo della Dieta e degli Amminoacidi Essenziali
Anche le proteine introdotte nella dieta sono costituite da catene di amminoacidi uniti da legami peptidici. La metabolizzazione delle proteine nell’intestino è possibile grazie alla rottura del legame peptidico e la scomposizione dei singoli amminoacidi. L’assorbimento di questi amminoacidi ed il trasporto verso le cellule permette la formazione di nuovi legami ovvero nuove proteine.
Tra i 20 amminoacidi necessari nel corpo umano per la sintesi delle proteine, 8 sono definiti essenziali, ovvero sono amminoacidi non sintetizzati dal nostro organismo e che bisogna assumere attraverso la dieta. Gli amminoacidi essenziali sono la treonina, la valina, la metionina, la lisina, la leucina, l’isoleucina, il triptofano e la fenilalanina.
La metabolizzazione degli amminoacidi essenziali attraverso la dieta predilige proteine animali considerate ad alto valore biologico; le proteine vegetali, spesso carenti di uno o più amminoacidi, sono considerate a basso valore biologico.
La dieta è un elemento centrale nella sintesi delle proteine. Come analizzato, difatti, l’organismo umano può sintetizzare solo alcuni amminoacidi mentre altri devono essere assunti con l’alimentazione. Una dieta alimentare scorretta porta a carenze di amminoacidi essenziali, necessari per sintetizzare nuove proteine ma che il corpo umano non sa produrre autonomamente.
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Legame Peptidico e Digestione
Durante la digestione tali legami vengono spezzati da particolari enzimi (peptidasi) presenti nel succo gastrico ed in quello pancreatico. vengono captati dalle cellule - soprattutto da quelle epatiche - che li uniscono tramite nuovi legami peptidici per formare le proteine di cui hanno bisogno (non solo strutturali ma anche ormonali, enzimatiche ecc.).
Invecchiamento, Sintesi Proteica e Interventi Estetici
Il corpo umano è una macchina perfetta che, tuttavia, è soggetta ad un deterioramento e ad un rallentamento, del tutto naturali, nel corso degli anni. La sintesi di nuove proteine come il collagene, ad esempio, diventa sempre più macchinosa e lenta: dopo i vent’anni la produzione di collagene inizia a diminuire e si intensifica un processo di degradazione dello stesso.
La maggior parte dei filler, che svolgono anche un’azione rivitalizzante, operano sull’idratazione cutanea e, in generale, nella creazione dell’ambiente migliore per la proliferazione ed il corretto metabolismo dei fibroblasti. Alcuni filler di recente concezione, invece, riescono a partecipare più attivamente nei processi di sintesi del collagene attraverso l’impego di collagene combinante della catena R-polipeptidica α1 che incrementa la produzione di procollagene tipo I C-Peptide nei fibroblasti.
Verificata l’efficacia di prodotti estranei alla dieta e alla sintesi fisiologica si determina l’importanza di alcune sostanze nel mantenimento dell’efficienza cellulare necessaria a sintetizzare nuove proteine collagene. Al collagene combinante sono soventi affiancati altri due elementi centrali come l’acido ialuronico ad alto peso molecolare e la carbossimetilcellulosa.
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