Le proteine sono molecole fondamentali per la vita, svolgendo un'ampia varietà di funzioni all'interno degli organismi viventi. La loro struttura tridimensionale è cruciale per la loro funzione, e questa struttura è determinata da diversi tipi di interazioni chimiche, tra cui i legami a idrogeno.
Struttura Primaria
La struttura primaria è la sequenza di amminoacidi che compongono la proteina, uniti in una lunga catena dai legami peptidici. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un amminoacido ed il gruppo amminico (-NH2) dell'amminoacido adiacente nella catena peptidica in crescita. La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due amminoacidi con la produzione di una molecola d'acqua e la formazione di un legame amminico.
Quando due amminoacidi si uniscono tramite un legame peptidico, formano un dipeptide; tre amminoacidi uniti insieme formano un tripeptide, e così via. L'intera catena di amminoacidi viene infatti definita anche come polipeptide. Le proteine umane sono composte da 20 diversi amminoacidi e, considerando anche che un amminoacido può comparire più volte nella stessa catena polipeptidica, il numero delle combinazioni possibili è enorme: una sequenza di 100 amminoacidi in teoria può codificare miliardi e miliardi di proteine diverse. Quelle più comuni sono composte dai 50 ai 2000 residui.
Le proteine, invece, perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi. Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB).
Struttura Secondaria
La struttura secondaria si riferisce alla conformazione spaziale dei blocchi costruttivi delle catene. In realtà gli amminoacidi non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfa elica). Le lunghezze e dimensioni di questi blocchi possono variare, ma le loro forme essenziali sono sempre le stesse. Ogni proteina contiene come minimo una di queste strutture essenziali, più spesso ne contiene parecchie. Queste strutture secondarie servono principalmente per stabilizzare il nucleo della proteina ed esse stesse sono stabilizzate dai legami a idrogeno.
Leggi anche: Formazione dei legami proteici
Immaginiamo ora di seguire al rallentatore le fasi dell'organizzazione tridimensionale della proteina. La catena principale si ripiega progressivamente in modo da formare il maggior numero di legami a idrogeno tra il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici. In essa, ciascun gruppo ammidico è legato con legami a idrogeno al gruppo ammidico che lo segue al terzo posto in ciascuna direzione lungo la catena. Vi sono quindi 3,6 unità di amminoacido per ogni giro dell'elica.
Di minor importanza quantitativa è la seconda delle due interazioni. Essa è conosciuta come struttura ß, o struttura a pieghe, o "struttura a foglietto ripiegato" delle proteine. Anche in questo caso la stabilità della struttura è dovuta ai numerosi legami a idrogeno che si instaurano tra il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici dei due diversi tratti di catena.
Sebbene non siano delle strutture secondarie "regolari", entrano in questa categoria anche le congiunzioni; tipicamente sono le sezioni che connettono eliche e foglietti, ma non solo. Questi segmenti possono assumere molte forme e la loro lunghezza è variabile. Pur non condividendo una forma comune, queste strutture sono frequentemente implicate nelle funzioni proteiche; ottenere una loro conformazione corretta è molto importante, tanto quanto lo è per eliche e foglietti.
Alfa Elica
Nell'alfa elica, la catena principale si avvolge a spirale, stabilizzata da legami a idrogeno tra il gruppo carbonilico di un amminoacido e il gruppo NH di un amminoacido situato quattro residui più avanti nella sequenza. Le catene laterali degli amminoacidi sporgono a raggiera.
In un'alfa elica, i legami idrogeno con gli idrogeni dei gruppi NH sono rivolti verso l'alto. Quando un capello (alfa cheratina) si allenta e le fibre si allungano, ripristinando la struttura ad alfa elica.
Leggi anche: Struttura Primaria e Legami
Foglietto Beta
Nel foglietto beta, due o più segmenti della catena polipeptidica si allineano lateralmente, formando una struttura a "pieghe". I legami a idrogeno si formano tra il gruppo carbonilico di un segmento e il gruppo NH del segmento adiacente. In questo caso la stabilità della struttura è dovuta ai numerosi legami a idrogeno che si instaurano tra il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici dei due diversi tratti di catena. Nell'esaminare la struttura beta, si nota che il legame CO è da un lato e il legame NH dal lato opposto, permettendo l'interazione con un'altra catena beta pieghe vicina.
I segmenti beta possono essere paralleli (con i terminali N e C orientati nella stessa direzione) o anti-paralleli (con i terminali N e C orientati in direzioni opposte). Le regioni con struttura a foglietto beta sono più degradabili dagli enzimi proteolitici delle cellule.
Struttura Terziaria
La struttura terziaria (dal punto di vista termodinamico è la forma con la più bassa energia libera) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova. La struttura terziaria è stabilizzata, tra gli altri, da legami idrogeno e ponti disolfuro. Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali.
La catena principale si ripiega in modo da minimizzare l'energia, con i gruppi idrofobici rivolti verso l'interno e i gruppi idrofilici verso l'acqua.
Struttura Quaternaria
La struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo. In FoldIt non si ha a che fare con proteine multiple quindi questa struttura non è rilevante per il gioco.
Leggi anche: Legami Peptidici e Struttura 3D