Con il termine peptidi si indicano molecole organiche composte da una catena più o meno lunga formata da amminoacidi. I costituenti elementari dei peptidi, ossia i "mattoncini" con cui essi sono costruiti, sono gli amminoacidi.
Queste molecole organiche sono caratterizzate dalla presenza di un gruppo amminico ed un gruppo carbossilico che possono reagire tra loro formando un legame covalente molto stabile detto legame peptidico. Gli amminoacidi in natura sono oltre 100 ma quelli che partecipano alla formazione di peptidi sono solo 20 e sono tutti del tipo α, ossia col gruppo amminico legato al carbonio α, quello adiacente al gruppo carbossilico.
Il Cα lega anche la catena laterale, detta anche gruppo R, che varia da amminoacido ad amminoacido e ne determina le specifiche caratteristiche. Gruppi R neutri daranno vita a amminoacidi neutri, gruppi R contenenti un gruppo amminico acido o un gruppo carbossilico basico daranno vita ad amminoacidi acidi o basici, il cui punto isoelettrico (ossia il pH a cui l'amminoacido è neutro) è, rispettivamente, minore di 4 o superiore a 7.
In corrispondenza del punto isoelettrico, l'amminoacido si trova in una condizione detta zwitterione, in cui può comportarsi da acido o da base in base alla eventuale variazione del pH esterno. A pH maggiore o minore del Punto isoelettrico gli amminoacidi si protonano o deprotonano, assumendo o perdendo un protone. Le caratteristiche di acidità degli amminoacidi che compongono una catena peptidica ne determinano il relativo comportamento in funzione del pH ambientale, condizionandone soprattutto la solubilità.
All'interno delle cellule i peptidi vengono sintetizzati attraverso i processi di sintesi proteica che coinvolgono RNA, ribosomi e enzimi. In laboratorio è possibile sintetizzare peptidi a partire dai residui amminoacidici necessari seguendo dei passaggi specifici.
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La sintesi dei dipeptidi viene eseguita riscaldano adeguatamente una miscela dei due peptidi costituenti, attuando però una accortezza per evitare che si formino accoppiamenti errati. Se non si prendesse alcuna precauzione, infatti, si otterrebbe una miscela di dipeptidi, tripeptidi e polipeptidi in cui i due amminoacidi sono legati in ordine del tutto casuale. I composti protettori devono legare (inattivandoli) i gruppi amminici e carbossilici mirati ed anche i possibili gruppi reattivi sulle catene laterali.
I legami tra i protettori e i gruppi sugli amminoacidi intermedi della catena devono essere di tipo labile, per poter essere rotti facilmente nella successive fasi di elaborazione dei composti.
Peptide, Polipeptide e Proteina: Differenze
È uso comune usare i termini "peptide" e "proteina" come fossero sinonimi; in realtà, dipende dal punto di vista. Sul piano nutrizionale, infatti, non cambia nulla. Peptide è un termine che identifica una singola catena lineare di residui di amminoacidi e di modeste dimensioni (20-30 residui di amminoacidi). Gli amminoacidi che costituiscono le catene lineari sono uniti tra loro da un legame chimico detto peptidico.
I peptidi "non sono eterni"; quando danneggiati o difettosi, vengono degradati e riciclati attraverso un processo chiamato turnover proteico. I peptidi sono essenziali per la sopravvivenza e il corretto funzionamento di ogni cellula, tessuto, organo, sistema, apparato ed organismo.
I peptidi alimentari, d'altro canto, contengono amminoacidi misti. I cibi a maggior valore biologico sono di origine animale: latte e derivati, uova, carne, frattaglie e prodotti della pesca. I peptidi ingeriti vengono quindi scomposti in amminoacidi attraverso la digestione che, in genere, comporta prima di tutto una rottura iniziale previa masticazione, poi la denaturazione attraverso l'esposizione dei succhi gastrici, e infine l'idrolisi da parte di enzimi chiamati proteasi - sia di produzione pancreatica, sia presenti sulla mucosa intestinale.
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Il dipeptide è un peptide formato da 2 amminoacidi. Il legame che si forma tra più amminoacidi è detto legame peptidico. Il legame peptidico è covalente, quindi forte; esso crea un gruppo funzionale ammidico (ammide = azoto legato ad un atomo di idrogeno, ad una catena R e ad un carbonio con un doppio legame O). Questo amminoacido si comporta come un legame doppio.
Il legame tra C e N non permette la rotazione (i doppi legami non possono ruotare perché sono sigma e π. L’azoto ha un doppietto elettronico libero, attirato dall’ossigeno; quest’effetto di attrazione fa sì che il legame non possa ruotare.
Un peptide è una successione di amminoacidi. Composto organico risultante dall’unione di due o più molecole di amminoacidi, legati fra loro da legami peptidici: un legame chimico di tipo ammidico che si forma tra il gruppo α-carbossilico di un amminoacido e il gruppo α-amminico di un altro amminoacido con la perdita di una molecola di acqua.
Il legame tra il carbonio e l’azoto dell’unità peptidica è rigido perché possiede in parte le caratteristiche di un doppio legame; infatti, la sua lunghezza è di 1,32 Å, valore intermedio fra quello di un doppio legame (1,27 Å) e quello di un legame singolo (1,49 Å). Ciò è dovuto alla delocalizzazione degli elettroni del doppio legame dell’ossigeno dell’unità peptidica che, per il fenomeno della risonanza, si spostano sul legame peptidico tra il carbonio e l’azoto, formando un ibrido di risonanza.
A seconda del numero di amminoacidi presenti, i peptidi si distinguono in oligopeptidi, fino a 20 amminoacidi, e polipeptidi, strutture costituite da un elevato numero (superiore a 20) di amminoacidi uniti fra loro. La nomenclatura dei peptidi si effettua elencando i residui in sequenza a partire dal residuo N-terminale e al nome di ogni residuo, tranne l’ultimo, si appone la desinenza -il.
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I peptidi si ottengono non soltanto per mezzo di processi di sintesi, ma anche per idrolisi parziale, chimica o enzimatica, delle proteine. Molti peptidi hanno una notevole attività biologica, svolgendo le funzioni di ormoni, antibiotici, neurotrasmettitori ecc. Tra i peptidi con attività ormonale i più noti sono l’insulina, il glucagone e l’ACTH, o corticotropina. Anche alcuni veleni molto tossici sono dei peptidi, come l’amantina.
Il peptidoglicano è una molecola che forma la parete cellulare batterica, composta da molecole peptidiche e da carboidrati. È costituito da tre unità ripetute: un disaccaride formato da NAG (N-acetilglucosammina) e NAM (acido N-acetilmuramico) uniti da un legame β-1,4-glicosidico; un tetrapeptide di sequenza L-ala-D-glu-L-lis-D-ala; un pentapeptide con funzione di ponte formato da cinque unità di glicina.
Funzioni dei Peptidi
I peptidi sono sostanze composte da amminoacidi, i cosiddetti “mattoncini” che compongono le proteine nel nostro organismo. Quando gli amminoacidi si uniscono creano i peptidi e a loro volta i peptidi, uniti tra loro, sviluppano le proteine. Queste connessioni si verificano nelle cellule del nostro corpo e fanno parte del tessuto connettivo, dei capelli e delle unghie.
I peptidi sono molecole biologiche composte da catene di amminoacidi legati tra loro da legami peptidici. Sono più piccoli delle proteine e svolgono un ruolo fondamentale in numerosi processi biologici. Possono essere di origine naturale o sintetica e vengono impiegati in diversi settori, tra cui la medicina, la cosmetica e la nutrizione.
Tipologie di Peptidi
- Oligopeptidi: contengono fino a 10 amminoacidi.
- Polipeptidi: hanno da 10 a 50 amminoacidi.
- Proteine: catene con più di 50 amminoacidi (tecnicamente non sono più considerati peptidi).
Funzioni dei Peptidi nell'Organismo
I peptidi hanno molteplici funzioni biologiche, tra cui:
- Regolazione ormonale: alcuni peptidi agiscono come ormoni (es. insulina, ossitocina).
- Neurotrasmissione: alcuni peptidi (es. endorfine) influenzano il sistema nervoso e il dolore.
- Sistema immunitario: i peptidi antimicrobici combattono batteri e virus.
- Riparazione e crescita cellulare: peptidi come il collagene sono essenziali per la pelle e i tessuti connettivi.
Sono chiamate sostanze messaggere perché contengono un messaggio specifico: ogni peptide lancia infatti un segnale ai recettori cellulari del nostro organismo inducendoli ad attivare o inibire determinati processi biologici. Ogni peptide agisce in un determinato modo sulla nostra pelle: stimolandola, rimodellandola o riparandola. Pur essendo simili alle proteine, i peptidi si assorbono molto più facilmente e sono in grado di potenziare la produzione di sostanze preziose come il collagene e l'elastina. Nella cosmetica sono particolarmente apprezzati per la loro azione anti-età.
Peptidi negli Alimenti e Cosmetica
La quantità di proteine di cui necessita il nostro organismo dipende dal peso corporeo e dall’attività fisica. Le proteine vengono assunte innanzitutto negli alimenti come: carne, uova, soia, latte, proteine animali e vegetali.
I peptidi hanno diverse proprietà importanti. In particolare sono in grado di:
- stimolare la produzione di collagene
- rafforzare la barriera della pelle
- migliorare l'elasticità
- ridurre le rughe
- combattere i radicali liberi
- aumentare l'idratazione della pelle
Creme e Sieri con Peptidi
I peptidi più usati nella cosmetica sono gli esapeptidi formati da sei amminoacidi. Hanno proprietà volumizzante e “miorilassante” sulla pelle, per questo vengono definiti “Boto-simili“. Sono considerati una valida alternativa alle iniezioni, anche se l’uso è pur sempre cosmetico e dunque non può essere paragonato alla medicina estetica. Li ritroviamo in una grande varietà di creme e sieri.
Tra gli esapeptidi più usati ci sono:
- Acetilexapeptide-8: Comunemente chiamato Argirelina. Il suo effetto è simile al botox poiché imita la tossina botulinica. Ha proprietà miorilassante: grazie al suo utilizzo i muscoli facciali si muovono meno e le rughe sono meno visibili.
- Palmitoyl Pentapeptide-3: In commercio è noto come Matrixyl ed è usato spesso in combinazione con l’Argirelina. Stimola le cellule della pelle a produrre collagene e acido ialuronico: dunque migliora l’elasticità e la tonicità
- Pentapeptide-18: Ha la capacità di ridurre le rughe del viso, in particolare quelle sulla fronte e intorno agli occhi.
- Dipeptide -2 e tetrapeptide -7: Si trovano nelle formule di contorno occhi o prodotti per il corpo ad azione drenante. Hanno la capacità di ridurre le borse sotto gli occhi e il gonfiore.
Come si Usano i Peptidi Cosmetici?
I peptidi cosmetici sono consigliati sia a uomini che a donne, solitamente a partire dai 35 anni d’età. Anche se il loro uso dipende dalla qualità della pelle. Vanno applicati due volte al giorno per trenta giorni. Alla fine del trattamento è possibile notare una evidente riduzione di rughe in particolare della fronte e del contorno occhi.
Ma è importante sottolineare che il trattamento con gli esapeptidi (a differenza di quello con la tossina botulinica) è reversibile; la durata e i risultati dipendono dalla costanza. Questo meccanismo implica che, una volta sospeso il trattamento, l’effetto cosmetico può svanire. Gli esapeptidi vengono usati anche per il corpo: ad esempio dopo diete dimagranti, per ridare tonicità alla pelle. Esistono infatti svariate formulazioni cosmetiche mirate a donare un seno sodo, glutei rotondi, zigomi alti, labbra carnose.
Effetti Collaterali degli Integratori Proteici
Assumere integratori proteici in una dieta a basso contenuto di grassi e calorie può avere effetti collaterali come: crampi, disidratazione, nausea, diarrea, flatulenza, dolori gastrointestinali, alterazione dell’appetito.
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