I costituenti elementari dei peptidi, ossia i "mattoncini" con cui essi sono costruiti, sono gli amminoacidi. Gli amminoacidi in natura sono oltre 100 ma quelli che partecipano alla formazione di peptidi sono solo 20 e sono tutti del tipo α, ossia col gruppo amminico legato al carbonio α, quello adiacente al gruppo carbossilico. Il Cα lega anche la catena laterale, detta anche gruppo R, che varia da amminoacido ad amminoacido e ne determina le specifiche caratteristiche.
Queste molecole organiche sono caratterizzate dalla presenza di un gruppo amminico ed un gruppo carbossilico che possono reagire tra loro formando un legame covalente molto stabile detto legame peptidico.
Gruppi R neutri daranno vita a amminoacidi neutri, gruppi R contenenti un gruppo amminico acido o un gruppo carbossilico basico daranno vita ad amminoacidi acidi o basici, il cui punto isoelettrico (ossia il pH a cui l'amminoacido è neutro) è, rispettivamente, minore di 4 o superiore a 7. In corrispondenza del punto isoelettrico, l'amminoacido si trova in una condizione detta zwitterione, in cui può comportarsi da acido o da base in base alla eventuale variazione del pH esterno. A pH maggiore o minore del Punto isoelettrico gli amminoacidi si protonano o deprotonano, assumendo o perdendo un protone.
Le caratteristiche di acidità degli amminoacidi che compongono una catena peptidica ne determinano il relativo comportamento in funzione del pH ambientale, condizionandone soprattutto la solubilità.
La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due AA con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA ed il gruppo amminico (-NH2) dell'AA adiacente nella catena peptidica in crescita.
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Il legame che si forma tra più amminoacidi è detto legame peptidico. Il legame peptidico è covalente, quindi forte; esso crea un gruppo funzionale ammidico (ammide = azoto legato ad un atomo di idrogeno, ad una catena R e ad un carbonio con un doppio legame O). Questo amminoacido si comporta come un legame doppio. Il legame tra C e N non permette la rotazione (i doppi legami non possono ruotare perché sono sigma e π. Quest’ultimo tipo non permette la rotazione. L’azoto ha un doppietto elettronico libero, attirato dall’ossigeno; quest’effetto di attrazione fa sì che il legame non possa ruotare.
Un peptide è una successione di amminoacidi. Con il termine peptidi si indicano molecole organiche composte da una catena più o meno lunga formata da amminoacidi.
Esempio di polipeptide. In base al numero di amminoacidi che compongono la catena peptica distinguiamo: dipeptidi, tripeptidi e tetrapeptidi (formati rispettivamente da due, tre o quattro amminoacidi ). Da cinque a 50 amminoacidi si utilizza il termine generico polipeptidi. La scrittura di un peptide parte sempre dall'aminoacido terminale che ha il gruppo amminico libero e termina con quello che ha il gruppo carbossilico libero.
Quello ottenuto è un dipeptide perché è formato da due amminoacidi. Il dipeptide è un peptide formato da 2 amminoacidi.
La sequenza di reazioni (che, per altro, non sono in realtà così semplici) può continuare all'infinito: sino ad aversi un polimero detto polipeptide o proteina.
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Struttura delle Proteine
La struttura primaria delle proteine è costituita sempre da una catena peptidica, ma nella maggior parte dei casi le proteine sono strutture complesse in cui più catene peptidiche si uniscono insieme attraverso legami covalenti che coinvolgono le catene laterali degli amminoacidi. Questo tipo di legami coinvolge i gruppi tiolo (-SH) presenti nei residui di cisteina, che possono interagire tra loro formando legami covalenti detti, appunto, legami (o ponti) disolfuro.
Gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica).
L'elica si dice di mano destra se, seguendo lo scheletro principale (orientato dal basso verso l'alto), si effettua un movimento analogo all'avvitamento di una vite destrorsa; mentre l'elica è di mano sinistra se il movimento è analogo all'avvitamento di una vite sinistrorsa. Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico.
Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele.
Le proteine assumono la struttura terziaria quando la loro catena, pur sempre flessibile nonostante la piegatura della struttura secondaria, si ripiega in modo da originare una contorta disposizione tridimensionale a forma di corpo solido. La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da due o più subunità.
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Denaturazione delle Proteine
La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà. La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.
Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali. Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
Collagene: Un Esempio di Proteina Strutturale
Una delle proprietà più curiose del collagene è la sua semplicità costitutiva: è formato per circa il 30% da prolina e per circa il 30% da glicina; gli altri 18 amminoacidi si devono spartire solamente il restante 40% della struttura proteica. La prolina è un amminoacido ciclico in cui il gruppo R si lega all'azoto α-amminico e ciò conferisce una certa rigidità. La struttura finale è una catena ripetitiva avente la forma di un'elica; all'interno della catena di collageno, sono assenti legami a idrogeno. La sua struttura gli conferisce particolari capacità meccaniche; ha grande resistenza meccanica associata a elevata elasticità (es. nei tendini) oppure elevata rigidità.
Dopo il coagulo si deve proseguire con la riparazione del tessuto; le cellule vicine alla ferita producono anche collagene. Per far ciò, per prima cosa viene indotta l'espressione di un gene cioè entrano in funzione organismi che partendo dall'informazione di un gene, sono in grado di produrre la proteina (l'informazione genetica viene trascritta sull'mRNA il quale esce dal nucleo e raggiunge i ribosomi nel citoplasma dove l'informazione genetica viene tradotta in proteina). Successivamente, per azione di altri enzimi, si verificano altre modificazioni che consistono nella glicosidazione dei gruppi ossidrili di prolina e lisina (all'ossigeno dell'OH si lega uno zucchero); tali enzimi si trovano in zone diverse dal lume perciò, la proteina, mentre subisce le modificazioni, migra all'interno del reticolo endoplasmatico per finire in sacche (vescicole) che si richiudono su se stesse e si staccano dal reticolo: al loro interno è contenuto il monomero del pro-collagene glicosidato; quest'ultimo raggiunge l'apparato del Golgi dove particolari enzimi riconoscono la cisteina presente nella parte carbossi terminale del pro-collagene glicosidato e fanno sì che le diverse catene si avvicinino tra loro e formino dei ponti disolfuro: si ottengono così tre catene di pro-collagene glicosidato legate tra loro ed è questo il punto di partenza del quale le tre catene, compenetrando, poi, spontaneamente, danno origine alla tripla elica.
Sintesi dei Peptidi in Laboratorio
All'interno delle cellule i peptidi vengono sintetizzati attraverso i processi di sintesi proteica che coinvolgono RNA, ribosomi e enzimi. In laboratorio è possibile sintetizzare peptidi a partire dai residui amminoacidici necessari seguendo dei passaggi specifici. La sintesi dei dipeptidi viene eseguita riscaldano adeguatamente una miscela dei due peptidi costituenti, attuando però una accortezza per evitare che si formino accoppiamenti errati. Se non si prendesse alcuna precauzione, infatti, si otterrebbe una miscela di dipeptidi, tripeptidi e polipeptidi in cui i due amminoacidi sono legati in ordine del tutto casuale.
I composti protettori devono legare (inattivandoli) i gruppi amminici e carbossilici mirati ed anche i possibili gruppi reattivi sulle catene laterali. I legami tra i protettori e i gruppi sugli amminoacidi intermedi della catena devono essere di tipo labile, per poter essere rotti facilmente nella successive fasi di elaborazione dei composti. Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB).
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