Le proteine sono (dopo l’acqua) le molecole biologiche più abbondanti nel corpo umano e in tutti gli organismi viventi; si trovano in tutte le cellule e costituiscono almeno il 50% del loro peso secco.
Struttura delle Proteine
Le proteine sono formate da lunghe sequenze di amminoacidi (l'unità costitutiva della proteina), che si uniscono l'uno all'altro attraverso particolari legami, detti peptidici, a formare delle lunghe catene (catene polipeptidiche). La precisa sequenza degli amminoacidi nelle catene determina la forma e la funzione della proteina.
Le proteine possono essere formate da una catena unica, oppure da due o più catene strettamente associate tra loro, e spesso unite da legami trasversali. Ciascuna catena ha una struttura e una disposizione tridimensionale che rappresenta la sua forma specifica: come un "nastro" assume certe “pieghe” o conformazioni (ad elica, a globo, a foglietto ripiegato) e, combinandosi con altre catene, può generare strutture più elaborate.
La struttura primaria è rappresentata dalla sequenza di amminoacidi che costituiscono la catena polipeptidica ed è resa stabile dalla presenza di legami covalenti (legame peptidico) tra gli amminoacidi della catena. La struttura secondaria è il primo livello di organizzazione spaziale ed è dovuta al fatto che le catene polipeptidiche formano uno scheletro tenuto unito saldamente da legami idrogeno e ponti disolfuro.
La struttura terziaria rappresenta la disposizione spaziale tridimensionale degli atomi della proteina ed è resa stabile da legami idrogeno. La struttura quaternaria è, invece, il risultato dell’associazione di polipeptidi diversi.
Leggi anche: Infiammazione e PCR: la connessione
In realtà gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica). Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali.
Funzioni delle Proteine
Ma forse la funzione più importante delle proteine è quella regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi, che agiscono accelerando le reazioni biologiche e trasformando reazioni lente in processi più veloci, con richieste energetiche più basse: agiscono quindi da catalizzatori. Gli enzimi si combinano con una sostanza specifica (detta substrato) che possiede una forma esattamente complementare alla parte di enzima in cui avvengono le reazioni (sito attivo).
L'enzima non viene modificato né consumato dalla reazione, per cui alla fine di una reazione è pronto per la molecola di substrato successiva. Ne bastano, quindi, piccole quantità per controllare reazioni di un gran numero di molecole. L'attività enzimatica può essere influenzata da altre molecole. Esistono, infatti, sostanze in grado di inibirla e anche molecole in grado di attivare un enzima, aumentandone l'attività (molti farmaci e sostanze tossiche sono inibitori o attivatori enzimatici).
Un esempio tipico sono i gas nervini, che inibiscono un enzima, l'acetilcolinesterasi, che non rimuove più l’acetilcolina, una sostanza che permette la trasmissione degli impulsi dal sistema nervoso al muscolo.
Oltre a queste, le proteine svolgono anche altre funzioni:
Leggi anche: Valori Alti di PCR: Cosa Significa?
- Proteine strutturali: forniscono il sostegno per l’organismo.
- Proteine di riserva: sono considerate una fonte di amminoacidi.
- Proteine con funzioni enzimatiche: la maggior parte degli enzimi sono proteine.
- Proteine contrattili o mobili: sono necessarie per tutti i movimento dell’organismo.
Classificazione delle Proteine
Riuscire a inquadrare migliaia di proteine in un sistema di classificazione che rispecchi in modo soddisfacente differenze e analogie è quasi impossibile. Le proteine vengono divise in semplici e coniugate: le prime danno, per idrolisi completa, soltanto amminoacidi, le seconde, oltre agli amminoacidi, danno anche un componente diverso, detto gruppo prostetico.
Le proteine fibrose sono più insolubili in acqua e sono formate da lunghe molecole disposte in fasci o foglietti a formare delle fibre allungate. Tale tipologia di proteine determina la forma e la resistenza dei tessuti animali e vegetali. Le proteine globulari sono, invece, solubili in acqua, presentano una forma globulare o sferica e sono coinvolte nella regolazione dei processi vitali.
Proteine Semplici
Sono considerate proteine semplici anche gli istoni e le protammine, proteine solubili in acqua e dotate di carattere fortemente basico dovuto al loro elevato contenuto in amminoacidi basici (in particolare, però, le protammine sono da considerarsi dei polipeptidi a causa del loro basso peso molecolare, inferiore a 5000).
Esistono due classi di protidi semplici: fibrosi e globulari.
Le albumine sono le proteine più note e più facilmente accessibili; essendo molto diffuse, hanno dato il nome all'intera classe delle sostanze proteiche (sostanze albumoidi). Nel regno animale sono molto diffuse e per lo più associate alle globuline, quali costituenti delle cellule e delle secrezioni cellulari. Alcune loro proprietà caratteristiche sono: la solubilità in acqua, la coagulabilità col calore e la possibilità di dar luogo per scissione a tutti gli aminoacidi (sono quindi proteine complete e di buon valore biologico).
Leggi anche: Scopri Klotho
Le principali albumine animali sono: le ovoalbumine (o albumina dell'uovo) e la sieroalbumina (o albumina del latte). Si trovano anche in molti vegetali, sebbene le loro proprietà non siano perfettamente note. Una caratteristica delle albumine animali è di avere un alto contenuto di zolfo, ed una notevole percentuale di aminoacidi cistina e metionina, mentre quelle vegetali ne contengono quantitativi modesti.
Le globuline sono le proteine più diffuse, sia nel regno animale che in quello vegetale. Assomigliano molto, dal punto di vista della costituzione molecolare, alle albumine, ma differiscono per grandezza. Inoltre, mentre le albumine si sciolgono in acqua, le globuline sono apolari; sono invece solubili in soluzioni saline diluite (NaCl) neutre.
Le più comuni sono: le globuline del sangue (α β, γ), la lattoglobulina (latte), la ovoglobulina (uova), la miosina e la mioglobina (muscolo). Le globuline vegetali si trovano in modo particolare nei semi di molte piante, specialmente in quelli oleosi delle leguminose; molto ricche di globuline sono le proteine dei semi di soia e di arachide, ove formano la quasi totalità delle sostanze proteiche.
Le Gluteline e le prolamine (o gliadine) rappresentano due gruppi di proteine esclusivamente vegetali, tipicamente associati. Le gluteline presentano un discreto equilibrio amminoacidico e sono molto ricche di acido glutammico, comunque presente in concentrazioni inferiori rispetto alle prolamine. Sono insolubili in acqua, in soluzioni saline ed in alcool; coagulano al calore e risultano solubili in acidi e basi diluiti.
La glutelina del frumento, detta glutenina, forma un complesso proteico con la gliadina che costituisce il glutine, essenziale per la panificazione e in parte per la plastificazione degli sfarinati. Le prolamine contengono, in notevole quantità, l'aminoacido prolina, dal quale deriva il nome. Appartengono solo al regno vegetale, costituiscono infatti, insieme con le gluteline, la parte protidica più importante di molti cereali, dai quali vengono facilmente estratte.
Le gliadine più note sono: la gliadina del frumento, che ha dato il nome a tutta la classe: l'ordeina dell'orzo; la zeina del mais. Sono insolubili in acqua e solubili in alcol al 60-80%. Le prolamine sono ricche di acido glutammico, che rappresenta il 20-30% degli amminoacidi dei semi dei cereali; abbondano anche prolina e leucina, mentre scarseggiano gli amminoacidi solforati, la lisina (che non a caso è il tipico amminoacio limitante dei cereali) e il triptofano (carente nel mais). Queste carenze amminoacidiche sono responsabili della bassa efficienza proteica dei cereali.
I fosfoprotidi sono proteine particolarmente ricche di acido fosforico, quindi ricche di fosforo sotto forma di acido orto-fosforico, legato ad esterificare il gruppo alcolico di amminoacidi (come la serina). Hanno proprietà acide dovute agli idrogeni dell'acido fosforico che non partecipa all'esterificazione.
Le fosfoproteine non vanno considerate come proteine coniugate, né devono essere confuse con le nucleoproteine, capaci di dare per idrolisi acido fosforico. I fosfoprotidi sono presenti prevalentemente nelle proteine di origine animale, dove esistono due importanti rappresentanti: le caseine del latte e la vitellina del tuorlo d'uovo (la vitellina è una delle sostanze fondamentali del tuorlo ed è una proteina particolarmente ricca di fosforo). Si ricorda anche la ittulina delle uova di pesce.
I principali costituenti di queste proteine sono l'acido gluttamico (15-20%), la serina (che abbonda principalmente nelle proteine dell'uovo), la prolina (5-10%) e la lisina (5-7%).
Gli scleroprotidi (o scleroproteine) sono anche chiamati albuminoidi o proteinoidi e appartengono elusivamente al regno animale. A differenza delle proteine citate in precedenza, non fanno parte del protoplasma. Sono sostanze dotate di notevole resistenza chimica, insolubili in acqua e nei comuni solventi, che si sciolgono solo negli acidi e resistono perfino alla maggior parte degli enzimi proteolitici. In virtù della loro eccezionale resistenza chimica, assolvono a funzioni meccaniche di rivestimento, protezione e sostegno, mentre hanno scarso valore nutrizionale.
I più importanti scleroprotidi negli organismi animali sono: il collagene (costituente fondamentale del tessuto connettivo, cartilagineo ed osseo), l'elastina (costituente base delle fibre elastiche dei tendini e delle pareti vasali) e le cheratine (costituenti delle unghie, dei peli e dei capelli, ma anche di squame, corna e penne).
Gli scleropeptidi sono composti da pochi amminoacidi: nella cheratina abbonda la cistina (quindi lo zolfo), mentre il collagene è ricco di glicina (25%), prolina ed idrossiprolina, e carente di solforati, triptofano e tirosina. Nell'elastina abbondano glicina e leucina, mentre è scarsa la cistina. La cheratina non è attaccabile dai succhi gastrici, quindi la digeribilità e l'assorbimento intestinale sono molto bassi; ne deriva una scarsa importanza alimentare.
Proteine Coniugate
Dopo una breve panoramica degli otto gruppi che suddividono le proteine semplici, è doveroso parlare, seppur brevemente, della seconda classe di protidi, vale a dire le proteine coniugate. Esse sono costituite da un protide semplice unito chimicamente ad un gruppo non proteico chiamato prostetico. I gruppi prostetici sono sostanze organiche naturali che agiscono come cofattori (aiutanti) enzimatici. La parte proteica semplice è di solito una proteine del gruppo degli istoni o delle protamine.
proteine composte o coniugate: sono unite ad altre molecole (es. proteine strutturali (per esempio collagene, glicoproteine). Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB).
Importanza delle Proteine nell'Alimentazione
Il termine "proteine" è ormai diffuso ovunque ed ovunque si sente parlare di integratori proteici, polveri proteiche, barrette proteiche, bevande proteiche etc.
Carbonio, Idrogeno, Azoto e Zolfo: l'apporto delle proteineUn ruolo fondamentale della nostra vita quotidiana è rappresentato dal cibo. In passato l’uomo era “costretto ad accontentarsi” di ciò che riusciva a pescare o a cacciare. Col passare del tempo ha imparato a coltivare verdure, piante da frutto e allevare gli animali per potersi permettere una dieta più ricca e variabile. Le proteine o protidi sono, infatti, una classe molto importante di molecole biologiche e derivano dall’unione di unità base chiamate amminoacidi. Le proteine sono presenti in tutte le cellule, in tutti i componenti cellulari e negli alimenti di cui quotidianamente ci cibiamo, fornendo in questo modo al nostro corpo non solo Carbonio e Idrogeno ma anche Azoto e Zolfo.
In base all’origine animale o vegetale delle proteine, è possibile conoscere il loro valore biologico e ponderare la nostra alimentazione nel modo più corretto per ottenere un apporto energetico adeguato.
Proteine Animali e Vegetali
Esistono vari tipi di proteine che differiscono per origine, composizione e modalità di assorbimento nel corpo.
- Proteine Animali: Provenienti da fonti animali come carne, pesce, uova e latticini.
- Proteine Vegetali: Derivano da fonti vegetali come legumi, cereali, noci e semi.
Proteine Whey e Proteine 3K
Quando si parla di proteine whey (proteine del siero di latte) e proteine 3k, è importante comprendere le differenze fondamentali che riguardano la loro composizione, il processo di produzione e l'assorbimento da parte dell'organismo.
- Proteine Whey: Le proteine whey sono ottenute dal siero di latte e sono tra le proteine più rapidamente digeribili e assorbibili. Sono ideali per un recupero muscolare rapido, in particolare dopo un allenamento intenso.
- Proteine 3K: Le proteine 3k sono un tipo di proteine particolarmente apprezzato nel mondo del bodybuilding e sono note per la loro capacità di stimolare la crescita muscolare.
Proteine Normali e Proteine Isolate
Le proteine possono essere suddivise in diverse categorie anche in base al processo di lavorazione a cui sono sottoposte.
- Proteine Normali: Le proteine normali, come quelle trovate nei cibi interi (carne, pesce, uova), contengono anche una buona quantità di grassi e carboidrati oltre alle proteine.
- Proteine Isolate: Le proteine isolate, come le proteine del siero di latte isolate (whey isolate), sono state sottoposte a un processo di filtrazione che rimuove la maggior parte dei grassi e dei carboidrati. Ciò le rende una scelta più pura, ideale per chi cerca di massimizzare l'apporto proteico senza introdurre calorie extra da grassi o carboidrati.
La principale differenza tra proteine normali e isolate è il contenuto di altri macronutrienti.
Proteine in Polvere
Le proteine in polvere sono una delle fonti proteiche più comuni per chi pratica sport o ha bisogno di un'integrazione proteica rapida ed efficace.
- Proteine Whey (Siero di Latte): Le più popolari, facilmente digeribili e adatte per il recupero post-allenamento.
- Proteine della Soia: Una proteina vegetale che contiene tutti gli aminoacidi essenziali.
- Proteine delle Uova (Albumina): Le proteine dell'uovo sono ad alto valore biologico e sono facilmente digeribili.
Tipologie di Proteine in Polvere
Le proteine in polvere possono essere trattate in diversi modi, con risultati che influenzano la loro purezza, il tempo di assorbimento e il contenuto nutrizionale.
- Proteine Concentrate: Le proteine concentrate contengono una percentuale di proteine che varia tra il 70% e l'80%.
- Proteine Isolate: Le proteine isolate sono più pure, contenendo fino al 90% di proteine.
- Proteine Idrolizzate: Le proteine idrolizzate sono state parzialmente digerite, il che le rende più facili da assorbire per il corpo.
Proteine Isolate vs Proteine Whey
Le proteine isolate e le proteine whey sono due delle forme di proteine in polvere più utilizzate.
- Proteine Isolate: Le proteine isolate sono ottenute tramite un processo di filtrazione che rimuove la maggior parte di grassi e carboidrati, concentrando le proteine.
- Proteine Whey: Le proteine whey (siero di latte) sono più rapide da digerire e ricche di aminoacidi a catena ramificata (BCAA).
Le proteine sono macronutrienti essenziali che il nostro corpo utilizza per costruire e riparare i tessuti, compreso il muscolo. Sono composte da aminoacidi, che sono le "mattonelle" di base della struttura proteica. Le proteine semplici sono costituite da una sola catena di aminoacidi, senza la presenza di gruppi non proteici.
In conclusione, conoscere le diverse tipologie di proteine e le loro specifiche funzioni può aiutarti a scegliere l'integrazione giusta per raggiungere i tuoi obiettivi nutrizionali e sportivi. Per potenziare i tuoi allenamenti, scegli tra le nostre proteine di alta qualità.
Le Proteine: Componenti Fondamentali della Vita
Le proteine sono un gruppo di composti organici ottenuti da aminoacidi legati da legami peptidici a formare una lunga catena: immagina la proteina come una collana e gli aminoacidi come perle. Secondo la loro funzione negli organismi viventi, le proteine possono essere classificate come anticorpi, enzimi, messaggeri, trasportatori, depositi e componenti strutturali.
La parola proteina viene dal greco “ protos”, primario. Per costruire e mantenere la salute, il nostro corpo ha bisogno di consumare tutte le sette classi di nutrienti quotidianamente; le proteine sono una di queste, insieme con carboidrati, grassi, vitamine, minerali, fibre e acqua. I primi tre sono chiamati macronutrienti e forniscono energia: le proteine, come carboidrati, forniscono 4kcal per grammo, mentre i lipidi forniscono 9kcal per grammo. Ancora più importante, le proteine sono fonte di amminoacidi che il nostro corpo usa per costruire la proteina specifica di cui ha bisogno.
Al di là del loro ruolo nutrizionale, le proteine e peptidi (proteine più brevi e più semplici) possono anche avere un ruolo biologico, svolgendo un'attività antipertensiva, legante minerale, antiossidativoa antimicrobica, immunitario e cito-modulante. Infine, le proteine svolgono anche un ruolo tecnico/funzionale nei sistemi alimentari, essendo uno dei principali contributori dello stato fisico e del comportamento del cibo. Le loro proprietà funzionali permettono agli ingredienti alimentari di essere solubili, assorbire liquidi, formare gel o schiume, aiutare l'emulsione di liquidi acquosi e oleosi.
Scopri le differenze tra proteine complete di carne e insetti e quelle dei legumi.
Struttura delle Proteine: Dettagli Avanzati
Sostanza organica con struttura molto complessa ed elevato peso molecolare (da circa 5.000 ad alcuni milioni), di fondamentale importanza biologica. Le p. sono presenti in tutti gli organismi viventi come principali componenti del protoplasma cellulare e come costituenti degli enzimi, degli anticorpi, dei pigmenti respiratori, di numerosi ormoni, di molecole strutturali, ecc. Sono macromolecole formate da una o più catene non ramificate di amminoacidi di diverse specie (una ventina, oltre ad alcuni meno comuni), in numero che va da una cinquantina a migliaia di unità, uniti tra loro da legami peptidici in modo che risultano liberi solo il gruppo amminico del primo e quello carbossilico dell’ultimo. Possono essere p. semplici, costituite da soli amminoacidi (protammine, istoni, albumine, globuline, ecc.), e p.
La sequenza di amminoacidi, specifica per ogni proteina, costituisce la sua struttura primaria; è la diretta espressione dell’informazione genetica contenuta nel DNA (➔ codice genetico), che viene trascritta nella biosintesi delle p. (➔ sintesi proteica). La struttura secondaria è determinata dalla disposizione strutturale degli amminoacidi che si trovano vicini e che permettono alla p. di ripiegarsi a formare una struttura ripetitiva regolare: le conformazioni più comuni sono l’α-elica e il foglietto β (➔ dominio); altre conformazioni sono a forma di spirale (coil) o ad ansa (loop). La struttura terziaria riguarda la conformazione tridimensionale complessiva (e quindi la forma) delle p. ed è il prodotto dell’interazione tra le catene laterali degli amminoacidi costituenti; è la struttura terziaria a definire l’attività di una p.: infatti, se una p. viene denaturata (trattata in modo da spezzare i legami deboli che ne definiscono l’arrangiamento tridimensionale) perde con la sua conformazione l’attività biologica.
Se una p. non riesce a raggiungere la conformazione corretta, o se ha terminato la sua vita utile all’interno della cellula, viene demolita. La mancata degradazione di p. non correttamente conformate, o che stanno perdendo la loro conformazione funzionale e possono formare pericolosi aggregati, può danneggiare la cellula e, in qualche caso, avviarla verso la trasformazione tumorale. Alla degradazione intracellulare delle p. provvede un processo detto ubiquitinazione (➔), attuato per mezzo di un sistema formato dalla p. ubiquitina e dal complesso del proteasoma (➔). La degradazione extracellulare delle p.
Tabella Riassuntiva delle Classi di Proteine
| Classe di Proteina | Caratteristiche | Esempi |
|---|---|---|
| Albumine | Solubili in acqua, coagulabili col calore | Ovoalbumina, Sieroalbumina |
| Globuline | Solubili in soluzioni saline diluite | Globuline del sangue, Lattoglobulina |
| Gluteline | Insolubili in acqua e soluzioni saline | Glutenina (frumento) |
| Prolamine | Solubili in alcol al 60-80% | Gliadina (frumento), Ordeina (orzo) |
| Scleroprotidi | Insolubili, resistenti agli enzimi | Collagene, Elastina, Cheratina |
| Fosfoprotidi | Ricche di acido fosforico | Caseine (latte), Vitellina (uovo) |
tags: #proteina #semplice #definizione