Le sostanze proteiche o proteine o protidi sono i costituenti chimici più importanti degli organismi animali e vegetali perché costituiscono il materiale chimico sul quale si svolgono per la maggior parte i complessi fenomeni della vita. Le proteine, o protidi, sono biomolecole quaternarie perché contengono C, H, O, e N; alcune contengono anche S e P o altri elementi. Queste macromolecole ubiquitarie costituiscono circa i tre quarti del peso secco della maggior parte dei tessuti animali e di conseguenza sono coinvolte nella struttura e nelle funzioni di ciascun organismo vivente.
Tutte le sostanze proteiche sono costituite dai quattro elementi fondamentali carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Quasi tutte le proteine contengono zolfo, alcune anche fosforo: poche altre contengono altri elementi (per es., il ferro nell'emoglobina).
Le proteine hanno numerose funzioni:
- Energetica, in quanto forniscono circa 4 kcal/g
- Strutturale, dando sostegno meccanico
- Di trasporto verso l'interno e l'esterno della cellula
- Di regolazione delle attività cellulari
- Di deposito di riserva, quale fonte di nutrimento per l'embrione e i semi
- Di difesa da corpi estranei e da agenti patogeni
- Di comunicazione, quando funzionano da messaggeri chimici
- Contrattile, poiché permettono il movimento
- Enzimatiche, come acceleratori di reazioni
- Recettoriali, cioè di ricezione e risposta agli stimoli
Le proteine possono essere classificate secondo tre criteri in base alla:
- Composizione:
- Proteine semplici, se formate solo da amminoacidi
- Proteine coniugate, se contengono anche parti di natura diversa, i gruppi prostetici e i coenzimi
- Forma:
- Globulare
- Fibrosa
- Funzione
Amminoacidi: I Mattoni delle Proteine
Le proteine sono costituite da migliaia di monomeri che, diversamente dai glucidi, sono differenti tra loro. I monomeri sono gli amminoacidi (o aminoacidi). Gli amminoacidi naturali sono circa 20, ciascuno dei quali presenta una parte uguale per tutti e un gruppo che li differenzia. Sono classificati in base alle caratteristiche: acidi, basici, idrofili, idrofobi.
Leggi anche: Proteine delle Uova in Polvere
Un amminoacido possiede un carbonio α (asimmetrico), tranne la glicina, al quale sono uniti quattro gruppi diversi: un gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo amminico (-NH2) un atomo di idrogeno (H) e un residuo amminoacidico (R) diverso per ogni amminoacido. Utilizzando la configurazione di Fischer, vediamo che ci sono due isomeri ottici con configurazione D e L. In natura gli amminoacidi hanno una configurazione di tipo L.
Alcuni amminoacidi non sono sintetizzati dagli animali ma solo dalle piante, perciò devono essere introdotti con la dieta. Gli amminoacidi essenziali sono: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. Nei neonati sono essenziali anche l'arginina e l'istidina. Sono particolarmente abbondanti nei tessuti animali, le cosiddette proteine nobili. Mentre quelle vegetali sono dette incomplete perché sono povere di alcuni amminoacidi.
Gli amminoacidi assumono prevalentemente una struttura di ione bipolare (zwitterione), con il trasferimento di uno ione idrogeno dal gruppo carbossile a quello amminico. Per questo, in caso di variazioni di pH nell'ambiente, un amminoacido può funzionare da tampone. Infatti, se aumentano gli ioni H+, questi si legano al gruppo amminico, e se aumentano gli ioni OH- il carbossile cede un idrogeno.
Legame Peptidico e Peptidi
Gli amminoacidi sono uniti tra loro mediante condensazione tra l'ossidrile del gruppo carbossilico e l'idrogeno del gruppo amminico dell'amminoacido successivo, con liberazione di una molecola d'acqua. Questo legame è detto peptidico. Quello ottenuto è un dipeptide perché è formato da due amminoacidi. La sequenza di reazioni (che, per altro, non sono in realtà così semplici) può continuare all'infinito: sino ad aversi un polimero detto polipeptide o proteina.
Il legame peptidico è rigido perché tra il doppio legame dell'ossigeno carbossilico e il legame dell'azoto si ha una delocalizzazione degli elettroni, perciò non si ha rotazione e gli atomi giacciono sullo stesso piano. La rotazione è invece permessa intorno al Ca. La catena formata da un numero di unità fino a un centinaio, del peso inferiore a 5000 dalton, è chiamata peptide.
Leggi anche: Cause dell'Aumento di Proteine nelle Urine
Struttura delle Proteine: Quattro Livelli di Organizzazione
Una proteina è una lunga catena contenente da 100 a circa 1000 amminoacidi. Nelle proteine possiamo individuare quattro livelli di struttura.
Struttura Primaria
La struttura primaria è la sequenza degli amminoacidi e ci indica il numero, il tipo e l'ordine in cui essi sono disposti all'interno della catena. Il primo stadio nell'indagine su di una proteina è la determinazione della sequenza degli amminoacidi chiamata struttura primaria della proteina.
Struttura Secondaria
La struttura secondaria è la conformazione spaziale che il filamento assume attraverso legami idrogeno tra il gruppo carbossilico e quello amminico. Con l'avvento di tecniche più sofisticate sono stati interpretati gli aspetti più dettagliati della struttura delle proteine. Questo include la natura della relazione spaziale fra gli elementi vicini e talvolta viene chiamata struttura secondaria della proteina.
Ci sono due tipi di ripiegamento: α-elica e foglietto-β.
α-elica
Nell'α-elica si ha un avvolgimento a spirale, generalmente destrorso, dovuto a legami idrogeno tra l'idrogeno del gruppo amminico e l'ossigeno del gruppo carbossilico all'interno della stessa catena. L'elica si dice di mano destra se, seguendo lo scheletro principale (orientato dal basso verso l'alto), si effettua un movimento analogo all'avvitamento di una vite destrorsa; mentre l'elica è di mano sinistra se il movimento è analogo all'avvitamento di una vite sinistrorsa. Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico. Nell'elica i gruppi R non sono coinvolti e sporgono verso l'esterno rispetto all'asse della spirale.
Leggi anche: Le Migliori Proteine Prozis
Le più importanti sono le α-cheratine, ricche di cisteina, che formano i capelli, le unghie e lo strato più superficiale della pelle. La particolare struttura conferisce alla proteina resistenza ed elasticità e si allungano se sottoposte al calore umido.
Foglietto-β
Nel foglietto-β i legami idrogeno si formano fra catene polipeptidiche diverse allineate parallelamente, con i gruppi -R che sporgono. Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele.
Tra le proteine più importanti abbiamo le β-cheratine, prive di cisteina, che si trovano nelle penne, becco e artigli degli Uccelli, nelle unghie e corna dei Mammiferi, nelle squame dei Rettili e nella seta del baco e dei Ragni. Queste proteine sono più resistenti delle precedenti, ma non sono elastiche.
Tripla Elica
La tripla elica consta di catene elicoidali sinistrorse strettamente intrecciate a tre. Questa struttura è tipica del collagene, molto abbondante nei Vertebrati ed è uno dei materiali più resistenti degli animali. Una delle proprietà più curiose del collagene è la sua semplicità costitutiva: è formato per circa il 30% da prolina e per circa il 30% da glicina; gli altri 18 amminoacidi si devono spartire solamente il restante 40% della struttura proteica. La prolina è un amminoacido ciclico in cui il gruppo R si lega all'azoto α-amminico e ciò conferisce una certa rigidità. La struttura finale è una catena ripetitiva avente la forma di un'elica; all'interno della catena di collageno, sono assenti legami a idrogeno. La sua struttura gli conferisce particolari capacità meccaniche; ha grande resistenza meccanica associata a elevata elasticità (es. nei tendini) oppure elevata rigidità (es.
Le proteine che hanno questi tipi di ripiegamenti presentano una forma allungata e sono dette proteine fibrose.
Struttura Terziaria
La disposizione grossolana della catena completa viene detta struttura terziaria e la struttura terziaria è l'ulteriore ripiegamento spaziale che assume il polipeptide quando si raggomitola per formare le proteine globulari. Le proteine assumono la struttura terziaria quando la loro catena, pur sempre flessibile nonostante la piegatura della struttura secondaria, si ripiega in modo da originare una contorta disposizione tridimensionale a forma di corpo solido. All'interno del filamento polipeptidico ci sono segmenti con una o entrambe le strutture secondarie e tratti privi di strutture regolari.
Il ripiegamento è consentito dall'interazione dei gruppi -R per mezzo di:
- Ponti disolfuro tra gruppi -SH
- Forze di Van der Waals tra gruppi idrofobi che sono respinti dall'acqua e si orientano verso l'interno
- Legami idrogeno tra gruppi idrofili
- Legami ionici con gruppi acidi o basici
In presenza di acqua, i gruppi -R idrofili si pongono all'esterno, mentre quelli idrofobi all'interno.
Struttura Quaternaria
La relazione spaziale fra una catena polipeptidica e le altre viene definita struttura quaternaria e la struttura quaternaria è propria di alcune proteine ed è data dall'unione di due o più filamenti polipeptidici (subunità) uguali o diversi. La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da due o più subunità.
La funzionalità della proteina è strettamente legata alla sua conformazione.
Denaturazione delle Proteine
Le proteine possono alterarsi molto facilmente a causa di modificazioni di pH, per effetto di radiazioni U.V., del calore, o per azione di solventi organici. Tali alterazioni vengono comunemente denominate come denaturazione delle proteine. Sotto l'influenza di svariati agenti fisici e chimici le proteine possono subire invece un cambiamento più o meno profondo: si trasformano in proteine denaturate. Una simile trasfommazione avviene, per es., quando si riscalda una soluzione di una proteina. In queste condizioni (meglio di tutto a un determinato PH) molte proteine coagulano, cioè precipitano completamente dalle loro soluzioni. Le proteine coagulate non hanno più le stesse proprietà che avevano prima: esse sono cioè denaturate.
La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà. La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.
Classificazione delle Proteine
Riuscire a inquadrare migliaia di proteine in un sistema di classificazione che rispecchi in modo soddisfacente differenze e analogie è quasi impossibile.
Di seguito una classificazione delle proteine:
Protammine
Sono le sostanze proteiche più semplici perché per scissione dànno origine soltanto a pochi amminoacidi, in prevalenza a basi esoniche (arginina, istidina e lisina). Dalla salmina, per es., si può avere per scissione l'87% del suo peso di arginina. Nella molecola delle protammine manca sempre la glicocolla, mancano la tirosina e la cisteina. Le protammine hanno carattere basico più spiccato delle altre proteine: con l'acido fosfovolframico, per es., formano sali che qualche volta si possono avere ben cristallizzati. Le protammine sono solubili nell'acqua e, come le albumose, non coagulano per azione del calore: precipitano però per aggiunta di solfato di magnesio dalle loro soluzioni: come le albumose, non sono idrolizzate dalla pepsina. In natura si trovano le protammine combinate con acidi nucleici a costituire alcuni nucleo-proteidi che sono contenuti nello sperma dei pesci. La salmina dei salmoni è costituita soltanto da arginina, serina, prolina e valina.
Istoni
Sono sostanze proteiche più complesse delle protammine, ma che non arrivano ancora alla complessità delle albumine e delle globuline. Come le protammine, gli istoni dànno origine per scissione a forti quantità di basi esoniche ma, oltre a queste, contengono anche tirosina, cisteina e molti altri amminoacidi. Gli istoni sono solubili nell'acqua: dalle loro soluzioni precipitano per aggiunta di solfato di magnesio e coagulano per azione del calore. Come le protammine, gli istoni si ritrovano sempre accoppiati ad altre sostanze per costituire diverse proteine coniugate.
Albumine
Sono le proteine più tipiche e più complete per la composizione chimica, perché dànno origine per idrolisi a tutti o quasi tutti gli amminoacidi che in generale si formano per scissione delle sostanze proteiche: soltanto la glicocolla generalmente manca. Le albumine sono solubili nell'acqua e nelle soluzioni diluite di sali neutri. Le soluzioni coagulano per riscaldamento e precipitano per saturazione con solfato ammonico.
Globuline
Si distinguono dalle albumine perché sono insolubili nell'acqua: si sciolgono però nelle soluzioni diluite di sali neutri e negli alcali diluiti. Le soluzioni coagulano per riscaldamento e precipitano per aggiunta di solfato di magnesio di media concentrazione. Per quanto riguarda la composizione chimica, le globuline si differenziano dalle altre proteine e anche dalle albumine, perché in generale contengono meno cisteina, molto acido aspartico e molto acido glutammico in modo che esse presentano proprietà acide più marcate delle proprietà basiche. A questo gruppo appartengono alcune proteine animali, per es. la latto-globulina, la siero-globulina, ecc.: anche il fibrinogeno del sangue e la miosina dei muscoli sono globuline. In maggior numero si ritrovano le globuline nelle piante: sono conosciute, per es., la legumina dei piselli, l'amandina delle mandorle, l'edestina dei semi di canape, la glutenina del grano, l'orizenina del riso, ecc. Alcuni trattati tengono distinte in un gruppo a parte le prolammine o gliadine le quali, a differenza dalle v...
tags: #proteine #composizione #chimica