Le proteine sono molecole complesse fondamentali per la vita, e la loro funzione è strettamente legata alla loro struttura tridimensionale. Questa struttura è organizzata in diversi livelli, ciascuno dei quali contribuisce alle proprietà biologiche della proteina.
Struttura Primaria
La struttura primaria di una proteina è definita dalla sequenza degli amminoacidi disposti secondo un preciso ordine. La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due amminoacidi con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico.
Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un amminoacido ed il gruppo amminico (-NH2) dell'amminoacido adiacente nella catena peptidica in crescita.
Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB).
Struttura Secondaria
In realtà gli amminoacidi non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica).
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Livello 1: Vista la disposizione degli amminoacidi per formare la catena si viene a formare un legame a idrogeno tra l’O e l’H (esso è possibile dal momento in cui l’H si lega con uno degli elementi più elettronegativi ammesso che essi siano già legati con altri elementi mediante legami covalenti). Per questo motivo tutta la catena subirà un accorciamento che la porterà ad assumere una forma a spirale.
Livello 2: Data la molteplice quantità di catene di amminoacidi disposte le une parallele alle altre avrò la formazione di legami a H anche in questo caso. Ossia essi si andranno ad instaurare tra l’H di una catena e l’O di un’altra.
Struttura Terziaria
La struttura terziaria riguarda un ulteriore accorciamento delle catene. L’unica parte dell’amminoacido non ancora preso in considerazione è il gruppo R. Quando esso è polare tra loro si stabiliscono dei legami a H.
Struttura Quaternaria
Le proteine possono associarsi fra loro e formare oligomeri composti da piu' catene polipeptidiche (struttura quaternaria); un esempio e' dato dall'emoglobina.
Un oligomero proteico che presenti interfacce eterologhe puo' formare in genere strutture aperte di dimensione illimitata (ad es. i microtubuli della tubulina), le cui estremita' sono diverse; uno che presenti interfacce isologhe e' in genere di dimensioni limitate (un dimero o al massimo un insieme di dimeri) e simmetriche.
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Una struttura particolarmente interessante e' quella delle proteine le cui subunita' si dispongono in modo da formare anelli; questi possono presentare sia interfacce eterologhe che interfacce isologhe.
Stabilità e Dinamica delle Proteine
Le proteine natively folded sono strutture compatte nelle quali i residui aminoacidici sono praticamente in contatto tra loro e le cavita' hanno prevalentemente dimensioni subatomiche; le cavita' di dimensioni atomiche o superatomiche sono rare.
Il ripiegamento di segmenti di struttura secondaria (ad es. alfa eliche) su se stessi comporta che i contatti tra residui aminoacidici nell'hydrophobic core possano verificarsi non solo tra residui che nella sequenza aminoacidica sono vicini o adiacenti, ma anche tra residui che nella sequenza sono molto lontani.
Le proteine anche piu' compatte hanno moti vibrazionali interni a livello di singoli residui aminoacidici o di interi segmenti di struttura secondaria. Questi movimenti hanno grande importanza per la funzione proteica e dipendono dalla temperatura; pero' possono portare alla denaturazione della proteina stessa.
Struttura Nativa e Modificazioni Post-Traduzionali
La struttura che la proteina assume all'interno della cellula e che e' capace di svolgere la funzione biologica si chiama nativa. In linea di massima la struttura nativa e' un minimo energetico e la proteina la raggiunge da sola, gia' durante la biosintesi.
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Molte proteine, soprattutto nelle cellule eucariotiche, subiscono modificazioni successive alla loro biosintesi. Queste possono essere reversibili o irreversibili e modificano l'attivita' biologica della proteina stessa; spesso la proteina neo-sintetizzata e' priva di attitvita' e la acquisisce solo in seguito alla modificazione post-traduzionale.
- Taglio proteolitico limitato: la proteina neosintetizzata ha una catena polipeptidica piu' lunga della proteina attiva e la modificazione post-traduzionale consiste nell'idrolisi e rimozione di un frammento all'estremita' C- o N-terminale da parte di una proteasi specifica. Esempi sono: le proteine della coagulazione, il complemento, le proteasi digestive del pancreas, etc.
- Modificazioni selettive di singoli aminoacidi: ad es.
- Acetilazione-deacetilazione di residui di Lys, ad es.
- Formazione di ponti disolfuro tra residui di Cys (reversibili per riduzione; ad es.
Denaturazione delle Proteine
La denaturazione è il processo mediante il quale le catene polipeptidi che perdono la loro forma e di conseguenza la loro funzione.
Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali. Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.