Le proteine sono sostanze organiche a struttura chimica molto complessa e di fondamentale importanza biologica. Il termine "proteina" è stato coniato nel 1838 dal chimico olandese G. Mulder, derivandolo dal greco πρωτεῖος, "che occupa la prima posizione".
Le proteine costituiscono la classe più abbondante delle macromolecole naturali. Composte di una o più catene di monomeri, gli amminoacidi, fanno parte di enzimi, anticorpi, ormoni ecc.
Cosa sono gli Amminoacidi?
Gli aminoacidi (o amminoacidi) sono l'unità strutturale primaria delle proteine. Dal punto di vista chimico l'aminoacido è un composto organico contenente un gruppo carbossilico (COOH) ed un gruppo aminico (NH2). Oltre a questi due gruppi ogni aminoacido si contraddistingue dagli altri per la presenza di un residuo (R) conosciuto anche con il nome di catena laterale dell'aminoacido.
Nella sintesi proteica intervengono solo venti dei diversi aminoacidi esistenti in natura (attualmente oltre cinquecento). Dal punto di vista nutrizionale questi aminoacidi possono essere a loro volta divisi in due grandi gruppi: quello degli aminoacidi essenziali e quello degli aminoacidi non essenziali.
Amminoacidi Essenziali e Non Essenziali
Sono definiti essenziali quegli aminoacidi che l'organismo umano non riesce a sintetizzare in quantità sufficiente a far fronte ai propri bisogni. Per l'adulto sono otto e più precisamente: fenilalanina, isoleucina, lisina, leucina, metionina, treonina, triptofano e valina. Sono considerati aminoacidi semiessenziali la cisteina e la tirosina, in quanto l'organismo li può sintetizzare a partire da metionina e fenilalanina.
Leggi anche: Shape Shake Foodspring: Funziona?
Sono definiti aminoacidi condizionatamente essenziali (arginina, glicina, glutammina, prolina e taurina) quegli aminoacidi che ricoprono un ruolo fondamentale nel mantenimento dell'omeostasi e delle funzioni dell'organismo in determinate situazioni fisiologiche.
Contenuto in Amminoacidi Essenziali nelle Proteine
Si possono definire complete o nobili quelle proteine che contengono tutti gli AA essenziali in quantità e in rapporti equilibrati. In generale le proteine animali sono complete e quelle vegetali sono incomplete.
La dicitura nobili associata alle proteine vegetali non è corretta ed è stata introdotta per contrastare il detto secondo il quale "i legumi sono la carne dei poveri". In realtà assumere una discreta fonte di proteine vegetali nella dieta è importantissimo e per valorizzarle ulteriormente questo concetto è stato introdotto impropriamente il termine "nobili". In ogni caso queste carenze possono essere superate semplicemente utilizzando appropriate associazioni alimentari ad esempio PASTA e FAGIOLI.
Amminoacido Limitante
Di una proteina o di una miscela proteica è l'aminoacido essenziale carente o del tutto assente che limita l'utilizzo di tutti gli altri aminoacidi anche se presenti in eccesso rispetto ai bisogni. Come abbiamo visto nelle proteine di origine vegetale questo aminoacido non è in genere sufficiente a garantire il fabbisogno e dev'essere introdotto tramite l'abbinamento con altri cibi.
Indice Chimico
È dato dal rapporto tra la quantità di un dato aminoacido in un grammo della proteina in esame e la quantità dello stesso aminoacido in un grammo della proteina di riferimento biologica (dell'uovo). Più è alto questo indice e maggiore sarà la percentuale di aminoacidi essenziali.
Leggi anche: Pancia piatta a 50 anni: la guida
Funzioni degli Amminoacidi
La funzione primaria degli aminoacidi è quella di intervenire nella sintesi proteica, necessaria per far fronte ai processi di rinnovamento cellulare dell'organismo. Oltre a quelli coinvolti nella sintesi delle proteine, molti altri aminoacidi svolgono funzioni molto importanti. Ad esempio, creatina (utile per incrementare capacità e potenza anaerobica alattacida e lattacida) e la carnitina che facilita il trasporto dei lipidi all'interno del mitocondrio.
Struttura delle Proteine
Da un punto di vista strettamente chimico, le proteine sono costituite da lunghe catene dette polipeptidiche o proteiche, formate dai 20 L-aminoacidi naturali, legati tra loro da legami peptidici. L'unione di due aminoacidi dà origine a un dipeptide; nel caso di tre aminoacidi, legati da due legami peptidici, si ha un tripeptide e così via.
La sequenza con cui i diversi aminoacidi si succedono nella catena proteica costituisce la struttura primaria della proteina, che per convenzione si scrive partendo dal gruppo aminico e terminando con il gruppo carbossilico. In vivo, ciascuna catena proteica è sintetizzata, con la sua specifica sequenza, dal corrispondente DNA genomico con un complesso processo di trasmissione dell'informazione, attraverso uno specifico RNA messaggero (mRNA). La sequenza aminoacidica è così determinata dalla sequenza nucleotidica del gene corrispondente.
Il processo finale della biosintesi vera e propria delle proteine è detto traduzione, cui seguono spesso modifiche post-traduzionali della proteina neosintetizzata. Le proteine possono essere monomeriche (costituite da una sola catena di aminoacidi) o multimeriche (costituite da più catene, uguali o diverse fra loro).
Il numero di aminoacidi per catena, e quindi il peso molecolare, varia molto nelle diverse proteine. La più piccola proteina conosciuta è l'insulina (peso molecolare 5933), l'ormone deputato alla regolazione del metabolismo degli zuccheri, che è costituita da due catene di 21 e 30 aminoacidi; un esempio di una proteina di grandi dimensioni è dato dalla glutamina sintetasi (peso molecolare 600.000), l'enzima deputato alla sintesi dell'aminoacido glutamina, che è costituito da 12 catene identiche, ciascuna di 468 aminoacidi.
Leggi anche: 150g di proteine: la guida completa
Alcune proteine, che vanno sotto il nome di proteine coniugate, contengono, oltre agli aminoacidi, altri gruppi detti prostetici, come per es. il gruppo eme nelle emoglobine e mioglobine, alcuni lipidi nelle lipoproteine, alcuni carboidrati nelle glicoproteine, alcuni acidi nucleici nelle nucleoproteine, i gruppi fosfati nelle fosfoproteine, alcuni metalli (come ferro, zinco, calcio o rame) nelle metalloproteine, e nucleotidi flavinici nelle flavoproteine.
I 20 aminoacidi naturali non sono mai presenti in quantità uguali in una catena proteica; alcuni si trovano in una sola copia o sono addirittura assenti, mentre altri possono essere largamente rappresentati. La composizione dei diversi aminoacidi costituenti una proteina si esprime in percentuale e si determina per mezzo di idrolisi chimica e dosaggio mediante analisi cromatografica.
La determinazione della sequenza degli aminoacidi di una proteina richiede, invece, metodologie più complesse, basate su un insieme di metodi enzimatici e chimici di frammentazione e successivi cicli di degradazione e analisi cromatografica automatizzata, che sono effettuati sui singoli frammenti a partire dall'aminoacido N-terminale.
Sulla base dei livelli di organizzazione che la catena polipeptidica può assumere viene poi determinata la struttura tridimensionale delle proteine, cui è strettamente correlata la loro funzione biologica. La sequenza degli aminoacidi, specifica per ciascuna proteina, che viene indicata come struttura primaria, subisce infatti dei ripiegamenti dando luogo alla struttura secondaria, stabilizzata da legami idrogeno tra i gruppi aminici e i gruppi carbossilici di residui aminoacidici della stessa catena proteica o di catene adiacenti.
Le due strutture secondarie predominanti nelle catene proteiche sono la struttura ad α-elica e la struttura β a foglietto pieghettato; questi due elementi strutturali, e altri meno frequenti, possono coesistere nella stessa catena polipeptidica.
Nelle proteine globulari un ulteriore ripiegamento e la compattazione della struttura secondaria danno luogo alla struttura terziaria, che è stabilizzata da interazioni deboli di tipo elettrostatico o idrofobico, da legami idrogeno o da ponti disolfuro. Ogni proteina globulare (o famiglia di proteine globulari) assume quindi una struttura terziaria caratteristica cui corrisponde uno specifico ruolo funzionale.
È stato osservato che, a seguito del ripiegamento, gli elementi della struttura secondaria delle proteine si dispongono localmente secondo ben definiti schemi comuni, per cui si trovano famiglie di proteine funzionalmente ed evolutivamente distanti, ma caratterizzate da regioni con struttura terziaria simile, dette domini.
Classificazione delle Proteine in Base alla Struttura Tridimensionale
Dal punto di vista della loro struttura tridimensionale, le proteine si distinguono in due grandi classi: le proteine fibrose e le proteine globulari.
- Proteine Fibrose: Svolgono un ruolo essenzialmente strutturale e hanno una forma allungata, in cui le catene proteiche si dispongono parallelamente e formano fibre o larghi foglietti.
- Proteine Globulari: Molto più abbondanti delle proteine fibrose, sono solubili nelle soluzioni acquose, hanno una forma compatta e svolgono molteplici funzioni biologiche.
Funzioni delle Proteine Globulari
Le proteine globulari si possono raggruppare secondo la loro funzione nelle seguenti categorie principali:
- Gli enzimi
- Le proteine di trasporto
- Le proteine di riserva
- Le proteine di protezione e di difesa
- Le proteine di regolazione
- Le proteine di motilità
Gli enzimi, di gran lunga la categoria più abbondante fra le proteine globulari, hanno la funzione di catalizzatori nei confronti delle reazioni biologiche. Le proteine di trasporto veicolano invece specifiche sostanze in differenti cellule o tessuti.
Da ricordare, tra queste, l'emoglobina, una proteina tetramerica, costituita da quattro catene, uguali due a due, ciascuna contenente un gruppo eme con un atomo di ferro; questa importante emoproteina è presente nei globuli rossi del sangue cui conferisce il caratteristico colore rosso, e ha il compito di trasportare l'ossigeno dai polmoni ai tessuti, dove questo gas viene rilasciato e utilizzato per le svariate reazioni metaboliche necessarie alla vita e allo sviluppo della cellula; l'ossigeno liberato dall'emoglobina può legarsi all'emoproteina dei muscoli, la mioglobina, da cui viene rilasciato al bisogno.
L'albumina, una proteina presente nella frazione plasmatica del sangue, trasporta invece acidi grassi, bilirubina, acidi biliari e ormoni steroidei. Altre proteine del plasma con funzione di trasporto sono le lipoproteine che trasportano lipidi, la transferrina, che trasporta ioni ferro, la ceruloplasmina, che trasporta ioni rame.
Le proteine di riserva costituiscono una scorta di nutrienti essenziali, come l'ovoalbumina presente nell'albume, che fornisce all'embrione l'azoto necessario al suo sviluppo all'interno dell'uovo. Anche la caseina del latte ha una funzione simile, fornendo azoto ai piccoli dei Mammiferi. Tra le proteine di riserva, che immagazzinano elementi diversi da quelli costituenti gli aminoacidi, è da ricordare la ferritina, che lega il ferro e lo rende disponibile alle proteine che ne necessitano, come l'emoglobina.
Proteine di protezione e di difesa sono le immunoglobuline (o anticorpi) del sistema immunitario, prodotte dai linfociti dei Vertebrati; svolgono il ruolo di proteggere l'organismo dagli agenti patogeni di origine batterica o virale, e in generale dalle sostanze estranee. Altre proteine di protezione sono quelle della coagulazione, come la trombina e il fibrinogeno, necessarie per la produzione della fibrina, la proteina che forma i coaguli del sangue, impedendone, per es., la fuoriuscita dal sistema circolatorio eventualmente danneggiato.
Le proteine di regolazione hanno la funzione di calibrare l'attività di altre proteine: per es., gli ormoni proteici, come l'insulina, senza penetrare all'interno della cellula, si legano all'esterno sui loro recettori (proteine integrali di membrana) che a seguito del legame modificano la loro struttura spaziale, trasmettendo così all'interno un segnale detto secondario, che stimola una risposta intracellulare; questo tipo di trasmissione del segnale, attivato da ormoni proteici, o da altri ligandi che si combinano ai recettori di membrana, sul lato esterno della cellula, va sotto il nome di trasduzione del segnale.
Altre proteine di regolazione sono quelle coinvolte nella modulazione dell'espressione genica, che si legano a specifiche sequenze del DNA; si tratta dei cosiddetti fattori di trascrizione che attivano (induttori) o inibiscono (repressori) la trascrizione dell'RNA. Negli Eucarioti, la trascrizione viene anche modulata da altre proteine che legano il DNA, come i recettori per gli ormoni steroidei e alcune proteine con particolari motivi strutturali (del tipo a 'elica-giro-elica', a 'dita di zinco' o a 'cerniera di leucina').
Le proteine di motilità, infine, che conferiscono alla cellula particolari capacità di movimento, sono filamentose o in grado di formare filamenti a seguito di un processo di polimerizzazione: l'actina e la miosina, che formano il sistema contrattile della cellula, la tubulina, che costituisce i filamenti del fuso mitotico nella divisione cellulare, i flagelli e le ciglia.
Importanza delle Proteine nell'Organismo
Le proteine sono essenziali per l'accrescimento, il rinnovamento e il funzionamento dell'organismo. In caso di necessità metabolica, o in caso di un consumo di proteine in quantità eccessiva rispetto ai bisogni, esse vengono usate anche a fini energetici e forniscono 4 kcal/g.
Durante il processo digestivo gli enzimi proteolitici secreti dallo stomaco, dal pancreas e presenti sull'orletto a spazzola delle cellule intestinali scindono le proteine negli aminoacidi costituenti, che possono così venire assorbiti ed entrare a far parte del pool degli aminoacidi liberi dell'organismo. Il pool è rifornito anche dagli aminoacidi che derivano dalla scissione delle proteine corporee. Queste sono infatti soggette a un continuo processo di sintesi e scissione, chiamato in passato 'ricambio' e attualmente con il termine turn over (mutuato dall'inglese).
Al pool, costituito dall'insieme degli aminoacidi endogeni ed esogeni, attingono le cellule dell'organismo per sintetizzare le diverse proteine corporee, nonché molte altre sostanze derivate dagli aminoacidi ma non di natura proteica. Tra queste si possono citare i neurotrasmettitori, l'istamina, l'adrenalina, la carnitina, il glutatione.
Non tutti gli aminoacidi hanno lo stesso significato alimentare. La maggior parte di essi può essere sintetizzata nell'organismo, purché siano disponibili da un lato un aminoacido capace di donare il suo gruppo aminico e dall'altro una molecola capace di accettarlo, trasformandosi in un aminoacido diverso da quello di partenza. Questi aminoacidi sono chiamati non essenziali.
Esistono però degli aminoacidi denominati essenziali che non possono essere ottenuti per interconversione metabolica: ognuno di essi deve essere introdotto preformato con gli alimenti nell'esatta configurazione molecolare richiesta.
La qualità nutrizionale delle proteine, cioè la loro attitudine a fornire aminoacidi in qualità e quantità necessarie per soddisfare i bisogni biosintetici della specie umana, risulta determinata fondamentalmente dalla loro composizione in aminoacidi essenziali, anche se esistono altri fattori che influenzano la biodisponibilità degli aminoacidi stessi.
Dall'analisi del contenuto in aminoacidi essenziali nelle proteine, quello che si ritrova in minor quantità rispetto a una proteina standard di riferimento viene chiamato aminoacido limitante. Un aminoacido essenziale che sia presente in una proteina alimentare in quantità non adeguata limita in effetti l'efficienza con cui essa viene utilizzata per la sintesi delle proteine corporee, tanto è vero che per portare l'aminoacido limitante al livello richiesto, la proteina deve essere introdotta in quantità maggiore.
Proteine di questo genere sono dette di bassa o di media qualità, a seconda dell'entità del deficit. Gli aminoacidi più frequentemente limitanti nelle proteine alimentari sono la lisina e il triptofano, in particolare nelle proteine dei cereali, e gli aminoacidi solforati, come avviene nelle proteine delle Leguminose, del latte e dei suoi derivati.
Tuttavia, alcune proteine alimentari che da sole sarebbero di bassa o media qualità migliorano quando vengono ingerite insieme perché in questo modo riescono a complementarsi, cioè a compensare a vicenda i rispettivi deficit dando origine, dopo la digestione, a una miscela più equilibrata di aminoacidi.
Sono complementari tra loro le proteine dei cereali (pane, pasta, riso) carenti in lisina, ma ricche in aminoacidi solforati, e quelle dei legumi (fagioli, lenticchie, ceci, fave, soia) ricche in lisina, ma carenti in aminoacidi solforati, oppure le proteine di cereali, come il mais, carenti in triptofano, e quelle del latte e derivati che ne sono invece ricche.
Le proteine alimentari caratterizzate da un profilo aminoacidico che meglio corrisponde ai bisogni qualitativi e quantitativi della specie umana sono invece utilizzate con grande efficienza e ne è necessaria una quantità minore per soddisfare i bisogni proteici dell'organismo. Proteine di questo genere sono dette di alta qualità.
Le proteine di più alta qualità sono quelle dell'uovo e delle carni di animali terrestri e marini, seguite da quelle del latte e derivati. L'attitudine delle proteine a soddisfare i bisogni nutrizionali umani viene determinata, oltre che dalla composizione aminoacidica, anche da altri fattori, come, per es., la digeribilità.
In genere la digeribilità delle proteine contenute in diete di tipo occidentale è molto elevata, arrivando a valori prossimi al 100%. Il costituente elementare più caratteristico delle proteine è l'azoto. Circa il 96% di tutto l'azoto presente nell'organismo si trova nelle proteine, legato alle molecole dei singoli aminoacidi sotto forma di azoto aminico. Questa è la ragione per cui ci si riferisce spesso alle proteine come 'costituenti azotati della dieta'.
Una parte dell'azoto dell'organismo deve essere quotidianamente reintegrata, perché, anche se gli aminoacidi che derivano dalla scissione endogena delle proteine vengono ben riciclati, una parte di essi va giornalmente incontro a processi di demolizione. Lo scheletro carbonioso della molecola confluisce in altri metabolismi e viene utilizzato a scopo energetico, mentre l'azoto viene eliminato nelle urine sotto forma di urea. Ulteriori perdite di azoto, seppure minoritarie, si hanno attraverso altre vie, come quelle tegumentali, fecali e secretive.