Tra i principali elementi che costituiscono la struttura dell’organismo umano e che svolgono molteplici funzioni basali, le proteine sono formate da aggregati di amminoacidi di diversa complessità. Il peptide è un composto chimico che deriva dalle proteine, assemblato da catene di due o più amminoacidi tenuti insieme da una particolare unione organica (chiamata appunto “legame peptidico”).
Aminoacidi: I Mattoni delle Proteine
Dal punto di vista chimico, l'aminoacido è un composto organico contenente un gruppo carbossilico (COOH) ed un gruppo aminico (NH2). Il carbonio alfa (C2) è il cuore della struttura degli amminoacidi. Dato che gli amminoacidi si legano tra loro per formare catene lineari (chiamate peptidi se sono corte o proteine se superano le 50 unità), è più conveniente disegnarli con una proiezione di Fischer modificata ponendo a sinistra il gruppo amminico e a destra il gruppo carbossilico. In questo modo la catena laterale R si trova in alto e l'idrogeno in basso.
La Proiezione di Fischer
Per disegnare una molecola con la proiezione di Fischer, la catena principale va disegnata verticale, con il gruppo più ossidato in alto.
Configurazione L e D degli Aminoacidi
Non esiste una vera ragione per cui gli amminoacidi naturali debbano appartenere alla serie L piuttosto che alla serie D. La cosa fondamentale è che abbiano tutti la stessa configurazione perché così possono costruire proteine con una struttura ben definita. In natura gli amminoacidi D si incontrano molto raramente.
Classificazione degli Aminoacidi
Anche se si conosce l'esistenza in natura di almeno 200 aminoacidi, e altri ne vengono continuamente scoperti, solamente 20 entrano nella costituzione delle proteine. Sono stati proposti vari tipi di classificazione degli aminoacidi, tutti basati sulla natura dei gruppi R. Il criterio più diffuso è quello basato sulla polarità dei gruppi laterali, misurata a pH 6,0-7,0, cioè al normale pH intracellulare; in base a tale criterio, si possono individuare quattro classi principali di aminoacidi: non polari o idrofobici, polari ma privi di carica, carichi positivamente, carichi negativamente.
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Aminoacidi Essenziali e Non Essenziali
Si definiscono 'essenziali' quegli aminoacidi, indispensabili alle normali funzioni dell'organismo, che esso non è in grado di sintetizzare e che devono quindi essere presenti nella dieta. Il termine essenziale ha un significato unicamente nutrizionale, in quanto per la sintesi delle proteine sono ovviamente necessari tutti e 20 gli aminoacidi che le costituiscono. Gli aminoacidi essenziali per i mammiferi sono 9, e precisamente lisina, treonina, metionina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano e istidina.
Sono definiti essenziali quegli aminoacidi che l'organismo umano non riesce a sintetizzare in quantità sufficiente a far fronte ai propri bisogni. Sono definiti aminoacidi condizionatamente essenziali (L-arginina, L-glicina, L-glutammina, L-prolina e L-taurina) quegli aminoacidi che ricoprono un ruolo fondamentale nel mantenimento dell'omeostasi e delle funzioni dell'organismo in determinate situazioni fisiologiche.
Esempi di Aminoacidi
- Glicina: è l'amminoacido più piccolo, l'unico non chirale dato che ha due atomi di idrogeno sul carbonio alfa.
- L-alanina: è l'amminoacido con la più piccola catena laterale alchilica che, infatti, è costituita da un solo carbonio.
- L-valina: come catena laterale, ha un gruppo isopropilico.
- L-leucina e L-isoleucina: sono gli amminoacidi alchilici più apolari. La loro catena laterale è un isobutile e un secbutile rispettivamente. La loro struttura può essere ricordata osservando che il sec butile ha la forma di una L che sembrerebbe logico associare a Leucina, invece l'associazione è opposta. La forma ad L è di isoleucina, il gruppo isobutile è di leucina.
- L-triptofano: (si pronuncia triptòfano) ha un indolo legato alla catena laterale di un'alanina. E' l'amminoacido con il più forte assorbimento UV a 270 nm.
- L-prolina: è l'unico amminoacido che non ha un gruppo amminico primario in alfa, dato che la sua catena laterale chiude un anello a cinque termini che incorpora l'azoto (pirrolidina) e forma un'ammina secondaria.
- L-metionina: Metionina ha un gruppo CH3S- che però è legato ad una catenella di due carboni e non di uno solo come in fenilalanina.
- L-treonina: è un amminoacido alcolico con un carbonio in più della serina. Il suo nome ha la radice treo del D-treosio, lo zucchero di quattro carboni con due centri chirali diversi (2S,3R). Anche la treonina ha quattro carboni e due centri chirali diversi (2S,3R). La treonina è l'unico amminoacido profumato, ha un deciso aroma di liquirizia.
- L-tirosina: è un amminoacido alcolico aromatico. Dopo il triptofano, è quello che assorbe di più all'UV, mentre gli altri amminoacidi, a parte fenilalanina, non assorbono a 270 nm. Nel nostro corpo, la tirosina è sintetizzata a partire dalla fenilalanina. Se l'enzima che fa questa conversione è difettoso, la fenilalanina si può accumulare e diventa tossica per il sistema nervoso provocando ritardi mentali irreversibili fin dai primi mesi di vita. Questa sindrome è chiamata fenilchetonuria e i suoi effetti tossici possono essere prevenuti solo con una dieta povera di fenilalanina. Per questo, nelle bevande addolcite con aspartame, un dipeptide formato da acido aspartico e fenilalanina, è riportata l'avvertenza: contiene una fonte di fenilalanina. La tirosina può essere polimerizzata da un enzima chiamato tirosinasi per formare un pigmento scuro. Tutti abbiamo osservato questo fenomeno in alcuni vegetali, come patate, mele e banane, che, una volta tagliati ed esposti all'aria, si scuriscono in modo evidente.
- L-cisteina: è un amminoacido tioalcolico. Il fatto che lo zolfo pesi più dell'ossigeno, cambia la priorità secondo le regole CIP e quindi la sua configurazione sul C2 è R invece di S come negli altri amminoacidi. In realtà la sua stereochimica è in linea con quella degli altri L-amminoacidi, questo è un esempio di come la nomenclatura storica DL per gli amminoacidi sia più affidabile della moderna RS. La cisteina, nelle proteine, è importante perché, per ossidazione, può legarsi ad un'altra cisteina formando un ponte disolfuro. Questo è il solo legame covalente che si può formare tra punti diversi di una proteina ed è importante per mantenere stabile la struttura tridimensionale (terziaria) delle proteine.
- L-istidina: ha un anello imidazolico legato ad una catenella di un solo carbonio.
Proteine: Struttura e Funzioni
Proteina (termine coniato nel 1838 dal chimico olandese G. Mulder, derivandolo dal greco πρωτεῖος, "che occupa la prima posizione") è il nome di sostanze organiche a struttura chimica molto complessa e di fondamentale importanza biologica. Le proteine costituiscono la classe più abbondante delle macromolecole naturali. Composte di una o più catene di monomeri, gli aminoacidi, fanno parte di enzimi, anticorpi, ormoni ecc.
Da un punto di vista strettamente chimico, le proteine sono costituite da lunghe catene dette polipeptidiche o proteiche, formate dai 20 L-aminoacidi naturali (v. aminoacidi), legati tra loro da legami peptidici. L'unione di due aminoacidi dà origine a un dipeptide; nel caso di tre aminoacidi, legati da due legami peptidici, si ha un tripeptide e così via. La sequenza con cui i diversi aminoacidi si succedono nella catena proteica costituisce la struttura primaria della proteina, che per convenzione si scrive partendo dal gruppo aminico e terminando con il gruppo carbossilico.
In vivo, ciascuna catena proteica è sintetizzata, con la sua specifica sequenza, dal corrispondente DNA genomico con un complesso processo di trasmissione dell'informazione, attraverso uno specifico RNA messaggero (mRNA). La sequenza aminoacidica è così determinata dalla sequenza nucleotidica del gene corrispondente. Il processo finale della biosintesi vera e propria delle proteine è detto traduzione, cui seguono spesso modifiche post-traduzionali della proteina neosintetizzata.
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Le proteine possono essere monomeriche (costituite da una sola catena di aminoacidi) o multimeriche (costituite da più catene, uguali o diverse fra loro). Il numero di aminoacidi per catena, e quindi il peso molecolare, varia molto nelle diverse proteine. La più piccola proteina conosciuta è l'insulina (peso molecolare 5933), l'ormone deputato alla regolazione del metabolismo degli zuccheri, che è costituita da due catene di 21 e 30 aminoacidi; un esempio di una proteina di grandi dimensioni è dato dalla glutamina sintetasi (peso molecolare 600.000), l'enzima deputato alla sintesi dell'aminoacido glutamina, che è costituito da 12 catene identiche, ciascuna di 468 aminoacidi.
Alcune proteine, che vanno sotto il nome di proteine coniugate, contengono, oltre agli aminoacidi, altri gruppi detti prostetici, come per es. il gruppo eme nelle emoglobine e mioglobine, alcuni lipidi nelle lipoproteine, alcuni carboidrati nelle glicoproteine, alcuni acidi nucleici nelle nucleoproteine, i gruppi fosfati nelle fosfoproteine, alcuni metalli (come ferro, zinco, calcio o rame) nelle metalloproteine, e nucleotidi flavinici nelle flavoproteine.
Sulla base dei livelli di organizzazione che la catena polipeptidica può assumere viene poi determinata la struttura tridimensionale delle proteine, cui è strettamente correlata la loro funzione biologica. La sequenza degli aminoacidi, specifica per ciascuna proteina, che viene indicata come struttura primaria, subisce infatti dei ripiegamenti dando luogo alla struttura secondaria, stabilizzata da legami idrogeno tra i gruppi aminici e i gruppi carbossilici di residui aminoacidici della stessa catena proteica o di catene adiacenti. Le due strutture secondarie predominanti nelle catene proteiche sono la struttura ad α-elica e la struttura β a foglietto pieghettato; questi due elementi strutturali, e altri meno frequenti, possono coesistere nella stessa catena polipeptidica.
Dal punto di vista della loro struttura tridimensionale, le proteine si distinguono in due grandi classi: le proteine fibrose e le proteine globulari. Le proteine fibrose svolgono un ruolo essenzialmente strutturale e hanno una forma allungata, in cui le catene proteiche si dispongono parallelamente e formano fibre o larghi foglietti. Le proteine globulari, molto più abbondanti delle proteine fibrose, sono solubili nelle soluzioni acquose, hanno una forma compatta e svolgono molteplici funzioni biologiche.
Le proteine globulari si possono raggruppare secondo la loro funzione nelle seguenti categorie principali: gli enzimi, le proteine di trasporto, le proteine di riserva, le proteine di protezione e di difesa, le proteine di regolazione e le proteine di motilità.
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Ruolo delle Proteine nell'Organismo
Le proteine sono essenziali per l'accrescimento, il rinnovamento e il funzionamento dell'organismo. In caso di necessità metabolica, o in caso di un consumo di proteine in quantità eccessiva rispetto ai bisogni, esse vengono usate anche a fini energetici e forniscono 4 kcal/g. Durante il processo digestivo gli enzimi proteolitici secreti dallo stomaco, dal pancreas e presenti sull'orletto a spazzola delle cellule intestinali scindono le proteine negli aminoacidi costituenti, che possono così venire assorbiti ed entrare a far parte del pool degli aminoacidi liberi dell'organismo.
La qualità nutrizionale delle proteine, cioè la loro attitudine a fornire aminoacidi in qualità e quantità necessarie per soddisfare i bisogni biosintetici della specie umana, risulta determinata fondamentalmente dalla loro composizione in aminoacidi essenziali, anche se esistono altri fattori che influenzano la biodisponibilità degli aminoacidi stessi.
Tabella: Aminoacidi Essenziali e le Loro Funzioni
| Aminoacido Essenziale | Funzioni Principali |
|---|---|
| Lisina | Costituzione delle proteine, assorbimento del calcio |
| Treonina | Funzioni nervose, sintesi del collagene |
| Metionina | Metabolismo dello zolfo, protezione dalle radiazioni |
| Valina | Crescita e riparazione dei tessuti muscolari |
| Leucina | Regolazione dei livelli di zucchero nel sangue, riparazione muscolare |
| Isoleucina | Coagulazione del sangue, riparazione muscolare |
| Fenilalanina | Precursore di tirosina, neurotrasmettitori |
| Triptofano | Precursore di serotonina e melatonina, regolazione dell'umore e del sonno |
| Istidina | Produzione di istamina, supporto al sistema immunitario |