L'emoglobina è una metalloproteina contenuta nei globuli rossi, deputata al trasporto di ossigeno nel torrente ematico. Più del 98% dell'ossigeno presente nel sangue è legato all'emoglobina, che a sua volta circola nel torrente ematico allocata all'interno dei globuli rossi. L'ossigeno, infatti, è solo moderatamente solubile in acqua; pertanto, le quantità disciolte nel sangue (meno del 2% del totale) non sono sufficienti a soddisfare le richieste metaboliche dei tessuti.
Struttura e Composizione dell'Emoglobina
L'emoglobina è composta da 4 molecole proteiche (globine) collegate tra loro. L'emoglobina di un adulto normale contiene 2 catene alfa-globine e 2 catene beta-globine. Nel feto e nel neonato, le catene beta non sono presenti e, quindi, l’emoglobina è composta da 2 catene alfa e 2 catene gamma. Man mano che il bambino cresce, le catene gamma vengono gradualmente sostituite da catene beta, che formano la struttura dell’emoglobina negli adulti.
Ogni catena di globine contiene un importante composto di porfirina che contiene ferro (definito gruppo eme). L’atomo di ferro è incorporato all'interno del gruppo eme ed è fondamentale per il trasporto di ossigeno e di anidride carbonica nel sangue. (es. Per ogni molecola di emoglobina troviamo quindi quattro gruppi EME avvolti dalla relativa catena proteica globulare. Il ferro contenuto nell'emoglobina è anche responsabile del colore rosso del sangue. L'emoglobina svolge un ruolo importante nel mantenimento della forma dei globuli rossi che, nella loro forma naturale, sono rotondi e concavi al centro, tanto da assomigliare a delle ciambelle senza buco.
Funzione dell'Emoglobina nel Trasporto di Ossigeno
Durante il passaggio del sangue nei capillari degli alveoli polmonari, l'emoglobina lega a sé l'ossigeno, che successivamente cede ai tessuti nella circolazione periferica. Nei polmoni, l’emoglobina si carica di ossigeno e lo trasporta a tutti i tessuti del corpo. Una volta nei tessuti, avviene uno scambio, ovvero l’emoglobina cede l’ossigeno e si carica di anidride carbonica che riporta ai polmoni. Il ciclo, così, ricomincia.
Tale scambio avviene poiché i legami dell'ossigeno con il ferro del gruppo EME sono labili e sensibili a molti fattori, il più importante dei quali è la tensione o pressione parziale di ossigeno. Nei polmoni, la tensione di ossigeno plasmatica aumenta a causa della diffusione del gas dagli alveoli al sangue (↑PO2); tale aumento fa sì che l'emoglobina si leghi avidamente all'ossigeno; il contrario avviene nei tessuti periferici, dove la concentrazione di ossigeno disciolto nel sangue diminuisce (↓PO2) ed aumenta la pressione parziale di anidride carbonica (↑CO2); ciò induce l'emoglobina a rilasciare ossigeno caricandosi di CO2. anidride carbonica è presente nel sangue e meno ossigeno rimane legato all'emoglobina.
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In condizioni di riposo, la PO2 nei liquidi intracellulari è pari a circa 40 mmHg; in tale sede, per le leggi dei gas, l'ossigeno disciolto nel plasma diffonde verso i tessuti più poveri di O2 attraversando la membrana del capillare. Di conseguenza, la tensione plasmatica di O2 scende ulteriormente e ciò favorisce la liberazione di ossigeno dall'emoglobina. Lo stesso effetto si ottiene acidificando il sangue: tanto più diminuisce il pH ematico e tanto meno ossigeno rimane legato all'emoglobina; non a caso, nel sangue l'anidride carbonica si trova disciolta prevalentemente in forma di acido carbonico, che si dissocia.
Tra gli altri fattori in grado di modificare l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno ricordiamo la temperatura. In particolare, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce con l'aumento della temperatura corporea. Il 2,3 difosfoglicerato è un intermedio della glicolisi che influenza l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno. Se le sue concentrazioni all'interno del globulo rosso aumentano, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce, facilitando quindi il rilascio di ossigeno ai tessuti.
Non a caso, le concentrazioni eritrocitarie di 2,3 difosfoglicerato aumentano, ad esempio, nelle anemie, nell'insufficienza cardio-polmonare e durante il soggiorno in altura. L'effetto Bohr risulta molto importante durante il lavoro muscolare intenso; in simili condizioni, infatti, nei tessuti maggiormente esposti allo sforzo si assiste ad un aumento locale della temperatura e della pressione di anidride carbonica, quindi dell'acidità ematica. Per quanto esposto, tutto ciò favorisce la cessione di ossigeno ai tessuti, spostando verso destra la curva di dissociazione dell'emoglobina.
Fattori che influenzano l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno
- Tensione di ossigeno
- Concentrazione di anidride carbonica
- pH del sangue
- Temperatura corporea
- Concentrazione di 2,3 difosfoglicerato
Misurazione dell'Emoglobina
Esistono diversi metodi per misurare l'emoglobina, la maggior parte dei quali viene, attualmente, eseguita da macchinari automatici progettati per effettuare diversi test sul sangue. All'interno del macchinario, i globuli rossi sono separati per ottenere l'emoglobina in una soluzione. I valori normali di emoglobina dipendono dall'età e, a partire dal adolescenza, dal sesso della persona. Tutti questi valori possono variare leggermente tra i laboratori.
Emoglobina Bassa e Alta: Cause e Rimedi
L'emoglobina è la proteina contenente il ferro presente nei globuli rossi che trasportano l'ossigeno ai polmoni e al resto del corpo. L’emoglobina bassa può essere attribuita ad un insufficiente apporto di ferro. Se il valore dell’emoglobina bassa è legato ad un insufficiente apporto di ferro nella dieta, consumare cibi ricchi di ferro durante giorno, come il fegato, le uova, la carne di manzo, i fagioli secchi, i cereali integrali, le ostriche, la melassa, il burro di arachidi e la carne di maiale.
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Alcune verdure ricche di ferro sono quelle a foglia verde come le rape, i cavoli, i broccoli e gli spinaci. Livelli di emoglobina superiori a quelli normali possono essere riscontrati in persone che vivono ad alta quota e nelle persone che fumano.
Ci sono diversi modi per aumentare i livelli di emoglobina. Aumentare, infatti, l'assunzione di alimenti ricchi di ferro (uova, spinaci, carciofi, fagioli, carni magre e pesce) e di alimenti ricchi di cofattori (come la vitamina B6, acido folico, vitamina B12 e vitamina C), importanti per il mantenimento di normali livelli di emoglobina, come pesce, verdura, noci, cereali, piselli e agrumi, può aiutare a normalizzare i livelli di Hb. L’assunzione di integratori a base di ferro o altri trattamenti utili ad innalzare i livelli di emoglobina va prescritta e seguita dal medico curante. Questi integratori, infatti, non sono immuni da effetti collaterali.
Patologie Correlate all'Emoglobina
Anemia Falciforme
L'anemia falciforme è una condizione genetica in cui l’emoglobina è difettosa. Le cellule falciformi hanno una durata di vita più breve rispetto ai globuli rossi normali (da 10 a 20 giorni rispetto ai 120 giorni). Ciò determina un tempo insufficiente per sostituire i globuli rossi e ciò può provocare anemia. Nell’anemia falciforme, un gene dell'emoglobina difettoso viene ereditato da ciascun genitore. Se viene ereditato il gene di un solo genitore, la condizione è meno grave. I sintomi di anemia falciforme variano a seconda della sua gravità.
Talassemia
Le talassemie sono un gruppo di condizioni ereditarie caratterizzate da carenza quantitativa di emoglobina. Il deficit di emoglobina è dovuto ad un difetto delle globine di cui è costituita (2 catene alfa e 2 catene beta).
Emoglobina Glicosilata (A1c)
L’emoglobina glicosilata (o test A1c) indica la concentrazione di glucosio (zucchero) nel sangue nelle persone con diabete mellito. Maggiore è il glucosio che circola nel sangue quotidianamente, maggiore è il glucosio che si lega all’emoglobina circolante. I livelli normali di emoglobina A1c oscillano tra il 4% e il 5,9%. Un'emoglobina glicosilata del 6% è correlata, approssimativamente, ad un livello medio di zucchero nel sangue di 135 mg/dL (milligrammi per decilitri) negli ultimi 3 mesi. Per ogni aumento di un punto percentuale, corrisponde un incremento pari a circa 35 mg/dL di zucchero ematico.
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Metabolismo del Ferro e Sintesi dell'Emoglobina
Considerato il ruolo centrale di questo metallo, la sintesi di emoglobina richiede un adeguato apporto di ferro con la dieta. La sintesi di emoglobina richiede che giunga regolarmente un'adeguata quantità di ferro. Il ferro è necessario agli eritroblasti per produrre l'emoglobina. L'organismo ha bisogno di riciclare il ferro contenuto nei globuli rossi invecchiati. Quando un globulo rosso "invecchia" viene demolita nelle sue due componenti principali, la globina e l'eme.
La transferrina provvede al suo trasporto ai diversi tessuti. Il ferro viene captato dalla cellula mediante un recettore specifico (recettore 1 della transferrina). La ferritina è una proteina che svolge la funzione di deposito del ferro. Il dosaggio della ferritina sierica è un test eseguibile routinariamente in tutti i laboratori. Il suo dosaggio è di utilità pratica nella diagnosi differenziale delle anemie microcitiche ed in particolare dell'anemia ferro-carenziale.
L'epcidina è un ormone regolatore del metabolismo del ferro che controlla l'assorbimento del ferro e del suo riciclo nel sangue. L'efestina facilita il rilascio di ferro alla transferrina a livello intestinale favorendo il rilascio di ferro alla transferrina. L'organismo utilizza un sistema, se possiamo dire così, assai ecologico per il ferro: gran parte di esso viene riciclato.
Il ferro è un elemento vitale. Tuttavia, parte il ferro, se in eccesso, è tossico e può essere mortale. Se l'apporto di ferro con la dieta è insufficiente nel tempo, porterà allo sviluppo dell'anemia.
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