L'emoglobina (dal greco αἷμα "sangue" e latino globus) è una proteina coniugata che appartiene al gruppo dei cromoproteidi ed è la sostanza colorante dei globuli rossi del sangue. L'emoglobina è una metalloproteina contenuta nei globuli rossi, deputata al trasporto di ossigeno nel torrente ematico.
Immagina il tuo corpo come una città e l’ossigeno come una risorsa fondamentale per il suo funzionamento. L’emoglobina è come un sistema di trasporto che fa arrivare l’ossigeno a destinazione, assicurandosi che ogni parte del corpo possa lavorare al meglio. Il nostro corpo ha bisogno di ossigeno per produrre energia. L’emoglobina si carica di ossigeno nei polmoni, proprio come un camion che carica merci in un magazzino. Poi, trasporta l’ossigeno in ogni angolo del corpo, dalle dita dei piedi alla punta dei capelli, per permettere alle cellule di lavorare.
L'ossigeno, infatti, è solo moderatamente solubile in acqua; pertanto, le quantità disciolte nel sangue (meno del 2% del totale) non sono sufficienti a soddisfare le richieste metaboliche dei tessuti. Più del 98% dell'ossigeno presente nel sangue è legato all'emoglobina, che a sua volta circola nel torrente ematico allocata all'interno dei globuli rossi.
Struttura dell'Emoglobina
Per poter parlare in modo comprensibile dell'emoglobina (Hb), è utile occuparsi prima della mioglobina (Mb) che è molto simile all'emoglobina ma è molto più semplice. Tra emoglobina e mioglobina ci sono stringenti relazioni di parentela: entrambe sono proteine coniugate ed il loro gruppo prostetico (parte non proteica) è il gruppo eme. La mioglobina è una proteina globulare costituita da una singola catena di circa centocinquanta amminoacidi (dipende dall'organismo) ed il suo peso molecolare è di circa 18 Kd.
L'emoglobina è un tetrametro cioè è costituita da quattro catene polipeptidiche ciascuna dotata di un gruppo eme ed identiche a due a due (in un essere umano si hanno due catene alfa e due catene beta). Ogni molecola di emoglobina troviamo quindi quattro gruppi EME avvolti dalla relativa catena proteica globulare.
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L'eme è un anello tetrapirrolico (protoporfirina): presenta quattro anelli pirrolici tenuti insieme da gruppi metilenici (-CH=); a completare la struttura ci sono due gruppi vinilici (CH2=CH-), quattro gruppi metilici (-CH3) e due propionici (-CH2-CH2-COO-). Il legame tra protoporfirina e ferro è un legame tipico dei composti detti di coordinazione che sono composti chimici in cui un atomo (o ione) centrale, forma dei legami con altre specie chimiche in numero superiore al suo numero di ossidazione (carica elettrica). Il numero di coordinazione (numero di legami di coordinazione) del ferro è sei: ci possono essere sei molecole attorno al ferro che mettono in condivisione gli elettroni di legame.
Quando il ferro è sotto forma di ione libero, i suoi orbitali di tipo d hanno tutti la stessa energia; nella mioglobina, lo ione ferro è legato alla protoporfirina e all'istidina: tali specie perturbano magneticamente gli orbitali d del ferro; l'entità della perturbazione sarà diversa per i vari orbitali d a seconda della loro orientazione spaziale e di quella delle specie perturbanti.
Funzione dell'Emoglobina
La funzione principale dell'emoglobina è il trasporto di ossigeno; un'altra funzione del sangue in cui è coinvolta l'emoglobina, è il trasporto di sostanze ai tessuti. Durante il passaggio del sangue nei capillari degli alveoli polmonari, l'emoglobina lega a sé l'ossigeno, che successivamente cede ai tessuti nella circolazione periferica.
Una spiegazione della presenza di più catene diverse è la seguente: nel corso del processo evolutivo degli organismi, anche l'emoglobina si è evoluta specializzandosi nel trasporto di ossigeno da zone che ne sono ricche a zone carenti. La mioglobina, lega l'ossigeno anche a pressioni modeste; nei tessuti periferici si ha una pressione (PO2) di circa 30 mmHg: la mioglobina a tale pressione non rilascia ossigeno, quindi sarebbe inefficace come trasportatrice di ossigeno. L'emoglobina, invece, ha un comportamento più elastico: lega l'ossigeno ad alte pressioni e lo rilascia quando la pressione diminuisce.
Questo scambio avviene poiché i legami dell'ossigeno con il ferro del gruppo EME sono labili e sensibili a molti fattori, il più importante dei quali è la tensione o pressione parziale di ossigeno. Nei polmoni, la tensione di ossigeno plasmatica aumenta a causa della diffusione del gas dagli alveoli al sangue (↑PO2); tale aumento fa sì che l'emoglobina si leghi avidamente all'ossigeno; il contrario avviene nei tessuti periferici, dove la concentrazione di ossigeno disciolto nel sangue diminuisce (↓PO2) ed aumenta la pressione parziale di anidride carbonica (↑CO2); ciò induce l'emoglobina a rilasciare ossigeno caricandosi di CO2.
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Quando una proteina è funzionalmente attiva, essa può mutare un po' la sua forma; ad esempio la mioglobina ossigenata ha una forma diversa dalla mioglobina non ossigenata e questa mutazione non influisce su quelle vicine. Il discorso è diverso nel caso di proteine associate come l'emoglobina: quando una catena si ossigena è indotta a cambiare la sua forma ma tale modificazione è tridimensionale perciò ne risentono anche le altre catene del tetrametro.
Il fatto che le catene siano tra loro associate, induce a pensare che la modifica di una si ripercuota sulle altre vicine anche se in misura diversa; quando una catena si ossigena, le altre catene del tetrametro assumono un "atteggiamento meno ostile" nei riguardi dell'ossigeno: la difficoltà con cui una catena si ossigena diminuisce man mano che le catene ad essa vicine si ossigenano a loro volta. La struttura quaternaria della deossiemoglobina prende il nome di forma T (tesa) mentre quella della ossiemoglobina viene chiamata forma R (rilasciata); nello stato teso vi sono una serie di interazioni elettrostatiche piuttosto forti tra amminoacidi acidi e amminoacidi basici che portano ad una struttura rigida della deossiemoglobina (ecco il perché del "forma tesa"), mentre quando si lega l'ossigeno, l'entità di queste interazioni diminuisce (ecco il perché del "forma rilasciata").
Inoltre, in assenza di ossigeno, la carica dell'istidina (vedi struttura) viene stabilizzata dalla carica opposta dell'acido aspartico mentre, in presenza di ossigeno, c'è la tendenza da parte della proteina, a perdere un protone; tutto ciò comporta che l'emoglobina ossigenata sia un acido più forte dell'emoglobia deossigenata: effetto bohr. Ogni emoglobina rilascia 0,7 protoni per mole di ossigeno (O2) entrante.
Fattori che influenzano l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno
- Temperatura: L'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce con l'aumento della temperatura corporea.
- pH: Lo stesso effetto si ottiene acidificando il sangue: tanto più diminuisce il pH ematico e tanto meno ossigeno rimane legato all'emoglobina; non a caso, nel sangue l'anidride carbonica si trova disciolta prevalentemente in forma di acido carbonico, che si dissocia.
- 2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG): Se le sue concentrazioni all'interno del globulo rosso aumentano, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce, facilitando quindi il rilascio di ossigeno ai tessuti. Non a caso, le concentrazioni eritrocitarie di 2,3 difosfoglicerato aumentano, ad esempio, nelle anemie, nell'insufficienza cardio-polmonare e durante il soggiorno in altura.
Vediamo l'effetto della temperatura. A pH fisiologico, il 2,3 bisfosfoglicerato è deprotonato ed ha su di sé cinque cariche negative; si va ad incuneare tra le due catene beta dell'emoglobina perché tali catene presentano un'elevata concentrazione di cariche positive.
L'effetto Bohr risulta molto importante durante il lavoro muscolare intenso; in simili condizioni, infatti, nei tessuti maggiormente esposti allo sforzo si assiste ad un aumento locale della temperatura e della pressione di anidride carbonica, quindi dell'acidità ematica. Per quanto esposto, tutto ciò favorisce la cessione di ossigeno ai tessuti, spostando verso destra la curva di dissociazione dell'emoglobina.
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Un altro fenomeno che si verifica quando un eritrocita raggiunge un tessuto è il seguente: per gradiente, l'HCO3- (derivato dell'anidride carbonica) esce dall'eritrocita e, per bilanciare l'uscita di una carica negativa, si ha l'ingresso di cloruri che determina un aumento della pressione osmotica: per bilanciare questa variazione si verifica anche l'ingresso di acqua che causa un rigonfiamento dell'eritrocita (effetto HAMBURGER). Il fenomeno opposto si verifica quando un eritrocita raggiunge gli alveoli polmonari: si ha uno sgonfiamento degli eritrociti (effetto HALDANE).
Emoglobina e Salute
Ma cosa succede quando l’emoglobina non funziona correttamente? Il nostro corpo ha bisogno di ossigeno per produrre energia. L’emoglobina si carica di ossigeno nei polmoni, proprio come un camion che carica merci in un magazzino. Poi, trasporta l’ossigeno in ogni angolo del corpo, dalle dita dei piedi alla punta dei capelli, per permettere alle cellule di lavorare. Immagina di correre: il tuo corpo ha bisogno di energia, e quindi più ossigeno. Mentre corri, l’emoglobina trasporta l’ossigeno ai muscoli, aiutandoti a continuare.
Emoglobina Bassa
Quando l’emoglobina è bassa, il corpo non riesce a ricevere abbastanza ossigeno. Questo può succedere per diversi motivi, come carenza di ferro, perdita di sangue o malattie croniche. Immagina di fare una passeggiata nel parco e notare che, dopo pochi minuti, ti senti affaticato e hai difficoltà a respirare.
Emoglobina Alta
Anche quando i livelli di emoglobina sono troppo alti, si possono verificare problemi. Se c’è un eccesso di globuli rossi, il sangue diventa più denso, proprio come un fiume che scorre lentamente e fatica a passare attraverso un canale stretto. Questo può aumentare il rischio di coaguli sanguigni, che possono portare a ictus o infarti. Un esempio pratico: immagina di provare a riempire una bottiglia d’acqua troppo velocemente. Se provi a mettere troppa acqua (globuli rossi) in un contenitore piccolo, l’acqua non riuscirà a scorrere facilmente.
Come si misura l’emoglobina?
Per sapere se i livelli di emoglobina sono giusti, si può fare un semplice emocromo, un esame del sangue che misura la quantità di emoglobina nel corpo. È come controllare il livello del carburante nel serbatoio della tua auto: se il livello è troppo basso, potrebbe essere necessario aggiungere carburante, o in questo caso, ferro per aumentare l’emoglobina.
Quando consultare il medico?
Se hai stanchezza persistente, fiato corto, pallore o vertigini, è importante consultare il medico. Questi segnali sono come le luci di allarme di un’auto che ti dicono che qualcosa non va.
Come mantenere i livelli di emoglobina normali?
Per mantenere i livelli di emoglobina normali, mangia cibi ricchi di ferro come carne rossa, pesce, legumi e verdure a foglia verde. Questi alimenti sono come il “carburante” per il tuo corpo, per mantenere il sistema di trasporto dell’ossigeno sempre efficiente.
Metabolismo dell'Emoglobina
Risulta dal continuo distruggersi e riformarsi dell'emoglobina (e dei globuli rossi) del sangue. In condizioni normali la quantità d'emoglobina che giornalmente è distrutta è automaticamente riformata senza posa, così che in ogni momento della giornata la quantità dell'emoglobina (e dei globuli rossi) è costantemente la stessa.
In condizioni patologiche può avvenire che la quantità d'emoglobina del sangue si distrugga in quantità maggiore del normale, che sia inferiore alla normale, per una riformazione d'emoglobina inferiore alla quantità distrutta o per una minore produzione e distruzione dell'emoglobina. Si comprende perciò di quale importanza pratica sia il determinare la misura di questo ricambio.
La semplice determinazione della quantità d'emoglobina del sangue (percentuale, come ordinariamente si fa) non basta; occorre misurare la quantità di bilinogeno, che giornalmente s'elimina per le urine e ancor più per le feci, essendo il bilinogeno il prodotto noto terminale della trasformazione della bilirubina (pigmento biliare), che s'è formata dall'emoglobina distrutta. Questa determinazione dice la quantità minima d'emoglobina che si deve essere distrutta. La determinazione contemporanea dell'emoglobina del sangue serve a dire se in egual misura, o no, si riforma emoglobina.
La quantità d'emoglobina del sangue d'un uomo di 70 kg. di peso è di 775 g., secondo le più precise determinazioni. La quantità di bilinogeno eliminato in ventiquattro ore per le urine e per le feci normalmente sta fra 90 e 150 mg. Nelle ventiquattro ore perciò si distruggono e si riformano almeno g. 2,25-3,75 di emoglobina (o,3-0,5% dell'emoglobina totale); ossia da 15.000 a 25.000 globuli rossi per mmc. (È probabile che queste cifre, per varie considerazioni debbano essere moltiplicate per 3).
In condizioni patologiche il ricambio emoglobinico può ridursi a metà del normale o anche di più; oppure esagerarsi fino a dieci e più volte il normale (eliminandosi 1000-1500 mg. di bilinogeno pari a g. 1-1,5 di bilirubina o a 25-35 g. di emoglobina). Lo studio delle anemie e di alcune itterizie s'è grandemente giovato dell'introduzione di questi metodi di esame.
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