Le proteine sono macromolecole costituite da lunghe catene polipeptidiche, essenziali per tutti gli organismi viventi e rappresentano i principali componenti delle cellule. Queste macromolecole ubiquitarie costituiscono circa i tre quarti del peso secco della maggior parte dei tessuti animali e di conseguenza sono coinvolte nella struttura e nelle funzioni di ciascun organismo vivente.
Le proteine sono formate dagli elementi carbonio, ossigeno, azoto, idrogeno e zolfo. Talvolta contengono anche fosforo o iodio, oltre a metalli come ferro, zinco e rame. Se presentano altri gruppi chimici, sono definite proteine coniugate, come le lipoproteine (associate a lipidi) e le glicoproteine (con glicidi).
A differenza degli zuccheri e dei grassi, le proteine non si trovano mai come sostanze di accumulo negli animali e nell'uomo, rendendo necessario un rifornimento continuo attraverso l'alimentazione. Nel mondo vegetale, le riserve di proteine si trovano in alcuni organi, come i semi.
Struttura delle Proteine
Le proteine sono formate da lunghe sequenze di amminoacidi (l'unità costitutiva della proteina), che si uniscono l'uno all'altro attraverso particolari legami, detti peptidici, a formare delle lunghe catene (catene polipeptidiche). La precisa sequenza degli amminoacidi nelle catene determina la forma e la funzione della proteina. Le proteine possono essere formate da una catena unica, oppure da due o più catene strettamente associate tra loro, e spesso unite da legami trasversali. Ciascuna catena ha una struttura e una disposizione tridimensionale che rappresenta la sua forma specifica: come un "nastro" assume certe “pieghe” o conformazioni (ad elica, a globo, a foglietto ripiegato) e, combinandosi con altre catene, può generare strutture più elaborate.
La struttura delle proteine è organizzata su quattro livelli:
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- Struttura primaria: Determinata dal tipo e dalla sequenza degli amminoacidi. Il primo stadio nell'indagine su di una proteina è la determinazione della sequenza degli amminoacidi chiamata struttura primaria della proteina.
- Struttura secondaria: La forma della molecola, che può essere distesa o elicoidale. Questo include la natura della relazione spaziale fra gli elementi vicini e talvolta viene chiamata struttura secondaria della proteina.
- Struttura terziaria: Dipende dal ripiegamento della catena proteica su sé stessa, formando proteine globulari o fibrose. La disposizione grossolana della catena completa viene detta struttura terziaria.
- Struttura quaternaria: Presente in alcune proteine complesse formate da subunità unite tra loro in vari modi, come nell'emoglobina. La relazione spaziale fra una catena polipeptidica e le altre viene definita struttura quaternaria.
Anche un piccolo cambiamento in una sola di queste quattro strutture può alterare la proteina.
Amminoacidi: I Mattoni delle Proteine
Le proteine sono costituite da numerose molecole di α-amminoacidi, legati tra loro mediante legami peptidici tra il gruppo carbossilico di una molecola e il gruppo amminico della successiva, costituendo nel loro insieme una catena polipeptidica. Con formula generale H2N-CHR-COOH, sono caratterizzati dalle diversità delle catene laterali (R), che differiscono fra loro per dimensioni, forma, carica, capacità di formare legami idrogeno e per reattività chimica. Queste caratteristiche conferiscono alla molecola proteica specifiche proprietà.
Tra tutti gli amminoacidi presenti in natura, solo 20 sono i costituenti fondamentali delle proteine. Molecole organiche costituenti le proteine. La loro formula generale è NH2-CHR-COOH. Il gruppo R permette di distinguere tra loro i 20 amminoacidi più comuni trovati nelle proteine e negli enzimi.
La natura chimica delle catene R porta alla classificazione degli amminoacidi in:
- Non-polari o idrofobi: alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, prolina.
- Polari: glicina, serina, treonina, cisteina, tirosina, asparagina e glutamina.
- Acidi: acido aspartico e acido glutammico.
- Basici: lisina, arginina e istidina.
Nelle proteine, gli amminoacidi sono legati tra loro mediante legami ammidici che impegnano il gruppo carbossilico del primo amminoacido e il gruppo amminico libero del successivo. Il legame determina la formazione di un dipeptide del tipo NH2-CHR2-CO-NH-CHR2-COOH che, quindi, mostra a una estremità un gruppo amminico libero (estremità ammino-terminale o N-terminale) e all’altra un gruppo carbossilico libero (estremità carbossi terminale o C-terminale). Il legame di molti amminoacidi porta alla formazione di un polimero che, fino a 50 amminoacidi, è definito come polipeptide.
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Le proteine sono polimeri lineari ma nello spazio assumono forme definite e molto complesse in base alla natura degli amminoacidi che le compongono.
Struttura Secondaria: α-eliche e β-foglietti
Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele.
L'elica si dice di mano destra se, seguendo lo scheletro principale (orientato dal basso verso l'alto), si effettua un movimento analogo all'avvitamento di una vite destrorsa; mentre l'elica è di mano sinistra se il movimento è analogo all'avvitamento di una vite sinistrorsa. Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico.
Struttura Terziaria e Quaternaria
Le proteine assumono la struttura terziaria quando la loro catena, pur sempre flessibile nonostante la piegatura della struttura secondaria, si ripiega in modo da originare una contorta disposizione tridimensionale a forma di corpo solido. La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da due o più subunità.
Funzioni delle Proteine
Le proteine svolgono numerose funzioni essenziali per la vita:
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- Protezione: Come la cheratina delle unghie e dei peli.
- Sostegno: Come il collagene del tessuto connettivo.
- Trasporto: L'emoglobina negli eritrociti trasporta l'ossigeno.
- Regolazione: Ormoni come l'insulina, l'ormone della crescita e quello della tiroide regolano processi metabolici.
- Difesa: Il fibrinogeno nel sangue permette la coagulazione, e gli anticorpi difendono l'organismo dagli antigeni.
Ma forse la funzione più importante delle proteine è quella regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi, che agiscono accelerando le reazioni biologiche e trasformando reazioni lente in processi più veloci, con richieste energetiche più basse: agiscono quindi da catalizzatori. Gli enzimi si combinano con una sostanza specifica (detta substrato) che possiede una forma esattamente complementare alla parte di enzima in cui avvengono le reazioni (sito attivo). L'enzima non viene modificato né consumato dalla reazione, per cui alla fine di una reazione è pronto per la molecola di substrato successiva. Ne bastano, quindi, piccole quantità per controllare reazioni di un gran numero di molecole. L'attività enzimatica può essere influenzata da altre molecole. Esistono, infatti, sostanze in grado di inibirla e anche molecole in grado di attivare un enzima, aumentandone l'attività (molti farmaci e sostanze tossiche sono inibitori o attivatori enzimatici).
Collagene: Una Proteina Strutturale Chiave
Una delle proprietà più curiose del collagene è la sua semplicità costitutiva: è formato per circa il 30% da prolina e per circa il 30% da glicina; gli altri 18 amminoacidi si devono spartire solamente il restante 40% della struttura proteica. La prolina è un amminoacido ciclico in cui il gruppo R si lega all'azoto α-amminico e ciò conferisce una certa rigidità. La struttura finale è una catena ripetitiva avente la forma di un'elica; all'interno della catena di collageno, sono assenti legami a idrogeno. La sua struttura gli conferisce particolari capacità meccaniche; ha grande resistenza meccanica associata a elevata elasticità (es. nei tendini) oppure elevata rigidità (es.
Dopo il coagulo si deve proseguire con la riparazione del tessuto; le cellule vicine alla ferita producono anche collagene. Per far ciò, per prima cosa viene indotta l'espressione di un gene cioè entrano in funzione organismi che partendo dall'informazione di un gene, sono in grado di produrre la proteina (l'informazione genetica viene trascritta sull'mRNA il quale esce dal nucleo e raggiunge i ribosomi nel citoplasma dove l'informazione genetica viene tradotta in proteina). Successivamente, per azione di altri enzimi, si verificano altre modificazioni che consistono nella glicosidazione dei gruppi ossidrili di prolina e lisina (all'ossigeno dell'OH si lega uno zucchero); tali enzimi si trovano in zone diverse dal lume perciò, la proteina, mentre subisce le modificazioni, migra all'interno del reticolo endoplasmatico per finire in sacche (vescicole) che si richiudono su se stesse e si staccano dal reticolo: al loro interno è contenuto il monomero del pro-collagene glicosidato; quest'ultimo raggiunge l'apparato del Golgi dove particolari enzimi riconoscono la cisteina presente nella parte carbossi terminale del pro-collagene glicosidato e fanno sì che le diverse catene si avvicinino tra loro e formino dei ponti disolfuro: si ottengono così tre catene di pro-collagene glicosidato legate tra loro ed è questo il punto di partenza del quale le tre catene, compenetrando, poi, spontaneamente, danno origine alla tripla elica.
Denaturazione delle Proteine
Le proteine possono alterarsi facilmente a causa di modificazioni del pH, per effetto di radiazioni UV, del calore o per azione di solventi organici. Tali alterazioni vengono comunemente denominate denaturazione delle proteine. La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà.
La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.
Varietà e Classificazione
Anche altre specie di animali superiori hanno un analogo numero di proteine e la maggior parte di queste differisce da una specie all'altra; alcune fra esse differiscono anche da individuo ad individuo della stessa specie.
Il peso molecolare delle proteine varia da 6000 per l'insulina a 41 000 000 per la porzione proteica del virus del mosaico del tabacco.
Riuscire a inquadrare migliaia di proteine in un sistema di classificazione che rispecchi in modo soddisfacente differenze e analogie è quasi impossibile.
I polipeptidi naturali possiedono la capacità di condurre le loro funzioni biologiche in virtù delle sequenze specifiche e della esatta disposizione tridimensionale dei loro amminoacidi.