Un ruolo fondamentale nella nostra vita quotidiana è rappresentato dal cibo. In passato l’uomo era “costretto ad accontentarsi” di ciò che riusciva a pescare o a cacciare. Col passare del tempo ha imparato a coltivare verdure, piante da frutto e allevare gli animali per potersi permettere una dieta più ricca e variabile.
Le proteine (dal greco πρώτειος principale, primario) si trovano in tutte le forme note di vita; sono macromolecole il cui peso molecolare può variare tra 5.000 circa e diversi milioni. Una molecola proteica è formata da una o più catene polipeptidiche, composte di α-amminoacidi legati insieme da legami peptidici.
Le proteine o protidi sono, infatti, una classe molto importante di molecole biologiche e derivano dall’unione di unità base chiamate amminoacidi. Le proteine sono presenti in tutte le cellule, in tutti i componenti cellulari e negli alimenti di cui quotidianamente ci cibiamo, fornendo in questo modo al nostro corpo non solo Carbonio e Idrogeno ma anche Azoto e Zolfo.
Le proteine vengono divise in semplici e coniugate: le prime danno, per idrolisi completa, soltanto amminoacidi, le seconde, oltre agli amminoacidi, danno anche un componente diverso, detto gruppo prostetico.
Sono considerate proteine semplici anche gli istoni e le protammine, proteine solubili in acqua e dotate di carattere fortemente basico dovuto al loro elevato contenuto in amminoacidi basici (in particolare, però, le protammine sono da considerarsi dei polipeptidi a causa del loro basso peso molecolare, inferiore a 5000).
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Al principio del Novecento non si conosceva praticamente nulla circa la chimica delle proteine: la nostra conoscenza della struttura di queste molecole è una delle principali acquisizioni degli scienziati del XX secolo. La necessità di isolare queste sostanze così labili da una miscela di molecole simili e la mancanza di una tecnologia adeguata per studiare le proteine una volta isolate sono state le maggiori difficoltà da superare; le soluzioni a molti di questi problemi sono state ottenute applicando e modificando tecniche proprie della chimica fisica, analitica e organica.
Oltre a mancare di una tecnologia adeguata, il biochimico all'inizio del XX secolo era sotto l'influenza del dogma secondo il quale le proteine non erano entità discrete, ma piuttosto strutture labilmente organizzate, di composizione variabile. La dimostrazione che le proteine sono molecole chimicamente e fisicamente omogenee ha costituito il fondamento concettuale per lo studio della struttura proteica.
Le dimostrazioni di omogeneità erano basate:
- sulla cristallizzabilità;
- sulla non variabilità nella composizione e nella sequenza degli amminoacidi.
Struttura delle Proteine
Un discorso sulla struttura delle proteine può essere affrontato ponendo le seguenti domande:
- quali sono gli amminoacidi costitutivi delle proteine?
- qual è la sequenza di questi amminoacidi e quale informazione vi è contenuta?
Amminoacidi
Nell'articolo dedicato alle proteine hai già avuto modo di incontrare gli aminoacidi, molecole biologiche di importanza vitale. Gli amminoacidi rappresentano il monomero, ovvero l'unità di base, su cui si sviluppano tutte le strutture proteiche. Pertanto, conoscere gli amminoacidi diventa fondamentale per comprendere i diversi livelli strutturali delle proteine.
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Gli amminoacidi sono composti organici costituiti da un atomo di carbonio centrale, o carbonio α (carbonio alfa), da un gruppo amminico, da un gruppo carbossilico, da un atomo di idrogeno e da un gruppo laterale R, unico per ogni amminoacido.
Dei numerosissimi composti che possono avere questa formula, solo 20 si trovano comunemente nelle proteine; le formule di questi amminoacidi e della prolina, che a rigor di termini è un imminoacido. Nelle proteine sono stati trovati sempre solo amminoacidi della configurazione L, dove L si riferisce alla configurazione assoluta e non all'attività ottica.
Come si vede, la natura della catena laterale R varia molto nei diversi amminoacidi; questi sono in genere classificati, a seconda della natura della catena laterale, in polari carichi, polari non carichi, e non polari o neutri: i primi hanno nella catena laterale un gruppo ionizzabile e si dividono in basici (lisina, istidina, arginina) e acidi (acido aspartico e acido glutammico); benché il gruppo fenolico della tirosina e il gruppo solfidrilico della cisteina possano ionizzarsi, questi due amminoacidi vengono classificati tra i polari non carichi a causa delle loro caratteristiche complessive. La presenza di questi gruppi ionizzabili rende le proteine polielettroliti la cui carica varia in funzione del pH.
La terza categoria, amminoacidi non polari o neutri, comprende glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina e fenilalanina. Quando questi amminoacidi sono sciolti in acqua, le molecole di solvente intorno alle catene laterali tendono a formare strutture ordinate. Le interazioni fra parecchie di tali catene laterali causano una disorganizzazione dell'acqua e, di conseguenza, un favorevole aumento di entropia del sistema; questo tipo di interazione, detta idrofobica, è ritenuto il principale responsabile della formazione e del mantenimento della struttura proteica.
Gli amminoacidi si legano tramite legami peptidici durante una reazione chimica chiamata condensazione, formando catene peptidiche. Dunque, quando più amminoacidi sono uniti insieme, si forma una lunga catena chiamata per l'appunto catena polipeptidica (o polipeptide).
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Struttura Primaria delle Proteine
La struttura primaria delle proteine è rappresentata dalla sequenza di aminoacidi in una catena polipeptidica. Questa sequenza è determinata da geni specifici situati nel DNA. Questa sequenza è essenziale perché influenza sia la forma (struttura) che la funzione delle proteine. Se un solo amminoacido della sequenza viene modificato, la conformazione strutturale della proteina cambia.
Struttura Secondaria delle Proteine
La struttura secondaria delle proteine è costituita da una catena polipeptidica dotata di struttura primaria che si "attorciglia" e si "ripiega" nello spazio in diversi modi. Il grado di ripiegamento è infatti specifico per ogni proteina. La catena, o parti della catena, forma così due possibili conformazioni strutturali:
- α-elica
- foglietto β-ripiegato
Le proteine possono avere quindi una conformazione ad alfa-elica, a foglio beta-ripiegato o un mix di entrambe. Queste pieghe nella catena si verificano quando si formano legami idrogeno tra gli amminoacidi. Questi legami garantiscono la stabilità.
Struttura Terziaria delle Proteine
Come descritto in precedenza, la struttura secondaria delle proteine è caratterizzata da attorcigliamenti e ripiegamenti della della catena polipeptidica o parti di essa. Se la catena si attorciglia e si ripiega ulteriormente, l'intera molecola assume una specifica forma globulare. Immagina di prendere la struttura secondaria ripiegata e di torcerla ulteriormente in modo che inizi a ripiegarsi in una palla. Questa può essere una rappresentazione della struttura terziaria della proteina.
La struttura terziaria è la struttura tridimensionale complessiva delle proteine. Rappresenta per tanto un altro livello di complessità. Si può dire che la struttura delle proteine è "salita di livello" in complessità. Nella struttura terziaria (e in quella quaternaria, come vedrai più avanti), alle catene può essere collegato un gruppo non proteico (gruppo prostetico) chiamato gruppo ematico o eme.
Durante la formazione della struttura terziaria, tra gli amminoacidi si formano legami diversi da quelli peptidici. Questi legami determinano la conformazione strutturale e la stabilità della struttura terziaria della proteina.
- Legami a idrogeno: Questi legami si formano tra gli atomi di ossigeno o azoto e idrogeno nei gruppi R di diversi amminoacidi. Non sono forti, anche se sono numerosi.
- Legami ionici: I legami ionici si formano tra i gruppi carbossilici e amminici di diversi amminoacidi e solo quei gruppi che non formano già legami peptidici. Inoltre, gli amminoacidi devono essere vicini tra loro perché si formino legami ionici. Come i legami idrogeno, questi legami non sono forti e si rompono facilmente, di solito a causa della variazione del pH.
- Ponti disolfuro: Questi legami si formano tra gli amminoacidi che hanno lo zolfo nei loro gruppi R. L'amminoacido in questo caso si chiama cisteina. La cisteina è una delle fonti importanti di zolfo nel metabolismo umano. I ponti disolfuro sono molto più forti dei legami idrogeno e ionici.
Struttura Quaternaria delle Proteine
La struttura proteica quaternaria si riferisce a una struttura ancora più complessa, costituita da più di una catena polipeptidica. Ogni catena è contraddistinta da proprie strutture primarie, secondarie e terziarie e viene definita come subunità della struttura quaternaria. Anche qui sono presenti legami a idrogeno, ionici e disolfuro che tengono insieme le catene.
Struttura dell'Emoglobina: un esempio di gruppo prostetico
L'emoglobina costituisce una delle proteine essenziali del nostro corpo. L'emoglobina è una proteina globulare che trasferisce l'ossigeno dai polmoni alle cellule, e conferendo al sangue il tipico colore rosso. La sua struttura quaternaria è costituita da quattro catene polipeptidiche collegate tra loro con i legami chimici citati in precedenza. Le catene sono chiamate subunità alfa e beta. Le catene alfa sono identiche tra loro, così come le catene beta (ma sono diverse da quelle alfa). A queste quattro catene è collegato il gruppo ematico che contiene lo ione ferro a cui si lega l'ossigeno.
Non bisogna confondere le unità alfa e beta con l'alfa-elica e i fogli beta della struttura secondaria. Le unità alfa e beta sono la struttura terziaria, ovvero la struttura secondaria ripiegata in forma tridimensionale. Ciò significa che le unità alfa e beta contengono parti di catene ripiegate a forma di alfa-elica e fogli beta.
Tipi di Proteine
- proteine strutturali (per esempio collagene, glicoproteine).
- le proteine di riserva: sono considerate una fonte di amminoacidi.
- le proteine con funzioni enzimatiche: la maggior parte degli enzimi sono proteine.
- le proteine contrattili o mobili: sono necessarie per tutti i movimento dell’organismo.
Le proteine fibrose sono più insolubili in acqua e sono formate da lunghe molecole disposte in fasci o foglietti a formare delle fibre allungate. Tale tipologia di proteine determina la forma e la resistenza dei tessuti animali e vegetali. Le proteine globulari sono, invece, solubili in acqua, presentano una forma globulare o sferica e sono coinvolte nella regolazione dei processi vitali.
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