Le Heat Shock Proteins (HSP), anche dette proteine da shock termico, sono proteine presenti nelle cellule di tutti gli organismi viventi.
Queste proteine vengono indotte da particolari condizioni di stress, soprattutto repentini cambiamenti di temperatura.
Anche numerosi altri fattori intervengono nell’attivazione delle HSP:
- Fattori ambientali come agenti chemioterapici, analoghi degli amminoacidi, inibitori del metabolismo e metalli pesanti di transizione.
- Stati patologici come febbre, infiammazioni, infezioni virali, ischemia, neoplasie.
- Fattori cellulari fisiologici come fattori di crescita, ciclo di divisione cellulare, sviluppo e differenziamento.
La sintesi delle proteine da stress può essere costitutiva o indotta e si rivela fondamentale per la vita e la sopravvivenza della cellula.
Le proteine da stress assistono le proteine di nuova sintesi nel raggiungere la giusta conformazione e promuovono la degradazione di quelle danneggiate.
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Esse forniscono un certo grado di protezione alla cellula a patto che l’agente che ha indotto lo stress venga eliminato dopo un breve periodo.
Tuttavia, se la cellula è sottoposta a un insulto, insufficiente a ucciderla subito, ma dal quale le HSP non possono proteggerla, allora viene attivato il programma di apoptosi (morte cellulare geneticamente programmata), ed essa muore in modo controllato.
Le proteine da stress, oltre a essere presenti in quasi tutti i tipi di cellule, dai batteri agli esseri umani, presentano un’elevata omologia di sequenza ed espletano, probabilmente, la stessa funzione, ossia un sistema primitivo di autodifesa.
Ruolo degli Chaperon Molecolari
Proteina che guida il corretto ripiegamento tridimensionale di altre proteine, il loro eventuale inserimento in una membrana e, in alcuni casi, la loro organizzazione in strutture più complesse.
Alcune proteine acquistano spontaneamente la conformazione matura mentre molte altre mancano di questa capacità e restano intrappolate in una configurazione stabile che non corrisponde alla forma finale normale.
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È in questi casi che interviene lo chaperon molecolare a impedire che la proteina si stabilizzi in una conformazione inattiva.
Lo chaperon svolge la sua funzione legandosi a superfici reattive nella proteina bersaglio che risultano esposte durante il processo di assemblaggio utilizzando l’energia derivata dall’idrolisi dell’ATP.
In questo modo, lo chaperon impedisce che tali superfici interagiscano con altre regioni della proteina, dando origine a forme scorrette.
Solo all’inizio degli anni Novanta del secolo scorso gli chaperon molecolari sono stati studiati in modo più approfondito.
Si è visto che essi intervengono in seguito a ogni tipo di stress cellulare che induce denaturazione; si è tuttavia dimostrato che la maggior parte di queste proteine viene prodotta anche in assenza di stress, in quanto esse sono di estrema importanza per la vitalità delle cellule anche in condizioni normali.
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Presumibilmente, quando all’interno della cellula aumenta la concentrazione di proteine ‘mal ripiegate’, gli chaperon molecolari aiutano tali proteine a raggiungere la loro corretta conformazione.
Subito dopo la sintesi proteica, per es., gli chaperon determinano la stabilizzazione della conformazione finale delle proteine, legandosi alle catene polipeptidiche parzialmente ripiegate.
È anche noto che gli chaperon hanno un ruolo essenziale nel movimento di proteine sia nei mitocondri sia nel reticolo endoplasmatico.
Nel trasporto verso i mitocondri, per es., alcuni chaperon si legano a un precursore lineare durante la traslocazione e altri determinano successivamente la giusta conformazione delle proteine nel momento dell’attraversamento delle due membrane mitocondriali.
La maggior parte delle proteine attive ha una struttura globulare stabile.
sono costituite da catene prive di una precisa forma tridimensionale.
sue porzioni idrocarburiche apolari dall'acqua circostante.
proteine, però, hanno bisogno di essere aiutate in questo processo.
Questo non è un problema banale.
in modo passivo che le proteine si ripieghino correttamente.
invece che nascosti al sicuro nel loro interno.
grandi aggregati.
che formano fibrille che ostacolano la vita cellulare.
potrebbero legarsi e impedire il processo.
ad un forte calore, come nel caso di ustioni.
destabilizza le proteine e rende i ripiegamenti errati più frequenti.
di un aiuto extra con le loro proteine.
durante il processo.
GroES, rosso e giallo.
di una proteina.
e si ripiegano al suo interno.
che hanno appena lasciato il ribosoma.
apolare sono particolarmente suscettibili all'aggregazione.
vi si lega e le scherma dalle molecole circostanti.
a ripiegarsi.
idrocarburici apolari, mostrato sulla destra (file PDB 1dkz).
lega la proteina.
di ripiegamento.
qui a lato (file PDB 1aon).
visibile l'interno, lasciando quattro subunità in ciascun anello.
Leu, Ile, Val, Met, Phe, Tyr e Trp sono colorati in blu.
alto.
nella cavità.
GroES (rosso).
ADP rosso), l'anello GroEL subisce una grande variazione di forma.
con la cavità.
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