Il numero delle possibili combinazioni casuali dei 20 o più amminoacidi che si trovano negli ormoni, negli enzimi e nelle altre proteine è praticamente infinito, tuttavia l'attività biologica non viene esercitata da strutture casuali ma piuttosto da un ordine molto preciso di amminoacidi combinati.
Nella formazione della proteina, infatti, i singoli amminoacidi si legano tra loro mediante il legame peptidico: il gruppo carbossilico di un amminoacido si lega infatti al gruppo amminico dell'amminoacido adiacente. La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due AA con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA ed il gruppo amminico (-NH2) dell'AA adiacente nella catena peptidica in crescita.
Quello ottenuto è un dipeptide perché è formato da due amminoacidi. La sequenza di reazioni (che, per altro, non sono in realtà così semplici) può continuare all'infinito: sino ad aversi un polimero detto polipeptide o proteina.
Struttura delle proteine
In realtà gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica).
Struttura secondaria
La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà. Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali. Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
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La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.
Struttura terziaria e quaternaria
Le proteine assumono la struttura terziaria quando la loro catena, pur sempre flessibile nonostante la piegatura della struttura secondaria, si ripiega in modo da originare una contorta disposizione tridimensionale a forma di corpo solido. La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da due o più subunità.
Alfa-eliche
L'elica si dice di mano destra se, seguendo lo scheletro principale (orientato dal basso verso l'alto), si effettua un movimento analogo all'avvitamento di una vite destrorsa; mentre l'elica è di mano sinistra se il movimento è analogo all'avvitamento di una vite sinistrorsa.
Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico.
Beta-foglietto
Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele.
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Collagene
Una delle proprietà più curiose del collagene è la sua semplicità costitutiva: è formato per circa il 30% da prolina e per circa il 30% da glicina; gli altri 18 amminoacidi si devono spartire solamente il restante 40% della struttura proteica. La prolina è un amminoacido ciclico in cui il gruppo R si lega all'azoto α-amminico e ciò conferisce una certa rigidità.La struttura finale è una catena ripetitiva avente la forma di un'elica; all'interno della catena di collageno, sono assenti legami a idrogeno.
La sua struttura gli conferisce particolari capacità meccaniche; ha grande resistenza meccanica associata a elevata elasticità (es. nei tendini) oppure elevata rigidità.
Dopo il coagulo si deve proseguire con la riparazione del tessuto; le cellule vicine alla ferita producono anche collagene. Per far ciò, per prima cosa viene indotta l'espressione di un gene cioè entrano in funzione organismi che partendo dall'informazione di un gene, sono in grado di produrre la proteina (l'informazione genetica viene trascritta sull'mRNA il quale esce dal nucleo e raggiunge i ribosomi nel citoplasma dove l'informazione genetica viene tradotta in proteina).
Successivamente, per azione di altri enzimi, si verificano altre modificazioni che consistono nella glicosidazione dei gruppi ossidrili di prolina e lisina (all'ossigeno dell'OH si lega uno zucchero); tali enzimi si trovano in zone diverse dal lume perciò, la proteina, mentre subisce le modificazioni, migra all'interno del reticolo endoplasmatico per finire in sacche (vescicole) che si richiudono su se stesse e si staccano dal reticolo: al loro interno è contenuto il monomero del pro-collagene glicosidato; quest'ultimo raggiunge l'apparato del Golgi dove particolari enzimi riconoscono la cisteina presente nella parte carbossi terminale del pro-collagene glicosidato e fanno sì che le diverse catene si avvicinino tra loro e formino dei ponti disolfuro: si ottengono così tre catene di pro-collagene glicosidato legate tra loro ed è questo il punto di partenza del quale le tre catene, compenetrando, poi, spontaneamente, danno origine alla tripla elica.
Determinazione della composizione amminoacidica
Si idrolizza quindi il polipeptide e si separa la miscela di amminoacidi così ottenuta mediante cromatografia o gascromatografia, quindi si valuta il peso di ciascun amminoacido e se ne calcola il numero di moli.
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Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB). La coagulazione richiede almeno trenta enzimi specializzati.