Le proteine costituiscono la classe più numerosa di molecole organiche in tutti gli esseri viventi, sono presenti in tutte le cellule e svolgono funzioni essenziali per tutti i processi biologici della vita. Forniscono 4,5 Kcal per grammo.
Il termine proteine (dal greco proteios = primario) è stato proposto da J.J. Berzelius e adottato per la prima volta dal chimico olandese G.J. Mulder nel 1838.
Struttura delle Proteine
Le proteine sono sostanze organiche dalla struttura molto complessa e di importanza biologica indispensabile per la vita di ogni essere vivente. Queste macromolecole ubiquitarie costituiscono circa i tre quarti del peso secco della maggior parte dei tessuti animali e di conseguenza sono coinvolte nella struttura e nelle funzioni di ciascun organismo vivente.
Le proteine sono un classico esempio di polimero, ma rispetto ai polisaccaridi non sono costituite da molecole tutte uguali fra di loro, ma da amminoacidi, unità diverse tra loro. Le proteine sono quindi catene o polimeri di amminoacidi. In biochimica si definisce polipeptide una molecola formata da una sequenza lineare di aminoacidi, da una decina fino ad un numero molto elevato, uniti fra loro da legami peptidici. Gli amminoacidi sono formati tutti da una identica struttura spaziale di base, ma la loro diversa sequenza produce migliaia di proteine differenti con una rilevante eterogeneità che ha come risultante disparate caratteristiche e funzioni.
Gli amminoacidi sono molecole organiche costituenti le proteine. La loro formula generale è NH2-CHR-COOH. Il gruppo R permette di distinguere tra loro i 20 amminoacidi più comuni trovati nelle proteine e negli enzimi.
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Gli amminoacidi contengono un gruppo amminico ed un gruppo carbossilico. Gli amminoacidi nel nostro organismo sono solo isomeri L (come quello indicato in figura; l’isomero D avrebbe il gruppo amminico a destra).
Il legame di molti amminoacidi porta alla formazione di un polimero che, fino a 50 amminoacidi, è definito come polipeptide.
Nelle proteine, gli amminoacidi sono legati tra loro mediante legami ammidici che impegnano il gruppo carbossilico del primo amminoacido e il gruppo amminico libero del successivo. Il legame determina la formazione di un dipeptide del tipo NH2-CHR2-CO-NH-CHR2-COOH che, quindi, mostra a una estremità un gruppo amminico libero (estremità ammino-terminale o N-terminale) e all’altra un gruppo carbossilico libero (estremità carbossi terminale o C-terminale).
La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due AA con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA ed il gruppo amminico (-NH2) dell'AA adiacente nella catena peptidica in crescita.
Il peso molecolare delle proteine varia da 6000 per l'insulina a 41 000 000 per la porzione proteica del virus del mosaico del tabacco.
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Struttura Primaria, Secondaria, Terziaria e Quaternaria
Il primo stadio nell'indagine su di una proteina è la determinazione della sequenza degli amminoacidi chiamata struttura primaria della proteina. Con l'avvento di tecniche più sofisticate sono stati interpretati gli aspetti più dettagliati della struttura delle proteine. Questo include la natura della relazione spaziale fra gli elementi vicini e talvolta viene chiamata struttura secondaria della proteina.
In realtà gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica).
La struttura terziaria è l’ulteriore ripiegamento dei tratti in α-elica e dei tratti in β-struttura della proteina a formare una struttura tridimensionale più complessa. Questa struttura è stabilizzata da legami deboli che si formano tra gruppi R di amminoacidi che si vengono a trovare di fronte quando la proteina ha assunto la sua conformazione finale. Si tratta di legami ionici (tra gruppi R di amminoacidi carichi positivamente e negativamente), ponti H ed interazioni idrofobiche (queste ultime sono in effetti il “motore” che guida il ripiegamento della proteina).
La disposizione grossolana della catena completa viene detta struttura terziaria e la relazione spaziale fra una catena polipeptidica e le altre viene definita struttura quaternaria (si rimanda alla singole voci per ulteriori dettagli).
Le proteine sono polimeri lineari ma nello spazio assumono forme definite e molto complesse in base alla natura degli amminoacidi che le compongono.
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Funzioni delle Proteine
Le proteine presenti nel nostro corpo sono costituenti essenziali degli enzimi, e pertanto hanno una funzione enzimatica; degli anticorpi, e quindi possiedono una funzione immunitaria; di molti ormoni (es. insulina) e perciò svolgono una funzione ormonale; fanno parte di tante molecole strutturali come i connettivi, che sono costituiti principalmente da collagene che è una proteina; e ancora hanno una funzione recettoriale e di trasporto fra l'interno e l'esterno delle cellule, e di sostanze nutritive e ossigeno dal sangue ai vari distretti dell'organismo (es. emoglobina, albumina); inoltre svolgono anche una funzione energetica, sebbene essa sia secondaria ai carboidrati, ma in caso di carenza di questi ultimi quali substrati energetici, le proteine possono venire demolite per fornire energia all'organismo.
Varie sono le funzioni delle proteine. Altre proteine hanno una funzione di regolazione (ormoni) e poche altre partecipano al sistema immunologico che difende l'organismo (anticorpi).
Nell'organismo le proteine svolgono svariate funzioni, da quella enzimatica, indispensabile per la scomposizione e la trasformazione di altre molecole, a quella energetica, al pari dei glucidi e dei lipidi, ma con una importanza secondaria, come già detto, rispetto alla funzione strutturale, in quanto la funzione energetica è attivata solo in caso di carenza di altre fonti, e solo in condizione di necessità, anche per la sua minore efficienza dal costo energetico rilevante rispetto all'energia fornita da glucidi e lipidi.
Senza addentrarci troppo nella complessa struttura chimica delle proteine, accenniamo soltanto che dal punto di vista chimico le proteine sono composti organici quaternari, cioè formati da 4 elementi, Carbonio, Idrogeno, Ossigeno e Azoto. Esse contengono sempre Azoto, a differenza dei glucidi e lipidi che di norma non lo contengono; inoltre sono definite polimeri (dal greco polymerès = che ha molte parti), cioè costituiti da sub-unità, gli aminoacidi, legate fra loro da un legame definito peptidico, e sono costruite legando fra loro variamente venti tipi diversi di aminoacidi creando i polipeptidi.
In modo schematico possiamo suddividere le proteine, in base alla loro funzione, in:
- proteine di deposito: svolgono la funzione di immagazzinare sostanze utili, come ad esempio la ferritina, la proteina che cattura il ferro originato dalla distruzione dei globuli rossi ormai vecchi, oppure le proteine che alimentano l'embrione nella cellula uovo (es. il tuorlo d'uovo), o nell'embrione dei semi dei vegetali, ecc.
- proteine strutturali: danno struttura e supporto a tutto l'organismo, come il collagene presente nelle ossa, nei tendini, nei tessuti connettivi, o la cheratina di pelle, capelli e unghie, l'elastina che dà elasticità ai tessuti polmonari e alle pareti dei vasi sanguigni, ecc.
- proteine contrattili: come l'actina e la miosina dei muscoli, che consentono la contrattilità delle fibrille muscolari, permettendone l'accorciamento (con successivo ri-allungamento) per compiere il movimento muscolare.
- proteine catalitiche: presenti negli enzimi, sono sostanze indispensabili che agiscono da catalizzatori (= fattori acceleranti o ritardanti le reazioni chimiche) biologici nelle reazioni che determinano la scomposizione e la trasformazione di altre molecole (senza gli enzimi, che sono particolarmente specifici, tali reazioni sarebbero impossibili all'interno di un organismo vivente), come ad esempio gli enzimi digestivi.
- proteine di trasporto: come l'emoglobina, che nei globuli rossi si lega all'ossigeno o all'anidride carbonica, trasportandoli rispettivamente ai tessuti, o ai polmoni.
- proteine contenute nelle membrane cellulari: regolano selettivamente i flussi fra le sostanze presenti nella cellula e la matrice extracellulare.
- proteine messaggere: come quelle contenute negli ormoni che fungono da messaggeri delle varie attività dell'organismo, mediante segnali biochimici che ne influenzano e regolano l'attività.
Amminoacidi Essenziali e Non Essenziali
Gli aminoacidi (o amminoacidi) sono i costituenti base delle proteine e rappresentano le "tessere" o i "mattoni", che assemblandosi in vario modo costituiscono le diverse proteine che andranno a formare pelle, muscoli, tendini, capelli, unghie, ossa, ecc.
Gli aminoacidi dunque sono i costituenti delle proteine, cioè sono molecole organiche le quali, unendosi fra loro, formano le varie proteine di un organismo. Gli aminoacidi codificati dal codice genetico umano sono 20, suddivisi in aminoacidi essenziali e aminoacidi non essenziali.
Gli aminoacidi essenziali sono così definiti perché il nostro organismo non è in grado di biosintetizzarli autonomamente, ma è indispensabile il loro apporto dall'esterno con gli alimenti: una proteina che contiene tutti gli aminoacidi essenziali è definita ad alto "Valore Biologico" (VB), cioè completo e superiore dal punto di vista nutrizionale. Gli aminoacidi essenziali per un organismo adulto sono 8: fenilalanina, treonina, triptofano, metionina, lisina, leucina, isoleucina, valina. Fra essi, tre particolari aminoacidi essenziali, cioè leucina, isoleucina, valina, sono definiti "Aminoacidi Ramificati" (BCAA, Branched-Chain Amino Acid), poiché la loro struttura chimica forma delle ramificazioni; essi rappresentano circa il 35% degli aminoacidi essenziali presenti nelle proteine muscolari, ne migliorano il trofismo, poiché pervengono preferibilmente al tessuto muscolare, regolandone le funzioni biosintetiche, caratteristica che ne ha stimolato il grande uso in ambito sportivo per il loro ruolo metabolico, di regolazione sia della fase catabolica e soprattutto di quella anabolica. Gli aminoacidi ramificati svolgono un ruolo significativo anche in alcune situazioni patologiche, o in caso di grandi traumi e ustioni, per favorire la rigenerazione dei tessuti grandemente danneggiati, visto il loro elevato turnover proteico.
I 12 aminoacidi non essenziali sono sintetizzati dall'organismo "ex novo" a partire da sostanze quaternarie più semplici; essi sono alanina, arginina, acido aspartico, cisteina, acido glutammico, glicina, prolina, serina, tirosina, asparagina, istidina, glutammina. Due di tali aminoacidi, l'arginina e l'istidina, da alcuni autori sono ritenuti essenziali, ma solo durante la fase della crescita, anche se altri autori li ritengono essenziali anche nell'adulto. Sono considerati semi-essenziali la cisteina e la tirosina, perché l'organismo li può sintetizzare a partire da altri aminoacidi (metionina e fenilalanina)
Proteine e Amminoacidi nell'Alimentazione
Le proteine ingerite con gli alimenti vengono scisse mediante la digestione nei componenti di base, gli aminoacidi, che l'organismo utilizza attraverso il suo metabolismo per sintetizzare le proprie specifiche proteine, peculiari per ciascun organismo e differenti da quelle di ogni altro essere vivente. La sintesi delle proteine in un organismo avviene in ogni cellula mediante l'unione di vari aminoacidi in successione, secondo uno schema, un modello, predeterminato geneticamente dal DNA cellulare (unico, esclusivo e irripetibile di quell'organismo), che contiene le informazioni genetiche necessarie alla biosintesi di RNA e proteine, molecole fondamentali per l'adeguata crescita e il corretto funzionamento di quasi tutti gli organismi viventi. La sequenza di aminoacidi (polipeptide) generata a seguito dell'informazione genetica fornita dal DNA e "tradotta" dalla molecola intermedia di mRNA (RNA messaggero), forma le proteine distintive e caratteristiche per ciascun organismo.
Gli alimenti di origine animale, come carne, uova, latticini, pesce, contengono tutti gli aminoacidi essenziali; quelli di origine vegetale hanno generalmente una composizione non completa: i cereali, come la pasta, mancano di alcuni aminoacidi, altrettanto ma in grado minore anche i legumi, la frutta a guscio e i semi oleosi. Una buona strategia consiste perciò nell'associare cereali e legumi, come ad esempio pasta e fagioli, pasta e ceci, nelle classiche ricette della Dieta Mediterranea, oppure mais e fagioli, soia e riso, per raggiungere una completezza nutrizionale di tutti gli aminoacidi essenziali, tenendo però presente l'apporto di carboidrati insito nel consumo di tali alimenti, mentre nel caso dei semi oleosi e della frutta a guscio è da tener presente l'alto contenuto lipidico.
Sarà buona norma essere attenti alla qualità degli alimenti in generale, dando la preferenza a quelli biologici, e scegliere, fra gli alimenti di origine animale, quelli più salutari, come il pesce che contiene acidi grassi essenziali Omega 3, cercando di evitare i cibi troppo elaborati, salati, con troppi grassi, e preferire cotture salubri, oltre a dare la preferenza al pesce e moderatamente alle uova, e alle carni bianche, rispetto alle carni rosse di cui non si deve eccedere nel consumo, senza dimenticare l'eccezionale apporto nutrizionale, anche proteico, di alcune alghe, come Spirulina, Clorella e Klamath, considerate dei veri superfood.
E' buona abitudine inoltre associare alle proteine frutta e abbondanti porzioni di verdure, che apportano al pasto fibre, vitamine, minerali, e numerosi antiossidanti che sono indispensabili per contrastare l'azione deleteria dei radicali liberi, specie negli sportivi, in cui l'allenamento intenso ne aumenta la produzione. Inoltre i vegetali associati alle proteine bilanciano il rapporto acido-base nell'organismo, mediante la loro azione alcalinizzante, dato che le proteine tendono a far virare il corpo verso l'acidità, che non è una condizione salutare.
E' importante non trascurare un buon apporto di acqua, che aiuta a eliminare le scorie azotate derivanti dal metabolismo proteico, mediante l'emuntorio renale, oltre a reidratare l'organismo dato che l'attività fisica aumenta considerevolmente la sudorazione e la perdita di liquidi e sali minerali, per cui, oltre a incrementare il consumo di vegetali, è talora opportuno inserire l'uso di integratori salini, in particolare magnesio e potassio, anche associati a multivitaminici e antiossidanti.
Le proteine dunque non devono mai mancare nell'abituale alimentazione di ciascuno, siano esse di origine animale e/o vegetale, secondo la nostra filosofia di vita. Oltre che negli sportivi, sono essenziali durante la crescita e anche nell'età avanzata, nella quale si assiste spesso ad una diminuzione delle masse muscolari, in parte a causa di una alimentazione meno variata, anche in relazione a problematiche odontoiatriche, o per la minore attività fisica dell'anziano, che deve essere al contrario avviato verso un buon dinamismo fisico, sostenuto da un'alimentazione completa, anche proteica.
Denaturazione delle Proteine
Le proteine possono alterarsi molto facilmente a causa di modificazioni di pH, per effetto di radiazioni U.V., del calore, o per azione di solventi organici. Tali alterazioni vengono comunemente denominate come denaturazione delle proteine. Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali.
Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
I polipeptidi naturali possiedono la capacità di condurre le loro funzioni biologiche in virtù delle sequenze specifiche e della esatta disposizione tridimensionale dei loro amminoacidi.
Anche altre specie di animali superiori hanno un analogo numero di proteine e la maggior parte di queste differisce da una specie all'altra; alcune fra esse differiscono anche da individuo ad individuo della stessa specie.
Riuscire a inquadrare migliaia di proteine in un sistema di classificazione che rispecchi in modo soddisfacente differenze e analogie è quasi impossibile.
Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB).