Le proteine sono molecole complesse fondamentali per la vita, svolgendo un'ampia varietà di funzioni all'interno degli organismi viventi. La loro struttura è organizzata in diversi livelli, ciascuno dei quali contribuisce alla loro funzione specifica.
I Livelli Strutturali delle Proteine
La struttura delle proteine è organizzata in quattro livelli principali:
- Struttura primaria: È la sequenza di amminoacidi che compongono la proteina, uniti in una sorta di lunga catena dai legami peptidici. Quando due amminoacidi si uniscono tramite un legame peptidico, formano un dipeptide, tre amminoacidi uniti insieme formano un tripeptide e così via. L'intera catena di amminoacidi viene infatti definita anche come polipeptide. Le proteine umane sono composte da 20 diversi amminoacidi e considerando anche che un amminoacido può comparire più volte nella stessa catena polipeptidica, il numero delle combinazioni possibili è enorme: una sequenza di 100 amminoacidi in teoria può codificare miliardi e miliardi di proteine diverse. Quelle più comuni sono composte dai 50 ai 2000 residui.
- Struttura secondaria: Si riferisce alla conformazione spaziale dei blocchi costruttivi delle catene. In questa struttura troviamo le alfa eliche con forma a spirale e i foglietti beta, strisce piatte. Le lunghezze e dimensioni di questi blocchi possono variare ma le loro forme essenziali sono sempre le stesse. Ogni proteina contiene come minimo una di queste strutture essenziali, più spesso ne contiene parecchie. Queste strutture secondarie servono principalmente per stabilizzare il nucleo della proteina ed esse stesse sono stabilizzate dai legami a idrogeno.
- Struttura terziaria: Dal punto di vista termodinamico è la forma con la più bassa energia libera ed è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova. La struttura terziaria è stabilizzata tra gli altri da legami idrogeno e ponti disolfuro.
- Struttura quaternaria: È quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo.
Legami Peptidici e Formazione di Polipeptidi
La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due amminoacidi con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un amminoacido ed il gruppo amminico (-NH2) dell'amminoacido adiacente nella catena peptidica in crescita.
Alfa Eliche e Foglietti Beta
Le proteine presentano strutture secondarie come le alfa eliche e i foglietti beta. Queste strutture secondarie servono principalmente per stabilizzare il nucleo della proteina ed esse stesse sono stabilizzate dai legami a idrogeno.
Congiunzioni
Sebbene non siano delle strutture secondarie "regolari", entrano in questa categoria anche le Congiunzioni; tipicamente sono le sezioni che connettono eliche e foglietti, ma non solo. Questi segmenti possono assumere molte forme e la loro lunghezza è variabile. Pur non condividendo una forma comune, queste strutture sono frequentemente implicate nelle funzioni proteiche; ottenere una loro conformazione corretta è molto importante, tanto quanto lo è per eliche e foglietti.
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Struttura Terziaria e Stabilizzazione
Nella struttura terziaria, gli amminoacidi si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica). La struttura terziaria è stabilizzata tra gli altri da legami idrogeno e ponti disolfuro.
Struttura Quaternaria
La struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo.
Denaturazione e Ripristino della Struttura Proteica
Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali. Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
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