Le proteine sono le molecole organiche più abbondanti dell'organismo e svolgono molteplici funzioni. Dal punto di vista della loro conformazione, possono essere distinte in proteine fibrose e proteine globulari.
Struttura delle Proteine Globulari
Le proteine globulari rappresentano una vasta classe di proteine, di natura idrosolubile e dalla morfologia globulare. L'aspetto tridimensionale deriva, direttamente, dalla presenza di più strutture secondarie e dalla struttura terziaria che porta alla formazione di un peptide stabile nelle sua forma globulare.
Per comprendere la differenza nelle strutture delle proteine fibrose e globulari, ha senso dare un ripasso alle caratteristiche generali della struttura delle proteine. Queste molecole sono formate da una lunga catena di amminoacidi, legati tra loro in sequenza mediante legami peptidici. La semplice catena lineare di amminoacidi si definisce struttura primaria. In base alla caratteristiche chimico-fisiche degli amminoacidi che la costituiscono, la catena si organizza poi in una struttura secondaria tridimensionale che è il risultato, in parte, delle forze di attrazione e repulsione ma soprattutto dell'angolazione con cui i legami chimici tra gli amminoacidi adiacenti si dispongono.
Nelle proteine umane le possibili strutture secondarie sono 3: ad alpha-elica, a foglietto ripiegato o a ripiegamenti e anse. Quando la struttura secondaria si avvolge ancora su se stessa, portando amminoacidi che nella sequenza primaria sono molto lontani a trovarsi vicini ed interagire tra loro, si definisce una struttura terziaria della proteina. Le proteine globulari invece sono formate da catene ripiegate, in cui si evidenzia una struttura terziaria e talvolta anche quaternaria. Talvolta, tra i vari tratti elicoidali si intramezzano porzioni di catena che si presentano unicamente nella loro struttura primaria lineare.
Funzioni delle Proteine Globulari
Le proteine globulari, vista la loro grande diffusione, ricoprono diversi ruoli. La maggior parte degli enzimi presentano una forma globulare e sono idrosolubili, poiché le reazioni da essi catalizzate avvengono nel citoplasma, che è un ambiente acquoso. Un'altra, importante, funzione delle proteine globulari è quella di trasporto di molecole, ad esempio alcune proteine servono per il trasporto degli ormoni.
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Esempi di Proteine Globulari
Tra le proteine globulari, mioglobina ed emoglobina sono tra le più caratteristiche. Per poter parlare in modo comprensibile dell'emoglobina (Hb), è utile occuparsi prima della mioglobina (Mb) che è molto simile all'emoglobina ma è molto più semplice. Tra emoglobina e mioglobina ci sono stringenti relazioni di parentela: entrambe sono proteine coniugate ed il loro gruppo prostetico (parte non proteica) è il gruppo eme.
Mioglobina
La mioglobina è una proteina globulare costituita da una singola catena di circa centocinquanta amminoacidi (dipende dall'organismo) ed il suo peso molecolare è di circa 18 Kd. Le catene della mioglobina presentano 8 alpha-eliche inframezzate da porzioni prive di struttura secondaria, e ripiegate in modo da assumere una struttura terziaria di tipo globulare. Associata alla catena amminoacidica c'è un gruppo chimico non peptidico, detto gruppo eme, incluso nella struttura terziaria della catena. Il gruppo eme è caratterizzato da un anello di quattro gruppi pirrolici al cui centro è situato un atomo di ferro a valenza +2. La valenza del ferro nel gruppo eme è fondamentale per la sua funzionalità ed è mantenuta tale da una bolla idrofobica che lo avvolge impedendogli di ossidarsi. Se il ferro avesse valenza +3, l'ossigeno non potrebbe legarsi.
L'eme è un anello tetrapirrolico (protoporfirina): presenta quattro anelli pirrolici tenuti insieme da gruppi metilenici (-CH=); a completare la struttura ci sono due gruppi vinilici (CH2=CH-), quattro gruppi metilici (-CH3) e due propionici (-CH2-CH2-COO-). Il legame tra protoporfirina e ferro è un legame tipico dei composti detti di coordinazione che sono composti chimici in cui un atomo (o ione) centrale, forma dei legami con altre specie chimiche in numero superiore al suo numero di ossidazione (carica elettrica). Il numero di coordinazione (numero di legami di coordinazione) del ferro è sei: ci possono essere sei molecole attorno al ferro che mettono in condivisione gli elettroni di legame. Quando il ferro è sotto forma di ione libero, i suoi orbitali di tipo d hanno tutti la stessa energia; nella mioglobina, lo ione ferro è legato alla protoporfirina e all'istidina: tali specie perturbano magneticamente gli orbitali d del ferro; l'entità della perturbazione sarà diversa per i vari orbitali d a seconda della loro orientazione spaziale e di quella delle specie perturbanti.
La Mioglobina è una proteina presente nei muscoli, la cui funzione è proprio quella di "serbatoio" di ossigeno. L'affinità del gruppo eme con l'ossigeno varia in funzione della concentrazione di questo elemento nell'ambiente muscolare. A riposo, la concentrazione è più elevata e le molecole di mioglobina si legano alle molecole di O2 divenendone una riserva.
Emoglobina
L'emoglobina è un tetrametro cioè è costituita da quattro catene polipeptidiche ciascuna dotata di un gruppo eme ed identiche a due a due (in un essere umano si hanno due catene alfa e due catene beta). La funzione principale dell'emoglobina è il trasporto di ossigeno; un'altra funzione del sangue in cui è coinvolta l'emoglobina, è il trasporto di sostanze ai tessuti.
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Una spiegazione della presenza di più catene diverse è la seguente: nel corso del processo evolutivo degli organismi, anche l'emoglobina si è evoluta specializzandosi nel trasporto di ossigeno da zone che ne sono ricche a zone carenti. La mioglobina, lega l'ossigeno anche a pressioni modeste; nei tessuti periferici si ha una pressione (PO2) di circa 30 mmHg: la mioglobina a tale pressione non rilascia ossigeno, quindi sarebbe inefficace come trasportatrice di ossigeno. L'emoglobina, invece, ha un comportamento più elastico: lega l'ossigeno ad alte pressioni e lo rilascia quando la pressione diminuisce.
Quando una proteina è funzionalmente attiva, essa può mutare un po' la sua forma; ad esempio la mioglobina ossigenata ha una forma diversa dalla mioglobina non ossigenata e questa mutazione non influisce su quelle vicine. Il discorso è diverso nel caso di proteine associate come l'emoglobina: quando una catena si ossigena è indotta a cambiare la sua forma ma tale modificazione è tridimensionale perciò ne risentono anche le altre catene del tetrametro. Il fatto che le catene siano tra loro associate, induce a pensare che la modifica di una si ripercuota sulle altre vicine anche se in misura diversa; quando una catena si ossigena, le altre catene del tetrametro assumono un "atteggiamento meno ostile" nei riguardi dell'ossigeno: la difficoltà con cui una catena si ossigena diminuisce man mano che le catene ad essa vicine si ossigenano a loro volta.
La struttura quaternaria della deossiemoglobina prende il nome di forma T (tesa) mentre quella della ossiemoglobina viene chiamata forma R (rilasciata); nello stato teso vi sono una serie di interazioni elettrostatiche piuttosto forti tra amminoacidi acidi e amminoacidi basici che portano ad una struttura rigida della deossiemoglobina (ecco il perché del "forma tesa"), mentre quando si lega l'ossigeno, l'entità di queste interazioni diminuisce (ecco il perché del "forma rilasciata"). Inoltre, in assenza di ossigeno, la carica dell'istidina (vedi struttura) viene stabilizzata dalla carica opposta dell'acido aspartico mentre, in presenza di ossigeno, c'è la tendenza da parte della proteina, a perdere un protone; tutto ciò comporta che l'emoglobina ossigenata sia un acido più forte dell'emoglobia deossigenata: effetto bohr. Ogni emoglobina rilascia 0,7 protoni per mole di ossigeno (O2) entrante.
Un altro fenomeno che si verifica quando un eritrocita raggiunge un tessuto è il seguente: per gradiente, l'HCO3- (derivato dell'anidride carbonica) esce dall'eritrocita e, per bilanciare l'uscita di una carica negativa, si ha l'ingresso di cloruri che determina un aumento della pressione osmotica: per bilanciare questa variazione si verifica anche l'ingresso di acqua che causa un rigonfiamento dell'eritrocita (effetto HAMBURGER). Il fenomeno opposto si verifica quando un eritrocita raggiunge gli alveoli polmonari: si ha uno sgonfiamento degli eritrociti (effetto HALDANE).
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