Le proteine sono macromolecole biologiche essenziali per la vita, svolgendo una vasta gamma di funzioni all'interno degli organismi viventi. La loro struttura complessa è organizzata in quattro livelli gerarchici: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.
Formazione dei Legami Peptidici
La struttura primaria di una proteina è determinata dalla sequenza lineare degli amminoacidi (AA) che la compongono. La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due AA con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA ed il gruppo amminico (-NH2) dell'AA adiacente nella catena peptidica in crescita.
Gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica).
Strutture Secondarie: Alfa Eliche e Beta Foglietti
La struttura secondaria si riferisce alle conformazioni locali regolari che la catena polipeptidica assume, principalmente alfa eliche e beta foglietti.
Alfa Elica
Nella struttura ad alfa elica, gli idrogeni dei gruppi NH sono rivolti verso l'alto e sporgono a raggiera, mentre gli idrogeni dei gruppi NH soprastante sono tutti rivolti in basso. Quando il capello (alfa cheratina) si allenta, le fibre si allungano, ripristinando la struttura ad alfa elica.
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Beta Foglietto
Esaminiamo per prima la struttura beta. Nella struttura beta, il legame CO sporge da un lato e il legame NH dal lato opposto. Un'altra catena beta pieghe vicina. Si possono osservare tre segmenti beta pieghe affiancati.
Denaturazione e Rinaturazione delle Proteine
Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali. Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
Visualizzazione e Manipolazione di Proteine con MGL Tools
MGL Tools è uno strumento potente per visualizzare e manipolare molecole proteiche in 3D. Questa lezione può essere affrontata in due modi: online o in aula informatica con la classe.
Utilizzo di MGL Tools: Guida Passo Passo
- Chiudete e riaprite MGL Tools.
- In MGL Tools cliccate File / Read Molecule e aprite il file 1uv6_tut.pdb.
- Ruotare la proteina.
- Traslare la proteina.
- Esaminiamo la sua sequenza di amminoacidi.
Esercizi di Visualizzazione
Utilizzando il menu della finestra di sinistra di MGL Tools (fig. 3), è possibile selezionare singoli amminoacidi o catene. Cliccando sulla colonna S (diventano gialli), si possono visualizzare in primo piano gli amminoacidi selezionati. Ad esempio, si può utilizzare il menù di colorazione di LEU-1 per evidenziare la catena di carboni ramificata, un isobutile, per la leucina 1. Ripetete la procedura per ASP-2 per visualizzare il gruppo (blu) di ASP-2.
Esercitatevi a riconoscere gli amminoacidi dalla loro catena laterale.
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Visualizzazione di Legami Idrogeno
Per visualizzare i legami idrogeno, seguite questi passaggi:
- Chiudete e riaprite MGL Tools.
- Cliccate ora: Hydrogen Bonds / Build / Set Parms + Build.
Un messaggio annuncia che sono stati individuati dei legami idrogeno.
Rappresentazioni Avanzate
È possibile modificare la rappresentazione della proteina utilizzando diverse opzioni:
- Ribbon: per visualizzare la proteina con un nastro.
- Secondary Structure: per colorare la proteina in base alla struttura secondaria.
- By Polarity: per colorare gli atomi in base alla polarità (David Godsell).
Esempio: Recettore dell'Acetilcolina
Un esempio interessante è il recettore dell'acetilcolina, che si trova sulla superficie delle cellule muscolari nelle sinapsi nervo-muscolo. Questo recettore lascia entrare un flusso di ioni sodio che innesca la contrazione muscolare. Il recettore dell'acetilcolina è composto da 5 catene proteiche.
Importanza della Struttura Quaternaria
La struttura quaternaria è fondamentale per la funzione biologica delle proteine. Le subunità devono essere incastrate insieme correttamente per poter funzionare.
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