La Composizione Chimica delle Proteine

Quando uno scienziato decide con grande entusiasmo di scrivere un articolo sulle proteine, in genere, poco dopo realizza con maggiore lucidità che molto probabilmente sarebbe stato meglio pensarne un’altra. Proprio così, perché queste macromolecole biologiche - molecole biologiche con un numero di atomi eccezionalmente elevato - sono davvero difficili da gestire, e allora il rischio è sempre quello di non far passare a pieno la loro reale importanza negli organismi viventi (da quelli unicellulari a quelli pluricellulari) e nei parassiti intracellulari obbligati, come i virus.

Le proteine, o protidi, sono biomolecole quaternarie perché contengono C, H, O, e N; alcune contengono anche S e P o altri elementi. Il problema è che le proteine non sono solamente tantissime, ma ricoprono anche tantissimi ruoli fondamentali in natura, così quando scegliamo di scomodare queste biomolecole dobbiamo farlo con rispetto e cognizione di causa.

Funzioni delle Proteine

Varie sono le funzioni delle proteine. Le proteine hanno numerosi funzioni:

• Energetica, in quanto forniscono circa 4 kcal/g.
• Strutturale, dando sostegno meccanico.
• Di trasporto verso l'interno e l'esterno della cellula.
• Di regolazione delle attività cellulari.
• Di deposito di riserva, quale fonte di nutrimento per l'embrione e i semi.
• Di difesa da corpi estranei e da agenti patogeni.
• Di comunicazione, quando funzionano da messaggeri chimici.
• Contrattile, poiché permettono il movimento.
• Enzimatiche, come acceleratori di reazioni.
• Recettoriali, cioè di ricezione e risposta agli stimoli.

Ma forse la funzione più importante delle proteine è quella regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi, che agiscono accelerando le reazioni biologiche e trasformando reazioni lente in processi più veloci, con richieste energetiche più basse: agiscono quindi da catalizzatori.

Altre proteine hanno una funzione di regolazione (ormoni) e poche altre partecipano al sistema immunologico che difende l'organismo (anticorpi).

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Amminoacidi: I Mattoni delle Proteine

Le proteine sono una classe di biomolecole (o molecole biologiche) costituite dalla ripetizione di unità che prendono il nome di amminoacidi. Le proteine sono costituite da migliaia di monomeri che, diversamente dai glucidi, sono differenti tra loro. I monomeri sono gli amminoacidi (o aminoacidi).

Gli amminoacidi sono molecole organiche composte da atomi di carbonio, idrogeno, ossigeno, azoto e in alcuni casi anche di zolfo, come la cisteina e la metionina. In maggior dettaglio, un atomo di carbonio centrale lega covalentemente un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno, un gruppo amminico e una catena laterale (la glicina è l’unico amminoacido naturale in cui al posto della catena laterale, l’atomo di carbonio centrale lega un altro atomo di idrogeno).

Un amminoacido è diverso da un altro sulla base della composizione chimica della catena laterale. Per intenderci, l’atomo di carbonio centrale, il gruppo carbossilico, l’atomo di idrogeno e il gruppo amminico sono costanti in tutti gli amminoacidi; invece, la catena laterale cambia da un amminoacido a un altro. Per esempio, l’acido aspartico e la lisina sono due amminoacidi diversi, e ciò che li rende diversi l’uno dall’altro è proprio la differente composizione chimica della loro catena laterale.

Questo è molto importante perché la catena laterale differenzia un amminoacido da un altro non solo dal punto di vista della composizione chimica, ma anche dal punto di vista chimico-fisico, rendendo quindi unico il modo con cui uno specifico amminoacido interagisce in un determinato ambiente. Gli amminoacidi che si ritrovano con maggior frequenza nelle proteine - in natura - sono 20 e vengono classificati considerando la diversa composizione chimica della loro catena laterale, come (esistono diverse classificazioni degli amminoacidi naturali, in questo articolo per comodità verrà fatto riferimento alla seguente): apolari o idrofobici e polari o idrofilici.

Fanno parte dei primi la glicina, l’alanina, la valina, la leucina, l’isoleucina, la metionina, la prolina, la fenilalanina e il triptofano.

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Un amminoacido possiede un carbonio α (asimmetrico), tranne la glicina, al quale sono uniti quattro gruppi diversi: un gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo amminico (-NH2) un atomo di idrogeno (H) e un residuo amminoacidico (R) diverso per ogni amminoacido.

Utilizzando la configurazione di Fischer, vediamo che ci sono due isomeri ottici con configurazione D e L. In natura gli amminoacidi hanno una configurazione di tipo L.

Alcuni amminoacidi non sono sintetizzati dagli animali ma solo dalle piante, perciò devono essere introdotti con la dieta. Gli amminoacidi essenziali sono: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. Nei neonati sono essenziali anche l'arginina e l'istidina. Sono particolarmente abbondanti nei tessuti animali, le cosiddette proteine nobili. Mentre quelle vegetali sono dette incomplete perché sono povere di alcuni amminoacidi.

Gli amminoacidi assumono prevalentemente una struttura di ione bipolare (zwitterione), con il trasferimento di uno ione idrogeno dal gruppo carbossile a quello amminico. Per questo, in caso di variazioni di pH nell'ambiente, un amminoacido può funzionare da tampone. Infatti, se aumentano gli ioni H+, questi si legano al gruppo amminico, e se aumentano gli ioni OH- il carbossile cede un idrogeno.

Tabella degli Amminoacidi Essenziali

Amminoacido Essenziale
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptofano
Valina
Arginina (neonati)
Istidina (neonati)

Formazione dei Peptidi e Legame Peptidico

A questo punto, cerchiamo di capire come gli amminoacidi costruiscono le proteine. Gli amminoacidi sono uniti tra loro mediante condensazione tra l'ossidrile del gruppo carbossilico e l'idrogeno del gruppo amminico dell'amminoacido successivo, con liberazione di una molecola d'acqua. Questo legame è detto peptidico. La reazione chimica che permette di legare un amminoacido con un altro - al fine della formazione di una proteina - prende il nome di condensazione.

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In questo contesto, ogni volta che si verifica una reazione di condensazione, si ha la perdita di una molecola d’acqua e i due amminoacidi (o lo specifico amminoacido della proteina in costruzione con un altro) si legano covalentemente attraverso un legame che si chiama peptidico. In particolare, il legame peptidico si instaura tra l’atomo di carbonio del gruppo carbossilico - legato all’atomo di carbonio centrale - di un amminoacido, e l’atomo di azoto del gruppo amminico - che lega l’atomo di carbonio centrale - di un altro amminoacido.

Il legame peptidico è rigido perché tra il doppio legame dell'ossigeno carbossilico e il legame dell'azoto si ha una delocalizzazione degli elettroni, perciò non si ha rotazione e gli atomi giacciono sullo stesso piano. La rotazione è invece permessa intorno al Ca.

Siccome le proteine sono macromolecole biologiche, il processo che porta alla loro formazione (o sintesi proteica) è caratterizzato da numerose reazioni di condensazione, un’elevata perdita di molecole d’acqua, e un elevato numero di residui amminoacidici legati covalentemente tra di loro attraverso numerosi legami peptidici. Alla fine della sintesi proteica, una proteina sarà di base composta da una estremità carbossi-terminale, in cui il gruppo carbossilico legato all’atomo di carbonio centrale di quell’amminoacido non è impegnato in un legame peptidico; una porzione centrale, in cui il gruppo carbossilico e quello amminico legati all’atomo di carbonio centrale di quegli amminoacidi sono entrambi impegnati in un legame peptidico; e una estremità ammino-terminale, in cui il gruppo amminico legato all’atomo di carbonio centrale di quell’amminoacido non è impegnato in un legame peptidico.

La catena formata da un numero di unità fino a un centinaio, del peso inferiore a 5000 dalton, è chiamata peptide. Quello ottenuto è un dipeptide perché è formato da due amminoacidi. La sequenza di reazioni (che, per altro, non sono in realtà così semplici) può continuare all'infinito: sino ad aversi un polimero detto polipeptide o proteina.

Struttura delle Proteine

Una proteina è una lunga catena contenente da 100 a circa 1000 amminoacidi. Nelle proteine possiamo individuare quattro livelli di struttura.

1. La struttura primaria è la sequenza degli amminoacidi e ci indica il numero, il tipo e l'ordine in cui essi sono disposti all'interno della catena.
2. La struttura secondaria è la conformazione spaziale che il filamento assume attraverso legami idrogeno tra il gruppo carbossilico e quello amminico. Ci sono due tipi di ripiegamento: α-elica, foglietto-β.
3. La struttura terziaria è l'ulteriore ripiegamento spaziale che assume il polipeptide quando si raggomitola per formare le proteine globulari.
4. La struttura quaternaria è propria di alcune proteine ed è data dall'unione di due o più filamenti polipeptidici (subunità) uguali o diversi.

La funzionalità della proteina è strettamente legata alla sua conformazione.

Struttura Secondaria: α-elica e Foglietto-β

Nell'α-elica si ha un avvolgimento a spirale, generalmente destrorso, dovuto a legami idrogeno tra l'idrogeno del gruppo amminico e l'ossigeno del gruppo carbossilico all'interno della stessa catena. Nell'elica i gruppi R non sono coinvolti e sporgono verso l'esterno rispetto all'asse della spirale.

Le più importanti sono le α-cheratine, ricche di cisteina, che formano i capelli, le unghie e lo strato più superficiale della pelle. La particolare struttura conferisce alla proteina resistenza ed elasticità e si allungano se sottoposte al calore umido.

Nel foglietto-β i legami idrogeno si formano fra catene polipeptidiche diverse allineate parallelamente, con i gruppi -R che sporgono. Tra le proteine più importanti abbiamo le β-cheratine, prive di cisteina, che si trovano nelle penne, becco e artigli degli Uccelli, nelle unghie e corna dei Mammiferi, nelle squame dei Rettili e nella seta del baco e dei Ragni. Queste proteine sono più resistenti delle precedenti, ma non sono elastiche.

Struttura Terziaria e Interazioni dei Gruppi -R

All'interno del filamento polipeptidico ci sono segmenti con una o entrambe le strutture secondarie e tratti privi di strutture regolari. Il ripiegamento è consentito dall'interazione dei gruppi -R per mezzo di:

• Ponti disolfuro tra gruppi -SH.
• Forze di Van der Waals tra gruppi idrofobi che sono respinti dall'acqua e si orientano verso l'interno.
• Legami idrogeno tra gruppi idrofili.
• Legami ionici con gruppi acidi o basici.

In presenza di acqua, i gruppi -R idrofili si pongono all'esterno, mentre quelli idrofobi all'interno.

Denaturazione delle Proteine

Le proteine possono alterarsi molto facilmente a causa di modificazioni di pH, per effetto di radiazioni U.V., del calore, o per azione di solventi organici. Tali alterazioni vengono comunemente denominate come denaturazione delle proteine. La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà.

La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.

Classificazione delle Proteine

Le proteine possono essere classificate secondo tre criteri in base alla:

• Composizione:
  • Proteine semplici, se formate solo da amminoacidi.
  • Proteine coniugate, se contengono anche parti di natura diversa, i gruppi prostetici e i coenzimi.
• Forma:
  • Globulare.
  • Fibrosa.
• Funzione.

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