Proteine: Composizione Chimica e Amminoacidi

Le proteine, o protidi, sono biomolecole quaternarie perché contengono C, H, O, e N; alcune contengono anche S e P o altri elementi. Le proteine sono costituite da migliaia di monomeri che, diversamente dai glucidi, sono differenti tra loro. I monomeri sono gli amminoacidi (o aminoacidi).

Cosa sono gli amminoacidi?

Gli aminoacidi (o amminoacidi) sono l'unità strutturale primaria delle proteine. Dal punto di vista chimico l'aminoacido è un composto organico contenente un gruppo carbossilico (COOH) ed un gruppo aminico (NH2). Oltre a questi due gruppi ogni aminoacido si contraddistingue dagli altri per la presenza di un residuo (R) conosciuto anche con il nome di catena laterale dell'aminoacido.

La loro formula generale è NH2-CHR-COOH. Il gruppo R permette di distinguere tra loro i 20 amminoacidi più comuni trovati nelle proteine e negli enzimi. La natura chimica delle catene R porta alla classificazione degli amminoacidi in non-polari o idrofobi (alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, prolina), polari (glicina, serina, treonina, cisteina, tirosina, asparagina e glutamina), acidi (acido aspartico e acido glutammico) e basici (lisina, arginina e istidina).

Nella sintesi proteica intervengono solo venti dei diversi aminoacidi esistenti in natura (attualmente oltre cinquecento). Dal punto di vista nutrizionale questi aminoacidi possono essere a loro volta divisi in due grandi gruppi: quello degli aminoacidi essenziali e quello degli aminoacidi non essenziali.

Sono definiti essenziali quegli aminoacidi che l'organismo umano non riesce a sintetizzare in quantità sufficiente a far fronte ai propri bisogni. Per l'adulto sono otto e più precisamente: fenilalanina, isoleucina, lisina, leucina, metionina, treonina, triptofano e valina. Sono considerati aminoacidi semiessenziali la cisteina e la tirosina, in quanto l'organismo li può sintetizzare a partire da metionina e fenilalanina. Sono definiti aminoacidi condizionatamente essenziali (arginina, glicina, glutammina, prolina e taurina) quegli aminoacidi che ricoprono un ruolo fondamentale nel mantenimento dell'omeostasi e delle funzioni dell'organismo in determinate situazioni fisiologiche.

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Un amminoacido possiede un carbonio α (asimmetrico), tranne la glicina, al quale sono uniti quattro gruppi diversi: un gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo amminico (-NH2) un atomo di idrogeno (H) e un residuo amminoacidico (R) diverso per ogni amminoacido. Utilizzando la configurazione di Fischer, vediamo che ci sono due isomeri ottici con configurazione D e L. In natura gli amminoacidi hanno una configurazione di tipo L.

Alcuni amminoacidi non sono sintetizzati dagli animali ma solo dalle piante, perciò devono essere introdotti con la dieta. Gli amminoacidi essenziali sono particolarmente abbondanti nei tessuti animali, le cosiddette proteine nobili. Mentre quelle vegetali sono dette incomplete perché sono povere di alcuni amminoacidi.

Gli amminoacidi assumono prevalentemente una struttura di ione bipolare (zwitterione), con il trasferimento di uno ione idrogeno dal gruppo carbossile a quello amminico. Per questo, in caso di variazioni di pH nell'ambiente, un amminoacido può funzionare da tampone. Infatti, se aumentano gli ioni H+, questi si legano al gruppo amminico, e se aumentano gli ioni OH- il carbossile cede un idrogeno.

Peptidi e Legame Peptidico

Gli amminoacidi sono uniti tra loro mediante condensazione tra l'ossidrile del gruppo carbossilico e l'idrogeno del gruppo amminico dell'amminoacido successivo, con liberazione di una molecola d'acqua. Questo legame è detto peptidico. Quello ottenuto è un dipeptide perché è formato da due amminoacidi. Il legame determina la formazione di un dipeptide del tipo NH2-CHR2-CO-NH-CHR2-COOH che, quindi, mostra a una estremità un gruppo amminico libero (estremità ammino-terminale o N-terminale) e all’altra un gruppo carbossilico libero (estremità carbossi terminale o C-terminale).

Il legame peptidico è rigido perché tra il doppio legame dell'ossigeno carbossilico e il legame dell'azoto si ha una delocalizzazione degli elettroni, perciò non si ha rotazione e gli atomi giacciono sullo stesso piano. La rotazione è invece permessa intorno al Ca. La catena formata da un numero di unità fino a un centinaio, del peso inferiore a 5000 dalton, è chiamata peptide.

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Nelle proteine, gli amminoacidi sono legati tra loro mediante legami ammidici che impegnano il gruppo carbossilico del primo amminoacido e il gruppo amminico libero del successivo. Il legame di molti amminoacidi porta alla formazione di un polimero che, fino a 50 amminoacidi, è definito come polipeptide. La sequenza di reazioni (che, per altro, non sono in realtà così semplici) può continuare all'infinito: sino ad aversi un polimero detto polipeptide o proteina.

Struttura delle Proteine

Le proteine sono polimeri lineari ma nello spazio assumono forme definite e molto complesse in base alla natura degli amminoacidi che le compongono. Una proteina è una lunga catena contenente da 100 a circa 1000 amminoacidi.

Nelle proteine possiamo individuare quattro livelli di struttura:

1. Struttura Primaria: è la sequenza degli amminoacidi e ci indica il numero, il tipo e l'ordine in cui essi sono disposti all'interno della catena.
2. Struttura Secondaria: è la conformazione spaziale che il filamento assume attraverso legami idrogeno tra il gruppo carbossilico e quello amminico.
3. Struttura Terziaria: è l'ulteriore ripiegamento spaziale che assume il polipeptide quando si raggomitola per formare le proteine globulari.
4. Struttura Quaternaria: è propria di alcune proteine ed è data dall'unione di due o più filamenti polipeptidici (subunità) uguali o diversi.

Struttura Secondaria: α-elica e foglietto-β

Ci sono due tipi di ripiegamento: α-elica e foglietto-β. Nell'α-elica si ha un avvolgimento a spirale, generalmente destrorso, dovuto a legami idrogeno tra l'idrogeno del gruppo amminico e l'ossigeno del gruppo carbossilico all'interno della stessa catena. Nell'elica i gruppi R non sono coinvolti e sporgono verso l'esterno rispetto all'asse della spirale.

L'elica si dice di mano destra se, seguendo lo scheletro principale (orientato dal basso verso l'alto), si effettua un movimento analogo all'avvitamento di una vite destrorsa; mentre l'elica è di mano sinistra se il movimento è analogo all'avvitamento di una vite sinistrorsa. Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico.

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Le più importanti sono le α-cheratine, ricche di cisteina, che formano i capelli, le unghie e lo strato più superficiale della pelle. La particolare struttura conferisce alla proteina resistenza ed elasticità e si allungano se sottoposte al calore umido. Nel foglietto-β i legami idrogeno si formano fra catene polipeptidiche diverse allineate parallelamente, con i gruppi -R che sporgono. Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele.

Tra le proteine più importanti abbiamo le ß-cheratine, prive di cisteina, che si trovano nelle penne, becco e artigli degli Uccelli, nelle unghie e corna dei Mammiferi, nelle squame dei Rettili e nella seta del baco e dei Ragni. Queste proteine sono più resistenti delle precedenti, ma non sono elastiche.

La tripla elica consta di catene elicoidali sinistrorse strettamente intrecciate a tre. Questa struttura è tipica del collagene, molto abbondante nei Vertebrati ed è uno dei materiali più resistenti degli animali. Le proteine che hanno questi tipi di ripiegamenti presentano una forma allungata e sono dette proteine fibrose.

Struttura Terziaria e Interazioni

All'interno del filamento polipeptidico ci sono segmenti con una o entrambe le strutture secondarie e tratti privi di strutture regolari. Il ripiegamento è consentito dall'interazione dei gruppi -R per mezzo di:

• ponti disolfuro tra gruppi -SH
• forze di Van der Waals tra gruppi idrofobi che sono respinti dall'acqua e si orientano verso l'interno
• legami idrogeno tra gruppi idrofili
• legami ionici con gruppi acidi o basici

In presenza di acqua, i gruppi -R idrofili si pongono all'esterno, mentre quelli idrofobi all'interno.

Struttura Quaternaria

La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da due o più subunità. La funzionalità della proteina è strettamente legata alla sua conformazione.

Denaturazione delle Proteine

La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà. La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.

Funzioni delle Proteine

Le proteine hanno numerosi funzioni:

• energetica, in quanto forniscono circa 4 kcal/g;
• strutturale, dando sostegno meccanico;
• di trasporto verso l'interno e l'esterno della cellula;
• di regolazione delle attività cellulari;
• di deposito di riserva, quale fonte di nutrimento per l'embrione e i semi;
• di difesa da corpi estranei e da agenti patogeni;
• di comunicazione, quando funzionano da messaggeri chimici;
• contrattile, poiché permettono il movimento;
• enzimatiche, come acceleratori di reazioni;
• recettoriali, cioè di ricezione e risposta agli stimoli.

Collagene: Un Esempio Specifico

Una delle proprietà più curiose del collagene è la sua semplicità costitutiva: è formato per circa il 30% da prolina e per circa il 30% da glicina; gli altri 18 amminoacidi si devono spartire solamente il restante 40% della struttura proteica. La prolina è un amminoacido ciclico in cui il gruppo R si lega all'azoto α-amminico e ciò conferisce una certa rigidità. La struttura finale è una catena ripetitiva avente la forma di un'elica; all'interno della catena di collageno, sono assenti legami a idrogeno. La sua struttura gli conferisce particolari capacità meccaniche; ha grande resistenza meccanica associata a elevata elasticità (es. nei tendini) oppure elevata rigidità (es.

Dopo il coagulo si deve proseguire con la riparazione del tessuto; le cellule vicine alla ferita producono anche collagene. Per far ciò, per prima cosa viene indotta l'espressione di un gene cioè entrano in funzione organismi che partendo dall'informazione di un gene, sono in grado di produrre la proteina (l'informazione genetica viene trascritta sull'mRNA il quale esce dal nucleo e raggiunge i ribosomi nel citoplasma dove l'informazione genetica viene tradotta in proteina). Successivamente, per azione di altri enzimi, si verificano altre modificazioni che consistono nella glicosidazione dei gruppi ossidrili di prolina e lisina (all'ossigeno dell'OH si lega uno zucchero); tali enzimi si trovano in zone diverse dal lume perciò, la proteina, mentre subisce le modificazioni, migra all'interno del reticolo endoplasmatico per finire in sacche (vescicole) che si richiudono su se stesse e si staccano dal reticolo: al loro interno è contenuto il monomero del pro-collagene glicosidato; quest'ultimo raggiunge l'apparato del Golgi dove particolari enzimi riconoscono la cisteina presente nella parte carbossi terminale del pro-collagene glicosidato e fanno sì che le diverse catene si avvicinino tra loro e formino dei ponti disolfuro: si ottengono così tre catene di pro-collagene glicosidato legate tra loro ed è questo il punto di partenza del quale le tre catene, compenetrando, poi, spontaneamente, danno origine alla tripla elica.

Contenuto in Amminoacidi Essenziali

Si possono definire complete o nobili quelle proteine che contengono tutti gli AA essenziali in quantità e in rapporti equilibrati. In generale le proteine animali sono complete e quelle vegetali sono incomplete. La dicitura nobili associata alle proteine vegetali non è corretta ed è stata introdotta per contrastare il detto secondo il quale "i legumi sono la carne dei poveri". In realtà assumere una discreta fonte di proteine vegetali nella dieta è importantissimo e per valorizzarle ulteriormente questo concetto è stato introdotto impropriamente il termine "nobili". In ogni caso queste carenze possono essere superate semplicemente utilizzando appropriate associazioni alimentari ad esempio PASTA e FAGIOLI.

AMINOACIDO LIMITANTE: di una proteina o di una miscela proteica è l'aminoacido essenziale carente o del tutto assente che limita l'utilizzo di tutti gli altri aminoacidi anche se presenti in eccesso rispetto ai bisogni. Come abbiamo visto nelle proteine di origine vegetale questo aminoacido non è in genere sufficiente a garantire il fabbisogno e dev'essere introdotto tramite l'abbinamento con altri cibi.

INDICE CHIMICO: è dato dal rapporto tra la quantità di un dato aminoacido in un grammo della proteina in esame e la quantità dello stesso aminoacido in un grammo della proteina di riferimento biologica (dell'uovo). Più è alto questo indice e maggiore sarà la percentuale di aminoacidi essenziali.

La funzione primaria degli aminoacidi è quella di intervenire nella sintesi proteica, necessaria per far fronte ai processi di rinnovamento cellulare dell'organismo. Oltre a quelli coinvolti nella sintesi delle proteine, molti altri aminoacidi svolgono funzioni molto importanti. creatina (utile per incrementare capacità e potenza anaerobica alattacida e lattacida) e la carnitina che facilita il trasporto dei lipidi all'interno del mitocondrio).

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