Le proteine sono macromolecole biologiche essenziali per la vita, svolgendo una vasta gamma di funzioni all'interno delle cellule. La loro struttura tridimensionale è cruciale per la loro funzione, e questa struttura è organizzata in diversi livelli, tra cui la struttura secondaria.
Organizzazione Tridimensionale delle Proteine
Immaginiamo ora di seguire al rallentatore le fasi dell'organizzazione tridimensionale della proteina. In realtà gli amminoacidi (AA) non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica).
La struttura che la proteina assume all'interno della cellula e che è capace di svolgere la funzione biologica si chiama nativa. In linea di massima la struttura nativa è un minimo energetico e la proteina la raggiunge da sola, già durante la biosintesi. Le proteine natively folded sono strutture compatte nelle quali i residui aminoacidici sono praticamente in contatto tra loro e le cavità hanno prevalentemente dimensioni subatomiche; le cavità di dimensioni atomiche o superatomiche sono rare.
Le proteine anche più compatte hanno moti vibrazionali interni a livello di singoli residui aminoacidici o di interi segmenti di struttura secondaria. Questi movimenti hanno grande importanza per la funzione proteica e dipendono dalla temperatura; però possono portare alla denaturazione della proteina stessa. Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali. Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
Alfa Elica
La catena principale si ripiega progressivamente in modo da formare il maggior numero di legami a idrogeno tra il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici. In essa, ciascun gruppo ammidico è legato con legami a idrogeno al gruppo ammidico che lo segue al terzo posto in ciascuna direzione lungo la catena. Vi sono quindi 3,6 unità di amminoacido per ogni giro dell'elica.
Leggi anche: Terziaria e Quaternaria: Struttura Proteica
Per visualizzare la struttura ad alfa elica, si possono utilizzare strumenti di visualizzazione molecolare come MGL Tools. Si può aprire il file 1uv6_tut.pdb in MGL Tools cliccando File / Read Molecule. In MGL Tools cliccate File / Read Molecule e aprite il file 1uv6_tut.pdb.
Nella struttura rimangono visibili solo gli idrogeni polari. Cliccate ora: Hydrogen Bonds / Build / Set Parms + Build. individuati 8 legami idrogeno.
Nel caso in cui il capello (alfa cheratina) si allenta e le fibre si allungano, ripristinando la struttura ad alfa elica.
Struttura Beta (Foglietto Beta)
Di minor importanza quantitativa è la seconda delle due interazioni. Essa è conosciuta come struttura ß, o struttura a pieghe, o "struttura a foglietto ripiegato" delle proteine. Anche in questo caso la stabilità della struttura è dovuta ai numerosi legami a idrogeno che si instaurano tra il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici dei due diversi tratti di catena.
Esaminiamo per prima la struttura beta. da un lato e il legame NH dal lato opposto.
Leggi anche: Sequenza Primaria delle Proteine
Ciascun gruppo ammidico è legato con legami a idrogeno al gruppo ammidico che lo segue al terzo posto in ciascuna direzione lungo la catena.
Per visualizzare la struttura a foglietto beta, si possono utilizzare strumenti di visualizzazione molecolare come MGL Tools. Si può aprire il file 1uv6_tut.pdb in MGL Tools cliccando File / Read Molecule.
Nella struttura rimangono visibili solo gli idrogeni polari. Cliccate ora: Hydrogen Bonds / Build / Set Parms + Build. annuncia che sono stati individuati 9 legami idrogeno.
Struttura Quaternaria
Le proteine possono associarsi fra loro e formare oligomeri composti da piu' catene polipeptidiche (struttura quaternaria); un esempio e' dato dall'emoglobina. Un oligomero proteico che presenti interfacce eterologhe puo' formare in genere strutture aperte di dimensione illimitata (ad es. i microtubuli della tubulina), le cui estremita' sono diverse; uno che presenti interfacce isologhe e' in genere di dimensioni limitate (un dimero o al massimo un insieme di dimeri) e simmetriche. Una struttura particolarmente interessante e' quella delle proteine le cui subunita' si dispongono in modo da formare anelli; questi possono presentare sia interfacce eterologhe che interfacce isologhe.
Modificazioni Post-Traduzionali
Molte proteine, soprattutto nelle cellule eucariotiche, subiscono modificazioni successive alla loro biosintesi. Queste possono essere reversibili o irreversibili e modificano l'attivita' biologica della proteina stessa; spesso la proteina neo-sintetizzata e' priva di attività e la acquisisce solo in seguito alla modificazione post-traduzionale.
Leggi anche: Le Basi delle Proteine
- Taglio proteolitico limitato: la proteina neosintetizzata ha una catena polipeptidica piu' lunga della proteina attiva e la modificazione post-traduzionale consiste nell'idrolisi e rimozione di un frammento all'estremita' C- o N-terminale da parte di una proteasi specifica. Esempi sono: le proteine della coagulazione, il complemento, le proteasi digestive del pancreas, etc.
- Modificazioni selettive di singoli aminoacidi: ad es. Acetilazione-deacetilazione di residui di Lys, ad es. Formazione di ponti disolfuro tra residui di Cys (reversibili per riduzione; ad es.
tags: #struttura #secondaria #proteine