Le proteine sono molecole biologiche di importanza vitale, e la loro struttura determina la loro funzione. Immaginiamo ora di seguire al rallentatore le fasi dell'organizzazione tridimensionale della proteina. Pertanto, conoscere gli amminoacidi diventa fondamentale per comprendere i diversi livelli strutturali delle proteine.
Struttura Primaria delle Proteine
La struttura primaria delle proteine è rappresentata dalla sequenza di amminoacidi in una catena polipeptidica. Questa sequenza è determinata da geni specifici situati nel DNA. L'intera catena di amminoacidi viene infatti definita anche come polipeptide. Questa sequenza è essenziale perché influenza sia la forma (struttura) che la funzione delle proteine.
Le proteine umane sono composte da 20 diversi amminoacidi e considerando anche che un amminoacido può comparire più volte nella stessa catena polipeptidica, il numero delle combinazioni possibili è enorme: una sequenza di 100 amminoacidi in teoria può codificare miliardi e miliardi di proteine diverse. Quelle più comuni sono composte dai 50 ai 2000 residui.
La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due AA con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA ed il gruppo amminico (-NH2) dell'AA adiacente nella catena peptidica in crescita.
Se un solo amminoacido della sequenza viene modificato, la conformazione strutturale della proteina cambia. Inoltre, se ricordi bene (fisiologia), la struttura delle molecole biologiche influisce sulle loro funzioni, e lo stesso vale per le proteine, in cui cambiamenti strutturali determinano cambiamenti nelle funzioni.
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Struttura Secondaria delle Proteine
La struttura secondaria delle proteine è costituita da una catena polipeptidica dotata di struttura primaria che si "attorciglia" e si "ripiega" nello spazio in diversi modi. La catena principale si ripiega progressivamente in modo da formare il maggior numero di legami a idrogeno tra il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici. Il grado di ripiegamento è infatti specifico per ogni proteina.
La catena, o parti della catena, forma così due possibili conformazioni strutturali: α-elica foglietto β-ripiegato. In realtà gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica).
Queste strutture secondarie servono principalmente per stabilizzare il nucleo della proteina ed esse stesse sono stabilizzate dai legami a idrogeno. Le proteine possono avere quindi una conformazione ad alfa-elica, a foglio beta-ripiegato o un mix di entrambe. In essa, ciascun gruppo ammidico è legato con legami a idrogeno al gruppo ammidico che lo segue al terzo posto in ciascuna direzione lungo la catena. Vi sono quindi 3,6 unità di amminoacido per ogni giro dell'elica.
Queste pieghe nella catena si verificano quando si formano legami idrogeno tra gli amminoacidi. Questi legami garantiscono la stabilità. Si formano tra un atomo di idrogeno (H) carico positivamente del gruppo amminico -NH2 di un amminoacido e un ossigeno (O) carico negativamente del gruppo carbossilico (-COOH) di un altro amminoacido. Se ricordi bene dall'articolo sulle molecole biologiche, i legami idrogeno sono deboli di per sé, ma forniscono forza alle molecole quando sono in grandi quantità. Tuttavia, si rompono facilmente.
Di minor importanza quantitativa è la seconda delle due interazioni. Essa è conosciuta come struttura ß, o struttura a pieghe, o "struttura a foglietto ripiegato" delle proteine. Anche in questo caso la stabilità della struttura è dovuta ai numerosi legami a idrogeno che si instaurano tra il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici dei due diversi tratti di catena.
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Sebbene non siano delle strutture secondarie "regolari", entrano in questa categoria anche le Congiunzioni; tipicamente sono le sezioni che connettono eliche e foglietti, ma non solo. Questi segmenti possono assumere molte forme e la loro lunghezza è variabile. Pur non condividendo una forma comune, queste strutture sono frequentemente implicate nelle funzioni proteiche; ottenere una loro conformazione corretta è molto importante, tanto quanto lo è per eliche e foglietti.
Struttura Terziaria delle Proteine
Come descritto in precedenza, la struttura secondaria delle proteine è caratterizzata da attorcigliamenti e ripiegamenti della della catena polipeptidica o parti di essa. La struttura terziaria (dal punto di vista termodinamico è la forma con la più bassa energia libera) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova. Se la catena si attorciglia e si ripiega ulteriormente, l'intera molecola assume una specifica forma globulare.
Immagina di prendere la struttura secondaria ripiegata e di torcerla ulteriormente in modo che inizi a ripiegarsi in una palla. Questa può essere una rappresentazione della struttura terziaria della proteina. La struttura terziaria è la struttura tridimensionale complessiva delle proteine. Rappresenta per tanto un altro livello di complessità. Si può dire che la struttura delle proteine è "salita di livello" in complessità.
La struttura terziaria è stabilizzata tra gli altri da legami idrogeno e ponti disolfuro. Durante la formazione della struttura terziaria, tra gli amminoacidi si formano legami diversi da quelli peptidici. Questi legami determinano la conformazione strutturale e la stabilità della struttura terziaria della proteina.
- Legami a idrogeno: Questi legami si formano tra gli atomi di ossigeno o azoto e idrogeno nei gruppi R di diversi amminoacidi. Non sono forti, anche se sono numerosi.
- Legami ionici: I legami ionici si formano tra i gruppi carbossilici e amminici di diversi amminoacidi e solo quei gruppi che non formano già legami peptidici. Inoltre, gli amminoacidi devono essere vicini tra loro perché si formino legami ionici. Come i legami idrogeno, questi legami non sono forti e si rompono facilmente, di solito a causa della variazione del pH.
- Ponti disolfuro: Questi legami si formano tra gli amminoacidi che hanno lo zolfo nei loro gruppi R. L'amminoacido in questo caso si chiama cisteina. La cisteina è una delle fonti importanti di zolfo nel metabolismo umano. I ponti disolfuro sono molto più forti dei legami idrogeno e ionici.
Nella struttura terziaria (e in quella quaternaria, come vedrai più avanti), alle catene può essere collegato un gruppo non proteico (gruppo prostetico) chiamato gruppo ematico o eme.
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Struttura Quaternaria delle Proteine
La struttura proteica quaternaria si riferisce a una struttura ancora più complessa, costituita da più di una catena polipeptidica. Ogni catena è contraddistinta da proprie strutture primarie, secondarie e terziarie e viene definita come subunità della struttura quaternaria. Anche qui sono presenti legami a idrogeno, ionici e disolfuro che tengono insieme le catene.
La differenza tra struttura terziaria e quaternaria può essere approfondita osservando l'emoglobina, come descritto di seguito.
Struttura dell'Emoglobina
L'emoglobina costituisce una delle proteine essenziali del nostro corpo. L'emoglobina è una proteina globulare che trasferisce l'ossigeno dai polmoni alle cellule, e conferendo al sangue il tipico colore rosso. La sua struttura quaternaria è costituita da quattro catene polipeptidiche collegate tra loro con i legami chimici citati in precedenza. Le catene sono chiamate subunità alfa e beta. Le catene alfa sono identiche tra loro, così come le catene beta (ma sono diverse da quelle alfa). A queste quattro catene è collegato il gruppo ematico che contiene lo ione ferro a cui si lega l'ossigeno.
Non bisogna confondere le unità alfa e beta con l'alfa-elica e i fogli beta della struttura secondaria. Le unità alfa e beta sono la struttura terziaria, ovvero la struttura secondaria ripiegata in forma tridimensionale. Ciò significa che le unità alfa e beta contengono parti di catene ripiegate a forma di alfa-elica e fogli beta.
Relazione tra Struttura Primaria, Secondaria, Terziaria e Quaternaria
Quando ti interroghi sull'importanza della struttura delle proteine, ricordati che la struttura tridimensionale influisce sulla funzione delle proteine. Essa conferisce a ogni proteina un "contorno" specifico, importante perché le proteine devono riconoscere ed essere riconosciute da altre molecole per interagire. Ricordi le proteine fibrose, globulari e di membrana? Le proteine trasportatrici, un tipo di proteine di membrana, di solito trasportano un solo tipo di molecola, che si lega al loro "sito di legame". Ad esempio, il trasportatore di glucosio 1 (GLUT1) trasporta il glucosio attraverso la membrana plasmatica (la membrana della superficie cellulare). Se la sua struttura nativa dovesse cambiare, la sua efficacia nel legare il glucosio diminuirebbe o si perderebbe del tutto.
Sequenza di Amminoacidi e Funzione Proteica
Inoltre, anche se la struttura tridimensionale determina effettivamente la funzione delle proteine, la struttura tridimensionale stessa è determinata dalla sequenza degli amminoacidi (la struttura primaria delle proteine). Ci si potrebbe chiedere: perché una struttura apparentemente semplice gioca un ruolo così vitale nella forma e nella funzione di alcune proteine piuttosto complesse? Come descritto, l'intera struttura e funzione della proteina cambierebbe se un solo amminoacido venisse omesso o scambiato con un altro nella struttura primaria. Questo perché tutte le proteine sono "codificate", cioè funzionano correttamente solo se i loro costituenti (o unità) sono tutti presenti e tutti adatti o se il loro "codice" è corretto. La struttura tridimensionale è, dopo tutto, costituita da molti aminoacidi uniti insieme.
Tabella Riassuntiva delle Strutture Proteiche
| Struttura | Descrizione | Caratteristiche |
|---|---|---|
| Primaria | Sequenza di amminoacidi | Determinata dal DNA, influenza forma e funzione |
| Secondaria | Ripiegamento della catena polipeptidica | Alfa-elica, foglietto beta, legami idrogeno |
| Terziaria | Struttura tridimensionale complessiva | Legami idrogeno, ionici, ponti disolfuro, gruppo eme |
| Quaternaria | Assemblaggio di più catene polipeptidiche | Subunità alfa e beta (es. emoglobina) |
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