Le proteine sono molecole complesse con diversi livelli di organizzazione strutturale, ognuno dei quali è cruciale per la loro funzione biologica. Questi livelli includono la struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.
Struttura Primaria
La struttura primaria è la sequenza di amminoacidi che compongono la proteina, uniti in una sorta di lunga catena dai legami peptidici. La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due amminoacidi (AA) con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA ed il gruppo amminico (-NH2) dell'AA adiacente nella catena peptidica in crescita.
Quando due amminoacidi si uniscono tramite un legame peptidico, formano un dipeptide, tre amminoacidi uniti insieme formano un tripeptide e così via. L'intera catena di amminoacidi viene infatti definita anche come polipeptide. Le proteine umane sono composte da 20 diversi amminoacidi e considerando anche che un amminoacido può comparire più volte nella stessa catena polipeptidica, il numero delle combinazioni possibili è enorme: una sequenza di 100 amminoacidi in teoria può codificare miliardi e miliardi di proteine diverse. Quelle più comuni sono composte dai 50 ai 2000 residui.
Struttura Secondaria
La struttura secondaria si riferisce alla conformazione spaziale dei blocchi costruttivi delle catene. In realtà gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica). In FoldIt troviamo le alfa Eliche con forma a spirale e i Foglietti beta, strisce piatte. Le lunghezze e dimensioni di questi blocchi possono variare ma le loro forme essenziali sono sempre le stesse. Ogni proteina contiene come minimo una di queste strutture essenziali, più spesso ne contiene parecchie. Queste strutture secondarie servono principalmente per stabilizzare il nucleo della proteina ed esse stesse sono stabilizzate dai legami a idrogeno.
Sebbene non siano delle strutture secondarie "regolari", entrano in questa categoria anche le Congiunzioni; tipicamente sono le sezioni che connettono eliche e foglietti, ma non solo. Questi segmenti possono assumere molte forme e la loro lunghezza è variabile. Pur non condividendo una forma comune, queste strutture sono frequentemente implicate nelle funzioni proteiche; ottenere una loro conformazione corretta è molto importante, tanto quanto lo è per eliche e foglietti.
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La struttura secondaria delle proteine si forma grazie ai legami a idrogeno tra l’O e l’H. Data la molteplice quantità di catene di amminoacidi disposte le une parallele alle altre si avrà la formazione di legami a H. Ossia essi si andranno ad instaurare tra l’H di una catena e l’O di un’altra.
Struttura Terziaria
La struttura terziaria (dal punto di vista termodinamico è la forma con la più bassa energia libera) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova. La struttura terziaria è stabilizzata tra gli altri da legami idrogeno e ponti disolfuro. Essa riguarda un ulteriore accorciamento delle catene. L’unica parte dell’amminoacido non ancora preso in considerazione è il gruppo R. Quando esso è polare tra loro si stabiliscono dei legami a H.
Struttura Quaternaria
La struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo. In FoldIt non si ha a che fare con proteine multiple quindi questa struttura non è rilevante per il gioco.
La struttura quaternaria è costituita da aggregati specifici di due o più catene polipeptidiche ripiegate, o subunità. Si può avere associazione tra subunità dello stesso tipo (interazioni omotipiche) e associazione tra subunità di struttura molto diversa (interazioni eterotipiche). In entrambi i casi si ha la formazione di proteine mulitmeriche.
Denaturazione delle Proteine
La denaturazione è il processo mediante il quale le catene polipeptidi che perdono la loro forma e di conseguenza la loro funzione. Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali. Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
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Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB).
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