Le proteine possono associarsi fra loro e formare oligomeri composti da più catene polipeptidiche, definendo la struttura quaternaria. Un esempio classico è l'emoglobina.
Un oligomero proteico che presenti interfacce eterologhe può formare, in genere, strutture aperte di dimensione illimitata, le cui estremità sono diverse. Un esempio sono i microtubuli della tubulina.
Al contrario, un oligomero con interfacce isologhe è generalmente di dimensioni limitate, come un dimero, o al massimo un insieme di dimeri, e presenta simmetria.
Una struttura particolarmente interessante è quella delle proteine le cui subunità si dispongono in modo da formare anelli. Questi anelli possono presentare sia interfacce eterologhe che interfacce isologhe.
Le proteine natively folded sono strutture compatte nelle quali i residui aminoacidici sono praticamente in contatto tra loro e le cavità hanno prevalentemente dimensioni subatomiche. Le cavità di dimensioni atomiche o superatomiche sono rare.
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Il ripiegamento di segmenti di struttura secondaria, come le alfa eliche, comporta che i contatti tra residui aminoacidici nell'hydrophobic core possano verificarsi non solo tra residui che nella sequenza aminoacidica sono vicini o adiacenti, ma anche tra residui che nella sequenza sono molto lontani.
Anche le proteine più compatte hanno moti vibrazionali interni a livello di singoli residui aminoacidici o di interi segmenti di struttura secondaria. Questi movimenti hanno grande importanza per la funzione proteica e dipendono dalla temperatura.
È importante notare che questi movimenti possono portare alla denaturazione della proteina stessa.
La struttura che la proteina assume all'interno della cellula e che è capace di svolgere la funzione biologica si chiama nativa. In linea di massima la struttura nativa è un minimo energetico e la proteina la raggiunge da sola, già durante la biosintesi.
Molte proteine, soprattutto nelle cellule eucariotiche, subiscono modificazioni successive alla loro biosintesi. Queste modificazioni possono essere reversibili o irreversibili e modificano l'attività biologica della proteina stessa.
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Spesso la proteina neo-sintetizzata è priva di attività e la acquisisce solo in seguito alla modificazione post-traduzionale.
Esempi di modificazioni post-traduzionali includono:
- Taglio proteolitico limitato: la proteina neosintetizzata ha una catena polipeptidica più lunga della proteina attiva e la modificazione post-traduzionale consiste nell'idrolisi e rimozione di un frammento all'estremità C- o N-terminale da parte di una proteasi specifica. Esempi sono le proteine della coagulazione, il complemento, le proteasi digestive del pancreas, etc.
- Modificazioni selettive di singoli aminoacidi: ad es. Acetilazione-deacetilazione di residui di Lys.
- Formazione di ponti disolfuro tra residui di Cys (reversibili per riduzione).
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