Composti delle Proteine: Definizione e Classificazione

Il termine "proteine" è ormai diffuso ovunque e si sente parlare di integratori proteici, polveri proteiche, barrette proteiche, bevande proteiche etc. Le proteine o protidi sono una classe molto importante di molecole biologiche e derivano dall’unione di unità base chiamate amminoacidi.

Fondamentali per il corpo umano, le proteine sono molecole con una struttura ben definita e costituita da aminoacidi, la cui sequenza variabile differenzia la tipologia e la funzione delle stesse. Il ruolo primario che le proteine svolgono nei sistemi viventi è dichiarato dal loro stesso nome (che deriva dal greco protéion cioè "primato"). Sono le molecole organiche più complesse, più importanti e più "personalizzate" che si ritrovino in un organismo. Anche quantitativamente sono le prime: più del 50% di tutto il materiale organico di una cellula vivente è fatto di proteine.

Le proteine sono presenti in tutte le cellule, in tutti i componenti cellulari e negli alimenti di cui quotidianamente ci cibiamo, fornendo in questo modo al nostro corpo non solo Carbonio e Idrogeno ma anche Azoto e Zolfo. In base all’origine animale o vegetale delle proteine, è possibile conoscere il loro valore biologico e ponderare la nostra alimentazione nel modo più corretto per ottenere un apporto energetico adeguato.

Chimicamente le proteine sono polimeri, come i polisaccaridi. Gli amminoacidi sono composti da un atomo di carbonio a cui si lega un gruppo carbossilico, uno amminico, un atomo di idrogeno e una catena laterale gruppo R che differenzia una proteina dall’altra. L'atomo di carbonio al centro viene detto carbonio alfa. Complessivamente sono stati identificati nelle proteine 20 tipi di aminoacidi, diversi l'uno dall'altro per struttura e composizione della catena laterale. In natura esistono 20 aminoacidi di cui 8 ritenuti indispensabili, in quanto il corpo umano non è in grado di produrli autonomamente. Gli amminoacidi si uniscono |l'un l'altro attraverso la formazione di un legame peptidico tra l'azoto del gruppo amminico di una molecola e il carbonio del gruppo carbossilico di un'altra, con eliminazione di una molecola d'acqua (reazione di condensazione).

La catena (polipeptide) può allungarsi fino a comprendere anche centinaia di aminoacidi. Si parla di proteine quando la massa molecolare relativa è superiore a 10 000, altrimenti di polipeptidi. La reazione inversa a quella di formazione delle proteine è detta idrolisi, nel corso della quale avviene la scissione negli amminoacidi di costituenti (è ciò che si verifica nella digestione delle proteine).

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Classificazione delle Proteine

Riuscire a inquadrare migliaia di proteine in un sistema di classificazione che rispecchi in modo soddisfacente differenze e analogie è quasi impossibile. Le proteine vengono divise in semplici e coniugate: le prime danno, per idrolisi completa, soltanto amminoacidi, le seconde, oltre agli amminoacidi, danno anche un componente diverso, detto gruppo prostetico.

Proteine Semplici

Esistono due classi di protidi semplici: fibrosi e globulari. Le proteine semplici comprendono due sottoclassi: le proteine globulari, solubili in acqua, includenti, per esempio, l'albumina (contenuta nel bianco d'uovo), le proteine del sangue e alcuni enzimi; le proteine fibrose, dette anche strutturali in quanto contribuiscono alla formazione delle strutture degli organismi, includenti, per esempio, il collagene (presente nella pelle e nel tessuto connettivo) e la cheratina (costituente delle unghie e dei capelli).

• Albumine: Le albumine sono le proteine più note e più facilmente accessibili; essendo molto diffuse, hanno dato il nome all'intera classe delle sostanze proteiche (sostanze albumoidi). Nel regno animale sono molto diffuse e per lo più associate alle globuline, quali costituenti delle cellule e delle secrezioni cellulari. Alcune loro proprietà caratteristiche sono: la solubilità in acqua, la coagulabilità col calore e la possibilità di dar luogo per scissione a tutti gli aminoacidi (sono quindi proteine complete e di buon valore biologico). Le principali albumine animali sono: le ovoalbumine (o albumina dell'uovo) e la sieroalbumina (o albumina del latte). Si trovano anche in molti vegetali, sebbene le loro proprietà non siano perfettamente note. Una caratteristica delle albumine animali è di avere un alto contenuto di zolfo, ed una notevole percentuale di aminoacidi cistina e metionina, mentre quelle vegetali ne contengono quantitativi modesti.
• Globuline: Le globuline sono le proteine più diffuse, sia nel regno animale che in quello vegetale. Assomigliano molto, dal punto di vista della costituzione molecolare, alle albumine, ma differiscono per grandezza. Inoltre, mentre le albumine si sciolgono in acqua, le globuline sono apolari; sono invece solubili in soluzioni saline diluite (NaCl) neutre. Le più comuni sono: le globuline del sangue (α β, γ), la lattoglobulina (latte), la ovoglobulina (uova), la miosina e la mioglobina (muscolo). Le globuline vegetali si trovano in modo particolare nei semi di molte piante, specialmente in quelli oleosi delle leguminose; molto ricche di globuline sono le proteine dei semi di soia e di arachide, ove formano la quasi totalità delle sostanze proteiche.
• Gluteline e Prolamine: Le Gluteline e le prolamine (o gliadine) rappresentano due gruppi di proteine esclusivamente vegetali, tipicamente associati. Le gluteline presentano un discreto equilibrio amminoacidico e sono molto ricche di acido glutammico, comunque presente in concentrazioni inferiori rispetto alle prolamine. Sono insolubili in acqua, in soluzioni saline ed in alcool; coagulano al calore e risultano solubili in acidi e basi diluiti. La glutelina del frumento, detta glutenina, forma un complesso proteico con la gliadina che costituisce il glutine, essenziale per la panificazione e in parte per la plastificazione degli sfarinati. Le prolamine contengono, in notevole quantità, l'aminoacido prolina, dal quale deriva il nome. Appartengono solo al regno vegetale, costituiscono infatti, insieme con le gluteline, la parte protidica più importante di molti cereali, dai quali vengono facilmente estratte. Le gliadine più note sono: la gliadina del frumento, che ha dato il nome a tutta la classe: l'ordeina dell'orzo; la zeina del mais. Sono insolubili in acqua e solubili in alcol al 60-80%. Le prolamine sono ricche di acido glutammico, che rappresenta il 20-30% degli amminoacidi dei semi dei cereali; abbondano anche prolina e leucina, mentre scarseggiano gli amminoacidi solforati, la lisina (che non a caso è il tipico amminoacio limitante dei cereali) e il triptofano (carente nel mais). Queste carenze amminoacidiche sono responsabili della bassa efficienza proteica dei cereali.
• Scleroprotidi: Gli scleroprotidi (o scleroproteine) sono anche chiamati albuminoidi o proteinoidi e appartengono elusivamente al regno animale. A differenza delle proteine citate in precedenza, non fanno parte del protoplasma. Sono sostanze dotate di notevole resistenza chimica, insolubili in acqua e nei comuni solventi, che si sciolgono solo negli acidi e resistono perfino alla maggior parte degli enzimi proteolitici. In virtù della loro eccezionale resistenza chimica, assolvono a funzioni meccaniche di rivestimento, protezione e sostegno, mentre hanno scarso valore nutrizionale. I più importanti scleroprotidi negli organismi animali sono: il collagene (costituente fondamentale del tessuto connettivo, cartilagineo ed osseo), l'elastina (costituente base delle fibre elastiche dei tendini e delle pareti vasali) e le cheratine (costituenti delle unghie, dei peli e dei capelli, ma anche di squame, corna e penne). Gli scleropeptidi sono composti da pochi amminoacidi: nella cheratina abbonda la cistina (quindi lo zolfo), mentre il collagene è ricco di glicina (25%), prolina ed idrossiprolina, e carente di solforati, triptofano e tirosina. Nell'elastina abbondano glicina e leucina, mentre è scarsa la cistina. La cheratina non è attaccabile dai succhi gastrici, quindi la digeribilità e l'assorbimento intestinale sono molto bassi; ne deriva una scarsa importanza alimentare.

Proteine Coniugate

Dopo una breve panoramica degli otto gruppi che suddividono le proteine semplici, è doveroso parlare, seppur brevemente, della seconda classe di protidi, vale a dire le proteine coniugate. Esse sono costituite da un protide semplice unito chimicamente ad un gruppo non proteico chiamato prostetico. I gruppi prostetici sono sostanze organiche naturali che agiscono come cofattori (aiutanti) enzimatici. La parte proteica semplice è di solito una proteine del gruppo degli istoni o delle protamine.

• Fosfoprotidi: I fosfoprotidi sono proteine particolarmente ricche di acido fosforico, quindi ricche di fosforo sotto forma di acido orto-fosforico, legato ad esterificare il gruppo alcolico di amminoacidi (come la serina). Hanno proprietà acide dovute agli idrogeni dell'acido fosforico che non partecipa all'esterificazione. Le fosfoproteine non vanno considerate come proteine coniugate, né devono essere confuse con le nucleoproteine, capaci di dare per idrolisi acido fosforico. I fosfoprotidi sono presenti prevalentemente nelle proteine di origine animale, dove esistono due importanti rappresentanti: le caseine del latte e la vitellina del tuorlo d'uovo (la vitellina è una delle sostanze fondamentali del tuorlo ed è una proteina particolarmente ricca di fosforo). Si ricorda anche la ittulina delle uova di pesce. I principali costituenti di queste proteine sono l'acido gluttamico (15-20%), la serina (che abbonda principalmente nelle proteine dell'uovo), la prolina (5-10%) e la lisina (5-7%).
• Protammine e Istoni: Sono considerate proteine semplici anche gli istoni e le protammine, proteine solubili in acqua e dotate di carattere fortemente basico dovuto al loro elevato contenuto in amminoacidi basici (in particolare, però, le protammine sono da considerarsi dei polipeptidi a causa del loro basso peso molecolare, inferiore a 5000). Le protamine sono protidi piuttosto semplici, in quanto, per scissione danno origine soltanto a pochi tipi di aminoacidi: arginina in prevalenza e lisina. Solubili in acqua, di carattere fortemente basico, le protamine si trovano in natura solo nel regno animale, combinate con gli acidi nucleici a costituire nucleoprotidi (soprattutto nei tessuti con funzione riproduttiva, ad esempio negli spermatozoi di molti pesci). Come le protamine, gli istoni non si trovano liberi in natura, ma combinati con altre sostanze per formare protidi.

Funzioni delle Proteine

L'eccezionale versatilità delle proteine rende difficile illustrare in modo breve ma esauriente tutti i compiti che esse possono svolgere in un organismo. Un esempio di questo tipo è la ferritina, proteina alla quale viene agganciato, perché non sia eliminato dal corpo, tutto il ferro che la milza recupera dalla "demolizione" dei globuli rossi vecchi.

Le proteine sono essenziali per il funzionamento dell’organismo, sono infatti considerate i mattoni del corpo in quanto necessarie allo sviluppo e al mantenimento di organi e muscoli consentendone la contrazione. Le proteine governano inoltre il funzionamento dell’organismo, dal sistema ormonale alla trasmissione delle informazioni, delle sostanze e dei vasi sanguigni, dal sistema immunitario alla regolazione della temperatura corporea. Infine, un apporto proteico riduce il senso di fame assicurando il mantenimento della massa magra a discapito di quella grassa.

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Le proteine svolgono un numero elevato di funzioni. Le proteine svolgono anche una funzione regolatrice in quanto costituiscono gli enzimi e gli ormoni proteici che controllano i processi vitali del corpo umano. In caso di necessità, qualora la disponibilità di glucidi e lipidi fosse insufficiente, le proteine possono avere anche una funzione energetica: 1 grammo di proteine = 4 Kcal. Sono necessarie per la contrazione muscolare e per la difesa immunitaria dell’organismo. Le proteine, inoltre, intervengono nel trasporto di varie molecole nel sangue; per esempio l’emoglobina che trasporta ossigeno e anidride carbonica. Le proteine formano gli anticorpi che difendono l’organismo dalle infezioni.

Le proteine possono distinguersi in:

• Monomeriche, composte da una sola catena polipeptidica
• Polimeriche, composte da più catene polipeptidiche
• Semplici, composte da soli aminoacidi
• Coniugate, composte da aminoacidi e altri elementi chimici.
• proteine strutturali: forniscono il sostegno per l’organismo.
• proteine di riserva: sono considerate una fonte di amminoacidi.
• proteine con funzioni enzimatiche: la maggior parte degli enzimi sono proteine.
• proteine contrattili o mobili: sono necessarie per tutti i movimento dell’organismo.

Le proteine fibrose sono più insolubili in acqua e sono formate da lunghe molecole disposte in fasci o foglietti a formare delle fibre allungate. Tale tipologia di proteine determina la forma e la resistenza dei tessuti animali e vegetali. Le proteine globulari sono, invece, solubili in acqua, presentano una forma globulare o sferica e sono coinvolte nella regolazione dei processi vitali.

Struttura delle Proteine

Invece gli aminoacidi che compongono una proteina non giacciono tutti nello stesso piano: la loro sequenza costruisce un "nastro" che assume certe pieghe (cioè una certa disposizione tridimensionale) e che, combinandosi con altri nastri ( = altre catene polipeptidiche), può generare strutture ancora più elaborate: trecce, matasse, foglietti variamente pieghettati... Il modo in cui si dispongono nello spazio le catene polipeptidiche (quindi la forma complessiva assunta dalla molecola proteica) è altrettanto importante quanto la corretta sequenza dei singoli aminoacidi, per garantire il funzionamento di una proteina.

Non solo esistono proteine fatte di più catene polipeptidiche, ma anche strutture formate dalla riunione di molte molecole proteiche. Sono i complessi proteici sopramolecolari, che raggiungono dimensioni tali da poter essere agevolmente osservati al microscopio elettronico, al quale rivelano le loro regolari ed eleganti geometrie. Numerose proteine, quando vengono "smontate" per studiarne la composizione, rivelano di contenere non soltanto aminoacidi, ma anche altri componenti, inorganici (per esempio metalli come il ferro, il rame, lo zinco) oppure organici (lipidi, glucidi...).

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La struttura primaria è rappresentata dalla sequenza di amminoacidi che costituiscono la catena polipeptidica ed è resa stabile dalla presenza di legami covalenti (legame peptidico) tra gli amminoacidi della catena. La struttura secondaria è il primo livello di organizzazione spaziale ed è dovuta al fatto che le catene polipeptidiche formano uno scheletro tenuto unito saldamente da legami idrogeno e ponti disolfuro. La struttura terziaria rappresenta la disposizione spaziale tridimensionale degli atomi della proteina ed è resa stabile da legami idrogeno. La struttura quaternaria è, invece, il risultato dell’associazione di polipeptidi diversi.

A temperature superiori a 70 °C circa e in ambiente fortemente acido o basico, i legami deboli delle strutture secondarie, terziarie e quaternarie si rompono nella maggior parte delle proteine, che perdono la loro funzionalità biologica: tale processo è detto denaturazione.

Alimenti Proteici

Le proteine sono presenti in molti alimenti sia di origine vegetale che animale. Le principali fonti includono:

• Carne
• Pesce
• Uova
• Latte e derivati
• Formaggi
• Legumi
• Cereali

È bene specificare però che negli alimenti di origine animale il quantitativo di proteine a parità di quantitativo, risulta nettamente maggiore rispetto a quelli vegetali. Esistono però alcuni vegetali particolarmente ricchi di questi nutrienti e sono:

• Ceci
• Fagioli
• Fave
• Soia
• Piselli
• Lenticchie
• Farro
• Semi di chia, canapa, zucca e girasole
• Alga spirulina
• Tofu e seitan
• Pinoli
• Arachidi
• Mandorle
• Pistacchi
• Anacardi
• Noci e nocciole
• Quinoa
• Broccoli
• Cavolfiori
• Cavoli
• Spinaci
• Peperoni
• Asparagi

Le proteine determinano infine il valore nutrizionale di un alimento oltre alle caratteristiche fisiche. La presenza di aminoacidi essenziali accresce il valore della proteina, soprattutto quelli essenziali. L'enorme varietà di proteine esistenti è dovuta all'elevato numero di possibili combinazioni tra la ventina di amminoacidi naturali.

Il fabbisogno di proteine è determinato da una serie di fattori tra cui, la qualità delle proteine, l’apporto calorico contemporaneo, lo stato fisiologico e l’attività fisica.

Proteine ad alto valore biologico o complete: quelle che contengono gli 8 amminoacidi essenziali in quantità nutrizionalmente utili. Proteine a medio valore biologico o parzialmente complete: quelle che non risultano ben equilibrate in amminoacidi essenziali in quanto uno o più di essi non sono presenti in quantità significative ai fini nutrizionali. Proteine a basso valore biologico o incomplete: quelle che non contengono uno o più amminoacidi essenziali. Sono le proteine di origine vegetale e precisamente le proteine dei cereali. Dal punto di vista nutritivo è possibile migliorare il valore biologico delle proteine combinando tra loro alimenti vegetali diversi: es.

Quando i carboidrati e i grassi introdotti non sono sufficienti per produrre energia, l'eccesso di proteine viene utilizzato dall’organismo per produrre l'energia mancante ma questo comporta un aumento del lavoro dei reni che devono smaltire l'azoto contenuto in esse.

Amminoacidi Naturali

Nome Comune	Sigla
Alanina	ala
Arginina*	arg
Asparagina	asn
Aspartico, acido	asp
Cisteina	cys
Fenilalanina*	phe
Glicina	gly
Glutammico, acido	glu
Idrossiprolina	hy-pro
Isoleucina	ile
Istidina*	his
Leucina*	leu
Lisina*	lys
Metionina*	met
Prolina	pro
Serina	ser
Tirosina	tyr
Treonina*	thr
Triptofano*	try
Valina*	val

*Amminoacidi essenziali

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