Gli amminoacidi (AA) sono i mattoni da cui si formano i peptidi e poi le proteine. Esistono migliaia di tipi diversi di amminoacidi. Ogni molecola di AA contiene un gruppo carbossilico (COO) e un gruppo amminico (NH2). Da qui deriva il nome amminoacido.
In totale, esistono venti tipi di amminoacidi di cui l’organismo ha bisogno per costruire e riparare i tessuti corporei, assorbire le sostanze nutritive e altri processi necessari alla tua salute. Alcuni devono essere assunti con l’alimentazione, altri possono essere prodotti dall’organismo e ci sono anche aminoacidi che è necessario integrare solo in determinate fasi della vita. Di conseguenza, vengono classificati come essenziali, non essenziali e semi-essenziali.
In generale, in natura gli aminoacidi si trovano comunemente nella forma L o D. Un esempio è la L-leucina, che è l’immagine speculare della D-leucina. Hanno un gruppo amminico posizionato in modo opposto, il che influisce sul loro utilizzo nell’organismo.
Classificazione degli Amminoacidi
Gli amminoacidi possono essere classificati in tre categorie principali:
- Amminoacidi essenziali (EAA): Il tuo corpo non può praticamente fare a meno di questi aminoacidi. Non è in grado di produrli da solo, quindi dipende dalla loro assunzione attraverso la dieta e gli integratori. Ci sono un totale di otto amminoacidi essenziali (EAA) e il corpo li utilizza per la rigenerazione muscolare, la formazione della massa muscolare, la sintesi degli ormoni, la sintesi dei neurotrasmettitori e anche la produzione di alcuni aminoacidi non essenziali. A volte viene aggiunta all’elenco anche l’istidina, ma è considerata un aminoacido essenziale solo nell’infanzia.
- Amminoacidi non essenziali: Come suggerisce il nome, non sono più indispensabili per il tuo corpo. Può produrli a partire da aminoacidi essenziali o semi-essenziali o dal glucosio. Ma ciò non toglie la loro importanza. Sono coinvolti nella costruzione dei tessuti corporei e sono anche coinvolti nelle funzioni corporee più essenziali, come il metabolismo delle vitamine o la digestione.
- Amminoacidi semi-essenziali: Questi AA non sono essenziali in condizioni normali. Tuttavia, ci possono essere situazioni in cui diventano essenziali e devono essere reintegrati. Questo accade soprattutto durante un periodo di crescita, durante la gravidanza, in caso di forte stress, durante attività sportive faticose o dopo infortuni.
Funzioni degli Amminoacidi
Gli aminoacidi sono principalmente i mattoni delle proteine, ma hanno anche una serie di funzioni nell’organismo. Anche i processi più elementari, come la digestione o la difesa immunitaria, non potrebbero funzionare correttamente senza di essi. Un esempio è la glutammina, che serve, tra le altre cose, come fonte di energia per alcune cellule della mucosa intestinale e del sistema immunitario.
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Esempi di Amminoacidi Essenziali e le Loro Funzioni
- Leucina: Attiva la via di segnalazione mTOR, coinvolta nella crescita cellulare e nelle proteine muscolari MPS.
- Valina: Partecipa alla produzione di energia, protegge la massa muscolare dal catabolismo e supporta la crescita muscolare.
- Isoleucina: Protegge e supporta la crescita della massa muscolare, il metabolismo energetico e la funzione immunitaria.
- Metionina: Utilizzata per la produzione di proteine e forma la cisteina. Insieme alla glicina e all’arginina, forma creatina.
- Treonina: Fondamentale per lo smalto dei denti, la proteina elastina e l'integrità della mucosa intestinale.
- Fenilalanina: Necessaria per la formazione dell’aminoacido tirosina e del neurotrasmettitore dopamina.
- Triptofano: Utilizzato per sintetizzare la serotonina (regola l’appetito e l’umore) e l’ormone melatonina (influisce sul sonno).
- Lisina: Necessaria per la formazione della carnitina e svolge un ruolo nell’assorbimento del calcio.
Esempi di Amminoacidi Non Essenziali e le Loro Funzioni
- Alanina: Fonte energetica di riserva nel muscolo scheletrico e coinvolta nel metabolismo di vitamina B6 e glucosio.
- Acido Aspartico: Coinvolto nella sintesi degli ormoni e nel funzionamento del sistema nervoso.
- Asparagina: Svolge un ruolo importante nella formazione delle glicoproteine e si lega all’ammoniaca in eccesso.
- Cisteina: Forma l’aminoacido taurina, ha effetti antiossidanti e influenza la produzione di energia.
- Acido Glutammico: Neurotrasmettitore eccitatorio e produce il gusto umami.
- Prolina: Importante per mantenere l’integrità e la funzionalità delle cellule e compone il collagene.
- Serina: Presente in alta concentrazione nella parete cellulare e forma l’enzima serina proteasi.
- Glutammina: Essenziale per la produzione di globuli bianchi e citochine e serve come fonte di energia per alcune cellule del sistema immunitario.
- Glicina: Agisce come neurotrasmettitore ed è un componente del collagene.
- Tirosina: Forma neurotrasmettitori come dopamina, adrenalina e noradrenalina e produce ormoni tiroidei.
Struttura delle Proteine
Quello ottenuto è un dipeptide perché è formato da due amminoacidi. La sequenza di reazioni (che, per altro, non sono in realtà così semplici) può continuare all'infinito: sino ad aversi un polimero detto polipeptide o proteina.
Le proteine assumono la struttura terziaria quando la loro catena, pur sempre flessibile nonostante la piegatura della struttura secondaria, si ripiega in modo da originare una contorta disposizione tridimensionale a forma di corpo solido. La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da due o più subunità.
Struttura Secondaria
La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà. La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.
L'elica si dice di mano destra se, seguendo lo scheletro principale (orientato dal basso verso l'alto), si effettua un movimento analogo all'avvitamento di una vite destrorsa; mentre l'elica è di mano sinistra se il movimento è analogo all'avvitamento di una vite sinistrorsa.
Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico.
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Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele.
Collagene
Una delle proprietà più curiose del collagene è la sua semplicità costitutiva: è formato per circa il 30% da prolina e per circa il 30% da glicina; gli altri 18 amminoacidi si devono spartire solamente il restante 40% della struttura proteica. La prolina è un amminoacido ciclico in cui il gruppo R si lega all'azoto α-amminico e ciò conferisce una certa rigidità. La sua struttura gli conferisce particolari capacità meccaniche; ha grande resistenza meccanica associata a elevata elasticità (es. nei tendini) oppure elevata rigidità (es.
La struttura finale è una catena ripetitiva avente la forma di un'elica; all'interno della catena di collageno, sono assenti legami a idrogeno.
Formazione del Collagene
La coagulazione richiede almeno trenta enzimi specializzati. Dopo il coagulo si deve proseguire con la riparazione del tessuto; le cellule vicine alla ferita producono anche collagene.
Per far ciò, per prima cosa viene indotta l'espressione di un gene cioè entrano in funzione organismi che partendo dall'informazione di un gene, sono in grado di produrre la proteina (l'informazione genetica viene trascritta sull'mRNA il quale esce dal nucleo e raggiunge i ribosomi nel citoplasma dove l'informazione genetica viene tradotta in proteina).
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Successivamente, per azione di altri enzimi, si verificano altre modificazioni che consistono nella glicosidazione dei gruppi ossidrili di prolina e lisina (all'ossigeno dell'OH si lega uno zucchero); tali enzimi si trovano in zone diverse dal lume perciò, la proteina, mentre subisce le modificazioni, migra all'interno del reticolo endoplasmatico per finire in sacche (vescicole) che si richiudono su se stesse e si staccano dal reticolo: al loro interno è contenuto il monomero del pro-collagene glicosidato; quest'ultimo raggiunge l'apparato del Golgi dove particolari enzimi riconoscono la cisteina presente nella parte carbossi terminale del pro-collagene glicosidato e fanno sì che le diverse catene si avvicinino tra loro e formino dei ponti disolfuro: si ottengono così tre catene di pro-collagene glicosidato legate tra loro ed è questo il punto di partenza del quale le tre catene, compenetrando, poi, spontaneamente, danno origine alla tripla elica.
Funzioni delle Proteine
Alcune delle principali funzioni che le proteine possono ricoprire:
- Possono regolare l'espressione genica.
- legati tra loro da legami covalenti.
- traduzione del DNA.
- covalentemente 4 gruppi differenti (dà origine a stereoisomeria).
- alla loro polarità e C-terminale.
- comportarsi da acidi o da basi a seconda dell'ambiente in cui sono poste.
- cariche positive conferite da tali gruppi.
- dei suoi amminoacidi costituenti.
- peptidici di differenti punti della sequenza e legami deboli tra questi gruppi.
- posizione a migliore stabilità (a minore energia) dei suoi amminoacidi costituenti.
- cisteine su strutture secondarie differenti.
- stabile a dare la struttura finale della proteina.
- terziaria in questo caso dà origine ad una subunità proteica.
| Amminoacido | Classificazione | Funzioni Principali |
|---|---|---|
| Leucina | Essenziale | Attivazione mTOR, crescita muscolare |
| Valina | Essenziale | Produzione energia, protezione muscolare |
| Alanina | Non Essenziale | Fonte energetica, metabolismo glucosio |
| Acido Aspartico | Non Essenziale | Sintesi ormoni, sistema nervoso |
| Glutammina | Non Essenziale | Energia per cellule immunitarie |
| Arginina | Semi-Essenziale | Dilatazione vasi sanguigni |
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