Le proteine sono molecole polimeriche composte da più di 100 amminoacidi vincolati da legami peptidici; catene amminoacidiche più corte prendono il nome di polipeptidi o peptidi. In natura le proteine svolgono moltissime funzioni e la più nota è senz'altro quella strutturale; basti solo pensare che ogni matrice tessutale del nostro organismo si basa su di uno scheletro o mosaico polimerico formato da peptidi.
Le proteine sono (dopo l’acqua) le molecole biologiche più abbondanti nel corpo umano e in tutti gli organismi viventi; si trovano in tutte le cellule e costituiscono almeno il 50% del loro peso secco. Le proteine sono formate da lunghe sequenze di amminoacidi (l'unità costitutiva della proteina), che si uniscono l'uno all'altro attraverso particolari legami, detti peptidici, a formare delle lunghe catene (catene polipeptidiche). La precisa sequenza degli amminoacidi nelle catene determina la forma e la funzione della proteina.
Le proteine possono essere formate da una catena unica, oppure da due o più catene strettamente associate tra loro, e spesso unite da legami trasversali. Ciascuna catena ha una struttura e una disposizione tridimensionale che rappresenta la sua forma specifica: come un "nastro" assume certe “pieghe” o conformazioni (ad elica, a globo, a foglietto ripiegato) e, combinandosi con altre catene, può generare strutture più elaborate.
Gli amminoacidi sono molecole quaternarie composte da carbonio, idrogeno, ossigeno ed azoto. Se ne conoscono più di 500 tipi e la loro combinazione differenzia innumerevoli forme di peptidi. Quelli ordinari, gli L-amminoacidi, sono 20: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, cisteina, acido glutammico, glutammina, glicina, istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina, treonina, triptofano, tirosina e valina.
Amminoacidi Essenziali
Tra gli amminoacidi ordinari, alcuni NON possono essere sintetizzati dall'organismo e sono detti ESSENZIALI; per l'uomo adulto sono 9: fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina.
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Struttura delle Proteine
I primi studi fondamentali sulla struttura delle p. risalgono agli anni 1950. Le p. sono costituite da numerose molecole di α-amminoacidi (detti anche residui amminoacidici), legate fra loro mediante legami peptidici tra il gruppo carbossilico di una molecola e il gruppo amminico della successiva, costituendo nel loro insieme una catena polipeptidica.
Il peso molecolare delle p. può variare da circa 5000-10.000 in quelle più piccole (40-80 amminoacidi) sino ad alcuni milioni per quelle più grandi e complesse. Tra tutti gli amminoacidi presenti in natura solo 20 sono i costituenti fondamentali delle p.; è importante notare che sono tutti esclusivamente L-isomeri.
Ogni p. è caratterizzata da un punto isoelettrico (pI), cioè da un valore di pH al quale sono uguali il numero delle cariche negative (derivanti dalla dissociazione dei gruppi carbossilici) e il numero di quelle positive (derivanti dalla protonazione dei gruppi amminici) presenti nella molecola proteica; a tale valore di pH, la p.
Struttura Primaria
Detta anche struttura covalente, è determinata dalla sequenza dei diversi amminoacidi costituenti la catena polipeptidica, senza alcun riferimento al suo arrangiamento spaziale; questa struttura riguarda l’insieme dei legami covalenti della molecola, sia il legame peptidico che unisce i singoli residui amminoacidici, sia gli eventuali legami disolfuro che possono stabilirsi tra residui di cisteina, anche distanti, all’interno della stessa catena polipeptidica.
La composizione amminoacidica di una data p. viene determinata idrolizzando la p. in esame, in modo da rompere i singoli legami peptidici e ottenere una miscela contenente tutti gli amminoacidi liberi. Più complessa è la determinazione della successione dei residui amminoacidici nella catena, anche se ormai esistono metodi sperimentali molto affidabili e precisi.
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Struttura Secondaria
È determinata dalla disposizione strutturale, cioè dalle relazioni steriche, degli amminoacidi che si trovano vicini nella sequenza lineare e permettono alla p. di ripiegarsi a formare una struttura ripetitiva regolare. Sono state determinate due forme conformazionali più comuni: l’α-elica (elica destrogira) e la struttura β (a foglietto ripiegato).
A grandi linee, l’α-elica è una struttura che si riscontra più frequentemente nelle p. globulari, mentre la struttura β a foglietto ripiegato è caratteristica delle p. fibrose. Entrambi i tipi di struttura sono generalmente presenti solo per alcuni tratti della molecola proteica e possono essere presenti contemporaneamente in punti diversi della stessa proteina.
La possibilità di assumere una di queste conformazioni è dovuta alle piccole rotazioni che possono avvenire nei legami dei carboni α adiacenti al legame peptidico. Infatti, mentre quest’ultimo costituisce una struttura rigidamente piana, possedendo in parte le caratteristiche di un doppio legame, i legami singoli che uniscono il carbonio e l’azoto del gruppo peptidico agli atomi di carbonio α adiacenti ne permettono una certa libertà di rotazione.
Per quanto riguarda l’α-elica, essa si potrebbe formare sia con D-, sia con L-amminoacidi, ma non potrebbe sicuramente crearsi in una catena polipeptidica che contenesse una miscela di residui D- e L-. Inoltre, a partire dagli L-amminoacidi si possono formare spirali elicoidali sia destrogire sia levogire, ma l’elica destrogira è molto più stabile.
Generalmente, i tratti ad α-elica non superano i 4 nm di lunghezza, tranne che per p. particolari come la miosina, la cui struttura è interamente ad α-elica. Come per l’α-elica, la conformazione del foglietto ripiegato β cade nelle regioni permesse dal diagramma di Ramachandran e utilizza completamente la capacità dello scheletro polipeptidico di formare legami idrogeno, che si generano tra catene polipeptidiche vicine o tra i residui amminoacidici appartenenti a tratti differenti della stessa catena.
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Esistono due varietà di strutture β: il foglietto ripiegato β antiparallelo, in cui i legami idrogeno si formano tra tratti di catene o tra catene vicine che vanno in direzioni opposte; il foglietto ripiegato β parallelo, nel quale i tratti di catena o le due catene vanno nella stessa direzione.
Struttura Terziaria
Riguarda la disposizione spaziale delle p. ed è il prodotto dell’interazione tra le catene laterali degli amminoacidi costituenti la p. che assume, così, una ben definita conformazione tridimensionale. La carica positiva o negativa posseduta dalle catene laterali permette l’attrazione o la repulsione fra loro. I legami tra le catene laterali possono essere sia legami idrogeno, sia i cosiddetti ponti salini, che si stabiliscono tra residui di acido aspartico, o glutammico, e lisina, o arginina.
Un altro tipo di attrazione coinvolge i residui non polari come valina e fenilalanina; in questo caso, l’attrazione deriva dalla disposizione all’interno della p. Nelle p. ricche di cisteina, la conformazione tridimensionale della catena polipeptidica è fortemente influenzata dai possibili ponti disolfuro (−S−S−) che si stabiliscono tra questi residui, a volte anche molto lontani tra loro; in questo caso, la catena si ripiega formando un’ansa chiusa dal ponte disolfuro stesso.
La formazione di queste interazioni dipende esclusivamente dai residui amminoacidici presenti; quindi è la struttura primaria che determina la conformazione tridimensionale della p.; ovvero, l’informazione necessaria a specificare la complessa struttura spaziale della p. è contenuta nella sequenza dei suoi amminoacidi.
Struttura Quaternaria
Le p. che sono costituite da più di una catena polipeptidica possiedono un ulteriore livello di organizzazione strutturale, la struttura quaternaria, che si riferisce al modo in cui le catene si associano tramite interazioni non covalenti o legami covalenti trasversali. Ogni catena polipeptidica di queste p., dette oligomeriche o polimeriche a seconda del numero complessivo di catene che le compongono, costituisce una subunità.
La p. oligomerica più conosciuta, e una tra le più semplici, è l’emoglobina, costituita da 4 subunità, uguali 2 a 2, legate tra loro da legami idrogeno e da interazioni idrofobiche. Sebbene sia un tetramero, le 4 subunità sono così strettamente legate tra loro da far definire l’emoglobina come una molecola, anche se non esistono legami covalenti tra le 4 catene polipeptidiche.
Classificazione delle Proteine
Le p. sono classificate tenendo conto fondamentalmente di quattro parametri: la composizione chimica, la forma delle molecole, la solubilità in acqua e la funzione biologica. La composizione chimica permette di distinguerle in p. semplici e p. coniugate e la forma delle molecole in p. globulari e p. fibrose.
La solubilità in acqua costituisce un criterio che, anche se non del tutto caduto in disuso, è attualmente considerato poco soddisfacente, dato che p. con struttura e funzioni diverse possono presentare simile solubilità e, al contrario, p. simili per funzione e struttura presentano solubilità molto diversa.
Infine, la classificazione in base alle funzioni biologiche è quella più utilizzata e anche la più soddisfacente, anche se si deve ricordare che molte p. possono avere più di una sola funzione. Per es., la p. contrattile miosina può anche agire come una adenosintrifosfatasi (ATPasi), cioè come un enzima in grado di idrolizzare l’ATP.
Funzioni delle Proteine
Nonostante la funzione specifica di molte p. Gli enzimi rappresentano la classe più grande delle proteine. Alcuni enzimi, detti regolatori, sono in grado, attraverso la modulazione della loro attività catalitica, in risposta a vari tipi di segnali molecolari, di influenzare la velocità di un intero ciclo metabolico.
Una simile funzione è svolta anche da varie p. che aiutano a regolare l’attività cellulare fisiologica, come, per es., gli ormoni. Tra questi sono compresi, per es.: l’adrenalina, che media la trasmissione dell’impulso nervoso; la tiroxina, che accelera le ossidazioni intracellulari delle p., dei carboidrati e dei lipidi; l’insulina, che regola il metabolismo glicidico; l’ormone somatotropo, che regola la crescita dell’organismo; l’ormone paratiroideo, che influisce direttamente sul trasporto del Ca++ e del fosfato. Inoltre p.
Un’altra classe di p. ha la funzione di materiale di riserva, che serve da sostanza nutritiva e da materiale costruttivo per la crescita embrionale; ne sono un esempio l’albumina dell’uovo, la caseina del latte e la ferritina, che è una p. di deposito del ferro nella milza. Anche nei semi delle piante troviamo p.
Alcune p. hanno una funzione di trasporto; infatti esse sono in grado di legare e trasportare nel sangue ioni o molecole più complesse, permettendone il trasferimento da un organo a un altro. Per es., l’emoglobina degli eritrociti trasporta ossigeno dai polmoni ai tessuti periferici, dove viene rilasciato e utilizzato dalle cellule per le ossidazioni di sostanze che producono energia. La mioglobina, presente nel tessuto muscolare, ha invece la funzione di legare l’O2 nei miociti.
Negli invertebrati sono le emocianine, le clorocruorine e le emeritrine a svolgere la funzione di trasportatori di ossigeno. Il plasma sanguigno contiene lipoproteine che trasportano i lipidi fra intestino, fegato e tessuti adiposi, mentre gli acidi grassi liberi si legano all’albumina sierica che li veicola dal tessuto adiposo ai vari organi. Non meno importanti sono le p.
Esistono, poi, p. Un’ulteriore classe di p. comprende quelle che servono da elementi strutturali, ovvero come filamenti di supporto, cavi o lamine per dare ai sistemi biologici robustezza e protezione. Per es., il maggiore componente dei tendini e delle cartilagini è il collagene, p. fibrosa con un’elevatissima capacità elastica.
Nelle cartilagini sono presenti in notevole quantità anche glicoproteine che conferiscono proprietà lubrificanti alle secrezioni mucose e al liquido sinoviale delle articolazioni dei Vertebrati. I legamenti contengono elastina, una p. strutturale in grado di allungarsi in due dimensioni. Inoltre, i capelli, le unghie e le penne sono formati in gran parte di cheratina, p.
Alcune p. hanno una funzione protettiva o difensiva, come le p. del sistema di coagulazione del sangue, trombina e fibrinogeno, che impediscono la perdita di sangue in caso di danni al sistema vascolare; la catalasi, la glutationeperossidasi e la superossidodismutasi, che proteggono le cellule dalla tossicità delle specie radicaliche dell’ossigeno (➔ radicale); la glutationetransferasi e la NADPH-citocromo-P450-reduttasi, coinvolte nella detossificazione degli xenobiotici, sostanze naturali o sintetiche normalmente estranee alla nutrizione e al metabolismo dell’organismo.
Tra le p. protettive più importanti bisogna ricordare le immunoglobuline, o anticorpi, prodotte dai linfociti; infatti, esse sono in grado di riconoscere e precipitare, o neutralizzare, batteri, virus, tossine o elementi estranei all’organismo. Anche le tossine batteriche, le p. tossiche delle piante, come la ricina, e i veleni dei serpenti possono essere considerati come p.
Proteine nell'Alimentazione
Le proteine sono una classe di nutrienti molto importante per l’alimentazione umana poiché rappresentano l’unica fonte di azoto assimilabile per l’organismo. Dal momento che tutti gli organismi viventi contengono proteine, nessun alimento ne è completamente privo, a eccezione dell’olio (di qualunque tipo) e dell’amido.
La carne (rossa e bianca), i salumi (soprattutto i più “magri”), il pesce, i crostacei, le uova e i latticini (in particolare i formaggi stagionati) sono le principali fonti di proteine cosiddette “di alto valore biologico” poiché composte da una combinazione ideale degli amminoacidi più importanti per l’organismo.
Anche legumi come piselli, soia, ceci, lenticchie e fagioli assicurano un buon rifornimento di proteine, ma di valore biologico inferiore, poiché di composizione meno simile a quella delle proteine umane.
Gli aminoacidi liberati in questo modo sono assorbiti dall’epitelio intestinale, passano nel sangue e arrivano al fegato dove possono essere utilizzati come tali per produrre nuove proteine (muscoli, tessuti, ormoni, enzimi eccetera) o demoliti per ottenere glucosio, da utilizzare immediatamente a scopo energetico o da convertire in grassi di deposito.
In alcuni casi, gli aminoacidi assunti con gli alimenti subiscono una leggera trasformazione chimica e sono impiegati per regolare specifiche funzioni dell’organismo, soprattutto a livello cerebrale. È il caso, per esempio, di neurotrasmettitori come la dopamina, derivata dall’aminoacido tirosina ed essenziale per il controllo del tono muscolare e dei movimenti (quando manca insorge la malattia di Parkinson), e la serotonina, prodotta a partire dal triptofano e coinvolta nella modulazione del tono dell’umore (quando è scarsa si può sviluppare depressione).
Se non si assume ogni giorno una certa quantità di aminoacidi, soprattutto di quelli essenziali (fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina) che l’organismo non è in grado di produrre a partire da altre sostanze, si va incontro a situazioni di carenza che determinano un generale scadimento dello stato dei tessuti e un deperimento fisico complessivo.
La pelle e le mucose diventano meno toniche ed elastiche, i muscoli perdono massa e funzionalità, le ghiandole lavorano in modo inefficiente, la produzione degli ormoni è compromessa e si instaurano disequilibri endocrinologici più o meno importanti, le proteine del sangue calano, capelli e unghie diventano fragili e opachi, si è più propensi alle malattie infettive, si va incontro a una riduzione della fertilità.
Le proteine dovrebbero costituire una quota pari a circa il 15% dell’apporto calorico giornaliero, ma senza scendere mai al di sotto di un certo quantitativo neppure quando si seguono diete ipocaloriche.
Inoltre, i cibi ricchi in proteine (in particolare, le carni rosse, i salumi e i formaggi stagionati), in genere, contengono anche molto sale, che favorisce lo sviluppo di ipertensione e malattie cardiovascolari.
Fonti di Proteine
Le proteine costituiscono uno dei tre grandi gruppi di nutrienti (macronutrienti) indispensabili per il funzionamento dell’organismo, insieme ai carboidrati e ai grassi. Ciò che distingue le proteine dagli altri due macronutrienti è il loro contenuto di azoto.
Le proteine svolgono una funzione di struttura e concorrono alla formazione e alla crescita dei muscoli, della pelle, del sangue e delle ossa. Le proteine di origine animale contengono tutti gli aminoacidi essenziali, per cui sono chiamate proteine nobili.
Proteine Animali
- carne, sia rossa (bovina, suina, ovicaprina ed equina), sia bianca (pollo, tacchino, coniglio). Questi due tipi di carne hanno un diverso impatto sulla salute.
- prodotti ittici, come pesci, molluschi e crostacei. Tra le proteine animali, questi alimenti sono gli unici che forniscono anche grassi omega-3. A causa dell’elevato rischio di contaminazione da metalli pesanti, però, si consiglia di scegliere pesci di piccola taglia a elevato contenuto di acidi grassi omega-3.
- uova, fonte di proteine di alta qualità con elevata densità di nutrienti.
- latte e derivati, oltre al latte, questa categoria comprende lo yogurt, altri tipi di latte fermentato e i formaggi. I formaggi, a loro volta, sono suddivisi in formaggi ad alto contenuto di grassi (>25%) e formaggi a basso contenuto di grassi (<25%). Il latte e i suoi derivati contengono un’elevata quantità di calcio in forma facilmente assorbibile dall’organismo, alcune vitamine (in particolare vitamina B2 e B12) e il fosforo.
Proteine Vegetali
Le proteine di origine vegetale sono meno complete delle proteine di origine animale perché non contengono tutti gli aminoacidi essenziali. Le proteine di origine vegetale, inoltre, contengono molecole con attività anti-nutrizionali, come tannini e fitati che possono legare micronutrienti, per esempio zinco e ferro, rendendoli meno disponibili o di natura proteica, per esempio lectine e faseolamina, che possono ridurre l’assorbimento di alcuni nutrienti, ad esempio l’amido.
Le proteine vegetali sono meno digeribili e, di conseguenza, meno biodisponibili, di quelle animali.
- cereali, nella dieta mediterranea quasi un terzo delle proteine assunte durante la giornata deriva dai cereali e dagli pseudocereali (grano saraceno, quinoa, amaranto). Questi ultimi hanno una qualità nutrizionale più alta rispetto ai cereali perché contengono proteine più ricche in aminoacidi essenziali e altamente biodisponibili.
- legumi, sono la principale fonte di proteine vegetali. Non contengono glutine e sono ricchi di proteine, ferro, zinco, potassio, fibra alimentare e vitamine del gruppo B. I legumi più conosciuti e consumati in Italia sono i fagioli, le lenticchie, i piselli, i ceci e le cicerchie. Anche la soia è un legume e, al contrario di altri prodotti di origine vegetale, contiene proteine che hanno la stessa qualità nutrizionale delle proteine animali.
- frutta secca oleosa, come pinoli, mandorle, noci, nocciole, pistacchi, semi (semi di zucca, chia, sesamo, girasole). Hanno in media un contenuto di proteine apprezzabile (circa 15-30 grammi per 100 grammi di prodotto). Anche le arachidi sono una buona fonte di proteine vegetali.
- alghe, come le alghe Wakame, Chlorella e Spirulina.
Digestione delle Proteine
Il nostro corpo non può digerire proteine intere ma solo quelle degradate e trasformate in aminoacidi. Gli aminoacidi sono digeriti nell’intestino, assorbiti dalle cellule e trasportati nel fegato dove vengono utilizzati per produrre nuove proteine (sintesi proteica).
Valore Biologico delle Proteine
Misura la quantità di proteine presenti nel cibo consumato che viene assorbita e incorporata nelle proteine del soggetto che consuma quel cibo. È un indicatore complesso da misurare ma molto pratico e ampiamente utilizzato in ambiti diversi. Tuttavia ha dei limiti, è infatti fortemente dipendente dalla composizione in aminoacidi della proteina e soprattutto dalla carenza di aminoacidi essenziali che sono ovviamente fattori limitanti per i processi di sintesi proteica.
Introdotto dall’Organizzazione Mondiale della Sanità nel 1993, si basa sulla comparazione del profilo aminoacidico della proteina in esame con un profilo aminoacidico di riferimento: il punteggio massimo è 1 e indica che la proteina studiata fornisce il 100% della quantità necessaria dell’aminoacido essenziale considerato.
Ognuno di questi metodi ha dei pregi e dei difetti. Non è difficile riconoscere tra querste combinazioni piatti popolari della nostra tradizione: riso e biso o pasta e fagioli, ad esempio, scelte che accanto al gusto andavasno a soddisfare i bisogni fisiologici del nostro organismo, facendo di necessità virtù.
Ricordiamolo quando si parla di valore biologico delle proteine, senza fare costantemente riferimento alla carne o alle proteine del latte, che sono semplicemente alcune delle tante scelte possibili, non sempre le migliori.