Le proteine sono macromolecole essenziali per la vita, presenti in tutte le cellule e costituiscono almeno il 50% del loro peso secco. Sono composte da catene di amminoacidi, e la quantità e la sequenza di questi amminoacidi determinano la struttura e la funzione della proteina.
Amminoacidi: I Mattoni delle Proteine
Gli amminoacidi sono i componenti essenziali delle proteine, composte da catene più o meno lunghe e complesse. Ogni amminoacido è costituito da un gruppo amminico (-NH2), un gruppo carbossilico (-COOH), un atomo di idrogeno e una catena laterale variabile (R) legati a un atomo di carbonio centrale. Esistono 20 amminoacidi standard che partecipano alla sintesi proteica.
Questi 20 amminoacidi che compongono le proteine sono tutti L-isomeri. Per riconoscere se la struttura dell'isomero è di tipo L o di tipo D, si fissa un gruppo come riferimento e, se rispetto a questo troviamo gli altri gruppi procedendo verso sinistra diremo che è un L-isomero, se gli altri gruppi sono reperibili procedendo verso destra diremo che è un D-isomero.
La caratteristica propria di ciascun amminoacido è conferita dalla catena laterale che si lega all'atomo di carbonio cui sono legati il gruppo amminico ed il gruppo carbossilico.
I 20 amminoacidi che ne derivano sono: Arginina, Acido glutammico, Lisina, Acido aspartico, Fenilalanina, Valina, Cisteina, Leucina, Metionina, Isoleucina, Triptofano, Prolina, Istidina, Tirosina, Glicina, Asparagina, Glutammina, Serina, Treonina, Alanina.
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La possibilità di legarsi tra loro tramite un legame ad idrogeno è spiegata partendo dalla loro struttura. Dal filamento amminoacidico sporgono infatti i gruppi CO ed NH da versi opposti, questo fa si che 2 amminoacidi vicini facciano collimare il gruppo CO di uno con il gruppo NH dell'altro, formando un legame ad idrogeno tra l'O e l'H.
La disposizione ad elica delle proteine (struttura secondaria), è attribuibile alla presenza di gruppi "R" idrofili ed idrofobici che conferiscono questa particolare disposizione spaziale. Le forme che tengono insieme le eliche sono gruppi R polari ed apolari e legami ad idrogeno.
Dei 20 amminoacidi elencati, 8 sono definiti essenziali, in quanto non sintetizzabili dall'uomo. Nel gruppo degli amminoacidi essenziali è possibile distinguere una ulteriore categoria: gli amminoacidi ramificati (leucina, valina, isoleucina). Gli amminoacidi ramificati non hanno bisogno di ulteriori processi riduttivi per il loro ingresso nel circolo sanguigno, per questo sono di rapida assimilazione ed agevolano un rapido recupero. Sono detti ramificati per la loro struttura.
Legami Peptidici e Formazione di Polipeptidi
Gli amminoacidi sono collegati tra loro tramite legami peptidici, che si formano attraverso una reazione di condensazione tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro. Quando gli amminoacidi si legano in una catena lineare formano un peptide. Quello ottenuto è un dipeptide perché è formato da due amminoacidi. Dall'unione di due amminoacidi avremo un dipeptide, tre amminoacidi legati originano un tripeptide, in presenza di più amminoacidi parliamo di un polipeptide.
La sequenza di reazioni può continuare sino ad aversi un polimero detto polipeptide o proteina. È consuetudine definire "proteina" una catena polipeptidica di almeno 100 amminoacidi.
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Struttura delle Proteine
Ogni proteina ha una struttura primaria piuttosto complessa data dalla sequenza aminoacidica che la compone, una struttura secondaria sorretta dai legami a idrogeno che conferisce alle proteine una struttura ad alfaelica o a foglietto beta. La struttura secondaria delle proteine include elementi come le alfa-eliche e i foglietti beta, che sono stabilizzati da legami a idrogeno tra gli amminoacidi.
Alcune proteine hanno anche una struttura terziaria molto importante per assolvere, ad esempio, alle funzioni enzimatiche. È caratterizzata da un avvolgimento su se stesse delle alfa eliche, ancora una volta possibile grazie a legami a idrogeno. Le proteine assumono la struttura terziaria quando la loro catena, pur sempre flessibile nonostante la piegatura della struttura secondaria, si ripiega in modo da originare una contorta disposizione tridimensionale a forma di corpo solido. La struttura terziaria è stabilizzata tra gli altri da legami idrogeno e ponti disolfuro.
La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da due o più subunità. Infine, alcune proteine formano complessi quaternari, che consistono in più catene polipeptidiche associate tra loro.
Oltre ai legami peptidici, esistono altri tipi di legami e interazioni che stabilizzano la struttura delle proteine. I legami a idrogeno, ad esempio, sono cruciali per la formazione delle strutture secondarie come le alfa-eliche e i foglietti beta. I legami disolfuro sono legami covalenti che si formano tra i gruppi tiolici (-SH) delle catene laterali di due residui di cisteina. Le interazioni idrofobiche e i legami ionici (o salini) sono altre forze che contribuiscono alla stabilità delle proteine.
Alfa-eliche e Foglietti Beta
La stabilità delle alfaeliche è data dalla capacità di dare interazioni elettrostatiche fra i residui simili degli amminoacidi. Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico.
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Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele.
Sintesi Proteica
La sintesi proteica è il processo attraverso il quale le cellule costruiscono le proteine, seguendo le istruzioni codificate nel DNA. Questo processo avviene in due fasi principali: la trascrizione e la traduzione. L’mRNA viene poi trasportato dal nucleo al citoplasma, dove avviene la traduzione. Durante la traduzione, i ribosomi leggono la sequenza di nucleotidi dell’mRNA e assemblano gli amminoacidi nella sequenza corretta per formare una proteina.
Il codice genetico è universale e ridondante, il che significa che la stessa sequenza di DNA codifica per la stessa proteina in tutti gli organismi, e che più codoni possono codificare per lo stesso amminoacido. La sintesi proteica è un processo altamente regolato, con numerosi fattori di controllo che assicurano che le proteine siano prodotte solo quando e dove sono necessarie.
Variabilità nella Lunghezza delle Proteine
Le proteine umane variano enormemente in termini di lunghezza e complessità. Alcune proteine sono costituite da poche decine di amminoacidi, mentre altre possono contenere migliaia di amminoacidi. Le proteine più corte, come gli ormoni peptidici, possono avere meno di 50 amminoacidi. Ad esempio, l’insulina, un ormone cruciale per la regolazione del glucosio nel sangue, è composta da 51 amminoacidi. Le proteine giganti, come la titina, che è coinvolta nella contrazione muscolare, possono contenere fino a 34.350 amminoacidi.
La diversità nella lunghezza delle proteine riflette la varietà delle loro funzioni biologiche. La lunghezza delle catene proteiche può variare notevolmente non solo tra diverse proteine, ma anche all’interno della stessa proteina in diversi organismi o condizioni. Lo splicing alternativo è un processo attraverso il quale gli esoni di un pre-mRNA possono essere combinati in modi diversi per produrre diverse isoforme di una proteina.
Mutazioni che introducono codoni di stop prematuri possono portare alla produzione di proteine troncate, che spesso sono non funzionali o dannose per la cellula. Infine, la lunghezza delle proteine può essere influenzata da modifiche post-traduzionali, come la fosforilazione, glicosilazione e ubiquitinazione.
Denaturazione delle Proteine
La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà. La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.
Funzioni delle Proteine
All'interno degli organismi le proteine possono avere varie funzioni.
- Funzioni plastiche (costituzione di muscoli e tessuti)
- Funzioni di regolazione (alcuni ormoni sono di natura proteica)
- Funzione catalizzatrice (come costituenti di parte della struttura enzimatica)
- Funzione di difesa (come anticorpi)
Ma forse la funzione più importante delle proteine è quella regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi, che agiscono accelerando le reazioni biologiche e trasformando reazioni lente in processi più veloci, con richieste energetiche più basse: agiscono quindi da catalizzatori.
Gli enzimi si combinano con una sostanza specifica (detta substrato) che possiede una forma esattamente complementare alla parte di enzima in cui avvengono le reazioni (sito attivo). L'enzima non viene modificato né consumato dalla reazione, per cui alla fine di una reazione è pronto per la molecola di substrato successiva. Ne bastano, quindi, piccole quantità per controllare reazioni di un gran numero di molecole.
L'attività enzimatica può essere influenzata da altre molecole. Esistono, infatti, sostanze in grado di inibirla e anche molecole in grado di attivare un enzima, aumentandone l'attività (molti farmaci e sostanze tossiche sono inibitori o attivatori enzimatici). Un esempio tipico sono i gas nervini, che inibiscono un enzima, l'acetilcolinesterasi, che non rimuove più l’acetilcolina, una sostanza che permette la trasmissione degli impulsi dal sistema nervoso al muscolo.