Le proteine sono presenti in ogni cellula vivente, vegetale o animale, e sono indispensabili per il normale funzionamento dell’organismo, svolgendo non solo un ruolo strutturale.
Cosa sono gli Amminoacidi?
Gli amminoacidi (o aminoacidi, AA) sono le unità strutturali di base delle proteine. Gli amminoacidi sono i monomeri delle proteine. La loro molecola contiene un gruppo amminico - NH2 e un gruppo carbossilico -COOH.
Gruppi Funzionali degli Amminoacidi
Dal punto di vista chimico, l'aminoacido è un composto organico contenente un gruppo carbossilico (COOH) ed un gruppo aminico (NH2). Composti organici caratterizzati dalla presenza nella molecola di un gruppo acido, carbossilico, −COOH e di un gruppo basico, amminico, −NH2.
- Gruppo Amminico (-NH2): L’azoto del gruppo amminico può accettare un protone e diventare -NH3+.
- Gruppo Carbossilico (-COOH): Il carbossile può cedere un protone e diventare -COOH-.
I gruppi -NH2 e -COOH sono sensibili al pH dell’ambiente.
Configurazione e Proiezione di Fischer
Il carbonio alfa (C2) è il cuore della struttura degli amminoacidi. Per disegnare una molecola con la proiezione di Fischer, la catena principale va disegnata verticale, con il gruppo più ossidato in alto. Dato che gli amminoacidi si legano tra loro per formare catene lineari (chiamate peptidi se sono corte o proteine se superano le 50 unità), è più conveniente disegnarli con una proiezione di Fischer modificata ponendo a sinistra il gruppo amminico e a destra il gruppo carbossilico. In questo modo la catena laterale R si trova in alto e l'idrogeno in basso.
Leggi anche: Gruppo Sanguigno 0 Negativo: Alimentazione
Isomeri L e D
Gli amminoacidi nel nostro organismo sono solo isomeri L (come quello indicato in figura; l’isomero D avrebbe il gruppo amminico a destra). Non esiste una vera ragione per cui gli amminoacidi naturali debbano appartenere alla serie L piuttosto che alla serie D. La cosa fondamentale è che abbiano tutti la stessa configurazione perché così possono costruire proteine con una struttura ben definita. In natura gli amminoacidi D si incontrano molto raramente. Solo gli L-amminoacidi sono composti biologicamente attivi e possono essere utilizzati dagli organismi viventi. Nella maggior parte dei casi il carbonio in α porta anche un atomo di idrogeno.
Amminoacidi Essenziali
Il nostro organismo sfrutta tutti e 20 gli amminoacidi per costituire le proteine, ma non è in grado di produrli tutti autonomamente. Esistono infatti otto amminoacidi essenziali che vanno necessariamente introdotti nella dieta: fenilalanina, isoleucina, lisina, leucina, metionina, treonina, triptofano e valina.
Sono definiti essenziali quegli aminoacidi che l'organismo umano non riesce a sintetizzare in quantità sufficiente a far fronte ai propri bisogni. Gli a. costituenti le proteine sono 20, dei quali 8 sono considerati a. essenziali per l’uomo, poiché non possono essere sintetizzati nell’organismo umano: isoleucina, leucina, lisina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano, valina. Gli a. sono componenti indispensabili nella dieta di tutti gli animali, compreso l’uomo. La maggior sorgente degli a.
Formazione delle Proteine
Le proteine sono formate dagli amminoacidi naturali, uniti tra loro attraverso un legame ammidico(-CO-NH- ) chiamato legame peptidico. Nel processo di formazione delle proteine, il carbossile di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un secondo amminoacido e si ha liberazione di una molecola di acqua. Il prodotto che si ottiene è un dipeptide.
Alle estremità della sua catena compaiono ancora un gruppo carbossilico e un gruppo amminico, ciascuno dei quali è in grado di reagire con un altro amminoacido per formare un nuovo legame peptidico. Con 20 amminoacidi è possibile produrre un numero elevatissimo di proteine.
Leggi anche: Efficacia della Dieta dei Gruppi Sanguigni
Legame Peptidico
Gli amminoacidi si uniscono l’uno all’altro attraverso il legame peptidico, che si forma per reazione fra un gruppo carbossilico di un a. e il gruppo amminico di quello successivo con liberazione di una molecola d’acqua; si formano così dei peptidi che danno luogo a lunghi polimeri lineari chiamati catene polipeptidiche; più catene polipeptidiche possono essere contenute in una molecola proteica. Soprattutto però gli a. si trovano in natura come costituenti delle proteine, uniti l’uno all’altro in un arrangiamento tipo testa-coda con legame ammidico, detto legame peptidico, che si forma per reazione fra un gruppo carbossilico di un a. e il gruppo amminico di quello successivo con liberazione di una molecola d’acqua; si vengono così a formare lunghi polimeri lineari chiamati catene polipeptidiche.
Struttura delle Proteine
La struttura terziaria è l’ulteriore ripiegamento dei tratti in α-elica e dei tratti in β-struttura della proteina a formare una struttura tridimensionale più complessa. Questa struttura è stabilizzata da legami deboli che si formano tra gruppi R di amminoacidi che si vengono a trovare di fronte quando la proteina ha assunto la sua conformazione finale. Si tratta di legami ionici (tra gruppi R di amminoacidi carichi positivamente e negativamente), ponti H ed interazioni idrofobiche (queste ultime sono in effetti il “motore” che guida il ripiegamento della proteina).
Proprietà Chimiche degli Amminoacidi
Una caratteristica peculiare degli amminoacidi è quella di agire sia come basi che come acidi. Quando un AA è sciolto in H2O diventa uno ione dipolare o zwitterione. Uno zwitterione può agire sia come acido, quindi essere un donatore di protoni che come base, quindi essere un accettore di protoni.
Zwitterione e Punto Isoelettrico
Un amminoacido può esistere quindi in una forma completamente protonata (forma cationica) o in una forma completamente deprotonata (forma anionica). Esiste un pH al quale l'amminoacido è presente in forma di ione dipolare (zwitterione). Questo valore di pH (caratteristico per ciascun amminoacido) si chiama punto isoelettrico. Ciascun AA possiede un valore di punto isoelettrico pI, che è il valore di pH per il quale un composto esiste sottoforma zwitterionica.
Titolazione degli Amminoacidi
Tutti gli AA con un solo gruppo amminico α, un solo COOH α e un gruppo R non ionizzabile hanno curve di titolazione simili a quelle della glicina. Gli AA con gruppo R ionizzabile hanno curve di titolazione più complesse con tre fasi corrispondenti alle tre possibili tappe di ionizzazione. In questo caso avremmo tre valori di pk.
Leggi anche: Cosa mangiare con il gruppo sanguigno A Negativo
tags: #gruppo #amminico #proteine #definizione