Le proteine, o protidi, sono biomolecole quaternarie essenziali, composte da C, H, O e N, con possibili inclusioni di S e P. Esse svolgono una varietà di funzioni vitali, tra cui:
- Energetica: forniscono circa 4 kcal/g.
- Strutturale: offrono sostegno meccanico.
- Trasporto: facilitano il movimento di sostanze dentro e fuori le cellule.
- Regolazione: intervengono nelle attività cellulari.
- Riserva: fungono da fonte di nutrimento.
- Difesa: proteggono da agenti esterni e patogeni.
- Comunicazione: agiscono come messaggeri chimici.
- Contrattile: permettono il movimento.
- Enzimatiche: accelerano le reazioni biochimiche.
- Recettoriali: mediano la ricezione e la risposta agli stimoli.
Le proteine sono costituite da migliaia di monomeri, gli amminoacidi, legati tra loro.
Classificazione delle Proteine
Le proteine possono essere classificate in base a tre criteri principali:
- Composizione:
- Proteine semplici: formate solo da amminoacidi.
- Proteine coniugate: contengono anche gruppi prostetici e coenzimi.
- Forma:
- Globulare
- Fibrosa
- Funzione
Amminoacidi: I Mattoni delle Proteine
Gli amminoacidi naturali sono circa 20, ciascuno con una parte comune e un gruppo R che li differenzia. Sono classificati in base alle loro caratteristiche: acidi, basici, idrofili, idrofobi.
Un amminoacido possiede un carbonio α (asimmetrico), tranne la glicina, legato a un gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo amminico (-NH2), un atomo di idrogeno (H) e un residuo amminoacidico (R) specifico.
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Esistono due isomeri ottici, D e L, ma in natura prevale la configurazione L. Alcuni amminoacidi, detti essenziali (fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina, e arginina e istidina nei neonati), non sono sintetizzati dagli animali e devono essere introdotti con la dieta.
Gli amminoacidi assumono prevalentemente una struttura di ione bipolare (zwitterione), con trasferimento di uno ione idrogeno dal gruppo carbossile a quello amminico, agendo come tamponi in caso di variazioni di pH.
Legami Peptidici
Gli amminoacidi si uniscono tramite legami peptidici, formati per condensazione tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico dell'amminoacido successivo, con rilascio di una molecola d'acqua. Questo legame è rigido a causa della delocalizzazione degli elettroni, impedendo la rotazione, che è invece permessa intorno al Ca.
Struttura delle Proteine: Quattro Livelli di Organizzazione
Nelle proteine possiamo individuare quattro livelli di struttura.
- Struttura Primaria: È la sequenza degli amminoacidi e ci indica il numero, il tipo e l'ordine in cui essi sono disposti all'interno della catena. Questa sequenza è determinata da geni specifici situati nel DNA. La sequenza è essenziale perché influenza sia la forma (struttura) che la funzione delle proteine.
- Struttura Secondaria: È la conformazione spaziale che il filamento assume attraverso legami idrogeno tra il gruppo carbossilico e quello amminico. Ci sono due tipi di ripiegamento: α-elica e foglietto-β.
- Nell'α-elica si ha un avvolgimento a spirale, generalmente destrorso, dovuto a legami idrogeno tra l'idrogeno del gruppo amminico e l'ossigeno del gruppo carbossilico all'interno della stessa catena.
- Nel foglietto-β i legami idrogeno si formano fra catene polipeptidiche diverse allineate parallelamente, con i gruppi -R che sporgono.
Le proteine possono avere quindi una conformazione ad alfa-elica, a foglio beta-ripiegato o un mix di entrambe.
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- Struttura Terziaria: È l'ulteriore ripiegamento spaziale che assume il polipeptide quando si raggomitola per formare le proteine globulari. All'interno del filamento polipeptidico ci sono segmenti con una o entrambe le strutture secondarie e tratti privi di strutture regolari.
Il ripiegamento è consentito dall'interazione dei gruppi -R per mezzo di:
- Ponti disolfuro tra gruppi -SH
- Forze di Van der Waals tra gruppi idrofobi
- Legami idrogeno tra gruppi idrofili
- Legami ionici con gruppi acidi o basici.
- Struttura Quaternaria: È propria di alcune proteine ed è data dall'unione di due o più filamenti polipeptidici (subunità) uguali o diversi. Anche qui sono presenti legami a idrogeno, ionici e disolfuro che tengono insieme le catene.
Legami che Stabilizzano la Struttura Proteica
L'evoluzione ha selezionato polipeptidi che preferiscono una conformazione funzionale, la chiave risiede nelle interazioni interatomiche ovvero i legami non covalenti e covalenti che si formano tra amminoacidi in modo particolare tra i gruppi R. Il numero è tipo di legami formati dipendono dal tipo e dalla sequenza di amminoacidi di un determinato polipeptide.
- Legami ionici: si instaurano tra le estremità di un polipeptide e le catene laterali degli amminoacidi ionici.
- Interazioni idrofobiche: queste avvengono nelle catene laterali degli amminoacidi non polari. Le molecole idrofobiche tendono ad allontanarsi dalle molecole idrofiliche come l'acqua.
- Le forze di van der Waals: queste forze sono responsabili di interazioni attrattive tra le molecole. Sono forze che si esplicano tra atomi o molecole polarizzati, non totalmente ionizzati e quindi possono attrarsi o respingersi reciprocamente raggiungendo una distanza ottimale tra loro quando le forze attrattive e repulsive sono uguali.
- Legami disolfuro: questi legami sono formati dalla catena laterale della cisteina che contiene un gruppo sulfidrilico.
Di questi 5 tipi di legame i primi quattro sono legami non covalenti quindi la loro energia di legame è dalle 10 alle 20 volte più debole di quella del legame disolfuro che invece è covalente.
Struttura dell'Emoglobina: Un Esempio di Struttura Quaternaria
L'emoglobina costituisce una delle proteine essenziali del nostro corpo. L'emoglobina è una proteina globulare che trasferisce l'ossigeno dai polmoni alle cellule, e conferendo al sangue il tipico colore rosso. La sua struttura quaternaria è costituita da quattro catene polipeptidiche collegate tra loro con i legami chimici citati in precedenza. Le catene sono chiamate subunità alfa e beta. Le catene alfa sono identiche tra loro, così come le catene beta (ma sono diverse da quelle alfa). A queste quattro catene è collegato il gruppo ematico che contiene lo ione ferro a cui si lega l'ossigeno.
Non bisogna confondere le unità alfa e beta con l'alfa-elica e i fogli beta della struttura secondaria. Le unità alfa e beta sono la struttura terziaria, ovvero la struttura secondaria ripiegata in forma tridimensionale. Ciò significa che le unità alfa e beta contengono parti di catene ripiegate a forma di alfa-elica e fogli beta.
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Relazione tra Struttura e Funzione
La struttura tridimensionale influisce sulla funzione delle proteine. Essa conferisce a ogni proteina un "contorno" specifico, importante perché le proteine devono riconoscere ed essere riconosciute da altre molecole per interagire.
Ad esempio, il trasportatore di glucosio 1 (GLUT1) trasporta il glucosio attraverso la membrana plasmatica (la membrana della superficie cellulare). Se la sua struttura nativa dovesse cambiare, la sua efficacia nel legare il glucosio diminuirebbe o si perderebbe del tutto.