La struttura secondaria è la disposizione regolare nello spazio della catena polipeptidica per mezzo di interazioni idrogeno fra i gruppi N-H e C=O appartenenti al legame peptidico di amminoacidi che sono vicini nella struttura primaria.
Alfa Elica: Un Esempio di Struttura Secondaria
Ne sono un esempio la struttura a: α elica: tutti gli N-H e i C=O dei legami peptidici sono legati con legami idrogeno, in particolare ogni C=O interagisce con l'N-H che è distante 3 residui e viceversa.
Il passo dell’elica è quindi dato da 4 residui.
In sintesi la struttura ad α elica è stabilizzata da legami idrogeno intramolecolari e paralleli all'ipotetico asse dell'elica.
Non concorrono alla stabilità di questa struttura le catene laterali.
Leggi anche: Infiammazione e PCR: la connessione
Le catene laterali sporgono verso l'esterno della struttura e sono a contatto col solvente, per questo non tutti gli aminoacidi hanno la stessa tendenza a trovarsi in un α elica; ciò dipende dall’idrofilicità della catena R: è facile siano presenti in una struttura di questo tipo catene R polari di grandi dimensioni, come quella del triptofano.
N.B.: quando la prolina contrae legame peptidico, perde il suo unico idrogeno; la prolina dunque interrompe la catena dato che non ha un H per instaurare un altro legame ad idrogeno intramolecolare.
Le strutture secondarie di una proteina si possono dar vita a strutture supersecondarie o domini, ripiegandosi autonomamente per assumere strutture ordinate.
Visualizzazione e Analisi della Struttura Proteica con MGL Tools
Questa lezione può essere affrontata in due modi:
- Online.
- In aula informatica con la classe.
e proporla in aula informatica ai vostri allievi.
Leggi anche: Valori Alti di PCR: Cosa Significa?
Chiudete e riaprite MGL Tools.
In MGL Tools cliccate File / Read Molecule e aprite il file 1uv6_tut.pdb.
N.B. il recettore dell'acetilcolina, che si trova sulla superficie delle cellule muscolari nelle sinapsi nervo-muscolo, e lascia entrare un flusso di ioni sodio che innesca la contrazione muscolare.
5 catene proteiche che la molecola possiede in natura.
Nel menù della finestra di sinistra di MGL Tools (fig. 3) colonna S (diventano gialli) piano gli amminoacidi selezionati.
Leggi anche: Scopri Klotho
Ripetete la procedura per ASP-2.
Esercitatevi a riconoscere gli amminoacidi dalla loro catena laterale.
Funzioni e Proprietà delle Proteine
4) Le proteine possono associarsi fra loro e formare oligomeri composti da piu' catene polipeptidiche (struttura quaternaria); un esempio e' dato dall'emoglobina.
Un oligomero proteico che presenti interfacce eterologhe puo' formare in genere strutture aperte di dimensione illimitata (ad es. i microtubuli della tubulina), le cui estremita' sono diverse; uno che presenti interfacce isologhe e' in genere di dimensioni limitate (un dimero o al massimo un insieme di dimeri) e simmetriche.
Una struttura particolarmente interessante e' quella delle proteine le cui subunita' si dispongono in modo da formare anelli; questi possono presentare sia interfacce eterologhe che interfacce isologhe.
5) Le proteine natively folded sono strutture compatte nelle quali i residui aminoacidici sono praticamente in contatto tra loro e le cavita' hanno prevalentemente dimensioni subatomiche; le cavita' di dimensioni atomiche o superatomiche sono rare.
6) Il ripiegamento di segmenti di struttura secondaria (ad es. alfa eliche) su se stessi comporta che i contatti tra residui aminoacidici nell'hydrophobic core possano verificarsi non solo tra residui che nella sequenza aminoacidica sono vicini o adiacenti, ma anche tra residui che nella sequenza sono molto lontani.
7) Le proteine anche piu' compatte hanno moti vibrazionali interni a livello di singoli residui aminoacidici o di interi segmenti di struttura secondaria.
Questi movimenti hanno grande importanza per la funzione proteica e dipendono dalla temperatura; pero' possono portare alla denaturazione della proteina stessa.
8) La struttura che la proteina assume all'interno della cellula e che e' capace di svolgere la funzione biologica si chiama nativa.
In linea di massima la struttura nativa e' un minimo energetico e la proteina la raggiunge da sola, gia' durante la biosintesi.
Modifiche Post-Traduzionali
Molte proteine, soprattutto nelle cellule eucariotiche, subiscono modificazioni successive alla loro biosintesi.
Queste possono essere reversibili o irreversibili e modificano l'attivita' biologica della proteina stessa; spesso la proteina neo-sintetizzata e' priva di attitvita' e la acquisisce solo in seguito alla modificazione post-traduzionale.
- Taglio proteolitico limitato: la proteina neosintetizzata ha una catena polipeptidica piu' lunga della proteina attiva e la modificazione post-traduzionale consiste nell'idrolisi e rimozione di un frammento all'estremita' C- o N-terminale da parte di una proteasi specifica. Esempi sono: le proteine della coagulazione, il complemento, le proteasi digestive del pancreas, etc.
- Modificazioni selettive di singoli aminoacidi: ad es.
- Acetilazione-deacetilazione di residui di Lys, ad es.
- Formazione di ponti disolfuro tra residui di Cys (reversibili per riduzione; ad es.