Le proteine sono macromolecole costituite da lunghe catene polipeptidiche. Queste macromolecole ubiquitarie costituiscono circa i tre quarti del peso secco della maggior parte dei tessuti animali e di conseguenza sono coinvolte nella struttura e nelle funzioni di ciascun organismo vivente.
Le proteine sono presenti in tutti gli organismi viventi e rappresentano i principali componenti delle cellule. Sono costituite dagli elementi carbonio, ossigeno, azoto, idrogeno, zolfo; talvolta contengono anche fosforo o iodio, oltre a metalli quali ferro, zinco e rame. Se presentano anche altri gruppi chimici sono dette proteine coniugate: per es. lipoproteine, associate a lipidi, e glicoproteine, con glicidi.
Mentre nel mondo vegetale troviamo riserve di proteine in alcuni organi, come per es. i semi, in tutti gli animali e nell'uomo, a differenza degli zuccheri e dei grassi, le proteine non si trovano mai come sostanze di accumulo, per cui occorre rifornirsene in continuazione attraverso l'alimentazione. Le principali fonti alimentari di proteine.
Funzioni delle Proteine
Varie sono le funzioni delle proteine. Esistono proteine con funzioni di protezione (la cheratina delle unghie o dei peli), di sostegno (il collagene del tessuto connettivo) e proteine specifiche, che svolgono attività fondamentali per la vita. Tale, per es., è l'emoglobina contenuta negli eritrociti, che ha funzione di fissare l'ossigeno e trasportarlo a tutte le cellule del corpo.
Altre proteine specifiche sono alcuni ormoni, come l'insulina, l'ormone ipofisario della crescita o quello della tiroide, tutti regolatori di processi metabolici vitali. Esistono inoltre anche proteine di difesa, come il fibrinogeno del sangue che ne permette la coagulazione, o gli anticorpi che l'organismo produce per difendersi dagli antigeni.
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Altre proteine hanno una funzione di regolazione (ormoni) e poche altre partecipano al sistema immunologico che difende l'organismo (anticorpi). Anche altre specie di animali superiori hanno un analogo numero di proteine e la maggior parte di queste differisce da una specie all'altra; alcune fra esse differiscono anche da individuo ad individuo della stessa specie.
Struttura delle Proteine
Le proteine sono costituite da numerose molecole di α-amminoacidi, legate fra loro mediante legami peptidici tra il gruppo carbossilico di una molecola e il gruppo amminico della successiva, costituendo nel loro insieme una catena polipeptidica. Quello ottenuto è un dipeptide perché è formato da due amminoacidi. La sequenza di reazioni (che, per altro, non sono in realtà così semplici) può continuare all'infinito: sino ad aversi un polimero detto polipeptide o proteina.
Tra tutti gli amminoacidi presenti in natura solo 20 sono i costituenti fondamentali delle proteine. Con formula generale H2N-CHR-COOH, sono caratterizzati dalle diversità delle catene laterali (R), che differiscono fra loro per dimensioni, forma, carica, capacità di formare legami idrogeno e per reattività chimica. Queste caratteristiche conferiscono alla molecola proteica specifiche proprietà.
Le differenze tra una proteina e l'altra dipendono dalla loro struttura, che è organizzata su quattro livelli:
- la struttura primaria, determinata dal tipo e dalla sequenza degli amminoacidi;
- la struttura secondaria, cioè la forma della molecola che può essere distesa o elicoidale;
- la struttura terziaria, che dipende dal ripiegamento della catena proteica su sé stessa (proteine globulari o proteine fibrose);
- infine, la struttura quaternaria, presente in alcune proteine complesse formate da subunità unite tra loro in svariati modi (come nell'emoglobina).
Basta un piccolo cambiamento, anche in una soltanto di queste quattro strutture, per avere una proteina.
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Il primo stadio nell'indagine su di una proteina è la determinazione della sequenza degli amminoacidi chiamata struttura primaria della proteina. Con l'avvento di tecniche più sofisticate sono stati interpretati gli aspetti più dettagliati della struttura delle proteine. Questo include la natura della relazione spaziale fra gli elementi vicini e talvolta viene chiamata struttura secondaria della proteina. La disposizione grossolana della catena completa viene detta struttura terziaria e la relazione spaziale fra una catena polipeptidica e le altre viene definita struttura quaternaria.
Denaturazione delle Proteine
Le proteine possono alterarsi molto facilmente a causa di modificazioni di pH, per effetto di radiazioni U.V., del calore, o per azione di solventi organici. Tali alterazioni vengono comunemente denominate come denaturazione delle proteine.
La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà. La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.
Le proteine assumono la struttura terziaria quando la loro catena, pur sempre flessibile nonostante la piegatura della struttura secondaria, si ripiega in modo da originare una contorta disposizione tridimensionale a forma di corpo solido. La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da due o più subunità.
Strutture Secondarie: α-eliche e β-foglietti
L'elica si dice di mano destra se, seguendo lo scheletro principale (orientato dal basso verso l'alto), si effettua un movimento analogo all'avvitamento di una vite destrorsa; mentre l'elica è di mano sinistra se il movimento è analogo all'avvitamento di una vite sinistrorsa.
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Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico.
Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele.
Enzimi
Ma forse la funzione più importante delle proteine è quella regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi, che agiscono accelerando le reazioni biologiche e trasformando reazioni lente in processi più veloci, con richieste energetiche più basse: agiscono quindi da catalizzatori.
Gli enzimi si combinano con una sostanza specifica (detta substrato) che possiede una forma esattamente complementare alla parte di enzima in cui avvengono le reazioni (sito attivo). L'enzima non viene modificato né consumato dalla reazione, per cui alla fine di una reazione è pronto per la molecola di substrato successiva. Ne bastano, quindi, piccole quantità per controllare reazioni di un gran numero di molecole.
L'attività enzimatica può essere influenzata da altre molecole. Esistono, infatti, sostanze in grado di inibirla e anche molecole in grado di attivare un enzima, aumentandone l'attività (molti farmaci e sostanze tossiche sono inibitori o attivatori enzimatici). Un esempio tipico sono i gas nervini, che inibiscono un enzima, l'acetilcolinesterasi, che non rimuove più l’acetilcolina, una sostanza che permette la trasmissione degli impulsi dal sistema nervoso al muscolo.
Collagene
Una delle proprietà più curiose del collagene è la sua semplicità costitutiva: è formato per circa il 30% da prolina e per circa il 30% da glicina; gli altri 18 amminoacidi si devono spartire solamente il restante 40% della struttura proteica. La prolina è un amminoacido ciclico in cui il gruppo R si lega all'azoto α-amminico e ciò conferisce una certa rigidità. La struttura finale è una catena ripetitiva avente la forma di un'elica; all'interno della catena di collageno, sono assenti legami a idrogeno. La sua struttura gli conferisce particolari capacità meccaniche; ha grande resistenza meccanica associata a elevata elasticità (es. nei tendini) oppure elevata rigidità.
La coagulazione richiede almeno trenta enzimi specializzati. Dopo il coagulo si deve proseguire con la riparazione del tessuto; le cellule vicine alla ferita producono anche collagene. Per far ciò, per prima cosa viene indotta l'espressione di un gene cioè entrano in funzione organismi che partendo dall'informazione di un gene, sono in grado di produrre la proteina (l'informazione genetica viene trascritta sull'mRNA il quale esce dal nucleo e raggiunge i ribosomi nel citoplasma dove l'informazione genetica viene tradotta in proteina). Successivamente, per azione di altri enzimi, si verificano altre modificazioni che consistono nella glicosidazione dei gruppi ossidrili di prolina e lisina (all'ossigeno dell'OH si lega uno zucchero); tali enzimi si trovano in zone diverse dal lume perciò, la proteina, mentre subisce le modificazioni, migra all'interno del reticolo endoplasmatico per finire in sacche (vescicole) che si richiudono su se stesse e si staccano dal reticolo: al loro interno è contenuto il monomero del pro-collagene glicosidato; quest'ultimo raggiunge l'apparato del Golgi dove particolari enzimi riconoscono la cisteina presente nella parte carbossi terminale del pro-collagene glicosidato e fanno sì che le diverse catene si avvicinino tra loro e formino dei ponti disolfuro: si ottengono così tre catene di pro-collagene glicosidato legate tra loro ed è questo il punto di partenza del quale le tre catene, compenetrando, poi, spontaneamente, danno origine alla tripla elica.
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