Proteine e Aminoacidi: Struttura Chimica e Importanza Biologica

Gli organismi viventi, inclusa la specie umana, sono costituiti sostanzialmente da composti inorganici e da composti organici. I composti inorganici per eccellenza sono rappresentati dai minerali, mentre quelli organici, detti anche composti del carbonio, sono i carboidrati, le proteine, i grassi, gli acidi nucleici.

Introduzione ai Composti Organici

I composti organici comprendono i carboidrati, i grassi, gli acidi nucleici e le proteine.

• Carboidrati: Definiti anche zuccheri, glicidi o glucidi, svolgono soprattutto una funzione energetica in quanto sono la prima fonte di energia a cui l'organismo ricorre. Essi forniscono 4,5 Kcal per grammo.
• Grassi: Definiti anche lipidi, formano un gruppo disparato di sostanze che svolgono indispensabili funzioni metaboliche, energetiche e strutturali. I grassi forniscono 9 Kcal per grammo e costituiscono una notevole riserva di energia.
• Acidi Nucleici: Le molecole del DNA (Acido DesossiriboNucleico) e dell'RNA (Acido RiboNucleico), situate all'interno delle cellule viventi, sono essenziali per la vita poiché intervengono nella sintesi delle proteine e palesano l'informazione genetica.
• Proteine: Costituiscono la classe più numerosa di molecole organiche in tutti gli esseri viventi, sono presenti in tutte le cellule, svolgono funzioni essenziali per tutti i processi biologici della vita e forniscono 4,5 Kcal per grammo. Il termine proteine (dal greco proteios = primario) è stato coniato dal chimico olandese G. Mulder nel 1838.

Le Proteine

Le proteine sono sostanze organiche dalla struttura molto complessa e di importanza biologica indispensabile per la vita di ogni essere vivente. Le proteine presenti nel nostro corpo sono costituenti essenziali degli enzimi, e pertanto hanno una funzione enzimatica; degli anticorpi, e quindi possiedono una funzione immunitaria; di molti ormoni (es. insulina) e perciò svolgono una funzione ormonale; fanno parte di tante molecole strutturali come i connettivi, che sono costituiti principalmente da collagene che è una proteina; e ancora hanno una funzione recettoriale e di trasporto fra l'interno e l'esterno delle cellule, e di sostanze nutritive e ossigeno dal sangue ai vari distretti dell'organismo (es. emoglobina, albumina); inoltre svolgono anche una funzione energetica, sebbene essa sia secondaria ai carboidrati, ma in caso di carenza di questi ultimi quali substrati energetici, le proteine possono venire demolite per fornire energia all'organismo.

Le proteine sono molecole biologiche che costituiscono oltre il 50% di tutto il materiale organico presente in ciascuna cellula, sono soggette ad un continuo rinnovamento mediante la loro demolizione e ricostruzione (turnover proteico), attraverso il quale l'organismo rinnova ininterrottamente le proprie proteine usurate, riciclando i loro componenti, gli aminoacidi, rimasti ancora integri, con un rinnovamento pari a 4 grammi di proteine per ogni kg di peso corporeo rinnovati quotidianamente: mediante il turnover proteico l'organismo adegua la sintesi proteica alle sue esigenze, utilizzando gli aminoacidi originati dalla demolizione delle proteine ingerite, e riassemblandoli per ricostituire le proprie peculiari proteine, che necessitano al corpo. Parte degli aminoacidi vengono tuttavia distrutti ed eliminati, insieme a proteine provenienti da vari distretti del corpo: con le feci da cibo non totalmente digerito, dallo sfaldamento costante della pelle e dalla perdita fisiologica quotidiana dei capelli, fino a perdere dai 20 a 80 grammi al giorno.

Struttura delle Proteine

Senza addentrarci troppo nella complessa struttura chimica delle proteine, accenniamo soltanto che dal punto di vista chimico le proteine sono composti organici quaternari, cioè formati da 4 elementi, Carbonio, Idrogeno, Ossigeno e Azoto. Esse contengono sempre Azoto, a differenza dei glucidi e lipidi che di norma non lo contengono; inoltre sono definite polimeri (dal greco polymerès = che ha molte parti), cioè costituiti da sub-unità, gli aminoacidi, legate fra loro da un legame definito peptidico, e sono costruite legando fra loro variamente venti tipi diversi di aminoacidi creando i polipeptidi: in biochimica si definisce polipeptide una molecola formata da una sequenza lineare di aminoacidi, da una decina fino ad un numero molto elevato, uniti fra loro da legami peptidici.

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Gli aminoacidi sono formati tutti da una identica struttura spaziale di base, ma la loro diversa sequenza produce migliaia di proteine differenti con una rilevante eterogeneità che ha come risultante disparate caratteristiche e funzioni.

Classificazione delle Proteine in Base alla Funzione

In modo schematico possiamo suddividere le proteine, in base alla loro funzione, in:

• Proteine di deposito: Svolgono la funzione di immagazzinare sostanze utili, come ad esempio la ferritina.
• Proteine strutturali: Danno struttura e supporto a tutto l'organismo, come il collagene presente nelle ossa e la cheratina di pelle, capelli e unghie.
• Proteine contrattili: Come l'actina e la miosina dei muscoli, che consentono la contrattilità delle fibrille muscolari.
• Proteine catalitiche: Presenti negli enzimi, sono sostanze indispensabili che agiscono da catalizzatori biologici nelle reazioni che determinano la scomposizione e la trasformazione di altre molecole.
• Proteine di trasporto: Come l'emoglobina, che nei globuli rossi si lega all'ossigeno o all'anidride carbonica, trasportandoli rispettivamente ai tessuti, o ai polmoni.
• Proteine contenute nelle membrane cellulari: Regolano selettivamente i flussi fra le sostanze presenti nella cellula e la matrice extracellulare.
• Proteine messaggere: Come quelle contenute negli ormoni che fungono da messaggeri delle varie attività dell'organismo, mediante segnali biochimici che ne influenzano e regolano l'attività.

Le proteine ingerite con gli alimenti vengono scisse mediante la digestione nei componenti di base, gli aminoacidi, che l'organismo utilizza attraverso il suo metabolismo per sintetizzare le proprie specifiche proteine, peculiari per ciascun organismo e differenti da quelle di ogni altro essere vivente. La sintesi delle proteine in un organismo avviene in ogni cellula mediante l'unione di vari aminoacidi in successione, secondo uno schema, un modello, predeterminato geneticamente dal DNA cellulare (unico, esclusivo e irripetibile di quell'organismo), che contiene le informazioni genetiche necessarie alla biosintesi di RNA e proteine, molecole fondamentali per l'adeguata crescita e il corretto funzionamento di quasi tutti gli organismi viventi. La sequenza di aminoacidi (polipeptide) generata a seguito dell'informazione genetica fornita dal DNA e "tradotta" dalla molecola intermedia di mRNA (RNA messaggero), forma le proteine distintive e caratteristiche per ciascun organismo. Le proteine possono assumere forme spaziali diverse: a nastro, fibroso, globulare, a spirale.

Gli Aminoacidi

Gli aminoacidi dunque sono i costituenti delle proteine, cioè sono molecole organiche le quali, unendosi fra loro, formano le varie proteine di un organismo. Gli aminoacidi codificati dal codice genetico umano sono 20, suddivisi in aminoacidi essenziali e aminoacidi non essenziali.

• Aminoacidi Essenziali: Sono così definiti perché il nostro organismo non è in grado di biosintetizzarli autonomamente, ma è indispensabile il loro apporto dall'esterno con gli alimenti: una proteina che contiene tutti gli aminoacidi essenziali è definita ad alto "Valore Biologico" (VB), cioè completo e superiore dal punto di vista nutrizionale. Gli aminoacidi essenziali per un organismo adulto sono 8: fenilalanina, treonina, triptofano, metionina, lisina, leucina, isoleucina, valina.
• Aminoacidi Non Essenziali: Sono sintetizzati dall'organismo "ex novo" a partire da sostanze quaternarie più semplici; essi sono alanina, arginina, acido aspartico, cisteina, acido glutammico, glicina, prolina, serina, tirosina, asparagina, istidina, glutammina.

Fra gli aminoacidi essenziali, tre particolari aminoacidi, cioè leucina, isoleucina, valina, sono definiti "Aminoacidi Ramificati" (BCAA, Branched-Chain Amino Acid), poiché la loro struttura chimica forma delle ramificazioni; essi rappresentano circa il 35% degli aminoacidi essenziali presenti nelle proteine muscolari, ne migliorano il trofismo, poiché pervengono preferibilmente al tessuto muscolare, regolandone le funzioni biosintetiche, caratteristica che ne ha stimolato il grande uso in ambito sportivo per il loro ruolo metabolico, di regolazione sia della fase catabolica e soprattutto di quella anabolica. Gli aminoacidi ramificati svolgono un ruolo significativo anche in alcune situazioni patologiche, o in caso di grandi traumi e ustioni, per favorire la rigenerazione dei tessuti grandemente danneggiati, visto il loro elevato turnover proteico.

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Due di tali aminoacidi non essenziali, l'arginina e l'istidina, da alcuni autori sono ritenuti essenziali, ma solo durante la fase della crescita, anche se altri autori li ritengono essenziali anche nell'adulto. Sono considerati semi-essenziali la cisteina e la tirosina, perché l'organismo li può sintetizzare a partire da altri aminoacidi (metionina e fenilalanina)

Proteine e Aminoacidi nell'Alimentazione

Gli alimenti di origine animale, come carne, uova, latticini, pesce, contengono tutti gli aminoacidi essenziali; quelli di origine vegetale hanno generalmente una composizione non completa: i cereali, come la pasta, mancano di alcuni aminoacidi, altrettanto ma in grado minore anche i legumi, la frutta a guscio e i semi oleosi.

Una buona strategia consiste perciò nell'associare cereali e legumi, come ad esempio pasta e fagioli, pasta e ceci, nelle classiche ricette della Dieta Mediterranea, oppure mais e fagioli, soia e riso, per raggiungere una completezza nutrizionale di tutti gli aminoacidi essenziali, tenendo però presente l'apporto di carboidrati insito nel consumo di tali alimenti, mentre nel caso dei semi oleosi e della frutta a guscio è da tener presente l'alto contenuto lipidico.

Sarà buona norma essere attenti alla qualità degli alimenti in generale, dando la preferenza a quelli biologici, e scegliere, fra gli alimenti di origine animale, quelli più salutari, come il pesce che contiene acidi grassi essenziali Omega 3, cercando di evitare i cibi troppo elaborati, salati, con troppi grassi, e preferire cotture salubri, oltre a dare la preferenza al pesce e moderatamente alle uova, e alle carni bianche, rispetto alle carni rosse di cui non si deve eccedere nel consumo, senza dimenticare l'eccezionale apporto nutrizionale, anche proteico, di alcune alghe, come Spirulina, Clorella e Klamath, considerate dei veri superfood.

E' buona abitudine inoltre associare alle proteine frutta e abbondanti porzioni di verdure, che apportano al pasto fibre, vitamine, minerali, e numerosi antiossidanti che sono indispensabili per contrastare l'azione deleteria dei radicali liberi, specie negli sportivi, in cui l'allenamento intenso ne aumenta la produzione. Inoltre i vegetali associati alle proteine bilanciano il rapporto acido-base nell'organismo, mediante la loro azione alcalinizzante, dato che le proteine tendono a far virare il corpo verso l'acidità, che non è una condizione salutare. E' importante non trascurare un buon apporto di acqua, che aiuta a eliminare le scorie azotate derivanti dal metabolismo proteico, mediante l'emuntorio renale, oltre a reidratare l'organismo dato che l'attività fisica aumenta considerevolmente la sudorazione e la perdita di liquidi e sali minerali, per cui, oltre a incrementare il consumo di vegetali, è talora opportuno inserire l'uso di integratori salini, in particolare magnesio e potassio, anche associati a multivitaminici e antiossidanti.

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Le proteine dunque non devono mai mancare nell'abituale alimentazione di ciascuno, siano esse di origine animale e/o vegetale, secondo la nostra filosofia di vita. Oltre che negli sportivi, sono essenziali durante la crescita e anche nell'età avanzata, nella quale si assiste spesso ad una diminuzione delle masse muscolari, in parte a causa di una alimentazione meno variata, anche in relazione a problematiche odontoiatriche, o per la minore attività fisica dell'anziano, che deve essere al contrario avviato verso un buon dinamismo fisico, sostenuto da un'alimentazione completa, anche proteica.

Struttura Secondaria, Terziaria e Quaternaria delle Proteine

La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà. La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.

Le proteine assumono la struttura terziaria quando la loro catena, pur sempre flessibile nonostante la piegatura della struttura secondaria, si ripiega in modo da originare una contorta disposizione tridimensionale a forma di corpo solido. La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da due o più subunità.

L'elica si dice di mano destra se, seguendo lo scheletro principale (orientato dal basso verso l'alto), si effettua un movimento analogo all'avvitamento di una vite destrorsa; mentre l'elica è di mano sinistra se il movimento è analogo all'avvitamento di una vite sinistrorsa.

Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico.

Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele.

Una delle proprietà più curiose del collagene è la sua semplicità costitutiva: è formato per circa il 30% da prolina e per circa il 30% da glicina; gli altri 18 amminoacidi si devono spartire solamente il restante 40% della struttura proteica. La prolina è un amminoacido ciclico in cui il gruppo R si lega all'azoto α-amminico e ciò conferisce una certa rigidità.

La struttura finale è una catena ripetitiva avente la forma di un'elica; all'interno della catena di collageno, sono assenti legami a idrogeno. La sua struttura gli conferisce particolari capacità meccaniche; ha grande resistenza meccanica associata a elevata elasticità (es. nei tendini) oppure elevata rigidità (es.

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