La traduzione, o sintesi proteica, è un processo fondamentale per la cellula, che permette di tradurre l’RNA messaggero (mRNA) in catene polipeptidiche (proteine). La traduzione è quel processo mediante il quale l’mRNA (ottenuto dal DNA durante la trascrizione) viene espresso in proteine.
Mentre con il processo di trascrizione si passa dal DNA all’RNA, con il processo di traduzione si passa dall’RNA alle proteine. Durante la traduzione, l’informazione genetica passa dall’RNA alle proteine. Si può immaginare il primo processo come una traduzione di un testo dall’italiano ad una lingua che utilizza gli stessi caratteri, ma con piccole differenze, come lo spagnolo.
Il processo di traduzione invece, può essere paragonato alla traduzione di un testo dall’italiano ad una lingua che utilizza caratteri differenti, come il cinese. Parole d’ordine: precisione, tempismo, efficienza. No agli errori.
Gli Elementi Chiave della Traduzione
In tale catena di reazioni sono coinvolte le seguenti componenti: mRNA, tRNA, ribosomi più gli enzimi necessari alla catalizzazione delle reazioni di polimerizzazione della catena polipeptidica.
mRNA
E’ un filamento di ribonucleotidi che ha la funzione di trasportare l’informazione genetica dal DNA nucleare al citoplasma, per poi, nei ribosomi, dare inizio al processo di traduzione e sintetizzare così nuove catene polipeptidiche. L'RNA messaggero (mRNA) è la molecola di RNA che ha il compito di trasportare l'informazione contenuta nel DNA e fare da stampo per la sintesi delle proteine. Viene sintetizzato dall'RNA polimerasi a partire dal filamento di DNA ed è ad esso complementare.
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tRNA
L’RNA transfer è uno degli elementi fondamentali per la sintesi proteica. L'RNA Transfert (tRNA) è una molecola essenziale nel trasferimento dell'informazione dal codice nucleotidico alla sequenza di amminoacidici. Il tRNA svolge una funzione importantissima, in quanto è proprio lui che collega e mette in relazione l’informazione contenuta nei codoni (3 nucleotidi) dell’mRNA con gli amminoacidi delle proteine.
Ogni tRNA contiene un particolare anticodone, che corrisponde al proprio amminoacido. Per ogni amminoacido (circa 20 nelle proteine) c’è almeno un tipo specifico di tRNA. Il suo ruolo è quello di portare il corretto amminoacido sulla catena polipetidica in formazione. All'etremita 3' è presente un gruppo ossidrile OH che viene utilizzato per legare l'amminoacido mediante un legame esterico.
Verso la metà della sequenza del tRNA si trova l’anticodone: tre basi, che costituiscono il sito di appaiamento tra basi complementari con l’mRNA (attraverso legami a idrogeno). Se si guarda al codice genetico, si vede che ci sono 61 codoni, ciascuno che codifica per un amminoacido.
Ribosomi
Il ribosoma è una complessa macchina molecolare che comprende più di 50 proteine, le proteine ribosomiali, e molecole di RNA ribosomiale. I ribosomi sono una componente fondamentale del processo di traduzione del DNA. Sono dei complessi formati da due sub-unità proteiche di differenti dimensioni (L = large S= small) a cui sono associate determinate sequenze di RNA ribosomiale (rRNA). La traduzione avviene all’interno di particolari organuli cellulari, i ribosomi, che sono costituiti da due subunità: la maggiore (60 S) e la minore (40S).
Le Fasi della Sintesi Proteica
Ora che conosciamo i personaggi della storia andiamo a vedere cosa succede e come interagiscono tra di loro. La traduzione procede sempre in direzione 5' → 3' e si svolge in 3 fasi: inizio, allungamento, terminazione. Dividiamo subito tutto in fasi, così sarà più semplice memorizzare.
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1. Inizio
La prima fase della sintesi proteica comprende il legame dell’amminoacido al suo corretto tRNA, con l’aiuto dell’enzima amminoacil-tRNA-sintetasi. All’attivazione segue il vero e proprio inizio. La formazione quindi del complesso di inizio avviene quando la subunità minore del ribosoma si lega a specifici fattori di inizio (IF nei procarioti ed eIF negli eucarioti), e l’mRNA da tradurre si lega alla subunità minore del ribosoma in corrispondenza di una specifica sequenza che si trova nell’mRNA.
La subunità minore del ribosoma si lega all'mRNA. Per posizionarsi correttamente, sull'mRNA dei Procarioti, prima del codone d'inizio, si trova una specifica sequenza che serve da segnale. Negli Eucarioti, invece, la subunità riconosce il cappuccio 5' (5' CAP), una guanina modificata, posto nell'estremità 5' a protezione dell'mRNA dalla degradazione. Il tRNA - con l'anticodone UAC e l'amminoacido formil-metionina - si posiziona in corrispondenza del codone d'inizio AUG.
L’amminoacil-tRNA di inizio si lega quindi all’mRNA. mettRNA - mRNA - subunità minore del ribosoma costituiscono il complesso d'inizio. In genere la formil-metionina iniziale viene rimossa dal polipeptide alla fine del processo. Si unisce la subunità maggiore del ribosoma in modo che il tRNA si trovi nel sito P del ribosoma. Tutta la struttura è tenuta insieme da fattori d'inizio.
L'energia necessaria per la fase iniziale è fornita dall'idrolisi di una molecola di GTP. Quindi, dall’assemblaggio dei due complessi risultano tre siti sul ribosoma: A, P ed E. Il primo amminoacil-tRNA legato all’mRNA si trova nel sito P.
2. Allungamento
L’allungamento consiste nell’aggiunta progressiva di amminoacidi in base ai codoni dell'mRNA e si attua in 3 tappe, coadiuvate da fattori di allungamento. Allungamento: in questa fase gli amminoacidi vengono uniti per formare una catena polipeptidica.
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Una volta che il secondo amminoacil-tRNA si è legato ai fattori di allungamento (EF) si inserisce nel sito A. Un ribosoma ha tre siti che possono essere occupati dal tRNA: sito amminoacilico (A), sito peptidilico (P), sito di uscita (E). L’allungamento avviene in tre passaggi: nel primo un tRNA carico occupa il sito A, grazie a fattori di allungamento e alla GTP, formando insieme a loro un complesso. Successivamente l’anticodone sul tRNA si appaia con il codone sull’mRNA.
Riconoscimento del codone. Nel sito A si posiziona un secondo tRNA con il suo amminoacido, corrispondente al codone successivo. A questo punto si formerà il legame peptidico tra gli amminoacidi attaccati al tRNA nei siti P e A. Formazione del legame peptidico. Il polipeptide del sito P si separa dal tRNA e si forma il legame peptidico tra l'amminoacido nel sito A e il peptide nel sito P. Il legame è catalizzato dall'RNA ribosomiale, che ha funzione enzimatica, e perciò chiamato ribozima e non richiede energia.
Avviene quindi la traslocazione, per cui il ribosoma si sposta verso il 3′ dell’mRNA; ciò fa si che dal sito A l’amminoacil-tRNA con il dipeptide passi al sito P ed il t-RNA scarico passi al sito E, da dove viene rilasciato. Traslocazione. Il ribosoma avanza di un codone in direzione 3' e quindi si ha lo spostamento o traslocazione del secondo peptidil-tRNA dal sito A al P mentre il primo tRNA, privo dell'amminoacido, si sposta nel sito E per poi uscire dal ribosoma. Il sito A è ora nuovamente libero per ricevere il terzo tRNA.
La traslocazione richiede idrolisi di una molecola di GTP. Il ribosoma si sposta in modo tale che il tRNA, che in precedenza occupava il sito P, ora passa a occupare il sito E, dal quale entra nel citoplasma, dove può essere ricaricato con un altro amminoacido. Con la traslocazione anche il tRNA che occupava il sito A viene ora a trovarsi nel sito P, lasciando libero il sito A. L’avanzamento di ogni tRNA attraverso il ribosoma può essere così schematizzato: citoplasma → sito A → sito P → sito E → citoplasma (ad eccezione del tRNA iniziatore, che si attacca direttamente al sito P e non transita mai in A).
Il processo richiede sempre energia ottenuta tramite il GTP. Queste azioni si ripetono fino a quando il ribosoma non incontra uno dei tre codoni Stop.
3. Terminazione
La sintesi proteica termina quando il ribosoma raggiuge il codone di stop. Terminazione e rilascio del polipeptide: la sintesi proteica termina quando il ribosoma raggiunge il codone di stop. Poichè non esistono tRNA con anticodoni complementari ai codoni di stop, quando il ribosoma si imbatte in un codone di stop, nessun tRNA può entrare nel suo sito A. In quest’ultimo caso intervengono tre fattori di rilascio (RF) che fanno si che l’ultimo amminoacil-tRNA venga rilasciato e la dissociazione dei complessi maggiore e minore.
Sul codone stop si lega un fattore di rilascio che favorisce il distacco della catena polipeptidica e la separazione delle subunità del ribosoma. Quando l'mRNA è stato tradotto, viene scomposto nei suoi nucleotidi, che saranno reimpiegati in una nuova trascrizione. Prima di disgregarsi, però, l'mRNA può essere tradotto da molti ribosomi contemporaneamente, formando una struttura detta poliribosoma o polisoma.
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