Le sostanze proteiche, note anche come proteine o protidi, sono i costituenti chimici più importanti degli organismi animali e vegetali. Questo perché costituiscono il materiale chimico sul quale si svolgono per la maggior parte i complessi fenomeni della vita.
Composizione Chimica delle Proteine
Tutte le sostanze proteiche sono costituite dai quattro elementi fondamentali: carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Quasi tutte le proteine contengono zolfo, alcune anche fosforo e poche altre contengono altri elementi, come il ferro nell'emoglobina.
Proprietà Fisiche e Chimiche
Quando si riscaldano, le proteine si decompongono gradualmente, carbonizzandosi con sviluppo di gas, senza mostrare un netto punto di fusione. Alcune proteine sono solubili nell'acqua, mentre altre sono affatto insolubili. Alcune si disciolgono nelle soluzioni acquose di sali neutri oppure in soluzioni debolmente acide o alcaline.
Le soluzioni delle proteine sono sempre soluzioni colloidali. Alle proprietà colloidali delle sostanze proteiche è dovuta in gran parte l'importanza che hanno nella vita animale e vegetale. Dalle loro soluzioni le proteine possono essere fatte precipitare in opportune condizioni per aggiunta di certi sali neutri (solfato di sodio, solfato di ammonio, ecc.) in quantità conveniente. Se si diluisce il liquido con acqua, il precipitato torna a disciogliersi.
Se la salatura si fa a temperatura ordinaria, le proteine che si separano non sono affatto modificate perché dopo questa operazione esse conservano tutte le proprietà che avevano prima. Sotto l'influenza di svariati agenti fisici e chimici le proteine possono subire un cambiamento più o meno profondo: si trasformano in proteine denaturate. Una simile trasformazione avviene, per es., quando si riscalda una soluzione di una proteina.
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In queste condizioni (meglio di tutto a un determinato PH) molte proteine coagulano, cioè precipitano completamente dalle loro soluzioni. Le proteine coagulate non hanno più le stesse proprietà che avevano prima: esse sono cioè denaturate.
Carattere Acido e Basico
È importante notare che le proteine hanno proprietà acide e proprietà basiche nello stesso tempo: tanto con le basi quanto con gli acidi reagiscono formando sali. Ma il carattere acido e il carattere basico non sono sempre egualmente sviluppati nelle proteine. Mentre in alcune né il carattere acido né il carattere basico hanno una notevole prevalenza, in altre (per es., nelle protammine) prevale il carattere basico e in altre (per es., nelle globuline) prevale il carattere acido.
Anche certi acidi deboli (per es., l'acido tannico, l'acido picrico, l'acido fosfovolframico, ecc.) possono formare con le proteine composti salini, molti dei quali sono insolubili e servono qualche volta per la ricerca e per l'identificazione delle sostanze proteiche nei liquidi in cui sono contenute. In modo analogo i sali dei metalli pesanti (per es., solfato di rame, cloruro mercurico, nitrato d'argento, ecc.) possono far precipitare le proteine presenti in una soluzione allo stato di composti metallici insolubili (proteinati metallici).
Quando si tratta una proteina con un alcali forte a sufficiente concentrazione, essa passa in soluzione: neutralizzando la soluzione (che contiene un proteinato alcalino) si precipita la proteina denaturata (alcali-albumina o alcali-proteina).
Idrolisi delle Proteine
Per azione degli alcali o degli acidi in soluzione più concentrata oppure quando si riscaldano le soluzioni ottenute, la trasformazione che avviene non è più una semplice denaturazione: in tali condizioni la molecola proteica subisce un'idrolisi più profonda e si ottengono veri prodotti di scissione delle sostanze proteiche, cioè le albumose (o proteose) e i peptoni e infine, come prodotti ultimi di scissione, diversi amminoacidi, insieme con prodotti secondarî di decomposizione (acido solfidrico, ammoniaca, acido acetico, acido propionico, ecc.).
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Anche certi fermenti (fermenti proteolitici) sono capaci di provocare una simile scissione della molecola proteica. Secondo la loro maniera d'agire questi fermenti si possono dividere in diversi gruppi:
- Quelli del tipo della pepsina, contenuta nello stomaco degli animali, i quali in ambiente acido (meglio con PH = 3,5 circa) attaccano quasi tutte le proteine native (fanno eccezione le protammine) trasformandole in albumose e peptoni.
- Quelli del tipo della tripsina, contenuta nel succo pancreatico, i quali in ambiente neutro o leggermente alcalino (meglio con PH = 8 circa) attaccano le proteine (alcune più facilmente, altre più difficilmente) e attaccano anche le albumose e i peptoni scindendoli fino ad ammino-acidi.
- Quelli del tipo dell'erepsina, presente nell'intestino tenue, i quali agiscono in ambiente neutro o debolmente alcalino e scindono le albumose e i peptoni fino ad amminoacidi, ma non attaccano le proteine.
Le albumose e i peptoni sono dunque prodotti di scissione intermedî delle proteine: le albumose per la loro complessità si avvicinano di più alle proteine: i peptoni sono i prodotti di una scissione più spinta. Le albumose sono solubili nell'acqua ma, a differenza dalle proteine, non coagulano per azione del calore: conservano però la proprietà che avevano le proteine di essere precipitate dalle loro soluzioni per aggiunta di solfato d'ammonio o di magnesio.
Amminoacidi
Il più semplice di questi è l'acido ammino-acetico o glicocolla o glicina CH2(NH2) − COOH. è conosciuto col nome di alanina e il suo derivato ossidrilico della formula CH2(OH) − CH(NH2) − COOH è chiamato comunemente serina e da questa si può riformare per riduzione.
Oltre a questi amminoacidi che sono i più comuni, ne sono stati ricavati alcuni altri in piccole quantità soltanto da alcune speciali sostanze proteiche. Tali sono un acido diammino-triossi-dodecanico, la 3−5−diiodio-tirosina, un altro composto solforato, la metionina della formula CH2(S•CH3) − CH2 − CH (NH2) − COOH, una ossi-prolina, un acido ossi-glutammico e pare anche un'ossi-valina, un'ossi-lisina, ecc. Non è escluso poi che in avvenire, studiando qualche altra sostanza proteica o perfezionando i metodi di ricerca in questo difficile campo di studî, si possano isolare anche altri amminoacidi che per ora non si conoscono.
Da molte proteine inoltre, accanto agli amminoacidi, si ottengono fra i prodotti di scissione anche composti di altra natura, per es. Eccettuata la glicocolla, tutti gli amminoacidi proteici sono otticamente attivi e precisamente nelle sostanze proteiche si rinviene sempre una sola delle forme stereoisomere possibili. Fra i prodotti di scissione delle proteine si ritrova, per es., sempre la l-leucina e mai la d-leucina, sempre la d-alanina e mai la l-alanina.
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È molto importante osservare che non da tutte le sostanze proteiche si formano per scissione tutti gli amminoacidi sopra rammentati e nelle stesse quantità. Al contrario ogni sostanza proteica differisce dalle altre perché, come risulta dalla scissione, ognuna è formata da amminoacidi di qualità e in quantità differenti.
Così, per es., mentre le protammine dànno per scissione grande quantità di arginina o di istidina, dalle altre sostanze proteiche se ne ottiene sempre in piccole quantità; mentre la colla o gelatina dà per scissione molta glicocolla (circa il 25%), altre sostanze proteiche, per es. l'albumina e la caseina, non ne contengono affatto. La gelatina invece non contiene triptofano, la zeina non contiene né triptofano né lisina né cisteina.
Questo fatto ha una grande importanza per l'alimentazione degli animali. Poiché dalle esperienze di idrolisi delle proteine risulta evidente che sono formate da diverse molecole di amminoacidi, resta a vedere in qual modo stanno unite l'una all'altra queste molecole di amminoacidi che sono, per così dire, le pietre con le quali è costruito il complesso edificio molecolare delle proteine.
Legame Peptidico
Si ammette oggi comunemente che le singole molecole di amminoacidi stiano fra loro unite in modo che il carbossile d'una molecola si unisce, con eliminazione di acqua, col gruppo amminico di un'altra molecola vicina per costituire un aggruppamento simile a quello contenuto nelle ammidi. Partendo dal concetto che le singole molecole degli amminoacidi fossero collegate in tal modo con legame ammidico, E. Fischer riuscì a preparare artificialmente una serie di composti di questo tipo ai quali dette il nome di polipeptidi.
Fischer e i suoi allievi riuscirono con diversi metodi a concatenare con legame ammidico 2, 3,.... e finanche 19 molecole di amminoacidi eguali o differenti. Fu osservato che i polipeptidi ottenuti presentano molta somiglianza con i peptoni, comprese le proprietà colloidali delle loro soluzioni. Essi vengono idrolizzati non solo dagli acidi e dagli alcali per dare separate le singole molecole di amminoacidi che li costituiscono, ma vengono scissi anche dagli stessi fermenti proteolitici che scindono i peptoni.
La pepsina del succo gastrico che non attacca i peptoni, non idrolizza neppure i polipeptidi. La tripsina e la erepsina invece, che sono capaci di scindere i peptoni, idrolizzano anche molti polipeptidi artificiali e precisamente quelli formati da amminoacidi proteici, cioè da quelle forme otticamente attive di amminoacidi che sono contenute ordinariamente nelle sostanze proteiche.
Essi scindono, per es., i polipeptidi contenenti l-leucina o d-alanina, ma non quelli nella composizione dei quali entra la d-leucina o la l-alanina. Per idrolisi parziale di alcune proteine si è riusciti anche a ottenere alcuni polipeptidi molto semplici, per es. la d-alanil-l-leucina dall'elastina, oppure un tripeptide costituito da due molecole di triptofano e una di alanina che fu ricavato dalla caseina. Questo fatto è importante perché conferma l'ipotesi che le singole molecole di amminoacidi siano fra loro unite con legame ammidico per costituire le sostanze proteiche.
Non è però escluso che anche gli ossidrili di alcuni amminoacidi (per es., quelli della serina o della tirosina) possano anch'essi servire per collegare con legame di estere altre molecole di amminoacidi.
È infine ancora viva la discussione se le proteine siano semplicemente costituite da catene più o meno lunghe formate da ammino acidi riuniti l'uno all'altro o se piuttosto le proteine non siano costituite invece da strati o fasci di polipeptidi più o meno complessi aggregati l'uno all'altro con valenze secondarie. Secondo questo modo di vedere, la pepsina, sciogliendo le valenze secondarie, sfalderebbe per così dire questi strati, formando le albumose e i peptoni. Soltanto la tripsina e l'erepsina sarebbero capaci di idrolizzare i legami − CO − NH − dei singoli polipeptidi per dare gli amminoacidi liberi.
Reazioni Colorate delle Proteine
Le proteine dànno alcune reazioni colorate la maggior parte delle quali però non sono caratteristiche della molecola proteica ma piuttosto degli amminoacidi che compongono la molecola stessa. Così, per es., molte proteine dànno con acido nitrico concentrato una colorazione o un coagulo giallo che passa all'aranciato per aggiunta di ammoniaca.
Sono le proteine che contengono come costituenti della loro molecola la fenil-alanina, la tirosina o il triptofano, quelle che dànno questa reazione, chiamata reazione xantoproteica. Altre proteine dànno colorazione rossa o rosso-bruna col reattivo di Millon (soluzione nitrica di nitrato di mercurio contenente acido nitroso). Tale reazione è data da tutti i fenoli e quindi dalle proteine che contengono tirosina.
Le sostanze proteiche che contengono triptofano dànno invece la reazione di Hopkins e Cole, cioè producono una colorazione rossa violetta in contatto con una soluzione solforica d'acido gliossilico. Non è il caso di riferire qui la lunga serie di reazioni che si conoscono, analoghe alle precedenti. Una reazione generale però che è data dalle sostanze proteiche, dai peptoni e dai polipeptidi è la cosiddetta reazione del biureto, consistente nel trattare la soluzione proteica con qualche goccia di soluzione di solfato di rame e un eccesso di alcali.
Classificazione delle Proteine
Le proteine possono essere classificate in diversi gruppi in base alla loro composizione e solubilità:
- Protammine: Sono le sostanze proteiche più semplici perché per scissione dànno origine soltanto a pochi amminoacidi, in prevalenza a basi esoniche (arginina, istidina e lisina). Nella molecola delle protammine manca sempre la glicocolla, mancano la tirosina e la cisteina. Hanno carattere basico più spiccato delle altre proteine.
- Istoni: Sono sostanze proteiche più complesse delle protammine, ma che non arrivano ancora alla complessità delle albumine e delle globuline. Come le protammine, gli istoni dànno origine per scissione a forti quantità di basi esoniche ma, oltre a queste, contengono anche tirosina, cisteina e molti altri amminoacidi.
- Albumine: Sono le proteine più tipiche e più complete per la composizione chimica, perché dànno origine per idrolisi a tutti o quasi tutti gli amminoacidi che in generale si formano per scissione delle sostanze proteiche: soltanto la glicocolla generalmente manca. Le albumine sono solubili nell'acqua e nelle soluzioni diluite di sali neutri. Le soluzioni coagulano per riscaldamento e precipitano per saturazione con solfato ammonico.
- Globuline: Si distinguono dalle albumine perché sono insolubili nell'acqua: si sciolgono però nelle soluzioni diluite di sali neutri e negli alcali diluiti. Le soluzioni coagulano per riscaldamento e precipitano per aggiunta di solfato di magnesio di media concentrazione. Per quanto riguarda la composizione chimica, le globuline si differenziano dalle altre proteine e anche dalle albumine, perché in generale contengono meno cisteina, molto acido aspartico e molto acido glutammico in modo che esse presentano proprietà acide più marcate delle proprietà basiche.
Struttura delle Proteine
A livello strutturale è possibile individuare quattro livelli: primario, secondario, terziario, quaternario. Analizziamole quindi nel dettaglio:
- La struttura primaria è costituita dalla semplice sequenza lineare degli amminoacidi che formano la catena proteica.
- La struttura secondaria è invece più complessa della primaria, piegandosi e avvolgendosi formando tre diverse tipologie strutturali, α-elica, struttura β foglietto e tripla elica allungata.
- La struttura terziaria si caratterizza da una struttura più articolata, ripiegata e tridimensionale rispetto alla precedente, stabilizzata grazie alle interazioni tra gli amminoacidi che formano legami non covalenti quali ponti idrogeno, legami ionici e interazioni idrofobiche.
- La struttura quaternaria rappresenta la massima complessità, essendo costituita dalla combinazione di più catene proteiche tra loro che vanno a formare una proteina funzionale.
Funzioni delle Proteine
Le proteine svolgono una moltitudine di funzioni all’interno dell’organismo, tra le cui principali possiamo annoverare quelle di:
- Ruolo strutturale (come costituente delle cellule, dei tessuti e degli organi)
- Funzioni di movimento
- Funzioni enzimatiche
- Funzioni di trasporto
- Funzioni difensive del sistema immunitario
- Funzioni di regolazione
- Funzione di comunicazione cellulare
- Funzione di regolazione genica
Fonti Alimentari di Proteine
Le proteine sono presenti in molti alimenti, sia di origine animale, sia di origine vegetale. Tra gli alimenti di origine animale troviamo la carne, il pesce, le uova, il latte e derivati, i latticini, mentre invece tra gli alimenti di origine vegetale troviamo i legumi, la frutta secca oleosa, i semi, i cereali.
È bene considerare che le proteine sono contenute in buona misura anche in quelle che spesso reputiamo esclusivamente come fonti di carboidrati, quali ad esempio le farine, il riso, la pasta, i cereali quali farro, quinoa, orzo e tutti quei derivati prodotti a partire da tali cereali, come ad esempio il pane.
Valore Biologico degli Alimenti
Il valore biologico è un parametro che serve a misurare la qualità delle proteine contenute in un dato alimento che dipende dalla composizione amminoacidica dello stesso: più una proteina si avvicina ad una proteina umana dal punto di vista della composizione e rapporto tra gli amminoacidi, più il valore di tale parametro risulterà elevato. Un alimento di origine animale possiede dei valori biologici più elevati rispetto ad un alimento di origine vegetale, proprio perché le proteine dei cibi animali si avvicinano di più alla composizione delle proteine umane.
Il maggior valore biologico è riscontrabile nell’uovo, seguito poi dal latte, dalla carne, dai legumi e dai cereali. Ciò non significa che si debbano consumare solo uova o latte, bensì è utile imparare a sfruttare sapientemente le fonti vegetali, andando a completare il profilo amminoacidico grazie all'abbinamento ad altre fonti proteiche. Un esempio pratico è rappresentato dall’abbinamento tra cereali e legumi.
Fabbisogno Proteico Giornaliero Raccomandato
I fabbisogni di proteine variano in funzione dell’età e del momento fisiologico, cioè l’accrescimento, il mantenimento (adulto), la gravidanza, l’allattamento, la senescenza. Nell’adulto e nell’anziano il livello raccomandato è di 0.95 g/ kg p.c./die. Nel bambino alla nascita è di 2.09 g/kg p.c./die, a 10 anni è di 1.25 g/kg p.c./die e si riduce progressivamente a 1 g/kg p.c./die a 18 anni.
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