Una molecola polipeptidica è costituita da una sequenza lineare di amminoacidi uniti tra loro da legami peptidici. Questi legami si formano tra il gruppo carbossilico e il gruppo amminico di due amminoacidi adiacenti. Si distinguono in oligopeptidi (risultanti dall’unione di poche unità di amminoacidi) e in polipeptidi propriamente detti, contenenti un numero minimo di 40 residui amminoacidici legati.
Molti polipeptidi prodotti dalla scissione delle proteine posseggono ancora attività biologica, spesso diversa dalla proteina da cui sono derivati. Molti polipeptidi svolgono funzioni regolatorie, come gli ormoni polipeptidici (insulina, FSH, ACTH, ossitocina, ormone somatotropo) e le citochine.
Struttura delle Proteine
Le proteine umane sono composte da 20 diversi amminoacidi e considerando anche che un amminoacido può comparire più volte nella stessa catena polipeptidica, il numero delle combinazioni possibili è enorme: una sequenza di 100 amminoacidi in teoria può codificare miliardi e miliardi di proteine diverse. Quelle più comuni sono composte dai 50 ai 2000 residui.
Struttura Primaria
La struttura primaria è la sequenza di amminoacidi che compongono la proteina, uniti in una sorta di lunga catena dai legami peptidici. Quando due amminoacidi si uniscono tramite un legame peptidico, formano un dipeptide, tre amminoacidi uniti insieme formano un tripeptide e così via. L'intera catena di amminoacidi viene infatti definita anche come polipeptide.
Struttura Secondaria
La struttura secondaria si riferisce alla conformazione spaziale dei blocchi costruttivi delle catene. Troviamo le alfa Eliche con forma a spirale e i Foglietti beta, strisce piatte. Le lunghezze e dimensioni di questi blocchi possono variare ma le loro forme essenziali sono sempre le stesse. Ogni proteina contiene come minimo una di queste strutture essenziali, più spesso ne contiene parecchie. Queste strutture secondarie servono principalmente per stabilizzare il nucleo della proteina ed esse stesse sono stabilizzate dai legami a idrogeno.
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Sebbene non siano delle strutture secondarie "regolari", entrano in questa categoria anche le Congiunzioni; tipicamente sono le sezioni che connettono eliche e foglietti, ma non solo. Questi segmenti possono assumere molte forme e la loro lunghezza è variabile. Pur non condividendo una forma comune, queste strutture sono frequentemente implicate nelle funzioni proteiche; ottenere una loro conformazione corretta è molto importante, tanto quanto lo è per eliche e foglietti.
Struttura Terziaria
La struttura terziaria è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova. La struttura terziaria è stabilizzata tra gli altri da legami idrogeno e ponti disolfuro.
Struttura Quaternaria
La struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo. Solitamente, il legame peptidico si forma tra due amminoacidi, originando un dipeptide. Dal momento che nella sua molecola un dipeptide comprende ancora un gruppo amminico ed uno carbossilico, può formare un legame peptidico con un terzo aminoacido originando un tripeptide, e via discorrendo. Quando il numero di aminoacidi è relativamente piccolo si parla di oligopeptide, mentre se il numero di aminoacidi aumenta si parla di polipeptide o proteina.
Anche le proteine introdotte nella dieta sono costituite da catene di amminoacidi uniti da legami peptidici. Durante la digestione tali legami vengono spezzati da particolari enzimi (peptidasi) presenti nel succo gastrico ed in quello pancreatico. vengono captati dalle cellule - soprattutto da quelle epatiche - che li uniscono tramite nuovi legami peptidici per formare le proteine di cui hanno bisogno (non solo strutturali ma anche ormonali, enzimatiche ecc.).
Le istruzioni per costruire la catena aminoacidica corretta sono racchiuse nel genoma dell'individuo. Queste macromolecole ubiquitarie costituiscono circa i tre quarti del peso secco della maggior parte dei tessuti animali e di conseguenza sono coinvolte nella struttura e nelle funzioni di ciascun organismo vivente.
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Varie sono le funzioni delle proteine. Altre proteine hanno una funzione di regolazione (ormoni) e poche altre partecipano al sistema immunologico che difende l'organismo (anticorpi). Anche altre specie di animali superiori hanno un analogo numero di proteine e la maggior parte di queste differisce da una specie all'altra; alcune fra esse differiscono anche da individuo ad individuo della stessa specie.
Si può anche eseguire una idrolisi completa per dare i singoli composti amminoacidi. Il peso molecolare delle proteine varia da 6000 per l'insulina a 41 000 000 per la porzione proteica del virus del mosaico del tabacco.
I polipeptidi naturali possiedono la capacità di condurre le loro funzioni biologiche in virtù delle sequenze specifiche e della esatta disposizione tridimensionale dei loro amminoacidi. Il primo stadio nell'indagine su di una proteina è la determinazione della sequenza degli amminoacidi chiamata struttura primaria della proteina. Con l'avvento di tecniche più sofisticate sono stati interpretati gli aspetti più dettagliati della struttura delle proteine. Questo include la natura della relazione spaziale fra gli elementi vicini e talvolta viene chiamata struttura secondaria della proteina.
La disposizione grossolana della catena completa viene detta struttura terziaria e la relazione spaziale fra una catena polipeptidica e le altre viene definita struttura quaternaria.
Le proteine possono alterarsi molto facilmente a causa di modificazioni di pH, per effetto di radiazioni U.V., del calore, o per azione di solventi organici. Tali alterazioni vengono comunemente denominate come denaturazione delle proteine.
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Il dipeptide è un peptide formato da 2 amminoacidi. Il legame che si forma tra più amminoacidi è detto legame peptidico. Il legame peptidico è covalente, quindi forte; esso crea un gruppo funzionale ammidico (ammide = azoto legato ad un atomo di idrogeno, ad una catena R e ad un carbonio con un doppio legame O). Questo amminoacido si comporta come un legame doppio. Il legame tra C e N non permette la rotazione (i doppi legami non possono ruotare perché sono sigma e π. Quest’ultimo tipo non permette la rotazione. L’azoto ha un doppietto elettronico libero, attirato dall’ossigeno; quest’effetto di attrazione fa sì che il legame non possa ruotare.
Un peptide è una successione di amminoacidi. I polipeptidi possono essere intesi anche come proteine semplici in quanto rispetto alle proteine essi hanno un numero più basso di aminoacidi ed hanno pesi molecolari più contenuti. Gli aminoacidi di un polipeptide svolgono un’importante attività funzionale di “guida” nel nostro corpo.
In altre parole, la presenza di peptidi in un prodotto dermocosmetico chiarisce l’intendimento del formulatore di realizzare un prodotto che attivamente determini delle azioni-reazioni nella pelle finalizzate ad ottenere risultati di dermorigenerazione e quindi anti aging. Negli ultimi anni infatti nel mondo dell’antiaging i polipeptidi hanno trovato sempre più spazio nei prodotti di alta qualità definendone l’approccio funzionale e riconfigurando il sopravvalutato e famigerato acido ialuronico ad un più corretto valore di semplice complemento di idratazione.
Semplificando molto questa catene peptidica agisce stimolando la produzione fisiologica di collagene ed elastina, rifornendo la pelle di nuova materia (dermorigenerazione), volume e tonicità. Q-Derm Intensive è infatti un trattamento intensivo (lo dice anche il nome) di dermo rigenereazione pertanto i polipeptidi contenuti sono veicolati da una base grassa (vasellina) per ottimizzarne la penetrazione profonda in approccio liposomiale (attraverso i follicoli sebacei).
Alla luce delle attuali conoscenze di biologia molecolare, la relazione gene-enzima ha subito alcune modifiche. Innanzitutto oggi sappiamo che i geni sono sequenze di nucleotidi in una molecola di DNA. In secondo luogo, non tutte le proteine che influiscono sul fenotipo sono enzimi. L’emoglobina, per esempio, contiene quattro catene polipeptidiche, due di un tipo e due di un altro. In questo caso ogni catena polipeptidica è specificata da un gene distinto; perciò, anziché dire «un gene, un enzima» è più giusto usare l’espressione «un gene, un polipeptide». Il gene non costruisce direttamente il polipeptide, ma fornisce le informazioni che la cellula «traduce» producendo la catena polipeptidica corrispondente. Per questo si dice che il gene «si esprime» producendo un singolo polipeptide. Questa affermazione è valida per la maggior parte dei geni, ma non ha valore universale: alcuni geni si esprimono in altro modo, per esempio controllando altre sequenze di DNA.
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