Le proteine sono sostanze organiche con una struttura molto complessa ed un elevato peso molecolare, che varia da circa 5.000 a diversi milioni. Sono di fondamentale importanza biologica e presenti in tutti gli organismi viventi come principali componenti del protoplasma cellulare, costituenti degli enzimi, degli anticorpi, dei pigmenti respiratori, di numerosi ormoni e di molecole strutturali.
Struttura Primaria e Legami Peptidici
La struttura primaria è la sequenza di amminoacidi che compongono la proteina, uniti in una lunga catena dai legami peptidici. Quando due amminoacidi si uniscono tramite un legame peptidico, formano un dipeptide; tre amminoacidi uniti insieme formano un tripeptide e così via. L'intera catena di amminoacidi viene definita anche come polipeptide.
La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due amminoacidi con la produzione di una molecola d'acqua e la formazione di un legame amminico. Questo legame covalente, molto stabile, si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un amminoacido e il gruppo amminico (-NH2) dell'amminoacido adiacente nella catena peptidica in crescita.
Le proteine umane sono composte da 20 diversi amminoacidi e considerando anche che un amminoacido può comparire più volte nella stessa catena polipeptidica, il numero delle combinazioni possibili è enorme: una sequenza di 100 amminoacidi in teoria può codificare miliardi e miliardi di proteine diverse. Quelle più comuni sono composte dai 50 ai 2000 residui.
La sequenza di amminoacidi, specifica per ogni proteina, costituisce la sua struttura primaria; è la diretta espressione dell’informazione genetica contenuta nel DNA, che viene trascritta nella biosintesi delle proteine.
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Devono pertanto essere forniti dall'alimentazione, tramite gli alimenti contenenti proteine di alto valore biologico (VB).
Struttura Secondaria: Alfa Eliche e Foglietti Beta
La struttura secondaria si riferisce alla conformazione spaziale dei blocchi costruttivi delle catene. In FoldIt troviamo le alfa Eliche con forma a spirale e i Foglietti beta, strisce piatte. Le lunghezze e dimensioni di questi blocchi possono variare ma le loro forme essenziali sono sempre le stesse. Ogni proteina contiene come minimo una di queste strutture essenziali, più spesso ne contiene parecchie.
Queste strutture secondarie servono principalmente per stabilizzare il nucleo della proteina ed esse stesse sono stabilizzate dai legami a idrogeno.
Sebbene non siano delle strutture secondarie "regolari", entrano in questa categoria anche le Congiunzioni; tipicamente sono le sezioni che connettono eliche e foglietti, ma non solo. Questi segmenti possono assumere molte forme e la loro lunghezza è variabile. Pur non condividendo una forma comune, queste strutture sono frequentemente implicate nelle funzioni proteiche; ottenere una loro conformazione corretta è molto importante, tanto quanto lo è per eliche e foglietti.
La struttura secondaria è determinata dalla disposizione strutturale degli amminoacidi che si trovano vicini e che permettono alla proteina di ripiegarsi a formare una struttura ripetitiva regolare: le conformazioni più comuni sono l’α-elica e il foglietto β; altre conformazioni sono a forma di spirale (coil) o ad ansa (loop).
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In realtà gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica).
Struttura Terziaria: Conformazione Tridimensionale
La Struttura terziaria (dal punto di vista termodinamico è la forma con la più bassa energia libera) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova. La struttura terziaria è stabilizzata tra gli altri da legami idrogeno e ponti disolfuro.
La struttura terziaria riguarda la conformazione tridimensionale complessiva (e quindi la forma) delle proteine ed è il prodotto dell’interazione tra le catene laterali degli amminoacidi costituenti; è la struttura terziaria a definire l’attività di una proteina: infatti, se una proteina viene denaturata (trattata in modo da spezzare i legami deboli che ne definiscono l’arrangiamento tridimensionale) perde con la sua conformazione l’attività biologica.
Struttura Quaternaria
La Struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo. In FoldIt non si ha a che fare con proteine multiple quindi questa struttura non è rilevante per il gioco.
Degradazione delle Proteine
Se una proteina non riesce a raggiungere la conformazione corretta, o se ha terminato la sua vita utile all’interno della cellula, viene demolita. La mancata degradazione di proteine non correttamente conformate, o che stanno perdendo la loro conformazione funzionale e possono formare pericolosi aggregati, può danneggiare la cellula e, in qualche caso, avviarla verso la trasformazione tumorale.
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Alla degradazione intracellulare delle proteine provvede un processo detto ubiquitinazione, attuato per mezzo di un sistema formato dalla proteina ubiquitina e dal complesso del proteasoma. La degradazione extracellulare delle proteine.
Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.
Denaturazione e Ripristino
Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali.
Visualizzazione e Manipolazione con MGL Tools
Prof. molecolare come MGL Tools. e manipolarla come se fosse un oggetto nelle nostre mani. l'interazione legando - sito attivo negli enzimi o l'azione degli inibitori. Questa lezione può essere affrontata in due modi. 1) Online. 2) In aula informatica con la classe. e proporla in aula informatica ai vostri allievi. N.B. il recettore dell'acetilcolina. che si trova sulla superficie delle cellule muscolari nelle sinapsi nervo-muscolo. e lascia entrare un flusso di ioni sodio che innesca la contrazione muscolare. recettori dell'acetilcolina. 5 catene proteiche che la molecola possiede in natura. root directory c:\. In MGL Tools cliccate File / Read Molecule e aprite il file 1uv6_tut.pdb. 1uv6 - fig. 1uv6_tut - fig. fig. fig. la sua sequenza di amminoacidi. struttura. sul lato C terminale con LYS-204 e GLY-205 . ruotare la proteina. traslare la proteina. semplici linee. il menu della finestra di sinistra di MGL Tools (fig. 3). o catene. colonna S (diventano gialli). piano gli amminoacidi selezionati. menù di colorazione di LEU-1. Ripetete la procedura per ASP-2. (blu) di ASP-2. di carboni ramificata, un isobutile, per la leucina 1. Esercitatevi a riconoscere gli amminoacidi dalla loro catena laterale. del legame peptidico sono tutti sullo stesso piano. 4). tutta la struttura. vede in figura 5b. (tra Leu-1 e Asp-2) sono stati indicati con i numeri da 1 a 6. precedente. carbonio del carbonile di Asp. fig. Chiudete e riaprite MGL Tools. la proteina con un nastro (Ribbon). ben illuminata. fig. fig. fig. fig. Esaminiamo per prima la struttura beta. da un lato e il legame NH dal lato opposto. un'altra catena beta pieghe vicina. termiali qui sotto o la direzione delle frecce gialle in figura 8). a tubo come è evidente in figura 7. tre segmenti beta pieghe affiancati come in figura 8. Chiudete e riaprite MGL Tools. la struttura più lontana da voi. 9). Cliccate ora: Hydrogen Bonds / Build / Set Parms + Build. mostrato in figura 10. annuncia che sono stati individuati 9 legami idrogeno. 11. idrogeno come in figura 12. striscie di nastro adesivo. sono più degradabili dagli enzimi proteolitici delle cellule. a pieghe. e ricordano le sferette di amido delle cellule vegetali. fig. fig. fig. fig. sporgono a raggiera. che si trovano su spire successive. idrogeno con gli idrogeni dei gruppi NH rivolti verso l'alto. Chiudete e riaprite MGL Tools. secondaria (figura 6). Chiudete e riaprite MGL Tools. fog per vedere ben illuminata la struttura. Nella struttura rimangono visibili solo gli idrogeni polari. soprastante che sono tutti rivolti in basso. Cliccate ora: Hydrogen Bonds / Build / Set Parms + Build. figura 10. individuati 8 legami idrogeno. 15. come in figura 16. spire. capello (alfa cheratina) si allenta e le fibre si allungano. ripristinando la struttura ad alfa elica. fig. fig. fig. ad un minimo di energia. immersa. verso l'acqua. Chiudete e riaprite MGL Tools. (colonna R). Secondary Structure. geometria cpk e By atom type. Cl) scegliendo cpk e poi By polarity (David Godsell). fig. fig. incastrate insieme correttamente per poter funzionare. Chiudete e riaprite MGL Tools. la rappresentazione Ribbon (colonna R). (colonna Cl) con l'opzione By Secondary Structure. Chain. C). quindi è nella conformazione col poro aperto. MSMS-Mol e poi By polarity (David Godsell). acidi (rossi) come si vede nella figura 23 qui sotto. infatti devono transitare ioni sodio.
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