Scopri le Unità Fondamentali delle Proteine: Composizione Segreta e Funzioni Sorprendenti!

Le proteine sono uno dei tre macronutrienti essenziali per il corretto funzionamento dell'organismo. Sono (dopo l’acqua) le molecole biologiche più abbondanti nel corpo umano e in tutti gli organismi viventi; si trovano in tutte le cellule e costituiscono almeno il 50% del loro peso secco.

Composizione delle Proteine

Le proteine sono formate da lunghe sequenze di amminoacidi (l'unità costitutiva della proteina), che si uniscono l'uno all'altro attraverso particolari legami, detti peptidici, a formare delle lunghe catene (catene polipeptidiche). La precisa sequenza degli amminoacidi nelle catene determina la forma e la funzione della proteina.

Gli aminoacidi sono le unità base delle proteine e a seconda del loro numero e della loro sequenza (l’ordine è determinante!) danno origine a quella specifica proteina. Nel corpo umano ci sono decine di migliaia di proteine diverse e per sintetizzarle c’è bisogno di 20 aminoacidi. In modo autonomo, l’apparato enzimatico è in grado di fabbricare 11 aminoacidi, mentre gli altri 9 devono essere per forza assunti tramite l’alimentazione e sono definiti “essenziali”.

Ogni proteina è il risultato del legame di più aminoacidi (legame peptidico): il gruppo carbossilico di un AA si lega al gruppo amminico (contenente azoto) di un altro AA tramite l’eliminazione di una molecola di acqua. Quando ci sono solo aminoacidi uniti tra loro la proteina è definita semplice, mentre se alla struttura peptidica vengono aggiunte unità tipicamente non di natura amminoacidica (zuccheri, grassi) è definita complessa.

Nella formazione della proteina, infatti, i singoli amminoacidi si legano tra loro mediante il legame peptidico: il gruppo carbossilico di un amminoacido si lega infatti al gruppo amminico dell'amminoacido adiacente. La formazione di un legame peptidico prevede la condensazione di due AA con produzione di una molecola d'acqua e formazione di un legame amminico. Questo legame covalente (molto stabile) si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un AA ed il gruppo amminico (-NH2) dell'AA adiacente nella catena peptidica in crescita.

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Quando due amminoacidi si uniscono tramite un legame peptidico, formano un dipeptide, tre amminoacidi uniti insieme formano un tripeptide e così via. L'intera catena di amminoacidi viene infatti definita anche come polipeptide. Le proteine umane sono composte da 20 diversi amminoacidi e considerando anche che un amminoacido può comparire più volte nella stessa catena polipeptidica, il numero delle combinazioni possibili è enorme: una sequenza di 100 amminoacidi in teoria può codificare miliardi e miliardi di proteine diverse. Quelle più comuni sono composte dai 50 ai 2000 residui.

Si idrolizza quindi il polipeptide e si separa la miscela di amminoacidi così ottenuta mediante cromatografia o gascromatografia, quindi si valuta il peso di ciascun amminoacido e se ne calcola il numero di moli.

Struttura delle Proteine

Le proteine possono essere formate da una catena unica, oppure da due o più catene strettamente associate tra loro, e spesso unite da legami trasversali. Ciascuna catena ha una struttura e una disposizione tridimensionale che rappresenta la sua forma specifica: come un "nastro" assume certe “pieghe” o conformazioni (ad elica, a globo, a foglietto ripiegato) e, combinandosi con altre catene, può generare strutture più elaborate.

In realtà gli AA non si susseguono in maniera lineare ma, in uno spazio tridimensionale, si dispongono secondo un andamento a fisarmonica (struttura betafoglietto) o secondo spirali (alfaelica). Se le variazioni non sono drastiche, le proteine riacquistano le loro relative strutture native quando al ripristino delle condizioni iniziali. Le proteine, invece perdono la loro struttura primaria tramite una demolizione graduale per idrolisi catalizzata da enzimi proteolitici (pepsina, tripsina). I prodotti sono prima peptidi e infine amminoacidi.

Le proteine sono caratterizzate da diversi livelli di struttura:

Struttura primaria: è la sequenza di amminoacidi che compongono la proteina, uniti in una sorta di lunga catena dai legami peptidici.
Struttura secondaria: si riferisce alla conformazione spaziale dei blocchi costruttivi delle catene. In FoldIt troviamo le alfa Eliche con forma a spirale e i Foglietti beta, strisce piatte. Le lunghezze e dimensioni di questi blocchi possono variare ma le loro forme essenziali sono sempre le stesse. Ogni proteina contiene come minimo una di queste strutture essenziali, più spesso ne contiene parecchie. Queste strutture secondarie servono principalmente per stabilizzare il nucleo della proteina ed esse stesse sono stabilizzate dai legami a idrogeno. Sebbene non siano delle strutture secondarie "regolari", entrano in questa categoria anche le Congiunzioni; tipicamente sono le sezioni che connettono eliche e foglietti, ma non solo. Questi segmenti possono assumere molte forme e la loro lunghezza è variabile. Pur non condividendo una forma comune, queste strutture sono frequentemente implicate nelle funzioni proteiche; ottenere una loro conformazione corretta è molto importante, tanto quanto lo è per eliche e foglietti.
Struttura terziaria: (dal punto di vista termodinamico è la forma con la più bassa energia libera) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova. La struttura terziaria è stabilizzata tra gli altri da legami idrogeno e ponti disolfuro.
Struttura quaternaria: è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo.

Funzioni delle Proteine

Ma forse la funzione più importante delle proteine è quella regolatrice ed energetica svolta dagli enzimi, che agiscono accelerando le reazioni biologiche e trasformando reazioni lente in processi più veloci, con richieste energetiche più basse: agiscono quindi da catalizzatori. Gli enzimi si combinano con una sostanza specifica (detta substrato) che possiede una forma esattamente complementare alla parte di enzima in cui avvengono le reazioni (sito attivo). L'enzima non viene modificato né consumato dalla reazione, per cui alla fine di una reazione è pronto per la molecola di substrato successiva. Ne bastano, quindi, piccole quantità per controllare reazioni di un gran numero di molecole.

L'attività enzimatica può essere influenzata da altre molecole. Esistono, infatti, sostanze in grado di inibirla e anche molecole in grado di attivare un enzima, aumentandone l'attività (molti farmaci e sostanze tossiche sono inibitori o attivatori enzimatici). Un esempio tipico sono i gas nervini, che inibiscono un enzima, l'acetilcolinesterasi, che non rimuove più l’acetilcolina, una sostanza che permette la trasmissione degli impulsi dal sistema nervoso al muscolo.

Il numero delle possibili combinazioni casuali dei 20 o più amminoacidi che si trovano negli ormoni, negli enzimi e nelle altre proteine è praticamente infinito, tuttavia l'attività biologica non viene esercitata da strutture casuali ma piuttosto da un ordine molto preciso di amminoacidi combinati.

Inoltre, i protidi sono caratterizzati da un fenomeno chiamato turnover proteico: le proteine che in questo momento costituiscono il tuo tessuto connettivo, i tuoi enzimi digestivi o i tuoi capelli non sono le stesse di quando eri bambino. I protidi sono sottoposti ad un continuo processo dinamico di demolizione e sintesi, che richiede energia e prende il nome di turnover proteico. Dato che è fisiologico perdere amminoacidi, il cui azoto viene eliminato tramite l’urina, ma il turnover continua, è necessario assumere proteine, in modo che l’organismo abbia sempre a disposizione la materia prima per costruire o, anche meglio, costruirsi. Quindi, gli aminoacidi raggiungono il fegato e il circolo ematico, per essere utilizzati in base alle esigenze dell’organismo.

Fabbisogno Proteico

Quante proteine assumere? Quindi, il fabbisogno proteico di un bambino rispetto a un adulto, di un soggetto in sovrappeso o muscolare rispetto ad uno normale, di un atleta rispetto a un sedentario, in caso di taglio calorico rispetto ad una normocalorica, può cambiare in maniera apprezzabile. Possiamo inoltre affermare che, rispetto al quadro accademico-internazionale, in Italia ci sia una minore predisposizione a consigliare alti livelli di questo nutriente.

Ci sarebbe poi da fare un distinguo tra: fabbisogno minimo tollerabile, range consigliato e massimo tollerabile. Secondo i LARN, dalla prima infanzia alla terza età, si potrebbe applicare un range compreso tra 0,71 e 1,11 g/kg.

Fabbisogno proteico in diverse condizioni

Neonati: L’adequate protein intake per i neonati da 0 a 6 mesi è fissato a 1,52 g/kg/die, mentre l’average protein intake per i bambini da 7 a 12 mesi sarebbe di 1,6 g/kg/die.
Adulti > 50 anni: La RDA per le proteine riferite agli adulti > 50 anni è la stessa degli adulti più giovani: 0,8 g/kg/die. Tuttavia, alcuni dati suggeriscono che un coefficiente di 1,2-1,5 g/kg/die sarebbe più appropriato nell’ottica di maggior conservazione della massa muscolare dell’anziano. È stato anche dimostrato che raddoppiando l’assunzione di proteine da 0,8 a 1,6 g/kg/die si può ottenere un aumento della massa magra in questo genere di popolazione. Anche un piccolo aumento dell’assunzione di proteine da 1,0 a 1,3 g/kg/die presenta dei benefici, seppur minori rispetto ai precedenti.
Donne in gravidanza: Per alcuni enti di ricerca, l’apporto consigliabile alle donne incinte dovrebbe essere di circa 1,66 g/kg/die durante la prima fase di gestazione (settimane 11-20) e 1,77 g/kg/die durante la tarda gestazione (settimane 32-38). Questo effetto è, ovviamente, più pronunciato nelle donne denutrite rispetto alle donne eunutrite (o normonutrite).
Donne che allattano: Basandosi sul fabbisogno proteico degli adulti corretto per la secrezione di latte, la RDA per le nutrici è fissata a 1,3 g/kg/die. Tuttavia, uno studio ha riportato che il 50% di nutrici alimentate con 1,5 g/kg/die di proteine ha un bilancio azotato negativo.
Vegetariani e vegani: Vegetariani e vegani hanno lo stesso fabbisogno proteico degli onnivori, anche se l’apporto consigliato può essere leggermente superiore. Per i latto-ovo-vegetariani il rischio è invece inferiore, a patto ovviamente che si scelgano i prodotti giusti, la frequenza e le porzioni adeguate. C’è da dire che il valore biologico (VB), ovvero la quantità e il rapporto di EAA, delle proteine di origine vegetale è mediamente inferiore. Inoltre, se fino a poco tempo fa si pensava che per garantire la completezza del VB fosse necessario compensare le proteine incomplete nello stesso pasto, oggi sappiamo che il turnover proteico e la proteosintesi possono essere garantite anche distribuendo gli EAA in un arco di tempo superiore. Per di più, come abbiamo visto sul paragrafo della TID, le proteine di origine vegetale sono meno digeribili rispetto a quelle animali (60-80% VS 90%).
Sportivi: Essendo composto per lo più da proteine, quello muscolare è il tessuto più “avido” di AA proteosintetici. Determinare “quanto” sia più elevato rispetto ad un sedentario rimane abbastanza complicato. L’International Society of Sports Nutrition (ISSN) consiglia 1,4-2,0 g/kg/die. Le RDA invece, suggeriscono 1,6-1,7 g/kg/die.
Dieta ipercalorica: In una dieta ipercalorica il fabbisogno proteico cala. Circa 1,6-2,4 g/kg/die di peso reale sarebbero sufficienti. Tuttavia, usare le proteine per colmare il surplus di energia consente fino a 3,3 g/ kg/die consente di accumulare meno adipe. In termini percentuali sulle calorie totali, contestualizzato in una dieta ipercalorica, il fabbisogno proteico sarebbe compreso tra 25-30% kcal/die - aumenta quando le calorie scendono.
Dieta dimagrante: In caso di dieta dimagrante, il fabbisogno proteico aumenta al diminuire delle calorie - e, come abbiamo visto, ancor di più se si pratica attività fisica. L’obbiettivo dell’aumento proteico in caso di dieta ipocalorica dimagrante è, ovviamente, il preservamento della massa muscolare e del metabolismo basale. Dal punto di vista del bodybuilder o dello sportivo, ciò servirebbe soprattutto per non “vanificare” gli sforzi fatti nel periodo di costruzione ipertrofica. In caso di dieta dimagrante e soprattutto in presenza di attività fisica, al fine di preservare la massa magra, l’intervallo utile di intake proteico è di 1,6-2,4 g/kg/die. Per i soggetti obesi, l’intervallo utile riferito al fabbisogno proteico per la conservazione della massa magra in caso di dieta ipocalorica è di 1,2-1,5 g/kg/die di peso reale. La scelta di usare il peso reale per questo gruppo di popolazione è frutto di una “comodità pratica”. Non dimentichiamo che, al fine di perdere massa grassa, gli obesi devono spesso tagliare più calorie degli atleti - soprattutto in proporzione al consumo totale, ovviamente, perché inferiore è l’apporto normocalorico. Diversi studi orientati alla conservazione di massa muscolare tuttavia, sembrano concordare nell’ipotesi di un fabbisogno vicino al limite superiore.

Quando assumere le proteine

La distribuzione di proteine alimentari nell’arco della giornata ha un ruolo secondario rispetto alla quantità. Questo perché l’organismo è, fortunatamente, abbastanza “intelligente” nella gestione dei substrati a disposizione. Ricorda comunque che anche l’eccesso proteico può determinare liposintesi e deposito adiposo; meglio dunque non concentrarle eccessivamente, distribuendole uniformemente nell’arco delle 24 ore in misura di 20-40 g per volta. Attenzione, non parliamo di porzione alimentare, ma di macronutriente peptidico complessivo; 100 g di petto di pollo ad esempio, contengono poco più di 20 g di proteine. Oltrepassando la soglia dei 40 g, a meno che non provengano da integratori alimentari, non c’è nulla da temere. Si è infatti visto che, nel caso, i livelli di AA circolanti rimarrebbero semplicemente più elevati nel tempo. Sappiamo che per massimizzare la sintesi proteica muscolare bisognerebbe garantire 700 - 3000 mg di leucina. Ciò non costituisce quasi mai un limite, perché ben presenti in soli 15-20 g di proteine ad alto VB (latte, uova, carne, pesce, soia ecc.).

Le Proteine Fanno Male?

Forse spesso hai sentito dire che le proteine siano dannose per la salute dei reni, delle ossa o che siano causa del cancro.

Reni: Le proteine non fanno male ai reni del soggetto sano. Ciò che può avvenire in condizioni di dieta iperproteica è che il rene aumenti la filtrazione glomerulare adattandosi fisiologicamente. Aumentano invece i rischi per i soggetti con insufficienza renale, epatica o altre patologie degli stessi organi - oppure, ovviamente, per chi ha un solo rene (solitamente, a seguito di nefrectomia). Questa è una delle ragioni per le quali è sconsigliabile applicare le diete iperproteiche in ambito clinico.
Scheletro: Le proteine non fanno male allo scheletro. Come spiegato sopra, sono proprio le proteine a comporre la matrice strutturale e organizzativa di idrossiapatite tipica delle ossa. Anzi, per dire il vero ne costituiscono una gran parte. In realtà, il metabolismo del calcio è finemente regolato a livello ormonale (soprattutto dalla vitamina D). Normalmente infatti, solo una minor parte del calcio alimentare viene assorbito dall’intestino, processo appunto modulato sulla base condizione metabolica. Se la calcemia tende a diminuire, l’assorbimento aumenta e viceversa.
Cancro: Le proteine non fanno venire il cancro. È vero che tendono ad aumentare i livelli di IGF-1 entro i parametri fisiologici, ma la relazione tra somatomedina e cancerogenesi è poco chiara. Diverso è se consideriamo la natura chimica di certi alimenti proteici, in particolare quelli di origine animale. A scanso di equivoci comunque, sottolineiamo che anche in tal caso non sono i peptidi in essi contenuti i responsabili, bensì certi residui metabolici e catabolici. Tra questi ultimi (residui non solo da proteine) ricordiamo l’acido solfidrico o idrogeno solforato o solfuro diidrogeno (H2S) - provenienti dalle proteine - acrilamide, acroleina, formaldeide, perossidi e radicali liberi - dai carboidrati e dai grassi.

Integratori di Proteine

Gli integratori di proteine in polvere più studiati e venduti sono quelli a base di peptidi del latte (approfondisci con: quali sono le migliori proteine in polvere?) In particolare, le whey (del siero) sembrano quelle dotate del maggior potere anabolico dimostrabile - addirittura superiore a quello degli EAA. Sono meno utilizzate le caseine, che per alcuni avrebbero il vantaggio di produrre un assorbimento degli AA più lento e dilazionato; vengono predilette per l’assunzione pre-nanna (utilità opinabile). Quelle dell’uovo vengono solitamente scelte dagli allergici alle proteine del latte. Le proteine della carne, lanciate sul mercato un paio di decenni fa, sono state pressoché abbandonate. I vegani fanno un uso quasi esclusivo delle proteine vegetali in polvere della soia, qualitativamente ottime anche se appartenenti al regno vegetale. Niente paura per chi teme alti livelli di fitoestrogeni; in questi prodotti, così come nella materia prima di origine, a porzioni ragionevoli non si raggiungono concentrazioni problematiche. L’integrazione di BCAA non può sopperire al fabbisogno proteico; sono infatti necessari tutti gli EAA. Gli EAA possono essere una valida alternat...

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