Le proteine sono il gruppo di molecole biologiche che presentano una maggiore varietà di forma, complessità e funzioni svolte. Tutte le proteine sono costruite collegando tra loro 20 tipi differenti di amminoacidi. La specifica sequenza di amminoacidi costituisce la struttura primaria di ogni proteina che si può rappresentare come una sorta di nastro.
Formazione dei Peptidi
La sintesi delle proteine avviene attraverso l'unione degli amminoacidi uno dopo l'altro. Quello ottenuto è un dipeptide perché è formato da due amminoacidi. La sequenza di reazioni (che, per altro, non sono in realtà così semplici) può continuare all'infinito: sino ad aversi un polimero detto polipeptide o proteina.
Struttura delle Proteine
Qual è il ruolo degli amminoacidi nella formazione delle proteine? Quali sono le diverse strutture che una proteina può assumere? Però la proteina sarà o di tipo fibroso o di tipo globulare.
Struttura Secondaria
Alcune proteine, a causa della formazione di legami idrogeno tra amminoacidi in posizioni differenti della catena, si avvolgono a spirale assumendo una forma a elica. Questo accade ad esempio anche nella cheratina, la proteina costituente dei capelli.
α-eliche
L'elica si dice di mano destra se, seguendo lo scheletro principale (orientato dal basso verso l'alto), si effettua un movimento analogo all'avvitamento di una vite destrorsa; mentre l'elica è di mano sinistra se il movimento è analogo all'avvitamento di una vite sinistrorsa. Nelle α-eliche di mano destra i sostituenti -R degli amminoacidi sono perpendicolari all'asse principale della proteina e sono rivolti verso l'esterno, mentre nelle a-eliche di mano sinistra i sostituenti -R sono rivolti verso l'interno. Le a-eliche di mano destra sono più stabili di quelle di mano sinistra perché tra i vati -R c'è minore interazione e minore ingombro sterico.
β-foglietto
Nella struttura a β-foglietto si possono formare dei legami a idrogeno tra amminoacidi appartenenti a catene polipeptidiche differenti ma tra loro parallele oppure tra amminoacidi di una stessa proteina anche numericamente lontani tra loro ma che scorrono in direzioni antiparallele.
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Struttura Terziaria
Può anche capitare però che alcune proteine ad elica, possano cambiare dimensione assumendo una forma tridimensionale tondeggiante: questa costituisce la struttura terziaria di una proteina. Le proteine assumono la struttura terziaria quando la loro catena, pur sempre flessibile nonostante la piegatura della struttura secondaria, si ripiega in modo da originare una contorta disposizione tridimensionale a forma di corpo solido.
Struttura Quaternaria
La struttura quaternaria, invece, compete solo alle proteine formate da due o più subunità.
Denaturazione delle Proteine
La struttura secondaria delle proteine è tremolabile, cioè tende a disfarsi per riscaldamento; allora le proteine si denaturano perdendo molte delle loro caratteristiche proprietà. La denaturazione delle proteine per effetto termico si osserva, ad esempio, scaldando l'albume dell'uovo: lo si vede perdere il suo aspetto gelatinoso e trasformarsi in una sostanza bianca insolubile.
Collagene: Un Esempio Specifico
Una delle proprietà più curiose del collagene è la sua semplicità costitutiva: è formato per circa il 30% da prolina e per circa il 30% da glicina; gli altri 18 amminoacidi si devono spartire solamente il restante 40% della struttura proteica. La prolina è un amminoacido ciclico in cui il gruppo R si lega all'azoto α-amminico e ciò conferisce una certa rigidità. La sua struttura gli conferisce particolari capacità meccaniche; ha grande resistenza meccanica associata a elevata elasticità (es. nei tendini) oppure elevata rigidità.
La struttura finale è una catena ripetitiva avente la forma di un'elica; all'interno della catena di collageno, sono assenti legami a idrogeno.
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Riparazione dei Tessuti e Sintesi del Collagene
Dopo il coagulo si deve proseguire con la riparazione del tessuto; le cellule vicine alla ferita producono anche collagene. Per far ciò, per prima cosa viene indotta l'espressione di un gene cioè entrano in funzione organismi che partendo dall'informazione di un gene, sono in grado di produrre la proteina (l'informazione genetica viene trascritta sull'mRNA il quale esce dal nucleo e raggiunge i ribosomi nel citoplasma dove l'informazione genetica viene tradotta in proteina).
Successivamente, per azione di altri enzimi, si verificano altre modificazioni che consistono nella glicosidazione dei gruppi ossidrili di prolina e lisina (all'ossigeno dell'OH si lega uno zucchero); tali enzimi si trovano in zone diverse dal lume perciò, la proteina, mentre subisce le modificazioni, migra all'interno del reticolo endoplasmatico per finire in sacche (vescicole) che si richiudono su se stesse e si staccano dal reticolo: al loro interno è contenuto il monomero del pro-collagene glicosidato; quest'ultimo raggiunge l'apparato del Golgi dove particolari enzimi riconoscono la cisteina presente nella parte carbossi terminale del pro-collagene glicosidato e fanno sì che le diverse catene si avvicinino tra loro e formino dei ponti disolfuro: si ottengono così tre catene di pro-collagene glicosidato legate tra loro ed è questo il punto di partenza del quale le tre catene, compenetrando, poi, spontaneamente, danno origine alla tripla elica.
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